Aminosäuren Und Proteine Flashcards
Was beeinflussen die Seitenketten von Aminosäuren?
Größe, Ladung, chemische Reaktivität, Molekularmasse
In welcher Form liegen AS im Körper vor?
L-Form
In Fischer-Prokjektion ist die Aminogruppe am alpha-C-Atom links
Welche AS sind polar und ungeladen?
Cystein Asparagin Glutamin Serin Threonin Tyrosin
Welche AS sind positiv geladen?
Histidin
Arginin
Lysin
Welche AS sind negativ geladen?
Aspartat
Glutamat
AS mit apolaren Seitenketten
Glycin
Alanin
Prolin
Methionin
Valin
Leucin
Isoleucin
Tryptophan
Phenylalanin
Wie ist die Seitenkette von Prolin aufgebaut?
Enthält Pyrrolidinring
Welchen Ring enthält Tryptophan?
Indolring
Welche AS sind essentiell?
Phenylalanin Isoleucin Tryptophan Methionin Leucin Valin Lysin Threonin
Wie ist der pKs-Wert von Carboxyl- und Aminogruppen?
COOH: 2
NH2: 9-10
Wie liegen die Amino- und Crboxylgruppen vor bei einem pH-WErt von 1?
Beide protoniert
Wie liegen die Amino- und Carboxylgruppen von Aminosäuren bei einem pH=6 vor?
Aminogruppe protoniert
Carboxylgruppe deprotoniert
Wie liegen Amino- und Carboxylgruppe bei einem pH= 11 vor?
Beide deprotoniert
Wie wird eine Peptidbindung gebildet?
Alpha-COOH und alpha- Minogruppe zweier AS werden unter der Abspaltung von Wasser verknüpft
Kondensation
Konformation einer Peptidbindung
Planar durch Resonanzstrukturen
Was wird gebildet wenn ein Dipeptid einen Zyklus bildet?
Anhydrid
Wie viele Aminosäureseitenketten liegen in einer alpha-Helix pro Windung vor?
3,6
Welche Kräfte sind für die Ausbildung einer Tertiärstruktur verantwortlich?
WSBB Van-der-Waals-Kräfte Hydrophobe Wechselwirkungen Disulfidbrücken Ionenbindungen
Ursachen von Denaturierung
pH-Änderung
Temperaturänderung
Wo spaltet Trypsin?
Hinter basischen AS Arginin und Lysin
Nenne Serinproteasen. Was ist ihre Besonderheit?
Chymotrypsin, Trypsin, Elastase, Plasmin, Thrombin
Katalytische Triade
Nenne Aspartatproteasen. Was ist ihre Besonderheit?
Pepsin, Renin
2 katalytisch aktive Asparaginsäurereste
Wie spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?
Katalytische Triade aus Serin, Histidin und Aspartat
Nucleophiler Angriff des Sauerstoffs von Serin auf das polarisierte C-Atom der Peptidbindung
Wie läuft die Proteinverdauung ab?
- Magen: Denaturierung der Proteine durch Magensäure und erste Spaltung durch Endopeptidase Pepsin
- Duodenum: Peptidasen des Pankreas und der Darmmucosa
- Resorption durch Enterozyten
Nenne Endopeptidasen der Verdauungstrakts und wo sie vorkommen.
- Pepsin: Magen
- Trypsin: Pankreassekret
- Chymotrypsin: Pankreassekret
Nenne Exopeptidasen des Verdauungstrakts und wo sie vorkommen.
Carboxypeptidase A: Pankreassekret
Carboxypeptidase B: Pankreassekret
Aminopeptidase: Darmmukosa
Dipeptidase: Darmmukosa
Wo spaltet Pepsin und welche Produkte entstehen?
- neben Phenylalanin, Tyrosin, Leucin
- Peptide, Oligopeptide
Wo spatet Trypsin und welche Produkte entstehen?
- hinter basischen AS
- Oligopeptide
Wo spaltet Chymotrypsin und welche Produkte entstehen?
- hinter aromatischen und großen hydrophoben AS
- Oligopeptide
Wo spaltet die Carboxypeptidase A und welche Produkte entstehen?
- spaltet aromatisch AS ab
- AS
Wo spaltet die Carboxypeptidase B?
Spaltet basische AS ab
Wo spaltet die Aminopeptidase?
Spaltet unspezifisch randständige AS ab
Wo spaltet die Dipeptidase?
Spaltet Dipeptide
Produkt: AS
Wie wird Pepsinogen aktiviert?
Vorstufe von Pepsin
Wird von Magensäure in aktive Form umgewandelt
Wie werden Proteine resorbiert?
Im Darm
- einzelne AS über Na+gekoppelte Carrierproteine, spezifisch für bestimmte AS-gruppen
- Di-, Tri-, Tetrapeptide: über Protonen-Symport
Wie werden Proteine im BLut und in den Leberzellen resorbiert?
- im Blut: Transport über Pfortader zur Leber
- Aufnahme in Leberzellen über spezifische Carrierproteine
Wo werden zelleigene Proteine abgebaut?
im Proteasom
Wie läuft die Ubiquitinierung ab?
- Ubiquitin-aktivierendes Enzym E1: Aktivierung von Ubiquitin zu AMP-Ubiquitin
- Ubiquitin bindet an Cysteinylrest von E1 unter Abspaltung von AMP
- Ubiquitin wird auf Ubiquitin-konjugierendes Enzym E2 übertragen
- Ubiquitin wird auf Lysinrest des abzubauenden Proteins durch Ubiquitin-Protein-Ligase E3 übertragen —> Amidbindung
Wie läuft der Proteinabbau im Proteasom ab?
Proteasom erkennt durch Ubiquitinkette markiertes Protein, bindet es, Beginn proteolytische Spaltung
Welche Strukturen sind beim Proteinabbau durch Proteasomen beteiligt?
ATP-abhängiger Proteasekomplex (26S Proteasom)
Wo werden zellfremde Proteine abgebaut?
Im Lysosom
Wie werden Proteine im Lysosom abgebaut?
- zellfremde Proteine werden mittels Endozytose aufgenommen —> in Endosomen in Peripherie= frühe Endosomen
- Wanderung ins Zellinnere —> späte Endosomen
- Verschmelzung mit Lysosomen
- Peptidbindungen werden durch lsysosomale Hydrolasen gespalten
