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PHA-1014 Pharmacologie > Cours 4 MÉCANISMES D'ACTION PARTIE V > Flashcards

Cours 4 MÉCANISMES D'ACTION PARTIE V Flashcards

complet

1
Q

VF? L’inhibition enzymatique comme mécanisme d’action des médicaments est très souvent prescrite

A

VRAI

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Q

Qu’est-ce que l’équation de Michaelis-Menten?

A

v:
Vmax:
kM ou kI: Affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme
[S]: Concentration de substrat

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Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

A

Une substance qui diminue la vitesse d’une réaction catalysée par un enzyme.

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4
Q

En général, les inhibiteurs sont des molécules qui ___ au substrat ___ de l’enzyme

A

ressemblent
endogène

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5
Q

En se liant à l’enzyme, les inhibiteurs diminuent sont potentiel ___

A

catalytique

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6
Q

Les réactions enzymatiques sont caractérisées par 2 paramètres. Lesquels ?

A
  • Vmax
  • Km
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7
Q

La Km est la ___ de substrat à laquelle l’enzyme fonctionne à la ___ de sa vitesse maximale

A

concentration
moitié

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8
Q

De par sa liaison à un enzyme, un inhibiteur peut soit … (2)

A

• Empêcher la fixation du substrat sur le site actif
• Provoquer un changement de conformation qui inactive l’enzyme

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9
Q

VF ? L’inhibiteur demeure inchangé suite à la réaction

A

VRAI

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10
Q

La Ki est la constante ___

A

d’inhibition

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11
Q

La Ki s’exprime en unité de ___

A

concentration

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12
Q

La Ki correspond aussi à la constante de ___ du complexe enzyme-inhibiteur

A

dissociation

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13
Q

VF ? La Ki définit l’affinité du substrat pour l’enzyme

A

FAUX
Affinité de 𝐥’𝐢𝐧𝐡𝐢𝐛𝐢𝐭𝐞𝐮𝐫

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14
Q

Comment se détermine la Ki ?

A

En refaisant une nouvelle courbe de M&M avec chaque concentration d’inhibiteur.

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15
Q

VF ? La Ki …
- est faible si l’inhibiteur est puissant :
- est une mesure plus subjective que l’IC50 :
- est une mesure plus exacte que l’IC50 :

A

La Ki …
- est faible si l’inhibiteur est puissant : VRAI
- est une mesure plus subjective que l’IC50 : FAUX
- est une mesure plus exacte que l’IC50 : VRAI

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16
Q

VF ? L’IC50 …
- est est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement :
- représente une concentration :
- est élevé si l’inhibiteur est puissant :

A

L’IC50 …
- est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement : FAUX, ceci est vrai pour la Ki
- représente une concentration : VRAI
- est élevé si l’inhibiteur est puissant : FAUX, faible si puissant

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17
Q

Qu’est-ce que IC50 représente?

A

Concentration d’inhibiteur nécessaire pour diminuer la vitesse de réaction de moitié

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18
Q

Quelle est l’équation pour déterminer la Ki ?

A

Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]

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19
Q

Donner les différents paramètres de l’équation du Ki.

Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]

A

[E] : concentration en enzyme libre
[I] : concentration en inhibiteur libre
[EI] : concentration du complexe enzyme-inhibiteurs

20
Q

Le IC50 représente une concentration d’inhibiteurs qui diminue la ____ de réaction de ____.

A

vitesse
moitié

21
Q

L’IC50 se détermine en variant la quantité d’inhibiteurs avec un excès de ___

On mesure alors le ____ à différentes concentrations d’inhibiteur.

A

substrats

vMAX

22
Q

QSJ ? Je suis la meilleure mesure de l’affinité d’un inhibiteur pour un enzyme.

A

Ki

23
Q

VF ? L’IC50 est souvent approximative

A

VRAI

24
Q

Plus le Ki ou l’IC50 donne des valeurs ___ plus il s’agit d’un inhibiteur puissant.

a) élevées
b) faibles

A

b) faibles

25
Q

Quelles sont les sortes d’inhibiteurs?

A
  • Compétitif
  • Non-compétitif (allostérique ou irréversible)
26
Q

VF ? L’inhibiteur compétitif …
- forme des liens covalents :
- se lie à un site différent que le substrat :
- ne change pas la Km :

A

L’inhibiteur compétitif …
- forme des liens covalents : FAUX, liens réversibles
- se lie à un site différent que le substrat : FAUX, même site
- ne change pas la Km : FAUX, ceci est vrai pour l’inhibiteur non compétitif

27
Q

L’inhibiteur compétitif et le substrat entrent en compétition pour occuper le ___ ___ de l’enzyme.

A

site actif

28
Q

Quel est l’effet net de l’inhibiteur compétitif ?

a) Diminuer la concentration d’enzyme libre.
b) Diminuer la vitesse maximale.
c) Augmenter la vitesse maximale.

A

a) Diminuer la concentration d’enzyme libre

29
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km ?

A

Augmente

30
Q

L’inhibiteur compétitif est souvent un
______ chimique du substrat

A

Analogue (ressemble)

31
Q

Avec un inhibiteur compétitif, il faut une plus grande concentration de ___ afin de déplacer ___ et ainsi obtenir la vitesse maximale.

A

substrats
inhibiteur

32
Q

Nommer les 3 types d’inhibition non-compétitive

A
  • allostérique
  • irréversible
  • pseudo-irréversible
33
Q

Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Pas de lien covalent, mais se détache 𝐥𝐞𝐧𝐭𝐞𝐦𝐞𝐧𝐭 de l’enzyme. »

a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible

A

c) pseudo-irréversible

34
Q

Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Durée d’action plus longue, mais peut être associé à un risque de toxicité plus élevé. »

a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible

A

b) irréversible

35
Q

VF ? L’inhibition non-compétitive allostérique …
- modifie la conformation de l’enzyme :
- diminue le Km :
- diminue la Vmax :

A

L’inhibition non-compétitive allostérique …
- modifie la conformation de l’enzyme : VRAI
- diminue le Km : FAUX, la Km est inchangée
- diminue la Vmax : VRIAI

36
Q

Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …
- Vmax :
- Km :

A

Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …
- Vmax : ⬇
- Km : =

37
Q

L’inhibiteur pseudo-irréversible se détache ___ de l’enzyme

A

lentement

38
Q

L’irréversibilité d’une interaction enzyme-inhibiteur ___ la durée d’action du médicament inhibiteur

A

augmente

39
Q

VF ? Un inhibiteur réversible est généralement plus puissant (dose-effet).

A

FAUX
Un inhibiteur irréversible est généralement plus puissant
(dose-effet) qu’un inhibiteur réversible

40
Q

Quel type d’inhibiteur rend plus difficile de stopper un traitement ?

a) réversible
b) irréversible

A

inhibiteur irréversible

41
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif ?

A

C’est un inhibiteur qui ne peut pas se lier à l’enzyme seul.
Il peut uniquement se lier au complexe E-S.

42
Q

VF? L’inhibition enzymatique comme mécanisme d’action des médicaments est très souvent prescrite

A

VRAI

43
Q

Identifier les types d’inibition non compétitive

A
44
Q

Comparaison Ki et IC50.

A

Ki: Meilleure mesure de l’affinité d’un inhibiteur et de l’enzyme
IC50: Mesure que l’on retrouve dans la littérature, mais qui est relative et souvent approximative

45
Q

Un inhibiteur est irréversible s’il forme un lien _______ avec

A

covalent

46
Q

Un inhibiteur est pseudo-irréversible s’il ne forme pas de lien covalent, mais que son affinité pour l’enzyme est tellement forte qu’il occupe ________ le site actif.

A

Longtemps

PHA-1014 Pharmacologie (63 decks)

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