46. Enzýmy - regulácie enzýmových aktivít Flashcards
Štruktúra enzýmov
-zvyčajne globulárne proteíny (niektoré RNA - ribozýmy)
-môžu mať primárnu až kvartérnu štrukúru (to isté ako proteíny)
-vysoko špecifické
-z reakcie odchádzajú nezmenené
-pôsobia v malých množstvách
-tvar, ktorý priťahuje špecifický substrát
Funkcia enzýmov
= biokatalyzátory
-účastnia sa všetkých biochem. reakcií tvorby a odbúrania látok (metabolizmus)
-zvyšujú rýchlosť reakcie
-nemenia rovnováž. konštantu
-znižujú aktivačnú energiu
-orientujú substrát do vhodnej polohy pre reakciu
Schéma rozdelenia regulácií enzýmových aktivít bez zmeny počtu enzýmových molekúl
-
fyz-chem podmienky
× koncentrácia S
× pH
× teplota
× iónová sila
× redox potenciál -
prítomnosť aktivátorov/inhibítorov
× kompetitívna
× nekompetitívna
× akompetitívna -
alosterická regulácia
× kooperatívny model
× sekvenčný model -
regulácia modifikáciou molekuly enzýmu
× limitovanou proteolýzou
× kovalentnou modifikáciou
× pôsobením iónov kovov - kompartmentalizácia enzýmov
Schéma rozdelenia regulácií enzýmových aktivít so zmenou počtu enzýmových molekúl
- indukcia a represia
- regulovaná degradácia proteínov
Fyzikálno-chemické faktory ovplyvňujúce aktivitu enzýmov - popis
-
koncentrácia substrátu
-na začiatku lineárna závislosť, potom spomaľuje
-konštantná v stave nasýtenia enzýmu substrátom (=všetky aktívne centrá obsadené, rýchlosť už nebude vyššia) -
pH
-vplyv na iónový stav E alebo S
-reakcie majú svoje pH optimum pre pôsobenie E a vznik väzby E-S (bežne medzi 5-7) -
teplota
-zvyšovanie t = zvyšovanie rýchlosti reakcie (ale súčasne aj rýchlosť proteolyt. degradácie enzýmu a riziko denaturácie)
-znižovanie t = spomalenie reakcie (vyššia viskozita prostredia)
-optimálna t = 25-45°C -
iónová sila
-c solí ovplyvňuje aktivitu E
-soli vplývajú na hydratáciu proteínov -> teda aj na ich rozpustnosť a tvar
-privysoké iónové sily = nízka rozpustnosť = vysoľovanie -
redox potenciál
=schopnosť látky získavať elektróny a tým sa redukovať
-pozitívnejší RP = vyššia afinita látky k e- a redukovaniu sa
-vplyv na stav niektorých oxidovateľných skupín
-vplyv na priestorové usporiadanie molekuly E
-vplyv na väzbu substrátu
Grafy závislosti rýchlosti reakcie od koncentrácie substrátu
Graf závislosti rýchlosti reakcie od pH
Graf závislosti rýchlosti reakcie od teploty
Graf závislosti rýchlosti reakcie od iónovej sily
Jednotky enzýmovej aktivity - definícia, vzájomná premena
jednotka = katal [kat]
1 kat = mol/s
enzýmová aktivita, kt. premení 1mol S za 1 sekundu (pri optimálnom pH!)
vyjadrenie v medzinár. jednotkách U
1U = aktivita E, kt. premení 1μmol S za 1 MINÚTU
1U = μmol/min
Špecifická aktivita – katal/kg (μkat/mg) proteínu
Molárna aktivita – katal/mol proteínu
