Biologie - Extra: Biomoleculen: Proteïnen en nucleïnezuren (deel 2 vd toets) Flashcards

1
Q

Wat is de belangrijkste en meest diverse groep van de biomoleculen?

A

de proteïnen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Uit wat zijn proteïnen opgebouwd?

A

koolstof-, waterstof-, stikstof- en zuurstofatomen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

synoniem proteïnen

A

eiwitten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

synoniem eiwitten

A

proteïnen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hoe heten de essentiële bouwstenen van proteïnen?

A

aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hoe ziet de basisstructuur van aminozuren eruit?

A

centraal een koolstofatoom, met daarop gebonden een waterstofatoom en 2 functionele groepen: een aminogroep (NH2) en een carboxylgroep (COOH) + een mogelijks een vierde binding als variabele of restgroep.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

synoniem restgroep

A

variabele groep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Wat is een variabele groep?

A

Een restgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Naar wat verwijst de naam aminozuur?

A

de bouw van deze biomoleculen met een aminogroep en een zuurgroep, de carboxylgroep.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hoeveel verschillende aminozuren komen er in levende organismen voor?

A

20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Wat bepaalt de functionaliteit van het aminozuur?

A

de restgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Welke 3 restgroepen van een aminozuur hebben we gezien?

A
  • apolaire
  • polaire
  • geladen
    restgroepen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hoeveel van de verschillende aminozuren kan het menselijk lichaam zelf synthetiseren? Hoe synthetiseren de andere?

A

11 van de 20

-> overige 9 aminozuren zijn we aangewezen op onze voeding -> = essentiële aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Wat zijn essentiële aminozuren?

A

9 van de 20 aminozuren, degene die het menselijk lichaam dus niet zelf kan synthetiseren, waarbij we aangewezen zijn op onze voeding.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Functies proteïnen + een voorbeeld

A

COMET:

  • Communicatie tussen cellen onderling (bv. zenuwstelsel: neurotransmitters)
  • Opbouwende funtie: structurele eiwitten -> stevigheid en vorm van de cel (bv. huid: keratine, collageen; cytoskelet: actine, tubuline, …)
  • CelMetabolisme: enzymwerking
  • Energiebron
  • Transport van stoffen -> ionenkanalen/pompen (bv. hemoglobine, receptoreiwitten)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hoeveel van de 20 verschillende aminozuren zijn essentiële aminozuren?

A

9

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Uit welke 4 groepen bestaan aminozuren?

A
  • waterstofatoom
  • amino-groep
  • carboxyl-groep
  • variabele groep (restgroep)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Door wat zijn 2 aminozuren aan elkaar gebonden?

A

Door een peptidebinding

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Wat is een peptidebinding?

A
  • 2 aminozuren aan elkaar gebonden
  • condensatiereactie tussen de carboxylgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van een ander aminozuur, met de afsplitsing van een molecule water

-> stikstofgroep reageert met carboxylgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hoe geef je peptiden een naam?

A

op basis van het aantal aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Hoeveel aminozuren heeft dipeptide?

A

2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Hoeveel aminozuren heeft tripeptide?

A

3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Hoeveel aminozuren heeft oligopeptide?

A

max 10

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hoeveel aminozuren heeft polypeptide?

A

meer dan 10

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Welke 2 verschillende uiteinden heeft elke peptideketen van aminozuren?
- amino-uiteinde of N-terminus - carboxyluiteinde of C-terminus
26
Wat bepalen de restgroepen van een peptideketen van aminozuren?
de uiteindelijke vorm en het gedrag + de functie van de proteïne
27
Welke peptideketens hebben een zeer specifieke ruimtelijke srtuctuur?
de polypeptideketens
28
Uit welke structuur van proteïnen bestaat hemoglobine?
de quaternaire
29
Geef een voorbeeld van proteïnen met een quaternaire structuur
hemoglobine
30
Geef een voorbeeld van proteïnen met een ternaire structuur
myoglobine
31
Welke 4 niveaus in de structuur van proteïnen zijn er?
- primaire structuur - secundaire structuur - tertiaire structuur - quaternaire structuur
32
Wat is de primaire structuur van proteïnen?
omvat de volgorde waarin aminozuren aan elkaar geschakeld zijn in een peptideketen: de aminozuursequentie.
33
Wat is de aminozuursequentie?
(- volgorde waarin aminozuren aan elkaar geschakeld zijn in een peptideketen) - informatie opgeslagen in het genetische materiaal v organisme - bepaalt de volgorde van de zijketens - veranderd = ontstaan ander proteïne
34
Wat is de secundaire structuur van proteïnen?
- 1e stap in het opvouwproces - 2 soorten
35
Hoe ontstaat de secundaire structuur van een proteïne?
door waterstofbrugkrachten tussen de aminogroepen en de carboxylgroepen van aminozuren die in elkaars buurt liggen.
36
Wat is de alpha-helix?
- spiraalvormige structuur - ontstaat door H-bruggen tussen nabijgelegen aminozuren in opeenvolgende windingen
37
Wat is de beta-plaat?
vouwbladstructuur die ontstaat door H-bruggen tussen parallel liggende peptideketens
38
Hoe noemende we de delen van de peptideketen zonder secundaire structuur?
lussen of loops
39
Wat is de tertiaire structuur?
- complexe 3D vorm - ontstaat door H-bruggen die S-bruggen en door hydrofobe en hydrofiele interacties tussen de restgroepen van aminozuren
40
Wat is de meest voorkomende vorm van de tertiaire structuur van proteïnen?
de bolvormige tertiaire structuur in globulaire proteïnen
41
Hoe onstaat de bolvormige tertiaire structuur in globulaire proteïnen?
omdat de hydrofobe delen van de peptideketen zich oriënteren naar het centrum van de molecule, terwijl de hydrofiele proteïnen compact opvouwen, in tegenstelling tot de meer vezelachtige proteïnen
42
Vanaf wanneer kunnen proteïnen meestal hun functie vervullen?
Zodra de tertiaire structuur is aangenomen of pas nadat ze een groter complex vormen (de quaternaire structuur)
43
Uit hoeveel peptideketens bestaat de quaternaire structuur?
2 of meerdere peptideketens met elk hun eigen tertiaire structuur
44
Wat is een proteïnecomplex?
Wanneer er verschillende ketens samengehouden worden door intermoleculaire krachten. (de onderlinge rangschikking van peptideketens tot 1 functioneel geheeld in de quaternaire structuur)
45
Hoe komt de quaternaire structuur tot stand?
door bindingen en interacties tussen de proteïnen en door interacties met andere moleculen
46
Wat is myoglobine?
1 van de zuurstofbindende proteïnen in ons lichaam -> neemt geen quaternaire structuur aan, maar een tertiaire
47
Waar kan je de volgorde van de aminozuren vinden?
In het DNA
48
Wat voor vorm en door wat hebben proteïnen?
Natieve vorm: denaturatie door pH, temperatuur, ...
49
Wat is denaturatie?
proces waarbij de ruimtelijke structuur van een proteïne verandert of wanneer ze die verliezen door bv pH, temp, ...
50
Wat is de natieve vorm van proteïnen?
Proteïne met de juiste ruimtelijke structuur (/De specifieke 3D structuur die een proteïne inneemt om zijn biologische functie uit te voeren)
51
Door wat worden verschillende ketens bij proteïnen samengehouden?
door intermoleculaire krachten: het proteïnecomplex
52
Voorbeeld denaturatie
koken van een omelet, eiwit kloppen, ...
53
Welke voorbeelden hebben we gezien over de proteïnen? (+uitleggen van waar het komt!)
MOCHMFAK - Myoglobine: spieren, zuurstof opslaan - Ovalbumine: eiwit in een ei - Caseïne: melkeiwit - Hemoglobine: rode bloedcellen, zuurstoftransport -Myosine: werking spieren - Fibrinogeen: bloedstolling - Albumine: graan - Keratine: haar, nagels
54
Wanneer vormen secundaire structuren zich tijdens de synthese van proteïnen door ribosomen?
zodra enkele aminozuren zich aan elkaar gehecht zijn en ze het ribosoom verlaten
55
Wanneer is denaturatie wel omkeerbaar?
als de oorzaak ervan wegvalt
56
Wat zijnnucleïnezuren?
complexe biomoleculen die de meest essentiële biologische functie vervullen
57
Welke nucleïnezuren dragen de genetische informatie?
- desoxyribosenucleïnezuur (DNA) - ribonucleïnezuur (RNA)
58
Wat zijn DNA en RNA?
polymeren opgebouwd uit een groot aantal achter elkaar geschakelde monomeren: de nucleotiden
59
Wat zijn nucleotiden en uit wat zijn ze gebouwd?
groot aantal achter elkaar geschakelde monomeren. Elk nucleotide bevat koolstof-, waterstof-, zuurstof-, stikstof- en fosforatomen
60
Welk nucleotide vormt de basis voor adenosinetrifosfaat (ATP)?
het nucleotide met adenosine
61
Voor wat staat de afkorting ATP?
adenosinetrifosfaat
62
Welk nucleotide is mee verantwoordelijk voor de universele energieleverancier van organismen?
het nucleotide met adenosine die de basis vormt voor adenosinetrifosfaat
63
Uit hoeveel componenten bestaan nucleotiden altijd? Welke?
3: - een pentose - een organische base - 1 tot 3 fosfaatgroepen
64
Welke pentose vinden we in DNA en RNA?
- DNA: desoxyribose - RNA: ribose (minder stabiel door OH-groep op 2e C-atoom)
65
Welke 2 groepen van organische basen komen voor in nucleotiden?
- pyrimidine: cytosine, thymine en uracil - purinebasen: adenine en guanine
66
Wat zorgt er voor het zure karakter van nucleïnezuren en heeft een meervoudig negatieve lading?
de fosfaatgroep die is afgeleid van fosforzuur (H3PO4)
67
Wat is chromatine?
DNA-molecule + proteïnen
68
Rond hoeveel histonen is DNA opgerold?
8 = nucleosoom
69
Hoe zien we het verschil tussen DNA en RNA bij de structuur?
DNA heeft een dubbele binding en RNA een enkele
70
Wat zijn polynucleotiden of nucleïnezuren?
lange lineaire ketens waar dat nucleotiden in kunnen polymeriseren
71
Hoe ontstaan nucleïnezuren?
Door condensatiereacties tussen de hydroxylgroep op het derde koolstofatoom van pentose van het ene nucleotide en de fosfaatgroep op het vijfde koolstofatoom van een volgens nucleotide
72
Uit wat bestaat een polynucleotideketen?
afwisselend uit een fosfaatgroep en een pentose met een organische base (de ruggengraat)
73
Wat zijn de meest voorkomende natuurlijke polynucleotiden?
desoxyribosenucleïnezuur (DNA) en ribonucleïnezuur (RNA)
74
Hoe heten de eindes van een polynucleotideketen?
een 3'-einde en een 5'-einde
75
Hoe draaien RNA en DNA?
langs rechts
76
Waar zit alle erfelijke informatie van een organisme vervat?
In de DNA-molecule
77
Uit hoeveel polynucleotideketens bestaat DNA?
2 die parallel lopen = de DNA strengen
78
Welke organische basen bevat de nucleotiden in de DNA-strengen?
adenine, guanine, cytosine en thymine
79
Wat bepaalt de primaire structuur van DNA?
De volgorde waarin de nucleotiden voorkomen: de basensequentie
80
Wat is de basensequentie?
De volgorde waarin de nucleotiden voorkomen
81
Door wat worden de DNA-strengen samengehouden?
waterstofburggen tussen de purinebasen van de ene streng en de pyrimidinebasen van de andere streng
82
Wat is complementaire basenparing?
Dat de basensequentie van de ene DNA-streng die van de andere streng bepaalt.
83
Hoe zijn de 2 DNA-strengen strucureel in een waterige omgeving?
spiraalvormig rond elkaar gewonden
84
Hoe ontstaat de dubbele helix en wat is het?
= typische ruimtelijke structuur -> doordat de 2 DNA_strengen spiraalvormig rond elkaar worden gewonden
85
Welke organische basen bevat RNA?
adenine, guanine, cytosine en uracil (dus niet thymine)
86
Hoeveel polynucleotideketenen heeft RNA?
1: RNA-streng
87
Welke 5 vormen van RNA komen er voor in cellen?
- Messenger-RNA (mRNA) - Transfer-RNA (tRNA) - RIbosomaal RNA (rRNA) - small nuclear RNA (snRNA) - small interfering RNA (siRNA)
88
Wat zijn de belangrijkste functies van de 3 verschillende vormen van RNA?
- mRNA en tRNA: synthese van proteïnen - rRNA: onderdeel ribosomen -snRNA: werkt in op andere nucleïnezuren - siRNA: regulerende functie
89
Welke verschillen zijn er tussen DNA en RNA?
- DNA dubbele binding/ dubbele streng en RNA enkelv binding/1 streng - DNA: desoxyribose en RNA ribose - DNA: adenine, guanine, cytosine en thymine en RNA adenine, guanine, cytosine en uracil