CenB: ZSO11 (deel 1) Flashcards

1
Q

samengestelde proteïnen

A

eiwitten die geassocieerd zijn met andere (bio)moleculen om bio-actief te zijn.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Apo-proteïnen

A

Proteïnen die alleen uit AZ bestaan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Holo-proteïnen

A

Proteïnen waar nog andere (an)organische verbindingen aan verbonden zijn => cofactor/prostetische groep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Cofactor

A

Verbinding die enkel tijdens de bio-activiteit reversibel geassocieerd is met het eiwit.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Coënzymen

A

= Een cofactor die een kleine organische molecule is zoals NAD+, FADH, …

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

prostetische groep

A

Verbinding die permanent geassocieerd is met het eiwt

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Primaire structuur

A

AZ-sequentie van de polypeptideketen die vastgelegd is in genetische informatie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Welke is de functie-bepalende 3D structuur

A

tertiaire structuur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

opvouwing tot tertiaire structuur

A
  • Fase 1: associatie van secundaire structuurelementen tot motieven of supersecundaire structuren
  • Fase 2: verdere vouwing tot eiwitdomeinen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Wie bepaalt de 3D structuur van eiwitten

A

de primaire structuur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

is rotatie rond een peptidebinding mogelijk?

A

Nee, door resonantie heeft de peptidebinding partieel dubbelbindingskarakter (delokalisatie van vrije e-paren)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Gevolg van het feit dat er geen rotatie mogelijk is rond de peptidebinding

A

atomen liggen in 1 vlak => peptidevlak, dus een polypeptideketen is een opeenvolging van peptidevlakken waarbij het alfa-C-atoom het gemeenschappelijk scharnierpunt is

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Conformationele mobiliteit van een peptidebinding (mogelijkheid)

A

Beperkt tot de mobiliteit rond een scharnierpunt (= alfa-C).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

mobiliteit van een peptidebinding

A
  • Rond de alfa-C-N binding met draaiingshoek fi
  • Rond de alfa-C-C binding met draaiingshoek psi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Ramachandran plot

A
  • visuele voorstelling van de fi en psi combinaties
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

conformatiepatroon

A

wanneer een fi-psi combinatiezich herhaalt voor een reeks op elkaar volgende peptidevlakken

17
Q

wanneer is een conformatiepatroon gunstig?

A

fi-psi combinaties die leiden tot een maximaal aantal H-bruggen en een minimale sterische hinder

18
Q

Secundaire structuurelementen

A
  • alfa helix
  • beta vouwbladstructuur
  • bèta turn/haarspeldbocht
19
Q

alfa helix

A
  • Rechtsdraaiende spiraal
  • 3,6 AZ/winding
  • H-bruggen tussen groepen van dezelfde keten = interne H-bruggen
20
Q

waartussen worden H-bruggen in een alfa-helix gevormd?

A

C = O en N-H van een AZ 4 posities verder