CenB: ZSO 11 (deel 2)

Question 1

Ligging H-bruggen in een alfa-helix

Answer 1

Evenwijdig aan de lengte-as van de alfa-helix.

Question 2

Gevolg ligging H-bruggen in alfa helix

Answer 2

Rekken in de lengte-as is mogelijk, dan worden de H-bruggen uitgerekt. => Dus eiwitten die vnl. uit alfa-helices bestaan zijn buigzaam en elastisch

Question 3

naar waar zijn de R groepen van een alfa helix gericht

Answer 3

Naar buiten
=> verdere stabilisatie/destabilisatie

Question 4

Wanneer kan er een knik voorkomen in de alfa-helix?

Answer 4

• Voorkomen van een proline residu.
  => Dan is er geen rotatie meer mogelijk rond de alfa-C-N binding omdat die dan deel uitmaakt van de 5 ring van proline
• Wanneer meerdere R-groepen dezelfde lading dragen of te groot zijn.
  => Repulsie en sterische hinder

Question 5

Oriëntatie R groepen in een bèta vouwblad

Answer 5

Afwisselend naar boven en onder omdat elke alfa-C een S-configuratie heeft

Question 6

Stabilisatie van een alfa helix

Answer 6

interne H-bruggen evenwijdig aan lengte-as

Question 7

Stabilisatie van een bèta vouwblad

Answer 7

H-bruggen tussen evenwijdig georiënteerde ketens.

Question 8

Vorm vouwbladen

Answer 8

• Peptidevlakken met de alfa-C-atomen naar boven.
• R-groepen afwisselend naar boven en onder

Question 9

Mogelijk gevolg van de manier waarop R-groepen georiënteerd zijn in een bèta vouwblad

Answer 9

Onderkant hydrofiel en bovenkant hydrofoob.

Question 10

mogelijke oriëntatie van polypeptideketens onderling in een bèta vouwblad

Answer 10

• antiparallel
• parallel

Question 11

antiparallelle oriëntatie van polypeptideketens in een vouwblad

Answer 11

• N => C en degene die evenwijdig is C => N
• NH en C=O groepen zijn optimaal gericht, er kunnen sterke H-bruggen ontstaan

Question 12

parallelle oriëntatie van polypeptideketens in een vouwblad

Answer 12

• N => C en de andere hetzelfde
• H bruggen zijn ietsje minder sterk

Question 13

Mobiliteit van een vouwblad

Answer 13

• Buigzaam, maar niet elastisch
• Veel H-bruggen tussen de polypeptideketens zorgen ervoor dat de ketens moeilijk langs elkaar glijden.

Question 14

voorbeeld van membraaneiwit met vouwbladstructuur

Answer 14

• porine
• hydrofiele zijketens komen aan de binnenzijde van de cilinder

Question 15

Wat is een bèta turn

Answer 15

Een scherpe bocht in de polypetideketen die ervoor zorgt dat er een H-brug tot stand kan komen met een AZ dat 3 posities verder zit.

Question 16

wat zijn globulaire proteïnen

Answer 16

Wateroplosbare proteïnen die compact en bolvormig zijn.

Question 17

Tertiaire structuur

Answer 17

Ruimtelijke vouwing van een eiwit naar zijn stabiele 3D-structuur.

Question 18

Wanneer is het vouwen naar de tertiaire structuur het energetisch meest gunstig?

Answer 18

• Apolaire groepen naar binnen
• Polaire groepen naar buiten
• Hierdoor krijgt de polypeptideketen een sferische structuur met een hydrofoob binnenste en polair oppervlak.

Question 19

1ste stap van het vouwproces naar de tertiaire structuur

Answer 19

Vorming van motieven/supersecundaire structuren.

Question 20

Motieven

Answer 20

Dezelfde kenmerkende combinatie van secundaire structuurelementen.