Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Kolokwium IV - metabolizm aminokwasów > Flashcards

Kolokwium IV - metabolizm aminokwasów Flashcards

1
Q

Jaka jest użyteczna forma amoniaku w organizmie człowieka?

A

NH4+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Jakie organizmy są w stanie przekształcać N2 do NH3?

A

tylko bakterie azotowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Jakie bakterie przekształcają NH3 do NO2-?

A

Nitrosomonas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Jakie bakterie przekształcają NO2- do NO3-?

A

Nitrobacter

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Które organizmy są w stanie przekształcać użyteczną formę amoniaku w aminokwasy i białka?

A

wszystkie organizmy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Jaką podstawową funkcję pełnią białka w diecie?

A

dostarczają aminokwasów do syntezy innych białek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Kiedy aminokwasy w organizmie ulegają katabolizmowi w stanie głodu czy po posiłku?

A

w obu przypadkach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Skąd pochodzą aminokwasy dostępne w puli aminokwasów organizmu?

A
  • białka ustrojowe (ok. 400 g dziennie)
  • białka diety (ok. 100 g dziennie)
  • synteza aminokwasów endogennych
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Do czego wykorzystywane są aminokwasy z puli aminokwasów organizmu?

A
  • białka ustrojowe (ok. 400 g dziennie)
  • katabolizm
  • synteza związków zawierających azot
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jakie związki zawierające azot mogą być syntetyzowane z puli aminokwasów?

A
  • porfiryny
  • kreatyny
  • puryny
  • pirymidyny
  • neurotransmitery
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Czy aminokwasy mogą być wykorzystywane jako źródło energii?

A

tak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Jak dzielimy aminokwasy ze względu na rodzaj produktów, które mogą z nich powstać na drodze katabolizmu?

A
  • ketogenne

- glukogenne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Jaki jest stosunek azotu otrzymywanego z dietą do azotu wydalanego z ustroju?

A

równoważny, bilans azotowy w przybliżeniu wynosi 0

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Kiedy mówimy o dodatnim bilansie azotowym?

A

gdy więcej azotu jest zatrzymywane niż wydalane

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

W jakich okresach życia człowieka charakterystyczny jest dodatni bilans azotowy?

A

dzieciństwo i młodość

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

W wyniku nasilenia jakich procesów mamy do czynienia z dodatnim bilansem azotowym?

A

procesy wzrostowe i regeneracyjne tkanek (po urazach i chorobach)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Kiedy mówimy o ujemnym bilansie azotowym?

A

gdy więcej azotu jest wydalane niż pobierane

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

W jakich stanach organizmu mamy do czynienia z ujemnym bilansem azotowym?

A

niedożywienie i choroby wyniszczające (nowotwory, rozległe poparzenia)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Które aminokwasy są endogenne?

A
  • alanina
  • asparagina
  • asparaginian
  • cysteina
  • glutamina
  • glutaminian
  • glicyna
  • prolina
  • seryna
  • tyrozyna
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Które aminokwasy są egzogenne?

A
  • arginina
  • histydyna
  • izoleucyna
  • leucyna
  • lizyna
  • metionina
  • fenyloalanina
  • treonina
  • tryptofan
  • walina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Który aminokwas egzogenny jest syntetyzowany w organizmie noworodków i dzieci, ale w ilości niewystarczającej?

A

arginina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Które aminokwasy są względnie endogenne?

A

cysteina i tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Od obecności jakiego aminokwasu zależna jest synteza cysteiny?

A

od metioniny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Od obecności jakiego aminokwasu zależna jest synteza tyrozyny?

A

od fenyloalaniny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Czym jest kwashiorkor?

A

niedożywienie białkowe = choroba spowodowana niedoborem ilościowym lub/i jakościowym pożywienia (białko, witaminy, pierwiastki śladowe)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

W jakim rejonie świata najczęściej występuje kwashiorkor?

A

dotyczy dzieci w ubogich krajach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Jakie są podstawowe systemy degradacyjne białek w komórkach eukariotycznych?

A
  • szlak lizosomalny

- szlak pozalizosomalny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Czego wymaga szlak lizosomalny do prawidłowego działania?

A

kwaśnego środowiska

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Czego wymaga szlak pozalizosomalny do prawidłowego działania?

A

ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Z jaką strukturą degradującą białka związany jest szlak pozalizosomalny?

A

z proteasomem

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Gdzie w obrębie komórki funkcjonuje pozalizosomalny szlak degradacji białka?

A
  • cytozol
  • mitochondria
  • siateczka endoplazmatyczna
  • aparat Golgiego
  • jądra komórkowe
  • błony plazmatyczne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Jakie białka są degradowane na drodze szlaku lizosomalnego?

A
  • zewnątrzkomórkowe dostające się do komórki na drodze endocytozy
  • wewnątrzkomórkowe, gdy komórka jest poddana silnemu stresowi (np. podczas głodzenia)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Jakie białka są degradowane na drodze szlaku pozalizosomalnego?

A
  • białka strukturalne i konstytutywne
  • enzymy regulujące szlaki biosyntetyczne
  • białka regulujące przebieg cyklu komórkowego
  • czynniki transkrypcyjne
  • białka kodowane przez onkogeny i geny supresorowe
  • białka biorące udział w odpowiedzi immunologicznej
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Co jest produktem deaminacji?

A

α-ketokawsy i amoniak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Co stanowi główny składnik kamieni nerkowych?

A

szczawian wapnia (70%)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Jaki enzym odpowiada za deaminację nieoksydacyjną aminokwasów?

A

dehydrataza serynowo-treoninowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Jaki enzym odpowiada za deaminację oksydacyjną aminokwasów?

A

oksydazy D- i L-aminokwasów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Które aminokwasy nie mogą być substratami w reakcjach transaminacji?

A

lizyna, treonina, prolina i hydroksyprolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Jaki enzym katalizuje przeniesienie grupy aminowej na pirogronian?

A

aminotransferaza alaninowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Jaki enzym katalizuje przeniesienie grupy aminowej na szczawiooctan?

A

aminotransferaza asparaginowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Jaki enzym katalizuje przeniesienie grupy aminowej na α-ketoglutaran?

A

aminotransferaza glutaminianowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Co jest koenzymem wszystkich aminotransferaz?

A

fosforan pirydoksalu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Pochodną jakiej witaminy jest fosforan pirydoksalu?

A

B6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Jak nazywamy sumę reakcji deaminacji i transaminacji?

A

reakcja transdeaminacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

W jakiej części komórki zachodzi reakcja transaminacji?

A

w cytozolu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

W jakiej części komórki zachodzi reakcja deaminacji?

A

w mitochondrium

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Czy reakcja katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową jest odwracalna?

A

tak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Do czego w organizmie są wykorzystywane jony amonowe?

A
  • synteza glutaminianu i innych aminokwasów
  • synteza glutaminy i nukleotydów
  • synteza mocznika
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Jaki związek (nie jony amonowe) stanowi pulę nietoksycznego amoniaku w organizmie?

A

glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

W jaki sposób następuje regulacja katalitycznej aktywności syntetazy glutaminowej?

A

przez modyfikację kowalencyjną (adenylacja i deadenylacja)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Jaki enzym katalizuje reakcje adenylacji i deadenylacji syntetazy glutaminowej?

A

adenylotransferaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

W jaki sposób następuje rgulacja katalitycznej aktywności adenylotransferazy?

A

przez modyfikację kowalencyjną (urydylacja i deurydylacja)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Jaki enzym katalizuje reakcje urydylacji i deurydylacji adenylotransferazy?

A

urydylotransferaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Co stanowi inhibitor allosteryczny urydylotransferazy?

A

glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

W jakim organie zachodzi cykl mocznikowy?

A

w wątrobie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Co aktywuje mitochondrialną syntetazę karbamoilofosforanu I?

A

N-actyloglutaminian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Jakim aminokwasem jest ornityna?

A

niebiałkowym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Jaki enzym trawiący białka działa w żołądku?

A

pepsyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Jakie enzymy trawiące białka działają w jelicie cienkim?

A

trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i karboksypeptydaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Co powstaje w wyniku działania pepsyny na białka?

A

peptydy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

W jakim miejscu aminopeptydazy hydrolizują wiązania peptydowe?

A

wiązanie peptydowe, powodujące odczepienie N-końcowych aminokwasów w łańcuchu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

W jakim miejscu pepsyna hydrolizuje wiązania peptydowe?

A

wiązania peptydowe powstałe z udziałem grup aminowych aminokwasów aromatycznych i dikarboksylowych (Phe, Tyr, Glu, Asp)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

W jakim miejscu trypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe?

A

w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

W jakim miejscu chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe?

A

wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny oraz rozgałęziony alifatyczny łańcuch boczny (Phe, Tyr, Trp, Leu + Met)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

W jakim miejscu elastaza hydrolizuje wiązania peptydowe?

A

wiązania peptydowe, w sąsiedztwie których znajdują się aminokwasy o małych łańcuchach bocznych (Ala, Gly, Ser)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

W jakim miejscu karboksypeptydazy hydrolizują wiązania peptydowe?

A

wiązanie peptydowe, powodujące odczepienie C-końcowych aminokwasów w łańcuchu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Co powstaje w wyniku działania aminopeptydaz oraz di- i tripeptydaz?

A

peptydy → aminokwasy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Jaki przenośnik wodoru bierze udział w deaminacji oksydacyjnej D-aminokwasów?

A

FAD

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Jaki przenośnik wodoru bierze udział w deaminacji oksydacyjnej L-aminokwasów?

A

FMN

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Jaki przenośnik wodoru bierze udział w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową?

A

NAD+ / NADP+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Substratem dla reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową jest glutamina czy glutaminian?

A

glutaminian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

Jaki związek chemiczny ma skrót PLP?

A

fosforan pirydoksalu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

W jaki sposób modyfikowana jest działalność dehydrogenazy glutaminianowej?

A

allosterycznie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

Jak nazywa się enzym umożliwiający syntezę glutaminy z glutaminianu i jakie substraty poza glutaminianem konieczne są do zajścia reakcji?

A

syntetaza glutaminy; NH4+ i ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

Która postać syntetazy glutaminy jest bardziej aktywna: adenylowana czy deadenylowana?

A

deadenylowana

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

W jaki sposób regulowana jest działalność syntetazy glutaminianowej?

A

kowalencyjnie i allosterycznie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

Jakie związki chemiczne hamują allosterycznie działanie syntetazy glutaminowej?

A
  • glicyna
  • alanina
  • histydyna
  • tryptofan
  • CTP
  • AMP
  • glukozamino-6-fosforan
  • karbamoilofosforan
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

Gdzie działa karbamoilotransferaza ornitynowa?

A

w macierzy mitochondrialnej hepatocytów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

Co stanowi substraty dla działania karbamoilotransferazy ornitynowej?

A

ornityna i karbamoilofosforan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

Co powstaje w wyniku działania karbamoilotransferazy ornitynowej?

A

cytrulina + Pi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

Jaki enzym umożliwia przekształcenie cytruliny do argininobursztynianu?

A

syntetaza argininobursztynianu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

Czego wymaga synteteaza argininobursztynianu?

A

ATP i asparaginianu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

Jaki enzym umożliwia przekształcenie argininobursztynianu do argininy?

A

liaza argininobursztynianowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

Co powstaje w wyniku działania liazy argininobursztynianowej?

A

fumaran i arginina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

Jaki enzym umożliwia przekształcenie argininy do ornityny?

A

arginaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

Czego wymaga arginaza?

A

wody

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

Co powstaje w wyniku działania arginazy?

A

mocznik i ornityna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

Ile wiązań wysokoenergetycznych jest wykorzystywanych do syntezy jednej cząsteczki mocznika?

A

4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

Gdzie może zostać wykorzystany fumaran powstały w cyklu mocznikowym?

A

w cyklu Krebsa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
90
Q

Z czym wiąże się przekształcenie fumaranu do szczawiooctanu?

A

z powstaniem NADH z NAD+ używanego przez dehydrogenazę jabłczanową

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
91
Q

W jaki sposób może być wykorzystane NADH powstałe w wyniku działania dehydrogenazy jabłczanowej?

A

może prowadzić do wytworzenia 2,5 ATP

92
Q

W postaci jakich metabolitów azot jest wydalany z moczem?

A
  • mocznik
  • jony amonowe
  • kreatynina
  • kwas moczowy
93
Q

W jaki sposób odbywa się doraźna regulacja intensywności cyklu mocznikowego?

A

przez allosteryczną aktywację mitochondrialnej syntetazy karbamoilofosforanu (N-acetyloglutaminian)

94
Q

Jak wzrost stężenia argininy wpływa na syntezę N-acetyloglutaminianu?

A

stymuluje jego syntezę

95
Q

W jaki sposób odbywa się długotrwała regulacja intensywności cyklu mocznikowego?

A

dieta bogata w białko indukuje syntezę enzymów cyklu mocznikowego (dieta uboga w białko - odwrotnie)

96
Q

Czy syntetaza karbamoilofosforanu I może być aktywna przy braku N-acetyloglutaminianu?

A

nie

97
Q

Co jest allosterycznym aktywatorem syntetazy N-acetyloglutaminianu?

A

arginina

98
Q

Od stężenia jakich substancji zależy synteza N-acetyloglutaminianu?

A

acetylo-CoA, glutaminian i arginina

99
Q

Co stanowi łącznik między cyklem Krebsa a cyklem mocznikowym?

A

pomost asparaginian-arginino-bursztynian

100
Q

Co stanowi główny przenośnik azotu białkowego w organizmie?

A

glutamina i alanina

101
Q

Skąd glutamina przenosi azot białkowy w organizmie?

A

z większości tkanek (powszechny nośnik)

102
Q

Skąd - dokąd i w jakiej formie alanina przenosi azot białkowy w organizmie?

A

w formie pirogronianu z mięśni do wątroby

103
Q

W jakim celu jest wykorzystywany pirogronian w wątrobie dostarczony przez alaninę z mięśni?

A

do syntezy glukozy na drodze glukoneogenezy (CYKL GLUKOZOWO-ALANINOWY)

104
Q

Jak wpływa glukagon na stężenie aminokwasów w osoczu i dlaczego?

A

podwyższony poziom glukagonu prowadzi do zwiększonego wchłaniania AA przez wątrobę co powoduje obniżenie ich stężenia w osoczu

105
Q

Co się dzieje w mięśniach w odpowiedzi na zmniejszone stężenie AA w osoczu?

A

proteoliza białek mięśni nasila się

106
Q

Jaka tkanka jest głównym miejscem katabolizmu AA?

A

mięśniowa

107
Q

Jaka tkanka jest głównym źródłem azotu?

A

mięśniowa

108
Q

W mięśniach jest przekształcany glutaminian do alaniny czy alanina do glutaminianu?

A

glutaminian do alaniny

109
Q

W mięśniach jest przekształcany glutaminian do alaniny czy alanina do glutaminianu?

A

alanina do glutaminianu

110
Q

Jaką reakcję katalizuje glutaminaza?

A

glutamina → glutaminian

111
Q

Gdzie można znaleźć glutaminazę?

A

w mitochondriach wątroby i nerek

112
Q

Co stanowi źródło jonów amonowych?

A
  1. transaminacje aminokwasów skojarzone z dehydrogenazą glutaminianową (transdeaminacja)
  2. oksydazy aminokwasów
  3. hydroliza glutaminy w jelicie i nerkach
  4. rozpad glicyny przy udziale tetrahydrofolianu
  5. deaminacja puryn i pirymidyn
113
Q

W jaki sposób amoniak jest detoksykowany w organizmie?

A
  1. Synteza glutaminianu (aminotransferaza) i innych aminokwasów
  2. Synteza glutaminy (syntetaza glutaminy) i nukleotydów
  3. Synteza mocznika (cykl mocznikowy)
114
Q

Gdzie zachodzi synteza aminokwasów jako droga detoksykacji amoniaku?

A

w mózgu

115
Q

Gdzie zachodzi synteza glutaminy i nukleotydów jako droga detoksykacji amoniaku?

A

w mózgu

116
Q

Ile wynosi stężenie jonów amonowych w moczu?

A

10-20 µg/dL

117
Q

Dlaczego amoniak jest toksyczny?

A
  • wpływa na pH krwi i płynu międzykomórkowego
  • utrata energii (spada poziom α-KG do cyklu Krebsa z powodu syntezy Glu)
  • spada poziom Glu w wyniku syntezy Gln = utrata ważnego neutrotransmitera
118
Q

Które aminokwasy są glukogenne?

A

1) alanina
2) asparagina
3) asparaginian
4) glutamina
5) glutaminian
6) glicyna
7) prolina
8) cysteina
9) metionina
10) histydyna
11) arginina
12) walin

119
Q

Które aminokwasy są ketogenne?

A

1) leucyna

2) lizyna

120
Q

Które aminokwasy są glukoketogenne?

A

1) treonina
2) tryptofan
3) tyrozyna
4) izoleucyna
5) fenyloalanina

121
Q

Jakie aminokwasy mogą powstać z glutaminianu?

A

1) glutamina
2) prolina
3) arginina

122
Q

Jaką rolę pełni glutaminian w syntezie asparaginy?

A

jest dawcą grupy aminowej

123
Q

Jaki enzym katalizuje reakcję przemiany asparaginianu do asparaginy?

A

syntetaza asparaginy

124
Q

Co powstaje w wyniku działania dekarboksylazy ornitynowej?

A

putrescyna

125
Q

Czego prekursorem jest putrescyna?

A

spermidyny i sperminy

126
Q

Poliaminy są naładowane dodatnio czy ujemnie?

A

dodatnio (polikationy)

127
Q

Gdzie odgrywają rolę poliaminy?

A

stabilizują konformację DNA (asocjują z polianionami)

128
Q

Z czym jest ściśle powiązana synteza poliamin?

A

z proliferacją i wzrostem komórek

129
Q

W jakich procesach sygnalizacyjnych uczestniczy tlenekazotu NO?

A
  • neuronalna transmisja

- zmniejsza napięcie mięśni gładkich (→rozszerza naczynia)

130
Q

Czego wymaga syntaza tlenku azotu?

A

argininy, O2 i NADPH

131
Q

Jaką przemianę katalizuje kinaza kreatynowa?

A

kreatyna ⇌ fosfokreatyna

132
Q

Jaką rolę odgrywa kreatyna?

A

jest magazynem fosforanu wysokoenergetycznego w mięśniach

133
Q

Czy reakcja katalizowana przez kinazę kreatynową jest odwracalna?

A

tak

134
Q

Kiedy reakcja katalizowana przez kinazę kreatynową zachodzi w kierunku kreatyny?

A

przy wysokim zapotrzebowaniu energetycznym (np. mięsień pracujący)

135
Q

Jaki enzym katalizuje reakcję przemiany fosfokreatyny w kreatyninę?

A

ta reakcja jest nieenzymatyczna

136
Q

Czy reakcja przemiany fosfokreatyny w kreatyninę jest odwracalna?

A

nie

137
Q

Do czego jest proporcjonalna ilość wytwarzanej kreatyniny i czy mogą pojawić się dzienne wahania w ilości jej produkcji?

A

proporcjonalna do masy mięśni i jest stosunkowo stała

138
Q

Przez co jest wydalana kreatynina?

A

przez nerki

139
Q

Miarą czego jest poziom kreatyniny we krwi?

A

miarą funkcji nerek

140
Q

Dlaczego kreatynina bywa przyjmowana przez sportowców?

A

krótkotrwale nasila aktywność mięśni

141
Q

Jakie inne związki poza aminokwasami mogą powstawać z glutaminianu?

A
  • γ-Aminomaślanu (GABA)

* glutationu (GSH)

142
Q

Jaką rolę pełni GABA?

A

neurotransmiter w OUN

143
Q

Jaką rolę pełni glutation?

A
  • antyoksydant

- uczestniczy w procesach detoksykacji

144
Q

Co powstaje w wyniku dekarboksylacji histydyny?

A

hisamina

145
Q

Gdzie jest uwalniana histamina?

A

w miejscu uszkodzenia tkanek, w stanie zapalnym, reakcji alergicznej

146
Q

Jakie działanie ma histamina?

A
  • powoduje skurcz mięśni gładkich oskrzeli, naczyń krwionośnych, rozszerza naczynia włosowate
  • stymuluje wydzielanie soku żołądkowego i pepsyny
  • neurotransmiter
147
Q

Jakie działanie mają antyhistaminy?

A

blokują wiązanie histaminy z receptorami histaminowymi

148
Q

Jaki aminokwas może powstać z 3-fosfoglicerynianu?

A

seryna

149
Q

Jakie aminokwasy mogą powstać z seryny?

A

glicyna i cysteina

150
Q

Przez jakie związki chemiczne odbywa się przekształcanie 3-fosfoglicerynianu do seryny?

A

3-fosfoglicerynian → 3-fosfohydroksypirogronian → 3-fosfoseryna → seryna

151
Q

Jakie przekształcenie następuje przy przemianie 3-fosfoglicerynianu do 3-fosfohydroksypirogronianu i czego to przekształcenenie wymaga?

A

utlenianie; NAD+ i dehydrogenazy fosfoglicerynianowej

152
Q

Jakie przekształcenie następuje przy przemianie 3-fosfohydroksypirogronianu do 3-fosfoseryny?

A

transaminacja

153
Q

Jakie przekształcenie następuje przy przemianie 3-fosfoseryny do seryny?

A

defosforylacja

154
Q

Do czego poza przekształceniami w inne aa wykorzystywana jest seryna?

A

do syntezy fosfolipidów błonowych (glicerofosfolipidy i sfingolipidy)

155
Q

Jaki enzym umożliwia przekształcenie seryny do glicyny?

A

hydroksy-metylo-transferaza serynowa

156
Q

Czego wymaga poza obecnością odpowiedniego enzymu przekształcenie seryny do glicyny?

A

folianu i PLP

157
Q

Co zostaje uwolnione w wyniku przemiany seryny do glicyny?

A

woda i N5,N10-metylenotetrahydrofolian

158
Q

Gdzie odbywa się katabolizm glicyny?

A

w mitochondriach

159
Q

Co powstaje w wyniku katabolizmu glicyny?

A

NH3, CO2, N5,N10-metylenotetrahydrofolian i NADH + H+ (=2,5ATP)

160
Q

Czego wymaga katabolizm glicyny?

A

THF i NAD+

161
Q

Jaki związek otrzymamy w wyniku reakcji THF i tryptofanu?

A

N10-formylo-THF → puryny

162
Q

Jaki związek otrzymamy w wyniku reakcji histydyny i THF?

A

N5,N10-metenylo-THF → puryny

163
Q

Co jest uwalniane w wyniku przekształcenia N10-formylo-THF do N5,N10-metenylo-THF?

A

woda

164
Q

Co powstaje w wyniku reakcji glicyny/seryny i THF?

A

N5,N10-metyleno-THF → tymidyna

165
Q

Co jest konieczne do przekształcenia N5,N10-metenylo-THF do N5,N10-metyleno-THF?

A

NADPH + H+

166
Q

Co jest konieczne do przekształcenia N5,N10-metyleno-THF do N5-metylo-THF?

A

NADH + H+

167
Q

Z czego powstaje metionina w ludzkim organizmie i co jest niezbędne do zajścia reakcji?

A

z homocysteiny; metylo-THF, wit. B12 i metylotransferaza homocysteinowa (=syntaza metioninowa)

168
Q

Dlaczego metionina jest aa egzogennym skoro w wyniku działania syntazy metioninowej powstaje w ludzkim organizmie?

A

ponieważ reakcja ta ma na celu regenerację THF z metylo-THF (a nie syntezę metioniny)

169
Q

Czego wymaga przekształcenie homocysteiny do cysteiny?

A

syntazy cystationiny i wit. B6 (przez cystationinę) i lizazy cystationiny

170
Q

Do czego prowadzi defekt syntazy cystationiny?

A

↑homocysteiny → homocysteinuria

171
Q

Jak objawia się homocysteinuria?

A
  • opóźnienie umysłowe
  • zakrzepy
  • osteoporoza
172
Q

W jaki sposób leczy się homocysteinurię?

A

suplementując wit. B6, wit. B12 i kwas foliowy

173
Q

Jakie znaczenie w OUN ma tauryna?

A
  • antyoksydant
  • neurotransmiter
  • osmoregulator
174
Q

Jaką reakcję katalizuje oksydaza siarczynowa?

A

HSO3- → SO4 2-

175
Q

Jaki enzym katalizuje przemianę fenyloalaniny do tyrozyny?

A

hydroksylaza fenyloalaniny

176
Q

Czego wymaga hydroksylaza fenyloalanin?

A

tetrahydrobiopteryny i tlenu

177
Q

Jaki enzym przekształca utlenioną formę tetrahydrobiopteryny do jej formy zredukowanej i czego wymaga do prawidłowego działania?

A

reduktaza dihydrobiopteryny; NADH + H+

178
Q

Co prowadzi do rozwoju hiperfenyloalaninemii?

A

defekt reduktazy dihydrobiopterynowej → defekt regeneracji tetrahydrobiopteryny

179
Q

Jakie działanie na enzymy ma fenylopirogronian i do czego to prowadzi?

A

hamuje działanie dekarboksylazy pirogronianowej w mózgu (ale nie w wątrobie) → defekt w tworzeniu mieliny

180
Q

Czym jest spowodowana klasyczna fenyloketonuria?

A

defekt hydroksylazy fenyloalaniny

181
Q

Czym jest spowodowana tyrozynemia II (ocznoskórna)?

A

defekt aminotransferazy tyrozynowej

182
Q

Jak objawia się tyrozynemia II?

A

zaburzenia widzenia, uszkodzenia skóry i opóźnienia rozwojowe

183
Q

Czym jest spowodowana tyrozynemia noworodków?

A

defekt odsydazy p-hydroksyfenylopirogronianu

184
Q

Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu aminotransferazy tyrozynowej?

A

tyrozyna ⇏ p-hydroksyfenylopirogronian

185
Q

Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu oksydazy p-hydrofenylopirogronianowej?

A

p-hydroksyfenylopirogronian ⇏ homogentyzynian

186
Q

Czego wynikiem jest alkaptonuria?

A

defekt oksydazy homogentyzynianu

187
Q

Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu oksydazy homogentyzynianu?

A

homogentyzynian ⇏ maleiloacetooctan

188
Q

Jak objawia się alkaptonuria?

A
  • mocz pozostawiony na powietrzu zmienia kolor na brązowy,
  • w miarę upływu czasu w wyniku akumulacji związków w stawach pojawia się stan zapalny
  • następuje też pigmentacja tkanki łącznej (m.in. chrząstki międzykręgowe) – ochronoza
189
Q

Czym jest spowodowana tyrozynemia I?

A

defektem liazy fumaryloacetooctanowej

190
Q

Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu liazy fumaryloacetooctanowej?

A

fumaryloacetooctan ⇏ fumaran + acetooctan

191
Q

Prekursorem jakich związków jest tyrozyna?

A

katecholamin, melanin i hormonów tarczycy

192
Q

Gdzie jest syntetyzowana dopamina?

A

w substancji czarnej w mózgu

193
Q

Jaką chorobę charakteryzuje niedobór dopaminy?

A

chorobę Parkinsona

194
Q

Na czym polega choroba Parkinsona?

A

na stopniowej degradacji substancji czarnej

195
Q

Na czym polega leczenie choroby Parkinsona?

A

na podawaniu L-DOPA (a nie dopaminy)

196
Q

Dlaczego w leczeniu choroby Parkinsona nie podaje się dopaminy?

A

dopamina nie przechodzi przez BBB (a L-DOPA tak)

197
Q

Z jaką chorobą jest kojarzona nadprodukcja dopaminy?

A

ze schizofrenią

198
Q

Jaką rolę pełni dopamina?

A

jest ważnym neurotransmiterem

199
Q

W wyniku jakich przekształceń powstaje dopamina?

A

tyrozyna → L-DOPA → dopamina

200
Q

Jak nazywa się związek o skrócie DOPA?

A

dihydroksyfenyloalanina

201
Q

Jaki enzym katalizuje przekształcanie tyrozyny do DOPA i czego on wymaga?

A

hydroksylaza tyrozyny; O2, NADPH + H+ i tetrahydobiopteryna

202
Q

Jaki enzym przekształca DOPA do dopaminy i czego on wymaga?

A

dekarboksylaza DOPY; PLP

203
Q

Co powstaje pod wpływem hydroksylazy dopaminy i czego ten enzym wymaga?

A

noradrenalina; wit. C i O2

204
Q

Z czego powstaje adrenalina i gdzie?

A

w rdzeniu nadnerczy z noradrenaliny

205
Q

Co jest potrzebne do przemiany noradrenaliny w adrenalinę?

A

SAM (metylacja)

206
Q

Jak powstają melaniny (barwniki)?

A

tyrozyna jest hydroksylowana do L-DOPA w melanocytach → melaniny (aromatyczne chinony)

207
Q

W jaki sposób i w jakiej strukturze powstaje tyroksyna T4 i trijodotyronina T3?

A

przez modyfikację reszt tyrozynowych w tyreoglobulinie (białku)

208
Q

W jaki sposób odbywa się uwalnianie hormonów tarczycy?

A

w wyniku degradacji tyreoglobuliny

209
Q

Dlaczego synteza T3 i T4 odbywa się w tarczycy?

A

tarczyca magazyjnuje jony jodkowe z krwi

210
Q

Jaką funkcję pełni serotonina?

A

neuroprzekaźnik w ośrodkowym układzie nerwowym i w układzie pokarmowym

211
Q

Na jakie procesy wpływa serotonina?

A
  • odczucie bólu
  • regulacja snu
  • regulacja ciśnienia krwi i temperatury
  • skurcz mięśni gładkich
212
Q

Co jest prekursorem serotoniny?

A

tryptofan

213
Q

Jaką funkcję pełni malatonina?

A

reguluje cykl dobowy snu i czuwania oraz zegar biologiczny

214
Q

Jak wpływa światło na syntezę melatoniny?

A

hamująco

215
Q

Co jest prekursorem melatoniny?

A

tryptofan → serotonina → melatonina

216
Q

Z jaką częścią mózgu powiązana jest melatonina?

A

szyszynka

217
Q

Gdzie odbywa się degradacja aminokwasów o rozgałęzionych łańcuchach bocznych?

A
  • głównie w mięśniach
  • nerki
  • mózg
  • tkanka tłuszczowa
  • wątroba
218
Q

Kiedy ekspresja aminotransferazy aminokwasów o rozgałęzionych łańcuchach bocznych jest zwiększona?

A

w okresie głodzenia

219
Q

W jaki sposób aktywność dehydrogenazy ketokwasów pochodnych aminokwasów o rozgałęzionych łańcuchach bocznych jest regulowana?

A

przez fosforylację w odpowiedzi na zmiany zawartości rozgałęzionych aminokwasów w diecie

220
Q

W jakich stanach i w których narządach BCKADH jest aktywna?

A

w mięśniach w głodzie, a w wątrobie w stanie nasycenia

221
Q

Jakie aa należą do BCAA?

A

walina, izoleucyna i leucyna

222
Q

Czym jest spowodowana choroba syropu klonowego?

A

niedoborem dehydrogenazy α-ketokwasów rozgałęzionych

223
Q

Czego wymaga przemiana propionylo-CoA do metylmalonylo-CoA?

A

biotyny

224
Q

Jakie konsekwencje niesie niezdolność do katabolizowania propionylo-CoA?

A

ciężka kwasica prowadząca do obniżenia pH krwi i uszkodzenia OUN

225
Q

Która choroba genetyczna jest najbardziej powszechną chorobą związaną z przemianą aminokwasów?

A

cystynuria

Biochemia (35 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions