Tissu Sanguin: les GR Flashcards
quelle est la taille du GR?
8 micromètres
le GR possède-t-il des organites (mitochondrie)?
non
quelle est la fonctionnalité de la forme biconcave du GR?
max de surface pour un max d’échanges de membrane entre milieux intra et extra cell
quelle est la fonctionnalité de la forme biconcave du GR?
max de surface pour un max d’échanges de membrane entre milieux intra et extra cell
grande deformabilité
quelle est la durée de vie d’un GR?
120j
quel est le diamètre d’un capillaire? (d’où l’importance de la déformabilité du GR)
3 - 5 micromètres
quels sont les 2 facteurs qui permettent la déformabilité du GR?
forme biconcave et cytosquelette élastique
quel est le % de la Concentration Corpusculaire Moyenne en Hémoglobine (CCMH) du GR?
34% = quasi saturé en Hb
quels sont les 2 rôles du GR?
transport O2 des poumons aux tissus et élimination du CO2 produit par les tissus
le fer de l’hémoglobine doit être sous quelle forme pour fixer l’O2?
forme réduite Fe²+
quelles sont les 2 types de protéines qui sont ancrées à la bicouche lipidique (mb) du GR?
- de membrane: glycophorine (porte structures antigéniques) + protéine de bande 3 (échange anions)
- du cytosquelette: spectrine, ankyrine, myosine
le maintien de la forme biconcave dépend de quelles protéines du GR?
du cytosquelette
quelle est la composition de la membrane du GR? elle est caractérisée par quelle technique?
50% protéines, 42% lipides et le reste des sucres
technique du PAGE SDS
qu’est-ce que le PAGE SDS?
électrophorèse (passage du - vers + selon leur taille) sur gel de polyacrylamide en milieu dénaturant
= on dénature les protéines en leur donnant une charge -, perte structure 3 aire
sur la membrane du GR, quel transporteur permet passage du glucose par diffusion passive?
GLUT 1
quels sont 2 rôles du glucose dans GR? d’où provient l’énérgie?
fournir énergie pour maintien forme biconcave et éviter oxydation du fer et de la globine
glycolyse intraérythrocytaire
quels sont les 2 mécanismes qui fournissent de l’énergie au GR? lequel fournit 90% de l’énergie?
- glycolyse anaérobie: 90% énergie
- voie des pentoses phosphates: 10%
à quoi sert la glycolyse anaérobie dans le GR? (former 3 choses)
- 1 ATP pour alimenter pompe NAK ATPase qui assure potentiel de mb des GR
- 2-3-BPG = effecteur allostérique de l’Hb
- NADH, H+ dont une partie fournit les équivalents réducteurs pour la réduction de la méthémoglobine en hémoglobine fonctionnelle
le GR a une faible teneur en eau: quel %?
60%
quel est le rôle du 2-3-BPG (biphosphoglycérate)?
diminuer l’affinité de Hb pour l’O2 pour qu’il puisse être libéré dans les tissus
la méthémoglobine contient quel type de fer? pourquoi elle n’est pas fonctionnelle?
fer oxydé Fe³+ = incapable de fixer O2
quelles sont les 2 causes possibles des méthémoglobinémies responsables de cyanoses cutanée ou muqueuse?
- acquis: intoxications professionnelles ou médicamenteuses
- congénital: cas hémoglobinose M ou méthémoglobinémie congénitale récessive
à quoi sert la voie des pentoses phosphates dans le GR?
production NADPH, H+ pour régénérer du glutathion réduit (fonctionnel) à partir du glutathion oxydé (non fonctionnel) sous l’action de la glutathion réductase
quel est la fonction essentielle du glutathion dans le GR?
antioxydant le + important des GR
quelles sont les 2 enzymes déficitaires chez certains enfants qui provoquent des maladies héréditaires assez fréquentes responsables d’anémies hémolytiques constitutionnelles?
G6PD (glucose-6-phosphate déshydrogénase) et PK (pyruvate kinase)
quelles sont les 3 catégories d’anomalies constitutionnelles du GR?
- Hb: qualitative (drépanocytose) ou quantitative = insuffisance (thalassémies)
- enzymes: G6PD ou PK
- membranes: Minkowski-Chauffard = GR en forme sphérocyte
par quoi est formée l’hémoglobine?
4 chaînes polypeptidiques: 2 chaînes alpha + 2 chaînes béta (chacune porte un hème qui fixe l’O2)
l’hème fait-il partie de la structure des protéines héminiques (hémoprotéines)?
oui
le fer sous forme Fe²+ possède combien de liaisons de coordination? combien d’entre elles sont reliées à des azotes?
6 (4 reliées aux azotes)
le catabolisme de l’hème est le métabolisme de quelle molécule? il sera à l’origine de la formation de quels composés?
métabolisme de la bilirubine
composés pigmentés hydrophobes
l’hème est un groupement prosthétique de protéines avec quelles 2 fonctions?
lier l’O2 = transport + stockage O2 (hémoglobine, myoglobine) ou intervenir dans réactions d’oxydo-réduction = transfert électron (cytochromes P450)
80% de la biosynthèse de l’hème se produit dans quel organe? 15%? et 5%?
80%: moelle érythropoïétique
15%: foie (synthèse cytochromes P450)
5%: toutes cellules sauf GR
la moelle osseuse produit cb de GR par jour? qui correspond à cb de ml de sang frais? cb de g de hème? cb de mg de fer?
200milliards de GR/j = 40 ml sang = 0,5g hème = 20mg de fer
la régulation de la biosynthèse met en jeu quelle enzyme limitante?
ALA-synthase (ALAS)
quels sont les 2 gènes codants pour l’enzyme ALAS?
- ALAS 1: expression ubiquitaire
- ALAS 2: spécifique du système érythropoïétique
la régulation de la biosynthèse de l’hème dans le foie se fait à quel niveau?
inhibition de la transcription du gène ALAS-1 en présence de l’hème
dans le foie, l’activation de la transcription de l’ARNm d’ALAS-1 se fait en présence de quoi? comment l’éliminer?
xénobiotiques
besoin accru de cytochromes P450
dans les cellules érythroïdes, quel est l’acteur majeur de la régulation de la biosynthèse de l’hème?
fer Fe³+
dans les cellules érythroïdes, la régulation de l’expression du gène ALAS-2 se fait à quel niveau?
traductionnel de son ARNm
dans les cellules érythroïdes, la régulation traductionnelle permet l’ajustement de la concentration de quels 3 éléments?
le récepteur de la transferrine, la ferritine et ALAS-2
quelle est la cause des porphyries héréditaires? sur la plan clinique elles se caractérisent par quoi?
déficit d’une des enzymes de la biosynthèse de l’hème
lésions cutanées et/ou neurologiques
donner un exemple de porphyrie acquise
saturnisme = intoxication chronique au plomb > blocage de la biosynthèse de l’hème
le catabolisme de l’hème se produit de manière chronologique dans quels 3 tissus?
le système réticulo-endothélial, le foie et l’intestin
lors du catabolisme de l’hème, que se passe-t-il dans le système réticulo-endothélial?
renouvellement des hématies, gestion de l’hémoglobine et formation de bilirubine
la bilirubine est un pigment…?
sous forme liposoluble, libre (non conjuguée) est…?
hydrophobe
indirecte
quel est le rôle du foie dans catabolisme de l’hème? il s’agit de quelle étape?
faire une conjugaison hépatique pour solubiliser la bilirubine (apportée par la protéine sérum albumine) et former les pigments biliaires
= étape limitante
quel est le rôle des bactéries intestinales dans le catabolisme de l’hème?
poursuivre la transformation des pigments biliaires
dans l’intestin, lors du catabolisme de l’hème, l’urobilinogène (incolore) sera transformée en 2 choses: lesquelles? lors de leur oxydation en l’air, quelle est leur couleur?
- une partie sera réabsorbée par l’intestin et éliminée par les reins dans les urines = UROBILINE (couleur jaune) > cycle entéro-hépatique
- l’autre partie: réduite en STERCOBILINE (couleur marron) éliminée par les selles
comment s’appellent les pathologies affectant le catabolisme de l’hème? quel est leur signe clinique?
hyperbilirubinémies
ictères
l’hémolyse physiologique se produit au bout de cb de jours?
120 jours
quelles peuvent être les causes des hémolyses pathologiques?
- génétiques: anomalies des prot du cytosquelette, enzymopathies des GR, hémoglobinopathies
- acquises: immunologiques, toxiques ou infectieuses
