BIO / PHY - PROTIDES - MODULE 1

Question 1

Connaître les rôles des protéines dans l’organisme, donner des exemples

Answer 1

• Rôles structuraux :
• rôle de soutien au sein des tissus : le collagène, protéine la plus abondante de l’organisme, entre
  dans la composition du tissu conjonctif ;
• rôle mécanique au sein de la cellule : les protéines du cytosquelette sont responsables de la forme
  des cellules, du mouvement des organites et de l’exocytose.
• Rôles fonctionnels :
• rôle de catalyseur biochimique : les enzymes sont toutes des protéines ; sans elles, les réactions
  chimiques seraient quasiment impossibles dans l’organisme ;
• rôle de transporteur sanguin : l’albumine, principale protéine plasmatique, transporte
  notamment les acides gras non estérifiés, la bilirubine, les vitamines liposolubles et les hormones
  hydrophobes. L’hémoglobine, située dans les hématies, transporte le dioxygène et contribue à
  celui du CO2. On trouve la transferrine, qui transporte le fer dans l’organisme ;
• rôle de transporteur membranaire : les protéines membranaires permettent les échanges entre
  la cellule et le milieu extracellulaire ;
• rôle de récepteur membranaire : les protéines membranaires peuvent servir de récepteurs
  spécifiques aux ligands (hormones, neurotransmetteurs, etc.) ;
• rôle de médiateur chimique : les hormones peptidiques (ex : insuline ou glucagon) et protéiques
  ;
• rôle de défense de l’organisme : les immunoglobulines (anticorps) et les protéines du système du
  complément, jouent un rôle dans la défense immunitaire. De plus, les protéines du CMH,
  permettent la reconnaissance du soi et du non-soi ;
• rôle de mouvement : les protéines contractiles (actine - myosine) permettent le mouvement du
  squelette

Question 2

Faire des liens du cours protéines avec les
chapitres suivants : sang, foie, cellule, transports membranaires, muscle, enzymologie, hémoglobine,
endocrinologie, immunologie

Answer 2

Sang : Les protéines plasmatiques telles que l’albumine, les globulines et les facteurs de coagulation contribuent à la pression osmotique du sang, au transport des nutriments et des hormones, ainsi qu’à la coagulation sanguine.

Foie : Le foie synthétise de nombreuses protéines, notamment des enzymes impliquées dans le métabolisme des nutriments, des protéines de transport comme la transferrine et des protéines de la phase aiguë de l’inflammation.

Cellule : Les protéines membranaires régulent le transport des substances à travers la membrane cellulaire, assurent la communication cellulaire et participent à la reconnaissance cellulaire.

Transports membranaires : Les canaux ioniques, les transporteurs et les pompes membranaires sont des protéines qui contrôlent le passage sélectif des ions et des molécules à travers les membranes cellulaires.

Muscle : Les protéines contractiles telles que l’actine et la myosine sont responsables de la contraction musculaire. Les protéines structurelles comme la titine contribuent à maintenir l’intégrité structurale des muscles.

Enzymologie : Les enzymes sont des protéines catalysant des réactions biochimiques dans l’organisme. Elles régulent le métabolisme en accélérant les réactions chimiques spécifiques.

Hémoglobine : L’hémoglobine est une protéine présente dans les globules rouges qui lie et transporte l’oxygène des poumons vers les tissus de l’organisme.

Endocrinologie : Les hormones sont des protéines ou des peptides sécrétés par les glandes endocrines, régulant divers processus physiologiques tels que le métabolisme, la croissance et la reproduction.

Immunologie : Les anticorps, ou immunoglobulines, sont des protéines du système immunitaire qui reconnaissent et neutralisent les agents pathogènes, contribuant ainsi à la défense de l’organisme contre les infections.

Question 3

Citer et différencier les rôles structuraux des rôles fonctionnels des protéines

Answer 3

• Rôles structuraux :
• rôle de soutien au sein des tissus
• rôle mécanique au sein de la cellule
• Rôles fonctionnels :
• rôle de catalyseur biochimique
• rôle de transporteur sanguin
• rôle de transporteur membranaire
• rôle de récepteur membranaire
• rôle de médiateur chimique
• rôle de défense de l’organisme
• rôle de mouvement : les protéines contractiles (actine - myosine) permettent le mouvement du
  squelette

Question 4

Se repérer dans la classification des protides

Answer 4

AA => Peptide (Oligopeptide 2/10 sous-unites) | Polypeptide (11/100 sous-unités) => Protéines => Holo ou hétéprotéines

Question 5

Différencier acides aminés, peptides, oligopeptides, polypeptides et protéines

Answer 5

Peptide (Oligopeptide 2/10 sous-unites) | Polypeptide (11/100 sous-unités) => Protéines

Question 6

Différencier holoprotéine et hétéroprotéine

Answer 6

Holoprotéine c’est composé uniquement de protéine
Hétéroprotéine c’est des apoprotéine (AA) + groupement non protidique (glycoprotéine, lipoprotéine, chromoprotéine (avec hème) etc…)

Question 7

Définir le terme apoprotéine

Answer 7

Constitué uniquement d’AA
sont des protéines qui se lient aux lipides (comme le cholestérol et les triglycérides) pour former des particules de lipoprotéines

Question 8

Donner des exemples d’hétéroprotéines et leurs rôles

Answer 8

Hémoglobine : Transporte l’oxygène dans le sang.
Collagène : Fournit structure et résistance aux tissus conjonctifs.
Immunoglobulines (anticorps) : Protègent contre les infections en neutralisant les antigènes.
Lipoprotéines : Transportent les lipides dans le sang.
Enzymes métalloprotéiniques : Utilisent des ions métalliques pour catalyser des réactions chimiques.

Question 9

Ecrire la structure générale d’un acide aminé

Answer 9

• une fonction carboxylique ;
• une fonction amine primaire portée par le carbone a, d’où le terme d’acide a-aminé ;
• un radical R, appelé chaîne latérale, dont la composition détermine la nature de l’acide aminé.

Question 10

Ecrire la structure des acides aminés suivants : alanine, glutamate, glutamine, cystéine, sérine

Answer 10

à travailer

Question 11

Expliquer l’importance de la cystéine dans la conformation des protéines

Answer 11

Cystéine (CYS) : présente une fonction thiol (SH) qui stabilise la structure des protéines en formant des
ponts disulfures.

Question 12

Définir les termes : acide, base, amphotérie, zwitterion, pH

Answer 12

Tous les acides aminés sont des molécules amphotères. Ils possèdent 2 fonctions ionisables, COOH et
NH2, qui peuvent être ionisées ou non.

Lorsque l’acide aminé possède une charge globale neutre, on parle de zwitterion / pH isoélectrique

Le pH est une mesure de l’acidité ou de la basicité d’une solution

Question 13

Expliquer comment les charges des acides aminés, donc d’une protéine, varient en fonction du pH du
milieu dans lequel ils se trouvent

Answer 13

En fonction du pH du milieu dans lequel il est en solution, un acide aminé comporte donc des charges différentes.
L’acide aminé passe d’une forme chargée positivement à une forme neutre puis à une forme chargée négativement lorsque le pH augmente.

Question 14

Ecrire la réaction chimique de formation d’une liaison peptidique entre deux acides aminés

Answer 14

à travailler

Question 15

Ecrire la réaction d’hydrolyse d’une liaison peptidique

Answer 15

à travailler

Question 16

Identifier les enzymes capables d’hydrolyser les liaisons peptidiques, faire des liens avec la digestion
des protéines

Answer 16

Peptidase

Exopeptidases : enzymes qui hydrolysent seulement la première liaison peptidique
(aminopeptidase) ou la dernière liaison peptidique (carboxypeptidase) en libérant l’AA terminal.
* Endopeptidases : enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques qui sont au coeur de la chaîne
(par exemple, la pepsine et la trypsine, sont des endopeptidases).

Pepsine : Présente dans l’estomac, elle décompose les protéines en peptides.
Trypsine : Produite par le pancréas, elle agit dans l’intestin grêle pour dégrader les protéines en peptides plus courts.
Chymotrypsine : Également produite par le pancréas, elle hydrolyse les liaisons peptidiques dans l’intestin grêle, en particulier après certains acides aminés.
Carboxypeptidases : Ces enzymes, également produites par le pancréas, décomposent les peptides en acides aminés individuels.

Question 17

Citer des peptides d’intérêt physiologie et donner leurs rôles respectifs : ADH, insuline, glucagon,
angiotensine 2, hormones digestives

Answer 17

ADH : hormone anti diurétique synthétisée par l’hypothalamus, elle stimule la réabsorption de l’eau par
les reins, donc diminue le volume urinaire.
Insuline et glucagon : hormones polypeptidiques élaborées par le pancréas endocrine
Toutes les hormones digestives sont des peptides (CCK-PZ, sécrétine, gastrine) ; l’angiotensine 2 est un
peptide important dans le contrôle de la pression artérielle.

Question 18

Présenter les différents niveaux d’organisation de la structure des protéines (primaire, secondaire,
tertiaire, quaternaire) et être capable de justifier ces structures en faisant le lien avec les liaisons
chimiques mises en jeu

Answer 18

Structure primaire des protéines
C’est la séquence linéaire en AA, c’est-à-dire le nombre, la nature et l’ordre d’enchaînement des
acides aminés, reliés entre eux par des liaisons peptidiques, qui sont des liaisons covalentes, donc des
liaisons fortes.
La structure primaire d’une protéine est le fruit de la traduction de l’ARNm par les ribosomes.

Structure secondaire des protéines
La structure secondaire correspond au repliement local de la chaine protéique, dû à la formation de
liaisons hydrogènes, qui entrainent la formation de conformations appelées hélices a ou feuillets b.

Structure tertiaire des protéines
Elle correspond au repliement total de la chaîne.
Ces repliements sont maintenus par des ponts disulfures (liaisons covalentes entre 2 résidus cystéine) et
par des liaisons faibles :
* liaisons ioniques ;
* liaisons hydrogènes ;
* liaisons hydrophobes.

Structure quaternaire des protéines
Elle correspond à l’association de plusieurs sous-unités polypeptidiques (ou monomères ou
protomères) en 1 seule unité supérieure.

Question 19

Expliquer comment la séquence en acides aminés d’une protéine influence sa structure, donc sa
fonction

Answer 19

La séquence en acides aminés d’une protéine influence sa structure à tous les niveaux, de la structure primaire à la structure quaternaire, ce qui détermine finalement sa fonction biologique spécifique. Si une liaison faible est cassé, la structure change et donc sa fonction.

Question 20

Différencier les protéines fibreuses et globulaires, donner des exemples de chaque catégorie

Answer 20

• les protéines fibreuses comme le collagène et la kératine sont peu solubles ;
• les protéines globulaires comme les protéines plasmatiques ou les enzymes sont très
  solubles en milieu aqueux.

Question 21

Présenter les propriétés physico-chimiques des protéines : solubilité et amphotérie

Answer 21

La solubilité des protéines varie selon la force ionique du milieu. À faible force ionique, elles sont plus solubles, tandis qu’à forte force ionique, leur solubilité diminue et elles peuvent précipiter. Ceci est dû à l’interaction entre la protéine et l’eau, affectée par la présence d’ions dans la solution. Maintenir des concentrations ioniques constantes dans l’organisme est crucial pour assurer la solubilité des protéines et maintenir leur fonctionnalité.

Les protéines sont amphotères, ce qui signifie qu’elles peuvent agir comme des acides ou des bases en fonction du pH de leur environnement. À leur point isoélectrique (pI), où la charge nette de la protéine est nulle, elles ne migrent pas dans un champ électrique. Au-dessus du pI, les protéines portent une charge négative et agissent comme des bases, tandis qu’en dessous du pI, elles portent une charge positive et agissent comme des acides. Cette propriété amphotère est importante pour de nombreuses fonctions biologiques des protéines, notamment leur capacité à catalyser des réactions chimiques et à interagir sélectivement avec d’autres molécules.

Question 22

Définir le pHi d’une protéine

Answer 22

Le pHi, ou point isoélectrique, d’une protéine est le pH auquel la charge nette de la protéine est nulle.

Question 23

Présenter la dénaturation d’une protéine et citer 2 agents dénaturants

Answer 23

La dénaturation d’une protéine correspond à la désorganisation de la structure spatiale sans rupture
des liaisons peptidiques, car seules les liaisons faibles sont concernées.
Une protéine est donc dénaturée lorsque sa conformation spatiale est modifiée par rupture de
liaisons faibles.

la chaleur (désorganise les liaisons hydrogènes) et le pH s (désorganise les liaisons ioniques) ont les deux principaux agents dénaturants

Question 24

Différencier dénaturation et hydrolyse.

Answer 24

La dénaturation est la perte de la structure tridimensionnelle d’une protéine sans rompre les liaisons peptidiques.
L’hydrolyse est la rupture des liaisons peptidiques d’une protéine par l’addition d’eau.