Bio T+.3 (proteïne en nucleïnezuren) Flashcards
uit wat zijn proteïne opgebouwd (ALG)
uit C, H, O, N en S
eig eiwitten (diversiteit)
het is de belangrijkste en meest diverse groep
Fucnties prote. ALG
VEEl verschillende functie -> zitten in bijna alles (gemodificeert)
functies prote (6)
- communicatie tussen cellen onderling
- opbouwende functie: stevigheid en vorm v.d cellen
- celmetabolisme: enzyme werking
- Energiebron
- transport v. stoffen
- beschermende functie
=> COMETB
hoe vervullen prote. een beschermende functie (3)
door:
- antilichamen of antistoffen
- cytokinens en interferonen -> afweer en immuniteit
- fibrinogeen =bloedstolling
hoe/waar vervullen prot. een opbouwende fucntie (3)
in de:
- huid: keratine, collageen
- cytoskelet: actine en tubuline
- spieren: actine en myosine
welke werking heeft collageen
zorgt voor de elasticiteit v.d huid -> als je ouder wordt, vermindert dit en krijg je rimpels
hoe/waar vervullen prot. een communicatieve functie (2)
in het:
- zenuwstelsel: neurotransmitters
- bloedsuikerspiegel: insuline en glucagon (eiwithormoon)
hoe/waar vervullen prot. een transportatie functie (3)
d.m.v
- Ionenkanalen/ pompen
- hemoglobine!
- receptoreiwitten
wat doen ionenkanalen/ionenpompen
ze zorgen voor de verplaatsing v. deeltjes in intra- en extracellulaire ruimtes
wat doet hemogobine
zit in de rode bloedcellen en zorgt voor het transport van zuurstofgas
wat zijn enzymen (bij prote.)
ze versnellen chemische reactie = katalysator
wat zijn de essentiële bouwstenen v. prote
Aminozuren
hvl verschillnde aminuzuren zijn er
20
wat zijn de essentiële aminozuren + hvl
het zijn de aminozuren die we zelf niet kunnen produceren en die dus uit voeding moeten halen -> 9
bouw aminozuur (4)
- een aminogroep -> N-H2
- een carboxylgroep -> C=O
. -OH - een waterstof
- een restgroep
(en een centrale C)
door wat zijn aminozuren aan elkaar gebonden
door een peptidebinding
HOE binden aminozuren aan elkaar
d.m.v een condensatie reactie tss de carboxylgroep v/d ene en de aminogroep v/d andere
wat zijn oligopeptiden
2 tot 10 aminozuren aan elkaar
wat zijn de polypeptiden
10 tot duizenden aminozuren aan elkaar
welke 2 uiteinde heeft een peptideketen
een amino-uiteinde (N-terminus) en een carboxyluiteinde (C-terminus
hvl verschillende structuren heb je in proteïne
4 niveaus
wat primaire structuur + term
het is de volgorde waarin aminozuren aan elkaar geschakeld zijn in een peptideketen: de aminozuursequentie
wat is de aminozuursequentie
de volgorde waarin aminozuren aan elkaar geschakeld zijn in een peptideketen
waar is de aminozuursequentie opgeslagen
in het genetisch materiaal
welke 2 secundaire structuren heb je (proteïne)
- α-helix
- β-plaat
wat is een α-helix + hoe ontstaan
een spiraalvormige structuur -> door H-bruggen tss nabij gelegen aminozuren
wat is een β-plaat + hoe ontstaan
een vouwblad structuur -> door H-bruggen tss parallel liggende peptideketens
wat zijn lussen + syno (proteïne)
loops= delen v.d peptideketen zonder structuur (die voorkomt bij de secundaire structuur?)
wat is de tertiaire structuur
een complexe 3 dimensionale vorm
hoe ontstaan de tertiaire structuur
d.m.v H-bruggen en S-bruggen + door hydrofibe en hydrofiele interacties tss de restgroepen v/d aminozuren