(BIO - 2) Biochimie des enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Un polymère d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. Elle peut posséder une structure primiare, secondaire, tertiaire et quaternaire.

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2
Q

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?

A

Une liaison peptidique est un lien chimique qui unit deux acides aminés, formé entre le groupe amine de l’un et le groupe carboxyle de l’autre, avec libération d’une molécule d’eau.

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3
Q

Expliquer la structure primaire d’une protéine.

A

L’ordre dans lequel les acides aminés sont liés entre eux.

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4
Q

Expliquer la structure secondaire d’une protéine.

A

Arrangement régulier et répétitifs tel les hélices alpha et les feuillet beta.

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5
Q

Expliquer la structure tertiaire d’une protéine.

A

Le repliment complet de la protéine pouvant être causé par des liaison peptique, disulfure, hydrogène, hydrophobe et/ou électrostatique.

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6
Q

Expliquer la structure quaternaire d’une protéine.

A

L’agencement tri-dimensionnel de plusieurs protéines.

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7
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme.

A

Il s’agit d’une protéine douée d’un pouvoir catalytique. Un biocatalyseur.

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8
Q

Expliquer le mécanisme d’action d’un biocatalyseur.

A

Il augmente la vitesse de réaction en réduisant l’énergie d’activation grâce a la favorisation de la formation de l’intermédiaire chimique par tension, pression et échange électronique.

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9
Q

Qu’est ce qu’une holoenzyme ?

A

Un enzyme qui requiert un cofacteur (ion métalique ou coenzyme) pour adopter sa forme active.

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10
Q

Comment nomme-t-on l’agencement d’une holoenzyme et d’un cofacteur ?

A

Une apoenzyme.

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11
Q

Quelle sont les coenzyme les plus commune ?

A

Les vitamines.

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12
Q

Quel est l’effet de la concentration de substrat sur la vitesse initiale.

A

Plus la concentration de substrat est élevée, plus la vitesse initiale est élevée. Lorsque le substrat sature l’enzyme, nous trouvons la vitesse maximale.

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13
Q

Que signifie la V_max ?

A

La vitesse maximale est atteinte lorsque toutes les molécules d’enzymes sont saturée par un substrat.

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14
Q

Définisser la constante de Michaelis (Km).

A

La concentration de substrat pour laquelle la vitesse initiale est égale à la moitié de la vitesse maximale.

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15
Q

Quel est le lien entre la Km et l’affinité d’une enzyme pour son substrat.

A

Plus le Km est élevé, moins l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande.

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16
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale ?

A

La vitesse vitesse initiale est plus grande (jusqu’à saturation des enzyme), mais la Km reste idem, car l’affinité ne change pas.

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17
Q

Quels sont les effets du pH et de la température du milieu sur une enzyme ?

A

Chaque enzyme à un pH et une température optimale pour opérer.

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18
Q

Quels sont les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules ?

A

Les contrôles peuvent être effectué en modifiant la quantité d’enzyme ou l’activité de l’enzyme.

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19
Q

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente (ou diminu) la synthèse de la molécule d’enzyme ?

A

L’induction et la répression.

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20
Q

La synthèse de tout les types d’enzyme du corps est-elle sujette au contrôle ?

A

Non, les enzyme constitutive subisse une synthèse constante.

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21
Q

Nommez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique d’une enzyme.

A

L’allostérie et la modification covalente.

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22
Q

Expliquer l’allostérie.

A

Mécanisme de régulation catalytique. Une molécule médiatrice effectrice se lie de façon covalente et non reversible pour donner un effet positif ou négatif. Elle se lie sur les site allostérique, et non pas sur les site enzymatiques.

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23
Q

Expliquer la modification covalente.

A

Mécanisme de régulation catalytique. La liaison d’une molécule de manière covalente afin de modifier la conformation du site actif.

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24
Q

Quel mécanisme de régulation enzymatique permet un contrôle rapide.

A

Surtout l’allostérie, mais aussi la modification covalente.

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25
Q

Quel mécanisme de régulation enzymatique permet une adaptation à long terme ?

A

L’induction et la repression.

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26
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la vitesse de réaction ?

A

Un inhibiteur compétitif est une substance qui modifie l’affinité apparente d’une enzyme envers son substrat. La vitesse maximale ne change pas, mais la Km apparente est plus grande.

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27
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif et quel est son effet sur la vitesse de réaction ?

A

Un inhibiteur non-compétitif se lie de façon permanente à l’enzyme. Il réduit la vitesse maximale de la réaction, mais la Km reste idem.

28
Q

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?

A

Oui, un peut comme la régulation par liaison covalente, l’inhiniteur peut modifier la conformation de la protéine en se liant à un site autre que le site actif.

29
Q

Où est deversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

A

Le suc pancréatique est déversé dans le duodénum et il contient des enzyme digestives. Il contient également du bicarbonate de soude et du potassium afin de neutraliser l’acidité de l’estomac.

30
Q

Quelles enzymes du suc pancréatique sont responsable de l’hydrolise des liaisons peptidique des protéines alimentaires ?

A

La Trypsine, la chymotryspine, l’élastase, le carboxypeptase A et la carboxypeptase B.

31
Q

Quelles enzymes du suc pancréatique sont responsable de la digestion des matière grasse ?

A

La lipase.

32
Q

Quelle enzyme du suc pancréatique est responsable de la digestion des glycogène et de l’amidon ?

A

L’amylase.

33
Q

Sous quelle forme trouve-t-on les enzymes protéolitiques dans le pancréas ?

A

Sous la forme de pro-enzyme. Il s’agit d’enzyme sous forme inactive, inoffensive pour le pancréas.

34
Q

Nommez les pro-enzyme de la trypsine, la chymotrypsine, l’élastase et les carboxypeptidases.

A

La trypsinogène, la chymotrypsinogène, la proélastase et les procarboxypeptidases.

35
Q

Où et comment des enzyme du suc digestifs sont activées ?

A

Elle sont activées dans le duodénum. La tryspinogène est initialement activée par l’entéropeptidase (enzyme sécrétée par le duodénum). Une fois activée, la trypsine va s’autoactivé et va activé les autres enzyme comme la chymotrypsine, l’élastase et les carboxypeptidases.

36
Q

Comparer les pH optimale d’une enzyme protéatique à celui de la pepsine.

A

La pepsine agit dans l’estomac et a donc un pH optimal de 1 à 2. Les enzyme protéatiques agissent dans le duodénum et ont donc un pH optimal de 7,5 à 8,5.

37
Q

À part l’amylase, nommez deux enzymes chargées de la digestion des glucides.

A

La saccharase et la lactase.

38
Q

Où est-ce que la saccharase et la lactase sont synthétisées ?

A

Dans l’intestin. Ce sont des protéine périphériques qui agissent à la surface apicale des cellules entérocytes.

39
Q

Quels sont les substrats et les produits de la saccharase (activité saccharidique)?

A

Les substrats sont le saccharose et l’eau. Les produits sont le glucose et le fructose.

40
Q

Quels sont les substrats et les produits de la saccharase (activité isomaltique)?

A

Les substrats sont l’eau et les dextrines (provenant de l’amylase de l’amidon). Les produits sont des oligosaccharides.

41
Q

Quels sont les substrats et les produits de la saccharase (activité maltasique)?

A

Les substrat sont l’eau, le maltose et les olygosaccharides. Les produit est le glucose.

42
Q

Quels sont les substrats et les produits du lactase.

A

Les substrats sont le lactose et l’eau. Les produits sont le glucose et le galactose.

43
Q

Définissez les termes sang, plasma et sérum.

A

Les sang est le tissu liquide qui circule dans le système vasculaire, composé des érythrocytes, des leucocytes et des thrombocytes.

Le plasma est la portion du sang ne contenant pas les cellules elle contients les protéines chargées de la coagulation.

Le sérum est la fraction de sans obtenue in vitro après coagulation, elle contient les cellules, mais pas les fibrinogènes.

44
Q

Quelle unité utilise-t-on pour mesurer la concentration d’une enzyme.

A

La U/L où U est la capacité catalytique (Qte d’enzyme nécessaire pour former une quantité donné de substrat dans une quantité définie de temps).

45
Q

Que signifie le terme valeurs de référence.

A

Il s’agit de la concentration normale d’une enzyme pour 95% des individu d’une population définie.

46
Q

Définisser l’utilité clinique de la mesure de la lipase.

A

La lipase est produite par le pancréas. La lipase permet le diagnostic de la pancréatite aiguë.

47
Q

Définisser l’utilité clinique de la mesure de l’amylase.

A

L’amylase est produite par les glandes salivaires et le pancréas. Une condition d’hyperamylasémie est moins spécifique pour la pancréatite aiguë que la lipase, sont usage est peu commun.

48
Q

Quels sont les trois type de créatine kinase (CK) ?

A

CK-BB (cerveau), CK-MB (coeur) et CK-MM (muscles).

49
Q

L’usage de la CK-MB pour le diagnostique de l’infarctus du myocarde n’est plus pratique courante. Pourquoi ?

A

Car la mesure de la troponine est beaucoup plus rapide et fiable. La troponine est plus spécifique pour l’IM.

50
Q

Quelles sont les deux transaminases ?

A

L’Alanine transaminase (ALT) & l’aspartate transaminase (AST).

51
Q

Quel est l’usage diagnostique de l’ALT et de l’AST ?

A

L’évaluation des lésions hépatique. Notez que l’ALT est plus spécifique que l’AST pour les atteintes cytolitiques hépatiques.

52
Q

Définissez l’ALP.

A

La phosphatase alcaline est présente lors qu’il y a formation osseuse. Il est également présent pour les dommage hépatique de type choléstatique.

53
Q

Quelle est la différence entre une atteinte hépatique de type cytolitique et choléstatique ?

A

Une atteinte hépatique cytolitique implique la destruction des hépatocytes avec élévation des transaminases. L’atteinte cholestatique se caractérise par une obstruction des voies biliaires, avec élévation des phosphatases alcalines et de la bilirubine.

54
Q

Définissez la GGT.

A

La GGT est une enzyme qui participe au transport transmembranaire de certains acides aminés. Elle augmente beaucoup lorsqu’il y a atteinte au foi. Elle sera également élevée lorsqu’il y a consommation d’alcool.

55
Q

Quel état pathologique est associé à l’augmentation de l’amylase ?

A

La pancréatite aiguë.

56
Q

Quel état pathologique est associé l’augmentation de la troponine et du CK-MB?

A

L’infarctus du myocarde.

57
Q

Quel état pathologique est associé à l’augmentation de l’AST et l’ALT (les enzyme transaminase), mais au maintien de l’ALP ?

A

Les maladies hépatiques cytolitiques.

58
Q

Quel état pathologique est associé à l’augmentation de l’ALP, mais au maintien des enzyme transaminase ?

A

La choléstase.

59
Q

Quel état pathologique est a l’augmentation de l’ALP mais au maitien du GGT ?

A

Les maladies osseuses.

60
Q

Quelle est la différence entre une coenzyme et un cofacteur ?

A

Une coenzyme est une petite molécule organique non protéique, tandis qu’un cofacteur inclut aussi les ions métalliques. Tous deux aident les enzymes dans les réactions biochimiques, mais les coenzymes sont organiques.

61
Q

Quels sont les deux types d’enzyme ?

A

Les deux types d’enzymes sont les enzymes cataboliques, qui dégradent des molécules, et les enzymes anaboliques, qui synthétisent des molécules.

62
Q

Dans un muscle, où est-ce que les faisceau sanguin se trouve ?

A

Il se trouve entre l’épimysium et le périmysium.

63
Q

Qu’est-ce qu’une cellule satellite ?

A

Une cellule satellite est une cellule souche musculaire située entre la membrane basale et la fibre musculaire. Elle joue un rôle crucial dans la régénération et la réparation des muscles en cas de lésion.

64
Q

Comment se nomme les cellules cardionectrices ?

A

Les cardiomyocite (cellules nodales et fibres de Purkinje).

65
Q

Comment se nomme les fibre musculaire cardiaque qui synchronisent les battements cardiaque, présente dans l’oreillette droite et les ventricules ?

A

Les fibres de Purkinje.