Aminosäuren Und Proteine

Question 1

Was beeinflussen die Seitenketten von Aminosäuren?

Answer 1

Größe, Ladung, chemische Reaktivität, Molekularmasse

Question 2

In welcher Form liegen AS im Körper vor?

Answer 2

L-Form

In Fischer-Prokjektion ist die Aminogruppe am alpha-C-Atom links

Question 3

Welche AS sind polar und ungeladen?

Answer 3

Cystein
Asparagin
Glutamin
Serin
Threonin
Tyrosin

Question 4

Welche AS sind positiv geladen?

Answer 4

Histidin
Arginin
Lysin

Question 5

Welche AS sind negativ geladen?

Answer 5

Aspartat

Glutamat

Question 6

AS mit apolaren Seitenketten

Answer 6

Glycin
Alanin
Prolin
Methionin

Valin
Leucin
Isoleucin

Tryptophan
Phenylalanin

Question 7

Wie ist die Seitenkette von Prolin aufgebaut?

Answer 7

Enthält Pyrrolidinring

Question 8

Welchen Ring enthält Tryptophan?

Answer 8

Indolring

Question 9

Welche AS sind essentiell?

Answer 9

Phenylalanin
Isoleucin
Tryptophan
Methionin
Leucin
Valin
Lysin
Threonin

Question 10

Wie ist der pKs-Wert von Carboxyl- und Aminogruppen?

Answer 10

COOH: 2
NH2: 9-10

Question 11

Wie liegen die Amino- und Crboxylgruppen vor bei einem pH-WErt von 1?

Answer 11

Beide protoniert

Question 12

Wie liegen die Amino- und Carboxylgruppen von Aminosäuren bei einem pH=6 vor?

Answer 12

Aminogruppe protoniert

Carboxylgruppe deprotoniert

Question 13

Wie liegen Amino- und Carboxylgruppe bei einem pH= 11 vor?

Answer 13

Beide deprotoniert

Question 14

Wie wird eine Peptidbindung gebildet?

Answer 14

Alpha-COOH und alpha- Minogruppe zweier AS werden unter der Abspaltung von Wasser verknüpft

Kondensation

Question 15

Konformation einer Peptidbindung

Answer 15

Planar durch Resonanzstrukturen

Question 16

Was wird gebildet wenn ein Dipeptid einen Zyklus bildet?

Answer 16

Anhydrid

Question 17

Wie viele Aminosäureseitenketten liegen in einer alpha-Helix pro Windung vor?

Answer 17

3,6

Question 18

Welche Kräfte sind für die Ausbildung einer Tertiärstruktur verantwortlich?

Answer 18

WSBB
Van-der-Waals-Kräfte
Hydrophobe Wechselwirkungen
Disulfidbrücken
Ionenbindungen

Question 19

Ursachen von Denaturierung

Answer 19

pH-Änderung

Temperaturänderung

Question 20

Wo spaltet Trypsin?

Answer 20

Hinter basischen AS Arginin und Lysin

Question 21

Nenne Serinproteasen. Was ist ihre Besonderheit?

Answer 21

Chymotrypsin, Trypsin, Elastase, Plasmin, Thrombin

Katalytische Triade

Question 22

Nenne Aspartatproteasen. Was ist ihre Besonderheit?

Answer 22

Pepsin, Renin

2 katalytisch aktive Asparaginsäurereste

Question 23

Wie spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?

Answer 23

Katalytische Triade aus Serin, Histidin und Aspartat

Nucleophiler Angriff des Sauerstoffs von Serin auf das polarisierte C-Atom der Peptidbindung

Question 24

Wie läuft die Proteinverdauung ab?

Answer 24

• Magen: Denaturierung der Proteine durch Magensäure und erste Spaltung durch Endopeptidase Pepsin
• Duodenum: Peptidasen des Pankreas und der Darmmucosa
• Resorption durch Enterozyten

Question 25

Nenne Endopeptidasen der Verdauungstrakts und wo sie vorkommen.

Answer 25

• Pepsin: Magen
• Trypsin: Pankreassekret
• Chymotrypsin: Pankreassekret

Question 26

Nenne Exopeptidasen des Verdauungstrakts und wo sie vorkommen.

Answer 26

Carboxypeptidase A: Pankreassekret
Carboxypeptidase B: Pankreassekret
Aminopeptidase: Darmmukosa
Dipeptidase: Darmmukosa

Question 27

Wo spaltet Pepsin und welche Produkte entstehen?

Answer 27

• neben Phenylalanin, Tyrosin, Leucin

- Peptide, Oligopeptide

Question 28

Wo spatet Trypsin und welche Produkte entstehen?

Answer 28

• hinter basischen AS

- Oligopeptide

Question 29

Wo spaltet Chymotrypsin und welche Produkte entstehen?

Answer 29

• hinter aromatischen und großen hydrophoben AS

- Oligopeptide

Question 30

Wo spaltet die Carboxypeptidase A und welche Produkte entstehen?

Answer 30

• spaltet aromatisch AS ab

- AS

Question 31

Wo spaltet die Carboxypeptidase B?

Answer 31

Spaltet basische AS ab

Question 32

Wo spaltet die Aminopeptidase?

Answer 32

Spaltet unspezifisch randständige AS ab

Question 33

Wo spaltet die Dipeptidase?

Answer 33

Spaltet Dipeptide

Produkt: AS

Question 34

Wie wird Pepsinogen aktiviert?

Answer 34

Vorstufe von Pepsin

Wird von Magensäure in aktive Form umgewandelt

Question 35

Wie werden Proteine resorbiert?

Answer 35

Im Darm

• einzelne AS über Na+gekoppelte Carrierproteine, spezifisch für bestimmte AS-gruppen
• Di-, Tri-, Tetrapeptide: über Protonen-Symport

Question 36

Wie werden Proteine im BLut und in den Leberzellen resorbiert?

Answer 36

• im Blut: Transport über Pfortader zur Leber

- Aufnahme in Leberzellen über spezifische Carrierproteine

Question 37

Wo werden zelleigene Proteine abgebaut?

Answer 37

im Proteasom

Question 38

Wie läuft die Ubiquitinierung ab?

Answer 38

• Ubiquitin-aktivierendes Enzym E1: Aktivierung von Ubiquitin zu AMP-Ubiquitin
• Ubiquitin bindet an Cysteinylrest von E1 unter Abspaltung von AMP
• Ubiquitin wird auf Ubiquitin-konjugierendes Enzym E2 übertragen
• Ubiquitin wird auf Lysinrest des abzubauenden Proteins durch Ubiquitin-Protein-Ligase E3 übertragen —> Amidbindung

Question 39

Wie läuft der Proteinabbau im Proteasom ab?

Answer 39

Proteasom erkennt durch Ubiquitinkette markiertes Protein, bindet es, Beginn proteolytische Spaltung

Question 40

Welche Strukturen sind beim Proteinabbau durch Proteasomen beteiligt?

Answer 40

ATP-abhängiger Proteasekomplex (26S Proteasom)

Question 41

Wo werden zellfremde Proteine abgebaut?

Answer 41

Im Lysosom

Question 42

Wie werden Proteine im Lysosom abgebaut?

Answer 42

• zellfremde Proteine werden mittels Endozytose aufgenommen —> in Endosomen in Peripherie= frühe Endosomen
• Wanderung ins Zellinnere —> späte Endosomen
• Verschmelzung mit Lysosomen
• Peptidbindungen werden durch lsysosomale Hydrolasen gespalten