VL 16 Schneider Glykosylierung Flashcards
Was ist die häufigste Protein Modifikation?
Anhängen von Zucker
Welcher Typ Proteine wird stark glykosyliert und wo liegen diese Proteine vor?
-> Warum ist das sinnvoll?
Stark glykosyliert werden sekretierte Proteine und der extrazelluläre Teil von Transmembranproteinen
Schutz vor Proteasen -> Gesteigerte Stabilität des Proteins
Wo findet die Glykosylierung von Proteinen statt?
-> Warum ist die Glykosylierung dort wichtig?
Lumen des ER
Richtig gefaltetes Protein kann glykosyliert werden und seine Funktion ausüben
-> Falsch gefaltetes Protein wird erkannt und im ER zurückgehalten. Ist also praktisch eine Qualitätskontrolle
Warum sind Zucker bei Glykoproteinhormonen wichtig?
Glykosylierung ist wichtig für die Funktion des Proteins
Wenn ein Protein im ER richtig gefaltet und glykosyliert wurde, kann es zum Golgi Apparat gelangen. Welche Funktion hat die Glykosylierung dann?
Glykosylierung kann ein Sortierungssignal darstellen um vom Golgi Apparat zum Endosom transportiert zu werden.
Bei einer Entzündungsreaktion wird durch Ausschüttung von Entzündungsmediatoren im betroffenen Gewebe ein Signal ausgesendet um Leukozyten aus dem Blut zu rekrutieren.
Welches Protein bilden hierbei die Endothelzellen der Blutbahn um Leukozyten einzufangen?
Welches Protein besitzen die Leukozyten zur Erkennung auf der Oberfläche?
- Endothelzelle bildet auf der Oberfläche Selektine (Sind Lektine, also Zucker erkennende Proteine).
- Selektine erkennen Glykosylierungsmuster auf Lymphozyten und binden diesen.
Wie nennt man Zucker bindende Proteine?
Lektine
Welcher Rezeptor ist für die Regulation der Überlebenszeit einer Zelle oder Proteins im Blut von entscheidender Bedeutung?
Asialoglykoproteinrezeptor
Wie sieht der Zuckermantel um ein Protein aus (Bestandteile?) und welches ist das äußerste und wichtigste Zucker?
Protein - Zuckerkette - N-Acetylglucosamin - Galaktose - Sialinsäure
Sialinsäure ist sehr wichtig!
Wie heißt das Enzym, welches Sialinsäure vom restlichen Zuckermantel um das Protein abtrennt?
Neuraminidase
Wo befindet sich Neuraminidase, die Sialinsäure vom restlichen Zuckermantel abspaltet?
Auf Endothelzelle des Blutes lokalisiert
Was passiert mit einem Protein, wenn durch Neuraminidase die Sialinsäure abgespalten wurde?
-> Wo passiert das?
Die Galaktose wird vom Asialoglykoproteinrezeptor erkannt
-> Es kommt zur Rezeptor vermittelten Endozytose
Weil die Proteine oder Zellen abgebaut werden sollen macht es Sinn, dass dies in der Leber abläuft
Ein Erythrozyt wird im Durchschnitt ca. 120 Tage alt. Erkläre in Stichpunkten, wie der Körper dies regeln kann.
- Erythrozyt besitzt Zuckerpolymer auf Oberfläche (Letzter Zucker nach außen ist Sialinsäure)
- Erythrozyt wandert im Blutstrom -> Zufälliges Stoßen an Endothelzelle -> Besitzt Neuraminidase und spaltet Sialinsäure ab
- Sialinsäure fehlt und Galaktose wird vom Asialoglykoproteinrezeptor in der Leber erkannt.
- Rezeptor vermittelte Endozytose und Abbau
Welches Substrat benötigt die Glykosyltransferase Reaktion?
-> Was soll mit dieser Reaktion erreicht werden?
UDP-Glucose (“Aktivierte Glucose”)
Proteine Glykosylieren
Welche zwei Arten der Glykosylierung existieren?
O-Glykosylierung
N-Glykosylierung
Bei der N-Glykosylierung wird ein Zuckerpolymer auf ein Asparagin übertragen.
-> Was lässt sich über diesen Zucker immer sagen? Wie viele einzelne Zuckereinheiten? Wie sieht er aus?
Es wird IMMER ein Zuckerpolymer aus 14 Zuckern auf Asparagin übertragen
Was sind die Schritte der Synthese des Zuckerpolymers für die N-Glykosylierung am Dolichol Phosphat in der ER Membran?
- An Dolichol Phosphat werden auf cytosolischer Seite nacheinander Zucker angehängt.
- Sobald 7 Zucker angehängt sind flippt Dolichol Phosphat mit den Zuckern ins Lumen des ER
- Anhängen der restlichen 7 Zucker
Für die N-Glykosylierung trägt das Dolicholphosphat ein Zuckerpolymer (14 Zucker) und befindet sich in der Membran des ER. Was passiert dann?
Eine Transferase überträgt das Polysaccharid auf ein Asparagin eines sich in der Translation befindlichen Proteins
