VL 16 Schneider Sortierung ins ER

Question 1

Was ist “Co-translationaler Transport”?

Answer 1

Transport des Proteins über die Membran während der Synthese der Peptidkette

Question 2

Wo findet der Co-translationaler Transport statt?

Answer 2

Import findet am rauen ER statt

Question 3

Was ist der “sekretorische Weg”?

Answer 3

1. Bildung des Proteins ins ER
2. Transport von ER in Golgi Apparat
3. Transport von Golgi Apparat aus Zelle heraus

Question 4

Wie sehen sekretorische Zellen typischerweise aus?

Answer 4

Große Menge an rauem ER

Question 5

Welcher Teil welches Moleküls bestimmt, ob es sich bei einem Protein um ein Transmembranprotein oder ein Protein, welches ins ER gehört handelt?

Answer 5

Signalsequenz am N-Terminus des neu synthetisierten Proteins

Question 6

Transmembranproteine besitzen am N-Terminus eine Signalsequenz, die ihre Lokalisation ins ER steuern.
1. Wie ist diese Signalsequenz aufgebaut?
-> Welche Eigenschaften hat sie?
2. Wie sieht sie strukturell aus?

Answer 6

1. Hydrophil - Hydrophob - Hydrophil
2. Hydrophobe AS bilden in der Regel eine Alpha Helix aus

Question 7

Welches Protein erkennt die N-Terminale Signalsequenz für den Transport ins ER?
-> Wie aufgebaut?
-> Welche intrinsische Aktivität besitzt er?

Answer 7

Signal recognition particle (SRP)
Besteht aus 6 Proteinen und einer 7s-RNA
GTPase

Question 8

Von was wird der an ER-Signalsequenz gebundene SRP erkannt?
-> Welche intrinsische Aktivität besitzt er?

Answer 8

Von SRP-Rezeptor erkannt
GTPase

Question 9

Wie heißt die Translokationspore, die das Protein schließlich ins ER transportiert?

Answer 9

Sec61-Komplex (Das kleine Rote in der Membran)

Question 10

Erläutere die Schritte der Translation ins ER vom Start der Translation im Cytosol, bis zum Beginn des Eintritts des Proteins ins ER.

Answer 10

1. Große und kleine Untereinheit lagern sich an mRNA an
2. Neu gebildetes Protein besitzt ER Signalsequenz, die aus Ribosom raus schaut
3. SRP erkennt Signalsequenz und lagert sich an
4. SRP Rezeptor erkennt SRP und bindet dieses
5. Hydrolyse von GTP -> Protein durch nun offene Translocon Pore gefädelt

Question 11

Erläutere die Schritte der Translation ins ER vom Start der Translation durch die geöffnete Translocon Pore, bis zum Ende der Translation

Answer 11

1. Signal Peptidase schneidet Signalsequenz ab
2. Translation läuft bis zum Ende ab
3. Komlex aus Ribosom und Translocon trennt sich voneinander

Question 12

Wie verläuft die Translation eines Transmembranproteins?

Answer 12

1. Die Translation beginnt wie bei Proteinen, die ins ER gelangen sollen.
2. Translation läuft ins ER ab, bis eine hydrophobe “Stopp-Transfer-Erkennungs-Sequenz” in den Translokationskanal translatiert wird
3. Translation stoppt und das Ribosom löst sich von der Pore
4. Weitere Translation im Cytosol

Question 13

Was passiert mit der N-Terminalen ER Signalsequenz, sobald die Translation durch die Pore stattfindet?

Answer 13

ER Signalsequenz ist eine hydrophobe Alpha Helix
-> Verbleibt also in Membran und wird dort durch Peptidase abgebaut

Question 14

Der Transmembranbereich wird normalerweise durch Alpha Helix ausgebildet. Aus wie vielen AS besteht eine solche Alpha Helix im Durchschnitt?

Answer 14

20-25 AS

Question 15

Existieren nur N-Terminale ER Signalsequenzen für die Translation ins ER?

Answer 15

Nein, es existieren auch interne Signalsequenzen.

D.h. ein Protein wird Translatiert und das naszente Protein besitzt eine hydrophobe Sequenz. Diese wird von SRP erkannt und die Schritte zur Translation ins ER laufen ab, aber beachte, dass die interne Signalsequenz nicht abgeschnitten wird! Sondern sie stellt den Transmembranbereich dieses Membranproteins dar.

-> Beachte auch, dass der N-Terminus (Das zuerst gebildete Protein) im cytosolischen Bereich bleibt!

Question 16

Wie wird es erreicht, dass ein Protein mehrere Transmembrandomänen besitzt?

Answer 16

Membranproteine besitzen viele “Start-Transfer-“ und “Stop-Transfer-Erkennungssequenzen” und damit werden mehrere Transmembrandomänen erhalten