Vortrag Organelle und Transport Flashcards

1
Q

Was ist die Aufgabe des glatten ERs?

A

Entfernung und Freisetzung von Ca2+ aus dem Cytosol

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2
Q

Was sind die Zisternen des Golgi-Apparates?

A

Flache, membranumschlossene Säckchen
Zisternen werden gestapelt und bilden Golgi-Apparat

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3
Q

Wo hin sind die einzelnen Seiten des Golgi-Apparates gerichtet? (Cis und Trans)

A

Cis: Grenzt an ER
Trans: Zeigt zu Plasmamembran

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4
Q

Wie läuft in der Zelle der Sekretorische Transportweg ab?

A

Beginnt mit der Proteinsynthese am ER und der Aufnahme in dieses.
Anschließend wird das Protein am Golgi-Apparat modifiziert und entweder direkt zur Zelloberfläche transportiert, oder an das Endosom und Lysosom vermittelt.

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5
Q

Wie läuft in der Zelle der Endocytotische Transportweg ab?

A

Nimmt Partikel an der Zelloberfläche auf und befördert diese zum Endosom und Lysosom, wo sie abgebaut werden.

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6
Q

Wie werden Vesikel zu ihren zugeteilten Zellorganellen transportiert?

A

Vesikel werden über Motorproteine entlang des Cytoskeletts transportiert

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7
Q

Welches Protein auf Vesikeln wird vom Zielorganell erkannt?

A

Rab Protein wird von Rezeptor erkannt

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8
Q

Wie sieht der Prozess, der Erkennung des Vesikels und Verschmelzung schematisch aus und welche Proteine sind wichtig?

A
  1. Rezeptoren auf Zieloberfläche erkennen und binden Rab-Proteine auf der Oberfläche der Vesikel
  2. Das Ankettprotein zieht den Vesikel an die Zieloberfläche
  3. SNARE Proteine interagieren miteinander.
  4. Verschmelzen der Vesikelmembran mit der Membran des Zielorganells
  5. Entladung der Fracht in das Zellinnere.
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9
Q

Warum kommt es nicht zu zufälliger Verschmelzung von Vesikeln mit Membranen?

A

Die zufällige Verschmelzung von Membranen wird verhindert, da für die Fusion eine Annährung auf 1,5 nm stattfinden und dafür eine energieaufwändige Verdrängung von Wasser stattfinden muss.

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10
Q

Welche Aufgabe haben Snare Proteine auf Vesikeln?
Welche Snare Proteine sitzen auf dem Vesikel und welche an der Zielmembran?

A

Auf den Vesikeln sitzen v-SNAREs, wohingegen auf der Zielmembran t-SNAREs vorhanden sind.
Die SNARE-Proteine wickeln sich zusammen und die beiden Komponenten werden zueinander gezogen.
-> Löst das Problem der energieaufwändigen Annäherung unter Verdrängung des Wassers

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11
Q

Wie wirkt sich die Anhäufung von fehlgefalteten Proteinen im ER aus?

A

Die Anhäufung dient als Signal für die Vergrößerung des ER, indem Rezeptoren in der ER-Membran aktiviert werden die das Transkriptionsprogramm UPR (unfolded protein response) aktivieren.
Hilft dies nicht, so initiiert das UPR die Apoptose der Zelle.

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12
Q

Was ist der konstitutive Exocytoseweg?

A

Konstanter Strom an Exocytose vom trans-Golgi zur Plasmamembran.
-> Liefert der Plasmamembran konstant Lipide und Proteine um neues Membranmaterial zu synthetisieren.
-> Für den Transport sind keine Signalsequenzen nötig, deshalb wird er auch als Standardweg bezeichnet

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13
Q

Was ist der geregelte Exocytoseweg?

A

Wird nur von sekretorischen Zellen verwendet, die Hormone, Schleim oder Verdauungsenzyme produzieren und diese Produkte in sekretorischen Vesikeln für den späteren Transport aufbewahren.

Die Vesikel ordnen sich nach ihrer Abschnürung an der Plasmamembran an (In der Umgebung des trans-Golgi-Netzes) und ein extrazelluläres Signal gibt die Fusion mit der Plasmamembran frei und somit die Freisetzung in die Zellumgebung (z.B. Insulinfreisetzung in Pankreaszellen.)

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14
Q

Manche Proteine pendeln zwischen dem Zellkern und dem Cytosol hin und her. Sie benötigen ein Kernexportsignal um aus dem Zellkern auszuwandern. Wie gelangen diese Proteine in den Zellkern?

A

Über Importine

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15
Q

Influenzaviren sind von Membranen umgeben, die ein Fusionsprotein enthalten, das durch sauren pH aktiviert wird und die Fusion der viralen Membran mit der Zellmembran veranlasst.
Ein altes Hausmittel ist die Übernachtung in einem Pferdestall, da die Luft dort aufgrund von Bakterien im Pferdeurin reich an Ammoniak ist.
Zeichne ein Diagramm, das den Transportweg der Influenzaviren in die Zelle darstellt und überlege inwiefern Ammoniak die Zelle vor einer Infektion schützen kann.
(Hinweis: Ammoniak bildet Ammonium-Ionen die saure Lösungen neutralisieren können)

A

Ammoniak neutralisiert sauren pH-Wert
-> keine Fusion der viralen Membran mit Plasmamembran
-> keine Freisetzung der Influenzaviren in die Zelle

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16
Q

Stelle dir ein Protein vor, das ein ER-Signal an seinem Aminoende und einen Kernlokalisationsfaktor in seiner Mitte trägt. Wie sieht das Schicksal dieses Proteins aus?

A

Transmembranprotein in der Kernmembran

17
Q

Ein Protein das proteolytische Enzyme (Trypsin) hemmt, wird normalerweise von Leberzellen ins Blut abgegeben. Das Inhibitorprotein, Antitrypsin, fehlt Patienten die eine Mutation in Form eines einzigen Aminosäureaustausch in dem Protein tragen. Durch den Antitrypsinmangel wird eine Vielzahl von Problemen z.B. im Lungengewebe hervorgerufen, da die Proteaseaktivität nicht mehr zu kontrollieren ist.

Synthetisch hergestelltes Antitrypsin (Welches ebenfalls unterschiedlich ist zu natürlichem Antitrypsin) hemmt die Protease genauso effektiv wie das natürliche Antitrypsin. Warum wird die Krankheit dann durch eine Mutation verursacht?
Schlage eine Unterscheidungsmöglichkeiten vor.

A

Chaperone verhindern die Freisetzung aus dem ER, da die molekulare Schablone durch die Mutation nicht mehr anwendbar ist.
Ähnelt dem Problem bei der cystischen Fibrose.

Nachweis von Regulationsproteinen und Apoptoseverhalten von Lungenzellen