Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Kolokwium I - białka cz. 3 > Flashcards

Kolokwium I - białka cz. 3 Flashcards

1
Q

Jaką funkcję pełnią hemoproteiny? podaj przykłady

A
  • transport tlenu (Hb)
  • przechowywanie tlenu w mięśniach (Mob)
  • transport elektronowy (cytrochromy)
  • enzymy rozkładające H2O2 (peroksydazy)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Z ilu aminokwasów składa się mioglobina?

A

153

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Jaki ciężar cząsteczkowy ma mioglobina?

A

16700 Da

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Z jakich struktur drugorzędowych i w jakiej części składa się mioglobina?

A

75% łańuchy α-helisy, połączone β-zwrotami

osiem segmentów helikalnych A-H

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Jakie aminokwasy w głównej mierze znajdują się we wnętrzu cząsteczki mioglobiny i czym się one charakteryzują?

A

hydrofobowe: Leu, Val, Met, Phe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Jak można nazwać wnętrze cząsteczki mioglobiny, w której tkwi hem?

A

“kieszeń” hydrofobowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Czy mioglobina jest rozpuszczana w wodzie?

A

tak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Z jakich podjednostek i w jakiej konfiguracji składa się hemoglobina?

A

2α i 2β ułożone w narożnikach czworościanu tworząc układ dwóch protomerów αβ

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Ile osi symetrii ma cząsteczka hemoglobiny?

A

dwie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jaka cecha pierścienia hemoglobiny wpływa na jej aktywność biologiczną?

A

asymetria

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Z jakich struktur drugorzędowych składa się podjednostka α hemoglobiny?

A

7 odcinków α-helisy A-H

N-Wal, C-Arg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Z jakich struktur drugorzędowych składa się podjednostka β hemoglobiny?

A

8 odcinków α-helisy A-H

N-Wal. C-His

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Do czego analogiczna jest struktura podjednostki β hemoglobiny?

A

do mioglobiny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Jaki ciężar cząsteczkowy ma Hb?

A

65 000 Da

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Ile układów hemowych posiada cząsteczka hemoglobiny?

A

cztery (w każdym łańcuchu peptydowym)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Ile wynosi stężenie Hb w krwinkach?

A

5 mM

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Ile procent wagi krwinki czerwonej stanowi Hb?

A

33%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Ile hemoglobiny znajdziemy w 100 ml krwi?

A

12-18 g

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

W jakiej pozycji hemu znajduje się miejsce wiązania tlenu?

A

w 6-tej pozycji koordynacyjnej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Co stanowi przestrzenną zawadę w cząsteczce tlenu i w jakiej pozycji się znajduje?

A

dystalna His E7

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Co znajduje się w proksymalnej pozycji w cząsteczce hemu?

A

His F8

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Co się dzieje z jonem żelaza w momencie związania tlenu przez mioglobinę?

A

następuje jego przesunięcie o 0,06 nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Jaką funkcję pełni przestrzenna zawada?

A

zabezpiecza jon żelaza przed utlenieniem i chroni przed wiązaniem tlenku węgla

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Jak wypływa His dystalna na powinowactwo CO do układu hem-Fe2+?

A

obniża je tysiąckrotnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Jakie czynniki pozwalają utrzymać jon żelaza na 2+ stopniu utlenienia?

A
  • hydrofobowe otoczenie układu hemowego wewnątrz kieszeni globiny
  • stabilizacja kompleksu hem-globina wiązaniami koordynacyjnymi z resztami His
  • aktywność enzymów
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Jakie enzymy mają znaczenie dla utrzymania jonu żelaza na 2+ stopniu utlenienia?

A
  • reduktazy methemoglobiny (flawoproteina)
  • reduktaza askorbinowa
  • reduktaza glutationowa
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Jaki enzym katalizuje przemianę MetHbFe3+ w HbFe2+?

A

jest to reakcja nieenzymatyczna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Jaką przemianę katalizuje reduktaza askorbinowa?

A

przemianę dehydroaskorbinianu (utleniony) do askorbinianu (zredukowanego = wit. C)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Jaką przemianę katalizuje reduktaza glutationowa?

A

GSSG (glutation utleniony) do GSH (glutation zredukowany)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Ile wynosi P50 dla mioglobiny?

A

1 torr = 1 mmHg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

O czym mówi wartość P50?

A

o ciśnieniu O2, w którym wysycenie białka wynosi 50%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Jak nazywa się hemoglobina odtlenowana?

A

deoksyhemoglobina (Hb)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Jak nazywa się hemoglobina utlenowana?

A

oksyhemoglobina (HbO2)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Z ilu aminokwasów składa się podjednostka α hemoglobiny?

A

141

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Z ilu aminokwasów składa się podjednostka β hemoglobiny?

A

146

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Z jakich heterodimerów składa się tertamer hemoglobiny?

A

α1α2β1β2 = α1β1 + α2β2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Jakie wiązanie występuje pomiędzy podjednostkami αβ w cząsteczce hemoglobiny? Jaką siłą się one charakteryzują?

A

dość silne oddziaływania hydrofobowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Jakie wiązanie występuje pomiędzy podjednostkami αα i ββ w cząsteczce hemoglobiny i czym się one charakteryzują?

A

słabsze wiązania jonowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

W momencie utlenowania jednej z podjednostek hemoglobiny następuje wysunięcie żelaza z płaszczyzny hemu czy wciągnięcie jonu w tę płaszczyznę?

A

wciągnięcie żelaza w płaszczyznę hemu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Która histydyna wpływa na przekształcenia struktury przestrzennej łańcucha peptydowego utlenieniu jednej z podjednostek hemoglobiny?

A

proksymalna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Na co wpływają zmiany struktury przestrzennej utlenowanej podjednostki hemoglobiny?

A

na konformację (strukturę trójwymiarową) pozostałych podjednostek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Co to jest allosteria?

A

zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek przez zmianę konformacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Co to jest efekt allosteryczny?

A

odwracalna zmiana konformacji białka i aktywności biologicznej na skutek przyłączenia efektora allosterycznego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Gdzie odgrywa ważną rolę efekt allosteryczny?

A

w regulacji aktywności enzymatycznej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Co to jest efektor allosteryczny?

A

związek chemiczny łączący się z centrami allosterycznymi podjednostek enzymatycznych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Na jaką strukturę białka ma wpływ efektor allosteryczny? Na co w ten sposób wpływa?

A

na strukturę przestrzenną wpływając na aktywność biologiczną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Jakiej struktury białka nie zmienia efektor allosteryczny?

A

pierwszorzędowej struktury białka!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Jaki wpływ mogą mieć efektory allosteryczne?

A

pozytywny lub negatyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Którą formę białka stanowi Deoksy-Hb?

A

forma T (tense, tight)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Którą formę białka stanowi Oksy-Hb?

A

forma R (relaxed)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Jakie są interakcje niekowalencyjne pomiędzy heterodimerami w Deoksy-Hb w stosunku do Oksy-Hb?

A

silniejsze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Jaka jest nisza pomiędzy podjednostkami β w Deoksy-Hb w stosunku do Oksy-Hb? podaj wartości

A

Deoksy-Hb: His143β-His143β = 1,75 nm

Oksy-Hb: His143β-His143β = 0,86 nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Jaka struktura może wiązać się z tetramerem hemoglobiny?

A

2,3-BPG = 2,3-didosfoglicerynian

54
Q

Ile wynosi stężenie 2,3-BPG w erytrocycie?

A

prawie równe stężeniu hemoglobiny

55
Q

Jak wpływa i na jaką formę hemoglobiny 2,3-BPG?

A

wzrost stężenia 2,3-BPG stabilizuje formę T (odtlenowaną)

56
Q

W jaki sposób 2,3-BPG stabilizuje formę T?

A

tworzy nowe wiązania jonowe pomiędzy podjednostkami β

57
Q

W jaki sposób 2,3-BPG wpływa na zdolność oddawania bądź przyjmowania tlenu przez hemoglobinę?

A

wzrost stężenia 2,3-BPG ułatwia oddawanie tlenu

58
Q

Kiedy podnosi się stężenie 2,3-BPG?

A

w odpowiedzi na niedotlenienie tkanek (np. anemia, zaburzenia funkcji układu oddechowego, palenie papierosów lub przebywanie na dużych wysokościach)

59
Q

Co to znaczy “kooperatywny”?

A

oparty na współdziałaniu

60
Q

Czym muszą się charakteryzować białka, żeby mogły kooperować w odpowiedzi na związanie z ligandem?

A

jeśli białko istnieje w dwóch lub więcej konformacjach zależnych od liganda i jest złożone z wielu podjednostek

61
Q

W jakim miejscu białko wiąże ligand?

A

w miejscu niekatalitycznym

62
Q

Czy wiązanie tlenu jest kooperatywne?

63
Q

Czy 2,3-BPG może być ligandem wymuszającym kooperatywność?

64
Q

Jakie wyróżniamy efekty kooperacji?

A
  • homotropowy

- heterotropowy

65
Q

Na czym polega efekt homotropowy kooperacji?

A

ligandami są taki same cząsteczki wiązane w różnych obszarach białka

66
Q

Na czym polega efekt heterotropowy kooperacji?

A

przyłączenie jednego rodzaju cząsteczki powoduje zmianę powinowactwa do innego rodzaju cząsteczek

67
Q

Jakie wyróżniamy rodzaje kooperacji?

A

pozytywna (dodatnia) i negatywna (ujemna)

68
Q

Na czym polega pozytywna kooperacja?

A

ułatwione wiązanie przez białko danego liganda w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki (zwiększone powinowactwo i większa siła wiązania)

69
Q

Na czym polega negatywna kooperacja?

A

obniżenie zdolności wiązania danego ligandu w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki

70
Q

Jakie wyróżniamy rodzaje hemoglobin?

A

HbA
HbA2
HbF
HbG

71
Q

Która hemoglobina jest hemoglobiną płodową i z jakich podjednostek się składa?

A

HbF: α2 γ2

72
Q

Która hemoglobina jest hemoglobiną embrionalną i z jakich podjednostek się składa?

A

HbG: α2 ε2

73
Q

Która hemoglobina jest hemoglobiną występującą u dorosłego człowieka i z jakich podjednostek się składa?

A

HbA: α2 β2
HbA2: α2 δ2

74
Q

Jaki kształt ma wykres wysycenia hemoglobiny tlenem od ciśnienia parcjalnego tlenu?

A

sigmoidalny

75
Q

O czym świadczy sigmoidalny przebieg krzywej zależności wysycenia hemoglobiny tlenem od ciśnienia parcjalnego tlenu?

A

o kooperatywności centrów wiążących tlen

76
Q

Jaki rodzaj kooperacji reprezentuje wzrost wysycenia tlenem wraz ze wzrostem ciśnienia parcjalnego tlenu?

A

kooperacja pozytywna

77
Q

Jaka może być przyczyna zwiększenia łatwości wiązania tlenu przez hemoglobinę po związaniu przynajmniej jednej cząsteczki tlenu?

A

może to wywoływać zmiany konformacyjne, wskutek których miejsca wiążące tlen stają się bardziej wyeksponowane

78
Q

Jakim aktywatorem kooperatywnym jest tlen dla hemoglobiny?

A

homotropowym

79
Q

Co wyznacza współczynnik Hilla?

A

stopień kooperacji

80
Q

Jakie wyróżniamy efektory dodatnie dla przejścia hemoglobiny w formie T do formy R (o dużym powinowactwie do tlenu)?

A

tlen i tlenek węgla (CO)

81
Q

Jakie wyróżniamy efektory ujemne dla hemoglobiny (przejście z formy R do formy T - o małym powinowactwie do tlenu)?

A
  • H+
  • CO2
  • 2,3-BPG
82
Q

Co jest mocniejszym kwasem: hemoglobina utlenowana czy odtlenowana?

A

hemoglobina utlenowana

83
Q

Dlaczego hemoglobina odtlenowana jest słabszym kwasem?

A
  • His 146 łańcucha β wiąże jon wodorowy (dzięki bliskiemu sąsiedztwu Asp94)
  • His 122 łańcucha α wiąże jon wodorowy
  • grupy N-końcowe aminokwasów łańcuchów α wiążą jony wodorowe
84
Q

Jaki wpływ na formę T hemoglobiny ma wiązanie jonów wodorowych?

A

zwiększa możliwości tworzenia wiązań jonowych stabilizujących formę T hemoglobiny

85
Q

Dlaczego hemoglobina utlenowana jest mocniejszym kwasem?

A

ponieważ oddysocjowuje jon wodorowy

86
Q

Gdzie anhydraza węglanowa katalizuje reakcję przemiany CO2 w HCO3-?

A

we wnętrzu krwinek

87
Q

Gdzie z krwinek dyfunduje HCO3- ?

88
Q

Transport jakiego jonu i w jakim kierunku towarzyszy dyfuzji HCO3- do osocza?

A

dyfuzja Cl- do wnętrza krwinek

89
Q

W jakiej formie 80% CO2 jest transportowane do płuc?

A

w postaci HCO3- w osoczu

90
Q

W jakiej formie 15% CO2 jest transportowane do płuc?

A

przez karbaminiany

91
Q

Co się dzieje z protonami powstałymi podczas działania anhydrazy węglanowej w krwinkach?

A

są buforowane przez hemoglobinę

92
Q

Ile tlenu rozpuszcza sie w 100 ml krwi?

A

0,284 ml tlenu

93
Q

Ile tlenu wiąże 1 g hemoglobiny?

A

1,35 ml tlenu

94
Q

Ile tlenu może transportować 100 ml krwi?

95
Q

Na jakie procesy może wpływać NO reagując z określonymi białkami?

A
  • przewodzenie impulsu nerwowego
  • agregacja płytek krwi
  • rozluźnienie mięśni gładkich naczyń
  • działanie cytotoksyczne komórek układu odpornościowego
96
Q

Gdzie jest syntetyzowany NO?

A

przez komórki śródbłonka naczyń

97
Q

Gdzie dyfunduje NO po zsyntetyzowaniu przez komórki śródbłonka naczyń?

A

do eytrocytów

98
Q

Z czym wiąże się NO po dyfuzji do erytrocytów?

A

z układem hemowym hemoglobiny

99
Q

Z jaką resztą aminokwasową, którego łańcucha hemoglobiny wiąże się NO w kolejnym etapie reakcji z hemoglobiną?

A

z jedną z reszty Cys łańcucha β

100
Q

Gdzie i dlaczego jest transportowany addukt hemoglobina-NO?

A

do rejonów o niskim pO2, gdzie następuje uwalnianie NO (rozszerzenie naczyń w tkankach, które zużywają dużo tlenu)

101
Q

Jakie wyróżniamy możliwe hemogobinopatie?

A
  • zmniejszenie rozpuszczalności
  • spadek powinowactwa do O2
  • wzrost powinowactwa do O2
  • utlenienie żelaza hemowego
  • niestabilne hemoglobiny
  • defekty syntezy globin
102
Q

Czym może być spowodowane zmniejszenie rozpuszczalności hemoglobiny?

A

anemią sierpowatokrwinkową (HbS)

103
Q

Jakie skutki kliniczne ma zmniejszenie rozpuszczalności hemoglobiny?

A

anemia hemolityczna i ból

104
Q

Jakie skutki kliniczne ma zmniejszenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu?

105
Q

Jakie skutki kliniczne ma zwiększenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu?

A

policytemia

106
Q

Co powstaje w wyniku utlenienia żelaza hemowego?

A

methemoglobina = HbM

107
Q

Jakie skutki kliniczne ma utlenienie żelaza hemowego?

108
Q

Jakie skutki kliniczne ma niestabilność hemoglobiny?

A

powstanie ciałek Heinza i anemia

109
Q

Czym może być spowodowana niestabilność hemoglobiny?

A

dysocjacją lub utratą hemu

110
Q

Jakie defekty syntezy globiny mają wpływ na prawidłowe działanie hemoglobiny?

111
Q

Jakie skutki kliniczne mają defekty syntezy globiny?

112
Q

Co wywołuje niedokrwistość sierpowatokriwnkową?

A

zmiana w łańcuchu β6 Glu → Val

113
Q

Jakie znaczenie w diagnostyce ma zmiana w łańcuchu β6 Glu → Val w niedokrwistości sierpowatokrwinowej?

A

zmiana ruchliwości elektroforetycznej → możliwa diagnostyka choroby

114
Q

Co się dzieje z deoksyHbS w erytrocytach?

A

polimeryzuje co prowadzi do zmiany kształtu

115
Q

Jak długo żyją sierpowate erytrocyty?

A

10-15 dni zamiast 120

116
Q

Jaka jest “korzyść” chorowania na anemię sierpowatokrwinkowa?

A

zapewnia odporność na malarię

117
Q

Do czego prowadzi atak w anemii sierpowatokrwinkowej?

A

do zawału tkanek

118
Q

Co prowadzi do powstania hemoglobiny C (HbC)?

A

zmiana β6 Glu → Lys

119
Q

Co się dzieje w erytrocytach zawierających HbC?

A

HbC tworzy kryształy

120
Q

Jaka modyfikacja genetyczna może prowadzić do powstania HbM?

A

zamiana α87 (F8) His → Tyr

121
Q

Czym są talasemie?

A

niedokrwistość hemolityczna spowodowana niewystarczającym wytwarzaniem podjednostek alfa lub beta

122
Q

Czy istnieje możliwość przeżycia zarodka, który odziedziczył tworzenie HbM?

A

wyłącznie jeśli jest heterozygotą

123
Q

Jaka forma hemoglobiny powstaje przy talasemii i czym ona się charakteryzuje?

A

homotetramery o zredukowanej zdolności wiązania tlenu

124
Q

Jakie wyróżniamy rodzaje talasemii?

A

alfa- i betatalasemie

125
Q

Co jest najczęstszą przyczyną α-talasemii?

A

delecja genów α-globiny

126
Q

Jakie wyróżniamy rodzaje β-talasemii?

A
  • minor
  • major (β°)
  • intermedia (β+)
127
Q

Czym jest spowodowana β-talasemia minor?

A

delecją genu β-globiny w jednej kopii chromosomu 11 (heterozygota)

128
Q

Czym jest spowodowana β-talasemia major?

A

mutacją typu nonsens

129
Q

Czym jest spowodowana β-talasemia intermedia?

A

mutacją w miejscach regulatorowychlub mutacją zmiany sensu

130
Q

Do czego prowadzi delecja genu β-globiny jednej kopii chromosomu 11?

A

do niewielkiej anemii

131
Q

Do czego prowadzi mutacja typu nonsens wywołująca β-talasemię major?

A

do braku wytwarzania β-globiny

132
Q

Do czego prowadzi mutacja wywołująca β-talasemię intermedia?

A

do wytwarzania małej ilości β-globiny

Biochemia (35 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions