Aminosäuren Flashcards
Wie viele essentielle Aminosäuren gibt es?
Wie viele semi-essentielle Aminosäuren gibt es?
Wie viele sind entbehrlich?
8 Essentielle
Arginin und Histidin semi-essentiell
10 Entbehrlich
Was steht bei AS ganz links und was ganz rechts?
Links: N-Terminus
Rechts: C-Terminus
Welche Präfixe bekommen Verbindungen, die polarisiertes Licht nach rechts, bzw. nach links drehen?
Rechtsdrehend: (+)
Linksdrehend: (-)
Ist es möglich die absolute Konformation aus der Analyse der Drehrichtung des polarisierten Lichtes vorherzusagen?
Nein
Gibt die Nomenklatur mit D, bzw. L vor der Aminosäure einen Hinweis darauf, ob diese polarisiertes Licht zu drehen?
Nein, viele L-Aminosäuren sind rechtsdrehend!
Fast alle natürlich vorkommenden AS sind L-AS und haben die S-Konfiguration. Welche L-AS besitzt jedoch R-Konfiguration?
Cystein, wegen dem Schwefel als Rest
-> Schwefel hat nach CIP Nomenklatur höhere Priorität
Wo kommen D-AS vor?
D-AS sind Bestandteil von von einigen relativ kleinen (<20 AS) bakteriellen Polypeptiden, die Bestandteile der Zellwand bilden.
-> Weniger Anfällig gegenüber Peptidasen, da D-AS kein gutes Substrat hierfür ist
Warum kann Thalidomid nicht verabreicht werden, auch wenn das Enantiomer, welches die schweren Geburtsfehler verursacht entfernt wurde?
Weil es im Körper zu einer metabolischen Racematisierung kommen kann!
Nenne einige spezifischen Modifikationen an Aminosäureresten der Polypeptidkette (Gibt 6)
Hydroxylierung
Methylierung
Acetylierung
Carboxylierung
Phosphorylierung
Addition von kleinen Gruppen und von Kohlenhydratpolymeren
Wie funktioniert der Reportergen Assay?
(Nobelpreis 2008)
- Das zu untersuchende Gen mit dem Reporter Gen austauschen
- Reporter Gen bildet GFP (Grün fluoreszierendes Protein)
- Besitzt in der AS Sequenz Ser, Tyr und Gly, die zu einem Fluorophor cyclisieren und grün fluoreszieren
Wie ist Glutathion aufgebaut?
-> Beachte Besonderheit!
Glutaminsäure, Cystein und Glycin
Es handelt sich nicht um ein echtes Tripeptid, da die Amidbindung zwischen Glutaminsäure und Cystein über die γ-Carboxygruppe der Glutaminsäure ausgebildet wird!
Welche Funktion hat Glutathion in der Zelle?
Cystein-Reserve
Phase II der Biotransformation: Mit GSH konjugierte Stoffe sind gewöhnlich besser wasserlöslich und können über die Niere ausgeschieden werden.
Redox-Puffer
Wie vermittelt Glutathion seine antioxidative Wirkung?
Oxidierend wirkende Verbindungen werden von Glutathion inaktiviert:
2 GSH + Xoxidiert -> GSSG + Xreduziert
