Métabo - protéines Flashcards
décrire la carboxypeptidase
Carboxypeptidase abolit la structure primaire en réalisant une rupture entre 2 plans amides. Elle possède un ion zinc dans son site actif.
L’ion zinc et acide glutamate 270 active une molécule d’eau. Cette molécule d’eau réalise une addition nucléophile sur le groupe C=O du substrat ==> catalyse basique.
puIS catalyse acide avec NH qui récupère un proton chez glutamate, et liaison peptidique clivée.
de combien augmente la vitesse avec catalyseur et enzymes ?
1) catalyse chimique = 10**5
2) catalyse enzymatique 107-1017
expression et signification du Km
le Km exprime l’inverse de la stabilité d’un complexe enzymatique cad fort Km = faible affinité et faible Km l’inverse.
E+S=ES=E+P d’où Km = (k-1+k2)/k1
comment enzymes abaissent l’énergie d’activation ?
1) augmentent l’énergie libre du complexe
2) abaisse l’énergie d’activation
3) empruntent un autre chemin réactionnel avec des intermédiaires réactionnels
commet l’enzyme apporte-elle de l’énergie ?
1) lors de la formation du complexe E-S, formation de liaison faible exergonique donc libération de petites coupures d’énergie
2) la formation du complexe E/S entraîne des remaniements au sein de l’enzyme = libération d’énergie.
importance biologique des phosphorylations dans le vivant
1) temps de réponse intermédiaire (long = modulation de l’expression des gène, court = réponses à des effecteurs allostériques
2) modification réversible donc facile de revenir à l’état initial
3) s’inscrit généralement dans cascades de réactions (ex : glycogène)
4) réponses à des facteurs externes (hormones, nutriments) alors que internes = allostériques
5) génère une fraction d’enzyme acte ou inactive qui pourront échapper aux contrôles allostériques.
décrire la glycogène phosphorylase
Protéine allostérique présentant un domaine catalytique, un domaine de phosphorylation sur une sérine, un site de contrôle allostérique et un site pour glycogène.
rappeler le mécanisme d’insertion dans le réticulum co-traductionnelle. Quelle différence avec post-traductionnelle ?
Signal nécessaire et suffisante en N-term (résidus hydrophobes, pas séquence consensus), particule SRP reconnaît la chaine polypeptidique émergeant du ribosome, se lie à cette séquence et dans le site A donc bloque l’élongation. Puis interagit avec son récepteur à la membrane du microsome à côté du translocateur. La particule SRP et son récepteur se détache du complexe par hydrolyse du GTP et le translocateur insère la protéine. La séquence N-term est ensuite clivée par une peptidase.
L’insertion post-traductionnelle ne se fait que chez les Euk et la protéine est tirée activement dans la lumière du réticulum par des protéines bip.
Quelles sont les maturations que subissent les protéines dans le réticulum ?
Glycosylation sur l’Asparagine (AA cible) ou alors repliements par l’enzyme désulfure-isomérase et si mauvais repliement, protéines chaperons renvoient protéines dans le cytosol où elles sont polyubiquitinisées et dégradées.
Les véritables maturations ont lieu dans l’appareil de Golgi selon le devenir des protéines.
comment les protéines peuvent sortir du RE ?
Elles présentent un signal de sortie, se lient à des récepteurs qui vont se concentrer au niveau de vésicule de bourgeonnement. End revanche certaines protéines ne peuvent sortir du RE et possèdent une séquence KDEL = retour actif dans le RE.
mécanisme d’insertion des protéines dans la mitochondrie ?
Processus post-traductionnelle, complexe TOM-TIM
1) séquence N-term riche en Arg, protéine qui se lie à chaperons (ø repliement + escorte) jusqu’à la membrane mitochondriale. La protéine est tirée activement dans la lumière en utilisant le gradient électrochimique de protons + hydrolyse ATP.
2) si protéine de la membrane inférieure, alors dès que 1ere séquence,ce clivée, 2ème séquence et même chose insertion dans membrane.
