Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Kolokwium I - białka cz. 2 > Flashcards

Kolokwium I - białka cz. 2 Flashcards

1
Q

Helisa poliproliny jest prawo- czy lewoskrętna?

A

lewoskrętna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Ile reszt aminokwasowych przypada na jeden skręt poliproliny?

A

3 aminokwasy (0,3 nm/ak , h = 0,9 nm)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Jakich aminokwasów jest najwięcej w kolagenie?

A

glicyna (co trzeci aminokwas), prolina, hydroksyprolina i hydroksylizyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Gdzie w białkach globularnych występuje prolina?

A

w miejscach załamania struktury

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Jaką sekwencję ma 60% łańcucha kolagenu?

A

Gly-Pro-X lub Gly-X-Hyp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Jaką strukturę ma natywna cząsteczka kolagenu?

A

prawoskrętna potrójna helisa lewoskrętnych helis poliproliny II

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Przez co jest stabilizowana helisa poliproliny?

A

przez steryczne odpychanie się pierścieni pirolidynowych proliny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Przez co jest stabilizowana potrójna helisa kolagenu?

A

przez międzyłańcuchowe wiązania wodorowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Jak przebiega powstawanie cząsteczki kolagenu?

A
  1. synteza preprokolagenowych łańcuchów na ER
  2. hydroksylacja Pro i Lys
  3. glikozylacja 5-OH-Lys
  4. tworzenie potrójnej helisy prokolagenowej
  5. sekrecja
  6. usuwanie C-i N-końcowych domen = tworzenie tropokolagenu
  7. tworzenie wiązań krzyżowych
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jakie etapy powstawania cząsteczki kolagenu zachodzą na siateczce szorstkiej?

A

synteza łańcuchów preprokolagenowych, hydroksylacja i glikozylacja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Jakie etapy powstawania cząsteczki kolagenu zachodzą w cytozolu?

A

tworzenie potrójnej helisy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Gdzie przebiegają końcowe etapy powstawania cząsteczki kolagenu?

A

w przestrzeni pozakomórkowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Co to jest temperatura topnienia białka?

A

temperatura w której utracimy połowę białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Udział w tworzeniu jakich wiązań ma hyroksyprolina?

A

wodorowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Udział w tworzeniu jakich wiązań ma hydroksylizyna?

A

krzyżowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jakie enzym katalizuje reakcję hydroksylacji proliny?

A

hydroksylaza prolilowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Jaki enzym katalizuje reakcję hydroksylacji lizyny?

A

hydroksylaza lizylowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Jaką funkcję pełni Pro-OH?

A

stabilizuje potrójną helisę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Jaką funkcję pełni Lys-OH?

A

jest substratem do glikozylacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jaki wpływ na temperaturę topnienia ma Pro-OH?

A

podnosi ją o ok. 2°C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Jakie enzymy katalizują gilkozylację lizyny?

A

glukozylo- i galaktozylotransferazy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

W jakie aminokwasy bogaty jest C-koniec prokolagenu?

A

w cysteinę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

W jaki sposób i za pomocą jakich enzymów przebiega usuwanie C- i N-końców z włókien prokolagenu?

A

selektywna proteoliza przy pomocy C-końcowej proteazy i N-końcowej proteazy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Co uczestniczy w tworzeniu wiązań krzyżowych i z jakim enzymem jest on związany?

A

allizyna, tworzona przez oksydazę lizylową

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Do czego prowadzi wytorzenie wiązać krzyżowych pomiędzy cząsteczkami tropokolagenu?

A

do wytworzenia i wzmocnienia wyższego stopnia organizacji cząsteczek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Jakie znaczenie ma powstanie i wzmocnienie wyższego szczebla organizacji cząsteczek tropokolagenu?

A

istnienie różnych wersji kolagenu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Jak działa hydroksylaza lizylowa?

A

dodaje grupę -OH do niektórych lizyn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Czego wymaga hydroksylaza lizylowa do prawidłowego działania?

A

Fe2+ i witaminy C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Jak działa hydroksylaza prolilowa?

A

dodaje grupę -OH do niektórych prolin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Czego wymaga hydroksylaza prolilowa?

A

Fe2+ i witaminy C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Jak działa oksydaza lizylowa?

A

przekształca niektóre lizyny i hydroksylizyny w allizyny i hydroksy-allizyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Do jakiej grupy związków organicznych należą allizyny?

A

do aldehydów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Jakie znaczenie ma obecność reaktywnych aldechydów (allizyny i hydroksy-allizyny) dla cząsteczki kolagenu?

A

tworzą poprzeczne usieciowanie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Czego wymaga oksydaza lizylowa?

A

Cu2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Gdzie występują kolageny typu I?

A
  • kość
  • skóra
  • ścięgna
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Gdzie występują kolageny typu II?

A
  • chrząstka

- ciało szkliste

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Gdzie występują kolageny typu III?

A
  • naczynia krwionośne
  • blizny
  • ściany maciczne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Gdzie występują kolageny typu IV?

A

błona podstawna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Gdzie występują kolageny typu V?

A

powierzchnia komórki i szkielet zewnętrzny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Gdzie występują kolageny typu VI?

A
  • łożysko
  • nerka
  • błona wewnętrzna naczyń
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Czym charakteryzują się kolageny typu I?

A
  • niska zawartość węglowodanów

- <10% hydroksylizyn na łańcuch

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Czym charakteryzują się kolageny typu II?

A
  • 10% węglowodanów

- >20% hydroksylizyn na łańcuch

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Czym charakteryzują się kolageny typu IV?

A
  • wysoka zawartość węglowodanów

- >40% hydroksylizyn na łańcuch

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Czym charakteryzują się kolegeny typu V?

A

wysoka zawartość węglowodanów, glicyny i hydroksyliczyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Czym jest spowodowany szkorbut?

A

niedoborem witaminy C w diecie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Jak objawia się szkorbut?

A
  • obrzęk dziąseł
  • krwawienia z powodu kruchych naczyń
  • wypadanie zębów
  • upośledzone gojenie ran
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Dlaczego niedobór witaminy C powoduje szkorbut?

A

ponieważ witamina C jest konieczna do hydroksylacji lizyny i proliny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Czym jest spowodowana choroba Menkesa?

A

mutacją w genie ATP7A w locus Xq12-q13, kodującym białko wiążące jony miedzi

49
Q

Jak objawia się choroba Menkesa?

A

zahamowaniem wzrostu i bardzo specyficznym owłosieniem (włosy poskręcane, pozbawione barwy lub stalowo-szare oraz łamliwe)

50
Q

Dlaczego mutacja białka wiążącego miedź prowadzi do choroby Menkesa?

A

ponieważ prowadzi to do braku miedzi w tkankach

51
Q

Jaki enzym, który wymaga miedzi ma znaczenie dla choroby Menkesa?

A

oksydaza lizylowa

52
Q

Jaka choroba często współwystępuje z chorobą Menkesa?

A

osteoporoza

53
Q

Jak leczy się chorobę Menkesa?

A

podawanie preparatów miedzi (zastrzyki podskórne lub dożylne)

54
Q

Jakie są prognozy dla choroby Menkesa?

A

większość dzieci chorych umiera w czasie pierwszej dekady życia

55
Q

Co to jest Osteogenesis imperfecta?

A

wrodzona łamliwość kości = dziedziczone schorzenie kolagenu = zespół błękitnych białkówek

56
Q

Czym jest spowodowana wrodzona łamliwość kości?

A

zaburzeniem dojrzewania kolagenu typu I, który jest głównym składnikiem strukturalnym kości

57
Q

Do czego prowadzi zaburzenie dojrzewania kolagenu typu I w osteogenesis imprefecta?

A

do tworzenia cienkich beleczek kostnych, co prowadzi do licznych złamań pod wpływem małej siły i wtórnych deformacji kości

58
Q

Jak objawia się osteogenesis imperfecta?

A
  • wady rozwojowe uzębienia
  • charakterystyczne twardówki zabarwione na niebiesko
  • (rzadziej) zabarwione zęby
  • (czasem) głuchota na tle otosklerozy
59
Q

Jakie znaczenie dla cząsteczki kolagenu ma mutacja genu strukturalnego kolagenu I i zamiana Gly na inny aminokwas?

A

powoduje niestabilność cząsteczki tropokolagenu (nie powstają wiązania krzyżowe) i słabe tworzenie fibryli

60
Q

Jakie skutki ma zamiana Gly na inny aminokwas w cząsteczce tropokolagenu w pobliżu C-końca?

A

letalne

61
Q

Jakie skutki ma zamiana Gly na inny aminokwas w cząsteczce tropokolagenu w pobliżu N-końca?

A

łagodniejsze

62
Q

Co to jest zespół Ehlersa-Danlosa?

A

fibrodysplazja elastica = schorzenie nieprawidłowej budowy kolagenu

63
Q

Co jest przyczyną zespołu Ehlersa-Danlosa i na którą jego postać to wywołuje?

A
  • nieprawidłowa ekspresja genu COL3A1 (dla kolagenu III) - EDS IV
  • niedobór hydroksylizyny (brak hydroksylazy lizylowej) - EDS VI
  • nadmiar prokolagenu (brak peptydazy prokolagenowej) - EDS VII
64
Q

Na ile szacuje się ogólną zachorowalność na Zespół Ehlersa-Danlosa?

A

1 na 5000 żywych urodzeń

65
Q

W jaki sposób jest dziedziczona dysplazja elastica?

A

recesywnie autosomalnie, odmianę stanowią także postacie związane z chromosomem X

66
Q

Jak objawia się Zespół Ehlersa-Danlosa?

A
  • patologiczna elastyczność skóry (cutis laxa)
  • nadmierna ruchliwość w stawach
  • kruchość naczyń
  • nieprawidłowe i powolne gojenie ran
67
Q

O czym świadczy struktura pierwszorzędowa białek?

A

o kolejności ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

68
Q

O czym świadczy struktura drugorzędowa białek?

A

o ułożeniu jednostek peptydowych względem siebie

69
Q

Jakie wyróżniamy struktury drugorzędowe białek?

A
  • α-helisa
  • β-harmonijka
  • β-zwroty
  • struktura nieregularna
70
Q

O czym świadczy struktura trzeciorzędowa białek?

A

o trójwymiarowej strukturze białek globularnych

71
Q

Czego efektem jest struktura trzeciorzędowa białek?

A

efektem pofałdowania (zwinięcia) łańcucha polipeptydowego

72
Q

Czy struktura trzeciorzędowa na całej swej długości posiada jednakową strukturę drugorzędową?

A

nie

73
Q

O czym świadczy struktura czwartorzędowa białka?

A

o ułożeniu wielu łańcuchów polipeptydowych względem siebie w przestrzeni

74
Q

Jakie wyróżniamy pośredni struktury białek?

A
  • naddrugorzędowa

- domenowa

75
Q

Czy sfałdowana struktura białka w środowisku wodnym zawiera hydrofobowy czy hydrofilowy rdzeń?

A

hydrofobowy

76
Q

Jakie reszty boczne zawiera rdzeń sfałdowanej struktury białka w środowisku wodnym?

A

reszty niepolarne

77
Q

Jakie reszty aminokwasowe stanowią reszty boczne na zewnątrz sfałdowanej struktury białka w środowisku wodnym?

A

polarne

78
Q

Co może się tworzyć pomiędzy polarnymi resztami bocznymi na zewnątrz sfałdowanej struktury białka a cząsteczkami wody w środowisku wodnym?

A

wiązania wodorowe

79
Q

Jakie wiązania stabilizują konformację białka?

A

oddziaływania niekowalencyjne (elektrostatyczne, wodorowe, hydrofobowe, siły Van der Waalsa, mostki dwusiarczkowe)

80
Q

Co kontroluje tworzenie trójwymiarowej struktury białek?

A
  • środowisko (pH, temperatura, czynniki denaturujące)

- mutacje

81
Q

Jakie mutacje mogą kontrolować tworzenie trójwymiarowej cząsteczki białka?

A
  • mutacje regionu zawiasowego (skrócenie lub wydłużenie)
  • otwarcie powierzchni styku (efekt energetyczny)
  • zamknięcie powierzchni styku (efekt kinetyczny)
82
Q

Ile struktur białek może powstać z jednej sekwencji DNA?

A

JEDNA

83
Q

Czym są chaperony?

A

białka opiekuńcze = wielopodjednostkowe ATP-azy

84
Q

Jakie zadanie pełnią chaperony?

A

zapewniają środowisko do tworzenia natywnych konformacji białek

85
Q

W jaki sposób chaperony zapewniają środowisko do tworzenia natywnych konformacji białek?

A

wiążą się z częściowo sfałdowanymi białkami, stabilizują je zapobiegając agregacji i ułatwiają poprawne sfałdowanie

86
Q

Jaką funkcję pełnią białka szoku termicznego?

A

zapobiegają agregacji zdenaturowanych białek, umożliwiając ich renaturację

87
Q

Jaki skrót odnosi się do białek szoku termicznego?

A

Hsp60

88
Q

Jaki “kompleks” odpowiada za wewnątrzkomórkową degradację białek?

A

ubikwityna-proteasom

89
Q

Degradacji jakich białek dotyczy pozalizosomalny szlak proteolityczny?

A
  • cytozolu
  • mitochondriów
  • jądra
  • ER
  • błony plazmatycznej
  • aparatu Golgiego
90
Q

Czym są ub-białka?

A

białka naznaczone ubikwityną

91
Q

Co odpowiada za rozfałdowanie białek w pozalizosomowym szlaku proteolitycznym?

A

ATP-azy

92
Q

Co to jest Ub?

A

ubikwityna

93
Q

Jak przebiega pozalizosomalna degradacja białek?

A
  1. rozpoznanie ub-białka
  2. rozfałdowanie struktury białka (przez ATP-azy)
  3. degradacja w proteasomie
94
Q

Co się dzieje z nieprawidłowo słafdowanym niefunkcjonalnym białkiem, gdy w komórce proces degradacji jest tak nasilony, że nie jest efektywny?

A
  • białka tracą funkcję biologiczną
  • białka nabywają funkcję toksyczną
  • białka agregują i tworzą złogi w tkankach
95
Q

Jak przebiega teoria nieprawidłowo sfałdowanego białka?

A

prawidłowo sfałdowane białko → źle sfałdowane białko → rozpuszczalne oligomery → protofibryle → włókna amyloidalne → płytki amyloidalne → degeneracja tkanki → symptomy kliniczne

96
Q

Podaj przykłady chorób konformacyjnych:

A
  • choroba Alzheimera
  • gąbczaste zwyrodnienie mózgu (BSE)
  • choroba Huntingtona
  • choroba Parkinsona
97
Q

Jakie białko odpowiada za chorobę Alzheimera?

A

peptyd β-amyloidowy

98
Q

Jakie białko odpowiada za gąbczaste zwyrodnienie mózgu?

A

białko prionowe

99
Q

Jakie białko odpowiada za chorobę Huntingtona?

A

huntingtina

100
Q

Jakie białko odpowiada za chorobę Parkinsona?

A

α-synukleina

101
Q

Jakimi drogami może dojść do proteolizy peptydu β-amyloidowego prowadzącej do choroby Alzheimera?

A
  • droga nieamyloidogenna

- droga amyloidogenna

102
Q

Za pomocą czego dochodzi do proteolizy peptydu β-amyloidowego na drodze nieamyloidogennej?

A

α- i γ-sekretazy

103
Q

Za pomocą czego dochodzi do proteolizy peptydu β-amyloidowego na drodze amyloidogennej?

A

β- i γ-sekretazy

104
Q

W jakim miejscu α-sekretazy hydrolizuje łańcuch polipeptydowy APP?

A

pomiędzy Lys687 i Leu688

105
Q

Co powstaje w wyniku hydrolizy APP pomiędzy Lys687 i Leu688?

A

rozpuszczalny peptyd α-APPs i związany z błoną peptyd C83

106
Q

Przez co i w jaki sposób jest hydrolizowany związany z błoną peptyd C83?

A

śródbłonkowo hydrolizowany przez γ-sekretazy

107
Q

Co powstaje w wyniku hydrolizy związanego z błoną peptydu C83 przez γ-sekretazy?

A

nietoksyczne peptydy P3 i P7

108
Q

Ile procent białka prekursorowego β-amyloidu jest hydrolizowana na drodze nieamyloidogennej?

A

90% (droga dominująca)

109
Q

Co jest częstsze a co bardziej toksyczne: Aβ1-42, Aβ1-40?

A

częstsze: Aβ1-40

bardziej toksyczne: Aβ1-42

110
Q

Czym się różni PrPc od PrPsc?

A

PrPc - białko prionowe komórkowe normalne

PrPsc -białko prionowe chorobotwórcze

111
Q

Jaką zdolność względem PrPc ma PrPsc?

A

ma zdolność zmienienia normalnego białka prionowego w białko prionowe chorobotwórcze

112
Q

Kiedy choroba wywołana przez białka prionowe jest dziedziczna?

A

kiedy białka prionowe wywołujące chorobę powstają na skutek zmutowanych genów

113
Q

Jaką uleczalność mają choroby prionowe?

A

są nieuleczalne

114
Q

Co odróżnia priony od innych białek?

A

są odporne na działanie kwasów, zasad, wysokiej temperatury i promieniowania UV

115
Q

Czym charakteryzuje się zarażenie prionami?

A

jest bezobjawowe = nie powoduje reakcji obronnej

116
Q

Jaka struktura drugorzędowa białka przeważa w prionowym białku patogennym?

A

β-harmonijka

117
Q

Jakie cechy prionowych białek chorobotwórczych umożliwiają im zmienianie normalnych białek prionowych w chorobotwórcze?

A

własności katalityczne i cechy białka chaperonowego

118
Q

Jak działa mechanizm infekcyjności białek prionowych?

A

priony katalizują rozfałdowanie normalnego białka

Biochemia (35 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions