Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

5e > Biologie - Extra: Biomoleculen: Proteïnen en nucleïnezuren (deel 2 vd toets) > Flashcards

Biologie - Extra: Biomoleculen: Proteïnen en nucleïnezuren (deel 2 vd toets) Flashcards

1
Q

Wat is de belangrijkste en meest diverse groep van de biomoleculen?

A

de proteïnen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Uit wat zijn proteïnen opgebouwd?

A

koolstof-, waterstof-, stikstof- en zuurstofatomen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

synoniem proteïnen

A

eiwitten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

synoniem eiwitten

A

proteïnen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hoe heten de essentiële bouwstenen van proteïnen?

A

aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hoe ziet de basisstructuur van aminozuren eruit?

A

centraal een koolstofatoom, met daarop gebonden een waterstofatoom en 2 functionele groepen: een aminogroep (NH2) en een carboxylgroep (COOH) + een mogelijks een vierde binding als variabele of restgroep.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

synoniem restgroep

A

variabele groep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Wat is een variabele groep?

A

Een restgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Naar wat verwijst de naam aminozuur?

A

de bouw van deze biomoleculen met een aminogroep en een zuurgroep, de carboxylgroep.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hoeveel verschillende aminozuren komen er in levende organismen voor?

A

20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Wat bepaalt de functionaliteit van het aminozuur?

A

de restgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Welke 3 restgroepen van een aminozuur hebben we gezien?

A
  • apolaire
  • polaire
  • geladen
    restgroepen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hoeveel van de verschillende aminozuren kan het menselijk lichaam zelf synthetiseren? Hoe synthetiseren de andere?

A

11 van de 20

-> overige 9 aminozuren zijn we aangewezen op onze voeding -> = essentiële aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Wat zijn essentiële aminozuren?

A

9 van de 20 aminozuren, degene die het menselijk lichaam dus niet zelf kan synthetiseren, waarbij we aangewezen zijn op onze voeding.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Functies proteïnen + een voorbeeld

A

COMET:

  • Communicatie tussen cellen onderling (bv. zenuwstelsel: neurotransmitters)
  • Opbouwende funtie: structurele eiwitten -> stevigheid en vorm van de cel (bv. huid: keratine, collageen; cytoskelet: actine, tubuline, …)
  • CelMetabolisme: enzymwerking
  • Energiebron
  • Transport van stoffen -> ionenkanalen/pompen (bv. hemoglobine, receptoreiwitten)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hoeveel van de 20 verschillende aminozuren zijn essentiële aminozuren?

A

9

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Uit welke 4 groepen bestaan aminozuren?

A
  • waterstofatoom
  • amino-groep
  • carboxyl-groep
  • variabele groep (restgroep)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Door wat zijn 2 aminozuren aan elkaar gebonden?

A

Door een peptidebinding

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Wat is een peptidebinding?

A
  • 2 aminozuren aan elkaar gebonden
  • condensatiereactie tussen de carboxylgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van een ander aminozuur, met de afsplitsing van een molecule water

-> stikstofgroep reageert met carboxylgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hoe geef je peptiden een naam?

A

op basis van het aantal aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Hoeveel aminozuren heeft dipeptide?

A

2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Hoeveel aminozuren heeft tripeptide?

A

3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Hoeveel aminozuren heeft oligopeptide?

A

max 10

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hoeveel aminozuren heeft polypeptide?

A

meer dan 10

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Welke 2 verschillende uiteinden heeft elke peptideketen van aminozuren?

A
  • amino-uiteinde of N-terminus
  • carboxyluiteinde of C-terminus
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Wat bepalen de restgroepen van een peptideketen van aminozuren?

A

de uiteindelijke vorm en het gedrag + de functie van de proteïne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Welke peptideketens hebben een zeer specifieke ruimtelijke srtuctuur?

A

de polypeptideketens

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Uit welke structuur van proteïnen bestaat hemoglobine?

A

de quaternaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Geef een voorbeeld van proteïnen met een quaternaire structuur

A

hemoglobine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Geef een voorbeeld van proteïnen met een ternaire structuur

A

myoglobine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Welke 4 niveaus in de structuur van proteïnen zijn er?

A
  • primaire structuur
  • secundaire structuur
  • tertiaire structuur
  • quaternaire structuur
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Wat is de primaire structuur van proteïnen?

A

omvat de volgorde waarin aminozuren aan elkaar geschakeld zijn in een peptideketen: de aminozuursequentie.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Wat is de aminozuursequentie?

A

(- volgorde waarin aminozuren aan elkaar geschakeld zijn in een peptideketen)

  • informatie opgeslagen in het genetische materiaal v organisme
  • bepaalt de volgorde van de zijketens
  • veranderd = ontstaan ander proteïne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Wat is de secundaire structuur van proteïnen?

A
  • 1e stap in het opvouwproces
  • 2 soorten
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Hoe ontstaat de secundaire structuur van een proteïne?

A

door waterstofbrugkrachten tussen de aminogroepen en de carboxylgroepen van aminozuren die in elkaars buurt liggen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Wat is de alpha-helix?

A
  • spiraalvormige structuur
  • ontstaat door H-bruggen tussen nabijgelegen aminozuren in opeenvolgende windingen
37
Q

Wat is de beta-plaat?

A

vouwbladstructuur die ontstaat door H-bruggen tussen parallel liggende peptideketens

38
Q

Hoe noemende we de delen van de peptideketen zonder secundaire structuur?

A

lussen of loops

39
Q

Wat is de tertiaire structuur?

A
  • complexe 3D vorm
  • ontstaat door H-bruggen die S-bruggen en door hydrofobe en hydrofiele interacties tussen de restgroepen van aminozuren
40
Q

Wat is de meest voorkomende vorm van de tertiaire structuur van proteïnen?

A

de bolvormige tertiaire structuur in globulaire proteïnen

41
Q

Hoe onstaat de bolvormige tertiaire structuur in globulaire proteïnen?

A

omdat de hydrofobe delen van de peptideketen zich oriënteren naar het centrum van de molecule, terwijl de hydrofiele proteïnen compact opvouwen, in tegenstelling tot de meer vezelachtige proteïnen

42
Q

Vanaf wanneer kunnen proteïnen meestal hun functie vervullen?

A

Zodra de tertiaire structuur is aangenomen of pas nadat ze een groter complex vormen (de quaternaire structuur)

43
Q

Uit hoeveel peptideketens bestaat de quaternaire structuur?

A

2 of meerdere peptideketens met elk hun eigen tertiaire structuur

44
Q

Wat is een proteïnecomplex?

A

Wanneer er verschillende ketens samengehouden worden door intermoleculaire krachten.

(de onderlinge rangschikking van peptideketens tot 1 functioneel geheeld in de quaternaire structuur)

45
Q

Hoe komt de quaternaire structuur tot stand?

A

door bindingen en interacties tussen de proteïnen en door interacties met andere moleculen

46
Q

Wat is myoglobine?

A

1 van de zuurstofbindende proteïnen in ons lichaam
-> neemt geen quaternaire structuur aan, maar een tertiaire

47
Q

Waar kan je de volgorde van de aminozuren vinden?

A

In het DNA

48
Q

Wat voor vorm en door wat hebben proteïnen?

A

Natieve vorm: denaturatie door pH, temperatuur, …

49
Q

Wat is denaturatie?

A

proces waarbij de ruimtelijke structuur van een proteïne verandert of wanneer ze die verliezen door bv pH, temp, …

50
Q

Wat is de natieve vorm van proteïnen?

A

Proteïne met de juiste ruimtelijke structuur (/De specifieke 3D structuur die een proteïne inneemt om zijn biologische functie uit te voeren)

51
Q

Door wat worden verschillende ketens bij proteïnen samengehouden?

A

door intermoleculaire krachten: het proteïnecomplex

52
Q

Voorbeeld denaturatie

A

koken van een omelet, eiwit kloppen, …

53
Q

Welke voorbeelden hebben we gezien over de proteïnen? (+uitleggen van waar het komt!)

A

MOCHMFAK

  • Myoglobine: spieren, zuurstof opslaan
  • Ovalbumine: eiwit in een ei
  • Caseïne: melkeiwit
  • Hemoglobine: rode bloedcellen, zuurstoftransport

-Myosine: werking spieren

  • Fibrinogeen: bloedstolling
  • Albumine: graan
  • Keratine: haar, nagels
54
Q

Wanneer vormen secundaire structuren zich tijdens de synthese van proteïnen door ribosomen?

A

zodra enkele aminozuren zich aan elkaar gehecht zijn en ze het ribosoom verlaten

55
Q

Wanneer is denaturatie wel omkeerbaar?

A

als de oorzaak ervan wegvalt

56
Q

Wat zijnnucleïnezuren?

A

complexe biomoleculen die de meest essentiële biologische functie vervullen

57
Q

Welke nucleïnezuren dragen de genetische informatie?

A
  • desoxyribosenucleïnezuur (DNA)
  • ribonucleïnezuur (RNA)
58
Q

Wat zijn DNA en RNA?

A

polymeren opgebouwd uit een groot aantal achter elkaar geschakelde monomeren: de nucleotiden

59
Q

Wat zijn nucleotiden en uit wat zijn ze gebouwd?

A

groot aantal achter elkaar geschakelde monomeren.

Elk nucleotide bevat koolstof-, waterstof-, zuurstof-, stikstof- en fosforatomen

60
Q

Welk nucleotide vormt de basis voor adenosinetrifosfaat (ATP)?

A

het nucleotide met adenosine

61
Q

Voor wat staat de afkorting ATP?

A

adenosinetrifosfaat

62
Q

Welk nucleotide is mee verantwoordelijk voor de universele energieleverancier van organismen?

A

het nucleotide met adenosine die de basis vormt voor adenosinetrifosfaat

63
Q

Uit hoeveel componenten bestaan nucleotiden altijd? Welke?

A

3:

  • een pentose
  • een organische base
  • 1 tot 3 fosfaatgroepen
64
Q

Welke pentose vinden we in DNA en RNA?

A
  • DNA: desoxyribose
  • RNA: ribose (minder stabiel door OH-groep op 2e C-atoom)
65
Q

Welke 2 groepen van organische basen komen voor in nucleotiden?

A
  • pyrimidine: cytosine, thymine en uracil
  • purinebasen: adenine en guanine
66
Q

Wat zorgt er voor het zure karakter van nucleïnezuren en heeft een meervoudig negatieve lading?

A

de fosfaatgroep die is afgeleid van fosforzuur (H3PO4)

67
Q

Wat is chromatine?

A

DNA-molecule + proteïnen

68
Q

Rond hoeveel histonen is DNA opgerold?

A

8 = nucleosoom

69
Q

Hoe zien we het verschil tussen DNA en RNA bij de structuur?

A

DNA heeft een dubbele binding en RNA een enkele

70
Q

Wat zijn polynucleotiden of nucleïnezuren?

A

lange lineaire ketens waar dat nucleotiden in kunnen polymeriseren

71
Q

Hoe ontstaan nucleïnezuren?

A

Door condensatiereacties tussen de hydroxylgroep op het derde koolstofatoom van pentose van het ene nucleotide en de fosfaatgroep op het vijfde koolstofatoom van een volgens nucleotide

72
Q

Uit wat bestaat een polynucleotideketen?

A

afwisselend uit een fosfaatgroep en een pentose met een organische base (de ruggengraat)

73
Q

Wat zijn de meest voorkomende natuurlijke polynucleotiden?

A

desoxyribosenucleïnezuur (DNA) en ribonucleïnezuur (RNA)

74
Q

Hoe heten de eindes van een polynucleotideketen?

A

een 3’-einde en een 5’-einde

75
Q

Hoe draaien RNA en DNA?

A

langs rechts

76
Q

Waar zit alle erfelijke informatie van een organisme vervat?

A

In de DNA-molecule

77
Q

Uit hoeveel polynucleotideketens bestaat DNA?

A

2 die parallel lopen = de DNA strengen

78
Q

Welke organische basen bevat de nucleotiden in de DNA-strengen?

A

adenine, guanine, cytosine en thymine

79
Q

Wat bepaalt de primaire structuur van DNA?

A

De volgorde waarin de nucleotiden voorkomen: de basensequentie

80
Q

Wat is de basensequentie?

A

De volgorde waarin de nucleotiden voorkomen

81
Q

Door wat worden de DNA-strengen samengehouden?

A

waterstofburggen tussen de purinebasen van de ene streng en de pyrimidinebasen van de andere streng

82
Q

Wat is complementaire basenparing?

A

Dat de basensequentie van de ene DNA-streng die van de andere streng bepaalt.

83
Q

Hoe zijn de 2 DNA-strengen strucureel in een waterige omgeving?

A

spiraalvormig rond elkaar gewonden

84
Q

Hoe ontstaat de dubbele helix en wat is het?

A

= typische ruimtelijke structuur

-> doordat de 2 DNA_strengen spiraalvormig rond elkaar worden gewonden

85
Q

Welke organische basen bevat RNA?

A

adenine, guanine, cytosine en uracil

(dus niet thymine)

86
Q

Hoeveel polynucleotideketenen heeft RNA?

A

1: RNA-streng

87
Q

Welke 5 vormen van RNA komen er voor in cellen?

A
  • Messenger-RNA (mRNA)
  • Transfer-RNA (tRNA)
  • RIbosomaal RNA (rRNA)
  • small nuclear RNA (snRNA)
  • small interfering RNA (siRNA)
88
Q

Wat zijn de belangrijkste functies van de 3 verschillende vormen van RNA?

A
  • mRNA en tRNA: synthese van proteïnen
  • rRNA: onderdeel ribosomen

-snRNA: werkt in op andere nucleïnezuren
- siRNA: regulerende functie

89
Q

Welke verschillen zijn er tussen DNA en RNA?

A
  • DNA dubbele binding/ dubbele streng en RNA enkelv binding/1 streng
  • DNA: desoxyribose en RNA ribose
  • DNA: adenine, guanine, cytosine en thymine en RNA adenine, guanine, cytosine en uracil

5e (40 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions