51. Regulácie enzýmovej aktivity so zmenou počtu molekúl enzýmu Flashcards
Štruktúra enzýmov
-zvyčajne globulárne proteíny (niektoré RNA - ribozýmy)
-môžu mať primárnu až kvartérnu štrukúru (to isté ako proteíny)
-vysoko špecifické
-z reakcie odchádzajú nezmenené
-pôsobia v malých množstvách
-tvar, ktorý priťahuje špecifický substrát
Funkcia enzýmov
=biokatalyzátory
-účastnia sa všetkých biochem. reakcií tvorby a odbúrania látok (metabolizmus)
-zvyšujú rýchlosť reakcie
-nemenia rovnováž. konštantu
-znižujú aktivačnú energiu
-orientujú substrát do vhodnej polohy pre reakciu
Typy regulácií enzýmových aktivít so zmenou počtu molekúl enzýmu, ich popis
- indukcia a represia
a) indukcia = proces syntézy indukovateľného enzýmu ako odpoveď na pôsobenie špecifickej molekuly induktora (substrát vyžadujúci katalytickú aktivitu)
konštitutívne E - stále prítomné v bu (E Krebsovho cyklu)
adaptívne E - de novo syntéza E podľa potreby bu (E močovinového cyklu, laktáza)
b) represia = inhibícia génovej expresie na úrovni transkripcie alebo translácie
Inhibícia - na úrovni proteínov
Represia - na úrovni génov
-
regulovaná degradácia proteínov
2 cesty - buď v lyzozómoch alebo proteazómoch
všeobecne:
proteín -> peptid -> kratší peptid/AMK
Induktívne enzýmy (príklady)
-induktívne = adaptívne E
× enzýmy močovinového cyklu (arginináza, arginínsukcináza)
× laktáza
Konštitutívne enzýmy (príklady)
enzýmy Krebsovho cyklu
× fumaráza
× akonitáza
× izocitrátdehydrogenáza
Spôsoby regulovanej degradácie proteínov v bunke
a) lyzozómy - vnútrobu proteíny s dlhým polčasom rozpadu a extracelulárne proteíny spojené s BM
-organely, kt. vznikajú z Golgiho aparátu a obsahujú kyslé hydrolázy
b) proteazómy - vnútrobu proteíny s krátkym polčasom rozpadu., transkripčné faktory, cyklíny, proteíny kódované vírusmi
-proteazóm = proteínový komplex v jadre a cytoplazme
všeobecne: proteíny -> peptidy -> kratšie peptidy, AMK
Proteazóm
a) štruktúra
b) funkcia
c) lokalizácia
d) mechanizmus účinku
a) veľký proteínový komplex u eukaryotov a baktérií
b) degradácia nepotrebných alebo poškodených proteínov
c) jadro a cytoplazma
d) proteazóm rozpozná ubikvitinované (označné) proteíny, ktoré má degradovať; rozložia sa v ňom pomocou peptidáz a proteáz
Lyzozóm
a) popis
b) funkcia
a) bu organela vznikajúca v Golgiho aparáte, ktorá obsahuje hydrolytické enzýmy
b) autofágia materiálu (exo aj endogénny), ktorý stratil funkčnosť
Klasifikácie proteáz podľa pH
podľa pH optima proteázy delíme:
- kyslé - pepsín
- neutrálne - kalpaíny
- zásadité - alkalická fosfatáza
Klasifikácia proteáz podľa prítomnosti aminokyseliny v aktívnom mieste enzýmu
- serínové = katalytická skupina -OH (chymotrypsín, trypsín, trombín, plazmín)
- cysteínové = katalytická skupina -SH (katepsín B, papaín, bromelaín)
- aspartátové = katalýzy sa účastnia obe COOH skup. ( pepsín, chymozín, katepsín D a E, renín)
- metaloproteázy = obsah iónov kovov (karboxypeptidáza A má Zn2+)
- treonínové = obsah treonínu v akt. centre (katalytické podjednotky proteazómu)
- glutámové = obsah kys. glutámovej v akt. centre
Špecifickosť proteáz, uviesť príklady
= schopné štiepiť peptidovú väzbu len v blízkosti určitej AMK
× chymotrypsín - má v akt. mieste hydrofóbne zvyšky -> štiepi prednostne pept. väzby v blízkosti aromatických AMK
× trypsín - má v akt. centre negatívny náboj -> štiepi pept. väzby s kladne nabitým bočným reťazom