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Med 2 1er semestre > Tissu Sanguin: les GR > Flashcards

Tissu Sanguin: les GR Flashcards

1
Q

quelle est la taille du GR?

A

8 micromètres

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2
Q

le GR possède-t-il des organites (mitochondrie)?

A

non

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3
Q

quelle est la fonctionnalité de la forme biconcave du GR?

A

max de surface pour un max d’échanges de membrane entre milieux intra et extra cell

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4
Q

quelle est la fonctionnalité de la forme biconcave du GR?

A

max de surface pour un max d’échanges de membrane entre milieux intra et extra cell
grande deformabilité

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5
Q

quelle est la durée de vie d’un GR?

A

120j

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6
Q

quel est le diamètre d’un capillaire? (d’où l’importance de la déformabilité du GR)

A

3 - 5 micromètres

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7
Q

quels sont les 2 facteurs qui permettent la déformabilité du GR?

A

forme biconcave et cytosquelette élastique

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8
Q

quel est le % de la Concentration Corpusculaire Moyenne en Hémoglobine (CCMH) du GR?

A

34% = quasi saturé en Hb

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9
Q

quels sont les 2 rôles du GR?

A

transport O2 des poumons aux tissus et élimination du CO2 produit par les tissus

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10
Q

le fer de l’hémoglobine doit être sous quelle forme pour fixer l’O2?

A

forme réduite Fe²+

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11
Q

quelles sont les 2 types de protéines qui sont ancrées à la bicouche lipidique (mb) du GR?

A
  • de membrane: glycophorine (porte structures antigéniques) + protéine de bande 3 (échange anions)
  • du cytosquelette: spectrine, ankyrine, myosine
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12
Q

le maintien de la forme biconcave dépend de quelles protéines du GR?

A

du cytosquelette

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13
Q

quelle est la composition de la membrane du GR? elle est caractérisée par quelle technique?

A

50% protéines, 42% lipides et le reste des sucres
technique du PAGE SDS

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14
Q

qu’est-ce que le PAGE SDS?

A

électrophorèse (passage du - vers + selon leur taille) sur gel de polyacrylamide en milieu dénaturant
= on dénature les protéines en leur donnant une charge -, perte structure 3 aire

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15
Q

sur la membrane du GR, quel transporteur permet passage du glucose par diffusion passive?

A

GLUT 1

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16
Q

quels sont 2 rôles du glucose dans GR? d’où provient l’énérgie?

A

fournir énergie pour maintien forme biconcave et éviter oxydation du fer et de la globine
glycolyse intraérythrocytaire

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17
Q

quels sont les 2 mécanismes qui fournissent de l’énergie au GR? lequel fournit 90% de l’énergie?

A
  • glycolyse anaérobie: 90% énergie
  • voie des pentoses phosphates: 10%
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18
Q

à quoi sert la glycolyse anaérobie dans le GR? (former 3 choses)

A
  • 1 ATP pour alimenter pompe NAK ATPase qui assure potentiel de mb des GR
  • 2-3-BPG = effecteur allostérique de l’Hb
  • NADH, H+ dont une partie fournit les équivalents réducteurs pour la réduction de la méthémoglobine en hémoglobine fonctionnelle
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19
Q

le GR a une faible teneur en eau: quel %?

A

60%

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20
Q

quel est le rôle du 2-3-BPG (biphosphoglycérate)?

A

diminuer l’affinité de Hb pour l’O2 pour qu’il puisse être libéré dans les tissus

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21
Q

la méthémoglobine contient quel type de fer? pourquoi elle n’est pas fonctionnelle?

A

fer oxydé Fe³+ = incapable de fixer O2

22
Q

quelles sont les 2 causes possibles des méthémoglobinémies responsables de cyanoses cutanée ou muqueuse?

A
  • acquis: intoxications professionnelles ou médicamenteuses
  • congénital: cas hémoglobinose M ou méthémoglobinémie congénitale récessive
23
Q

à quoi sert la voie des pentoses phosphates dans le GR?

A

production NADPH, H+ pour régénérer du glutathion réduit (fonctionnel) à partir du glutathion oxydé (non fonctionnel) sous l’action de la glutathion réductase

24
Q

quel est la fonction essentielle du glutathion dans le GR?

A

antioxydant le + important des GR

25
Q

quelles sont les 2 enzymes déficitaires chez certains enfants qui provoquent des maladies héréditaires assez fréquentes responsables d’anémies hémolytiques constitutionnelles?

A

G6PD (glucose-6-phosphate déshydrogénase) et PK (pyruvate kinase)

26
Q

quelles sont les 3 catégories d’anomalies constitutionnelles du GR?

A
  • Hb: qualitative (drépanocytose) ou quantitative = insuffisance (thalassémies)
  • enzymes: G6PD ou PK
  • membranes: Minkowski-Chauffard = GR en forme sphérocyte
27
Q

par quoi est formée l’hémoglobine?

A

4 chaînes polypeptidiques: 2 chaînes alpha + 2 chaînes béta (chacune porte un hème qui fixe l’O2)

28
Q

l’hème fait-il partie de la structure des protéines héminiques (hémoprotéines)?

A

oui

29
Q

le fer sous forme Fe²+ possède combien de liaisons de coordination? combien d’entre elles sont reliées à des azotes?

A

6 (4 reliées aux azotes)

30
Q

le catabolisme de l’hème est le métabolisme de quelle molécule? il sera à l’origine de la formation de quels composés?

A

métabolisme de la bilirubine
composés pigmentés hydrophobes

31
Q

l’hème est un groupement prosthétique de protéines avec quelles 2 fonctions?

A

lier l’O2 = transport + stockage O2 (hémoglobine, myoglobine) ou intervenir dans réactions d’oxydo-réduction = transfert électron (cytochromes P450)

32
Q

80% de la biosynthèse de l’hème se produit dans quel organe? 15%? et 5%?

A

80%: moelle érythropoïétique
15%: foie (synthèse cytochromes P450)
5%: toutes cellules sauf GR

33
Q

la moelle osseuse produit cb de GR par jour? qui correspond à cb de ml de sang frais? cb de g de hème? cb de mg de fer?

A

200milliards de GR/j = 40 ml sang = 0,5g hème = 20mg de fer

34
Q

la régulation de la biosynthèse met en jeu quelle enzyme limitante?

A

ALA-synthase (ALAS)

35
Q

quels sont les 2 gènes codants pour l’enzyme ALAS?

A
  • ALAS 1: expression ubiquitaire
  • ALAS 2: spécifique du système érythropoïétique
36
Q

la régulation de la biosynthèse de l’hème dans le foie se fait à quel niveau?

A

inhibition de la transcription du gène ALAS-1 en présence de l’hème

37
Q

dans le foie, l’activation de la transcription de l’ARNm d’ALAS-1 se fait en présence de quoi? comment l’éliminer?

A

xénobiotiques
besoin accru de cytochromes P450

38
Q

dans les cellules érythroïdes, quel est l’acteur majeur de la régulation de la biosynthèse de l’hème?

A

fer Fe³+

39
Q

dans les cellules érythroïdes, la régulation de l’expression du gène ALAS-2 se fait à quel niveau?

A

traductionnel de son ARNm

40
Q

dans les cellules érythroïdes, la régulation traductionnelle permet l’ajustement de la concentration de quels 3 éléments?

A

le récepteur de la transferrine, la ferritine et ALAS-2

41
Q

quelle est la cause des porphyries héréditaires? sur la plan clinique elles se caractérisent par quoi?

A

déficit d’une des enzymes de la biosynthèse de l’hème
lésions cutanées et/ou neurologiques

42
Q

donner un exemple de porphyrie acquise

A

saturnisme = intoxication chronique au plomb > blocage de la biosynthèse de l’hème

43
Q

le catabolisme de l’hème se produit de manière chronologique dans quels 3 tissus?

A

le système réticulo-endothélial, le foie et l’intestin

44
Q

lors du catabolisme de l’hème, que se passe-t-il dans le système réticulo-endothélial?

A

renouvellement des hématies, gestion de l’hémoglobine et formation de bilirubine

45
Q

la bilirubine est un pigment…?
sous forme liposoluble, libre (non conjuguée) est…?

A

hydrophobe
indirecte

46
Q

quel est le rôle du foie dans catabolisme de l’hème? il s’agit de quelle étape?

A

faire une conjugaison hépatique pour solubiliser la bilirubine (apportée par la protéine sérum albumine) et former les pigments biliaires
= étape limitante

47
Q

quel est le rôle des bactéries intestinales dans le catabolisme de l’hème?

A

poursuivre la transformation des pigments biliaires

48
Q

dans l’intestin, lors du catabolisme de l’hème, l’urobilinogène (incolore) sera transformée en 2 choses: lesquelles? lors de leur oxydation en l’air, quelle est leur couleur?

A
  • une partie sera réabsorbée par l’intestin et éliminée par les reins dans les urines = UROBILINE (couleur jaune) > cycle entéro-hépatique
  • l’autre partie: réduite en STERCOBILINE (couleur marron) éliminée par les selles
49
Q

comment s’appellent les pathologies affectant le catabolisme de l’hème? quel est leur signe clinique?

A

hyperbilirubinémies
ictères

50
Q

l’hémolyse physiologique se produit au bout de cb de jours?

A

120 jours

51
Q

quelles peuvent être les causes des hémolyses pathologiques?

A
  • génétiques: anomalies des prot du cytosquelette, enzymopathies des GR, hémoglobinopathies
  • acquises: immunologiques, toxiques ou infectieuses

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