Kolokwium II - synteza białek i kod genetyczny Flashcards
Co tworzy zbiór kodonów?
kod genetyczny
Jakie sekwencje zawiera prekursorowe mRNA?
- kodujące (eksony)
- niekodujące (introny)
Jakie cechy posiada kod genetyczny?
- trójkowy
- zdegenerowany
- jednoznaczny
- nienakładający się
- bezprzestankowy
- uniwersalny
Co to znaczy, że kod genetyczny jest trójkowy?
każdy z kodonów składa się z sekwencji trójnukleotydowej
Jak nazywamy kodony, które nie kodują żadnego z 20 aminokwasów?
kodony nonsensowne
Ile spośród 64 możliwych kodonów to kodony nonsensowne?
trzy
Co to znaczy, że kod genetyczny jest zdegenerowany?
jednemu aminokwasowi odpowiada kilka kodonów
Który spośród trzech nukleotydów w kodonie ma najmniejsze znaczenie dla doboru odpowiedniego aminokwasu?
trzeci
Co to znaczy, że kod genetyczny jest jednoznaczny?
jeden kodon jest przypisany pojedynczemu aminokwasowi
Ile rodzajów tRNA ma odpowiadający sekwencji mRNA antykodon?
tylko jedna
Z iloma aminokwasami może się wiązać cząsteczka tRNA?
tylko z jednym, komplementarnym
Jak nazywa się swoisty enzym dla każdego tRNA, biorący udział w procesie rozpoznawania i dołączania aminokwasu?
syntetaza aminoacylo-tRNA
Które ramię tRNA bierze udział w przyłączaniu aminoacylo-tRNA do rybosomu?
TψC
Jaką funkcję pełni ramię D tRNA?
ma znaczenie dla właściwego rozpoznania danego rodzaju tRNA przez właściwą mu syntetazę aminoacylo-tRNA
Z ilu nukleotydów składa się region antykodonowy?
z7
W jakim kierunku jest odczytywana sekwencja pętli antykodonowej?
3’→5’
Z jakich nukleotydów składa się region antykodonowy?
dowolna zasada, zmodyfikowana puryna, XYZ, dwie pirymidyny
Z jakich faz składa się synteza białka?
inicjacja, elongacja i terminacja
Od którego końca białka rozpoczyna się translacja mRNA?
końca aminowego
Jakim końcem białkowym kończy się translacja mRNA?
karboksylowym
Gdzie w organizmach eukariotycznych zachodzi transkrypcja?
w jądrze
Gdzie w organizmach eukariotycznych zachodzi translacja?
w cytoplazmie
Jakie etapy możemy wyróżnić w inicjacji syntezy białek?
- dysocjacja rybosomu na podjednostki 40S i 60S
- powstanie kompleksu preinicjacyjnego
- powstanie kompleksu inicjacyjnego 43S
- powstanie kompleksu inicjacyjnego 80S
Co tworzy kompleks preinicjacyjny?
trójskładnikowy kompleks (met-tRNA, GTP i eIF-2) z podjednostką rybosomalną 40S
W jaki sposób powstaje kompleks inicjacyjny 43S?
poprzez związanie kompleksu preinicjacyjnego z mRNA
W jaki sposób powstaje kompleks inicjacyjny 80S?
poprzez związanie kompleksu inicjacyjnego 43S z podjednostką rybosomalną 60S
Co to jest met-tRNA?
typ tRNA wiążący się swoiście z kodonem inicjacyjnym AUG
Z jakich etapów składa się elongacja?
- wiązanie z aminoacylo-tRNA z miejscem A
- tworzenie wiązania peptydowego
- translokacja
W jaki sposób powstaje wiązanie peptydowe podczas procesu elongacji?
grupa α-aminowa dokonuje ataku nukleofilowego na grupę karboksylową
W jakich odstępach rybosomy mogą się wiązać z mRNA?
nie mniejszych niż 35 nukleotydów
Jaką zdolność posiadają syntetazy aminoacylo-tRNA?
sprawdzania poprawności i korekty wprowadzonego aminokwasu
Skąd pochodzi energia wykorzystywana do aktywacji aminokwasów?
z ATP
Skąd pochodzi energia wykorzystywana do procesu biosyntezy białka?
z GTP
Skąd pochodzi energia wykorzystywana do fałdowania i posttranslacyjnej obróbki białka?
z ATP
Jakie czynniki uczestniczą w fazie inicjacji biosyntezy białka?
czynniki inicjujące (IF-1, IF-2 i IF-3)
Jakie czynniki uczestniczą w fazie elongacji biosyntezy białka?
czynniki elongacyjne (EF-Tu, EF-Ts i EF-G)
Jakie czynniki uczestniczą w fazie terminacji biosyntezy białka?
czynniki terminujące (RF-1, RF-2 i RF-3)
Jakie struktury są potrzebne do fałdowania i posttranslacyjnej obróbki białka?
specyficzne enzymy i kofaktory
Do czego są niezbędne specyficzne enzymy i kofaktory podczas fałdowania i posttranslacyjnej obróbce bialek?
- usuwanie inicjujących reszt aminokwasowych i sekwencji sygnałowych
- proteolityczna obróbka
- modyfikacja reszt aminokwasowych
Kiedy podczas etapu inicjacji biosyntezy białka podjednostki rybosomów mogą się połączyć?
dopiero po odłączeniu czynnika inicjacyjnego IF-3
Jakie wyróżniamy miejsca kompleksu elongacyjnego w biosyntezie białek?
A - akceptorowe
P - polipeptydowe
E - eliminacyjne
Jaki enzym uczestniczy w tworzeniu wiązania peptydowego podczas biosyntezy białek?
transferaza peptydylowa
Czy transferaza peptydylowa jest enzymem białkowym?
nie (to rybozyd)
W jakim kierunku zachodzi synteza łańcucha polipeptydowego?
N-koniec → C-koniec
W jakim kierunku jest odczytywany mRNA?
5’→3’
W jaki sposób mogą działać antybiotyki?
bakteriobójczo lub bakteriostatycznie
W jaki sposób antybiotyki realizują działanie bakteriobójcze lub bakteriostatyczne?
poprzez hamowanie różnych etapów biosyntezy białek
W jaki sposób działa streptomycyna?
powoduje błędny odczyt mRNA
W jaki sposób działa tetracyklina?
wiąże aa-tRNA
W jaki sposób działa puromycyna?
powoduje przedwczesną terminację
Jak działa chloramfenikol?
jest inhibitorem kompetycyjnym transferazy peptydylowej
Jak działa rifampicyna?
jest inhibitorem transkrypcji
Skąd pochodzi rycyna?
znajduje się w oleju rycynowym pochodzącym z owoców rącznika pospolitego
Jak działa rycyna?
(N-glikozylaza) usuwa adeninę z 28S rRNA
Jak działa α-sarcyna?
(endonukleaza) przecina 28S rRNA
Skąd pochodzi α-sarcyna?
z grzybów
Jak działa toksyna błonicy?
(transferaza) przenosi ADP-rybozę z NAD+ na eEF-2
Do czego prowadzi przeiesienie ADP-rybozy z NAD+ ba eEF-2 przez toksynę błonicy?
doprowadza do zahamowania translokacji i w efekcie hamuje elongację
Jakie struktury zabezpieczają prawidłowe fałdowanie białek?
chaperony
Jakie struktury tworzą mostki disiarczkowe?
disiarczokwa izomeraza białek