Translation Und Proteinbiosynthese Flashcards
Wie paaren Codon und Anticodon?
Antiparallel: Base am 5’-Ende des Codons paart mit Base am 3’-Ende des Anticodons
Der genetische Code ist degeneriert. Was bedeutet das?
Die meisten AS werden durch mehrere Codons codiert
Welche AS besitzen ein spezifisches Triplett?
Methionin und Tryptophan
Welche AS besitzen die meisten Tripletts?
Arginin, Serin, Leucin werden jeweils durch 6 Tripletts codiert
Wie wird Selenocystein eingebaut?
Beim Codon UGA = Stoppcodon
Wenn mRNA eine bestimmte Sekundärstruktur ausbildet: Selenocystein wird eingebaut
Erkläre das Wobble-Phänomen
tRNA erkennt bei Paarung der ersten Base des Anticodons mit der dritten Base des Codons verschiedene Codons
Wobble Position an der 5’-Position des Anticodons —> meist Inosin, das mit U, A und C paaren kann
Wie werden tRNAs beladen?
Aktivierung einer AS:
AS + ATP —> Aminoacyl-AMP + PPi
Übertragung der aktivierten AS auf die tRNA, Bildung einer Esterbindung
tRNA + Aminoacyl-AMP —> Aminoacyl-tRNA + AMP
Wie werden mRNA und tRNA am Ribosom gebunden?
Bindestelle für mRNA auf kleiner UE
Bindestelle für tRNA von beiden UE zusammen gebildet
Wo befindet sich das katalytische Zentrum der Ribosomen und wie wird es genannt?
Peptidyltransferasezentrum auf großer UE
Welche Rolle spielt eIF-2 bei der Translation?
Bindet in aktiver, GTP-gebundener form die Start-tRNA —> Bildung des ternären Komplexes
Eukaryotischer Initiationsfaktor, durch GTP-Hydrolyse wird Initiationskomplex gebildet
Wie wirdeIF-2 wieder aktiviert?
Durch Guaninnukleotidaustauschfaktor eIF-2B wieder in GTP-gebundene Form überführt
Welche Rolle spielt eIF-4 bei der Translation?
Erkennt mRNA
Welche Untereinheit des Ribosoms lagert sich mit den spezifischen Initiationsfaktoren zusammen?
Kleine UE
Was ist der 43S Präinitiationskomplex?
Ternärer Komplex aus Methionin-beladener Start-tRNA, eIF-2 und GTP, kleine ribosomale UE
Was ist der 48S-Präinitiationskomplex?
43S-Präinitiationskomplex + mRNA
Wie entsteht eine Peptidbindung bei der Translation?
Angriff der freien NH2-Gruppe der einen AS auf die veresterte COOH-Gruppe der anderen AS
Wie gelangen die AMinoacyl-tRNAs an die A-Stelle des Ribosoms?
Mit eEF-1 und GTP
Wo am Ribosom werden die AS verknüpft?
Verknüpfung der AS an der P- und A-Stelle
Wie ist der Vorgang der Translokation bei der Translation?
- Ribosom bewegt sich entlang der mRNA um ein Triplett unter GTP und eEF-2-Mitwirkung
- tRNA bewegt sich von A-Stelle zur P-Stelle und von P-Stelle zur E-Stelle
Ist die Polypeptidkette während der Translation mit dem Ribosom verbunden?
Polypeptidkette ist über C-Terminus kovalent an tRNA-Molekül gekoppelt
Wie wird die Translation terminiert?
- Stoppcodon
- Protein wird freigesetzt
- Terminationsfaktor spaltet Peptidyl-tRNA-Bindung hydrolytisch
Was ist die Aufgabe der Protein-Disulfid-Isomerase?
Hilft, die termodynamisch günstigsten Disulfidbrücken innerhalb eines Proteins auszubilden
Was ist die Aufgabe der Prolyl-cis-trans-Isomerase?
Hilft, die energetisch günstigste Konformation einer Peptidbindung, an der ein Prolinrest beteiligt ist, zu finden
Trans meist energetisch günstiger
Was ist die Aufgabe der Chaperone?
- Aggregation und Fehlfaltung der Proteine während Synthese verhindern
- Anlagerung an exponierte hydrophobe Bereiche
- verbraucht ATP
Was ist die Aufgabe von BiP?
= Immunoglobin Heavy-chain-binding protein
- Chaperon im ER
- hat KDEL-Sortierungssignal —> Verbleib im ER
- bei Defekt: extrazelluläre Aggregationen
Was bewirkt eine Proteinglykosylierung?
Beeinflusst Raumstruktur und Lokalisierung, Stabilität und Lebensdauer eines Proteins
Beschreibe den Mechanismus der N-Glykosylierung
Übertragung eines großen Oligosaccharids, der an der ER-Membran synthetisiert wurde, auf einen Asparaginrest im Protein
Transport in den Golgi-Apparat, hier Modifikation des Oligosaccharids
Was unterscheidet die Glykosylierung von der Glykierung?
Glykosylierung: enzymatisch
Glykierung: nicht-enzymatisch, Aldosen binden mit Carbonylgruppe spontan in Schiff-Base-Reaktion an Aminogruppen von Proteinen —> Funktionsbeeinträchtigung
Was für unterschiedliche Lipidanker gibt es?
- Acylierung: Verknüpfung mit langkettigen Fettsäuren
- Isoprenylierung: Verknüpfung einer Cysteinseitenkette des Proteins mit einem Polyisopren über eine Thietherbindung
- GPI-Anker: Verknüpfung mit Glykosylphosphatidylinositol
Was für Isoprenylbindungen gibt es bei Lipidankern?
Farnesylierung: Verknüpfung mit Farnesylrest, Bsp.: Ras-Protein
Geranylgeranylierung: Verknüpfung mit Geranylgeranylrest
Wozu dient die Sulfatierung? Was wird sulfatiert?
- Bindung einer Sulfogruppe an die PH-Gruppe eines Tyrosins an Proteinen
- Enzym: Sulfotransferasen
- Ort: Golgi-Apparat
- Ziel: Steigerung der Wasserlöslichkeit
Welche AS können Phosphoryliert werden?
Serin, Threonin, Tyrosin
Welche AS können Ubiguitiniert werden?
Epsilon-Aminogruppe von Lysinresten
Vorgang der ADP-Ribosylierung + Beispiel
Übertragung eines ADP-Ribosylrestes aus NAD+ durch eine ADP-Ribosyltransferase
Bsp.: Histonmodifikation durch Poly-ADP-Ribosylierung
Wie läuft die Translokation von Ribosomen ans rER ab?
- Start Translation im Zytosol
- Synthese einer Signalsequenz, Erkennung durch SRP und Bindung
- SRP hält Translation an, bringt das Ribosom mit Peptidkette zur ER-Membran
- ER-Membran mit SRP-Rezeptor bindet SRP, Ribosom und Polypeptidkette
- SRP und SRP-Rezeptor haben beide GTP gebunden, bei Hydrolyse: SRP wird freigesetzt
- Ribosom wird auf Translocon = Kanal übertragen
- Translation wird fortgesetzt, Protein wird ins ER-Lumen hinein synthetisiert
- Signalsequenz wird während Translation durch Signalpeptidase abgeschnitten
- nach Termination: Ribosom wird freigesetzt
- Kanal des Translocons schließt
Welche Proteinmodifikation sorgt dafür, dass das Protein
- Zu den Lysosomen gelangt
- Im ER verbleibt?
- Mannose-6P
2. KDEL
Wie kann die Translation reguliert werden?
- Phosphorylierung von eIF-2 —> ternärer Komplex wird weniger gebildet
- Regulation des Cap-Erkennungsprozess durch eIF-4
