Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia > Kolokwium I - aminokwasy i peptydy > Flashcards

Kolokwium I - aminokwasy i peptydy Flashcards

1
Q

Co to są peptydy?

A

krótkie polikondensaty aminokwasów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Jakie peptydy pełnią funkcję antybiotyków?

A

bacytracyna i gramicydyna A

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Jakie peptydy spełniają funkcję przeciwnowotworową?

A

bleomycyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Jakie peptydy cyjanobakterii są toksyczne?

A

mikrocystyna i nodularyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Jakie efekty wywołują mikrocystyna i nodularyna?

A

w małych dawkach wywołują powstanie nowotworów wątroby

w dużych dawkach prowadzą do śmierci

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Ile aminokwasów jest w stanie syntetyzować organizm zwierzęcy?

A

10 z 20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

W jakich ilościach dla dziecka i dla dorosłego organizm syntetyzuje aminokwasy biogenne?

A
  • dla dziecka: dla podtrzymania wzrostu

- dla dorosłego: dla utrzymania zdrowia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Do czego prowadzi modyfikacja aminokwasów?

A

poszerzenia biologicznej różnorodności białek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Co może powodować obecność zmodyfikowanych aminokwasów w białku?

A
  • zmianę rozpuszczalności
  • zmianę stabilności
  • zmianę oddziaływań z innymi białkami
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jakim modyfikacją mogą ulegać aminokwasy?

A
  • metylacja
  • formylacja
  • acetylacja
  • prenylacja
  • fosforylacja
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Jak nazywa się 21. aminokwas i czym różni się on od pozostałych?

A

selenocysteina, nie jest określona przez trzyliterowy kodon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Do jakiego aminokwasu jest podobna selenocysteina i czym się od niego różni?

A

do cysteiny, zamiast atomu siarki ma atom selenu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Jaką nazwę noszą wolne L-α-aminokwasy, które biorą udział w syntezie mocznika?

A

ornityna, cytrulina i argininobursztynian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

W jakim procesie w tarczycy bierze udział tyrozyna?

A

w tworzeniu hormonów tarczycy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Jaki aminokwas bierze udział w biosyntezie neurotransmiterów?

A

glutaminian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jakie D-aminokwasy występują w tkance mózgowej?

A

D-seryna i D-asparaginian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Jakie D-aminokwasy występują w ścianach komórkowych bakterii?

A

D-alanina i D-glutaminian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Co jest mocniejszym kwasem R-COOH czy R-NH3+?

A

R-COOH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

W jakiej formie grupy karboksylowe występują w fizjologicznym pH?

A

R-COO-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

W jakiej formie grupy aminowe występują w fizjologicznym pH?

A

R-NH3+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Czym są jony obojnacze?

A

cząsteczki, które zawierają jednakowe liczby zjonizowanych grup o przeciwnym ładunku (nie są obdarzone wypadkowym ładunkiem)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Co ułatwia zmiana ładunku aminokwasów i ich pochodnych przez zmianę pH?

A

fizyczny rozdział aminokwasów, peptydów i białek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Co to jest forma izoelektryczna?

A

forma cząsteczki zawierająca jednakowe liczby dodatnich i ujemnych ładunków = jest elektrycznie obojętna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Co to jest punkt izoelektryczny (pI)?

A

wartość pH równa średniej arytmetycznej wartości pKa form znajdujących się po obu stronach formy izoelektrycznej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Jaką formę grup aminokwasów faworyzuje środowisko polarne?

A

formę naładowaną (R-COO- i R-NH3+)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Jaką formę grup aminokwasów faworyzuje środowisko niepolarne?

A

formę nienaładowaną (R-COOH i R-NH2)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

W jaki sposób środowisko polarne wpływa na grupy aminokwasów i jaki to ma efekt w ich kwasowości?

A
  • podnosi wartość pKa grupy karboksylowej (słabszy kwas)

- obniża wartość pKa grupy aminowej (mocniejszy kwas)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Od czego zależy pKa grupy funkcyjnej?

A

od lokalizacji w cząsteczce danego białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Dla jakich struktur charakterystyczne jest odbieganie pKa nawet o 3 jednostki od “wartości typowych”?

A

dla centrów aktywnych enzymów

30
Q

W jakich rozpuszczalnikach rozpuszczają się aminokwasy? podaj przykład

A

w rozpuszczalnikach polarnych : woda, etanol

31
Q

Podaj przykład rozpuszczalników niepolarnych:

A

benzen, heksan, eter

32
Q

Co powoduje, że aminokwasy z łatwością rozpuszczają się w rozpuszczalnikach polarnych?

A

obecność naładowanych grup funkcyjnych

33
Q

Jaką barwę mają aminokwasy?

A

są bezbarwne

34
Q

Dlaczego aminokwasy są bezbarwne?

A

nie absorbują światła widzialnego

35
Q

Jakie aminokwasy absorbują światło ultrafioletowe?

A

tyrozyna, fenyloalanina, a w szczególności tryptofan

36
Q

Co określa właściwości aminokwasów?

A

grupy R przy atomie węgla α

37
Q

Jaki jest najmniejszy aminokwas?

38
Q

Gdzie najczęściej występuje glicyna i z jakiego powodu?

A

z powodu małych rozmiarów, może się wpasować w miejsca niedostępne dla innych aminokwasów, dlatego występuje w obszarach gdzie peptydy ulegają silnemu zwinięciu

39
Q

Jakie aminokwasy posiadają hydrofobowe grupy R?

A

alanina, walina, leucyna, izoleucyna

40
Q

Gdzie głównie występują aminokwasy z hydrofobowymi grupami R?

A

wewnątrz białek cytozolowych

41
Q

Gdzie głównie występują aminokwasy z aromatycznymi grupami R?

A

wewnątrz białek cytozolowych

42
Q

Jakie aminowasy występują wewnątrz białek cytozolowych?

A

aminokwasy z hydrofobowymi grupami R i z aromatycznymi grupami R

43
Q

Co to są mostki solne?

A

oddziaływanie jonowe, stabilizujące specyficzne konformacje białek pomiędzy naładowanymi grupami R aminokwasów zasadowych i kwasowych

44
Q

Jaką funkcję pełnią aminokwasy kwasowe i zasadowe?

A

stabilizują specyficzne konformacje białek

45
Q

W czym biorą udział mostki solne?

A

w układach “przekazywania ładunku” podczas katalizy enzymatycznej i transportu elektronów w łańcuchu oddechowym

46
Q

Dlaczego histydyna odgrywa wyjątkową rolę w katalizie enzymatycznej?

A

wartość pKa jej grupy imidazolowej pozwala jej działać w obojętnym pH jako katalizator kwasowy lub zasadowy

47
Q

Jakie grupy i których aminokwasów pełnią funcję czynników nukleofilnych podczas katalizy enzymatycznej?

A
  • pierwszorzędowa grupa alkoholowa seryny

- pierwszorzędowa grupa tiolowa (-SH) cysteiny

48
Q

W jakich reakcjach biorą udział grupy karboksylowe?

A

tworzenie estrów, amidów i bezwodników kwasowych

49
Q

W jakich reakcjach biorą udział grupy aminowe?

A

acylacja, amidacja i estryfikacja

50
Q

W jakich reakcjach biorą udział grupy hydroksylowe?

A

oksydacja i estryfikacja

51
Q

W jakich reakcjach biorą udział grupy tiolowe?

A

oksydacja i estryfikacja

52
Q

Jaka jest najważniejsza reakcja w której biorą udział aminokwasy?

A

tworzenie wiązania peptydowego

53
Q

Jak wygląda wiązanie peptydowe?

A

-C(=O)-NH-

54
Q

Skąd pochodzi ładunek elektryczny peptydów w fizjologicznym pH?

A

od ładunków grup końcowych (aminowej i karboksylowej) oraz zasadowych i kwaśnych grup R (jeżeli występują)

55
Q

Od czego zależy wypadkowy ładunek peptydów?

A

od pH otaczającego środowiska i od pKa dysocjujących grup

56
Q

Czy w peptydach wokół wiązania peptydowego zachodzi rotacja?

57
Q

Czy w peptydach w wiązaniach wokół węgla α zachodzi rotacja?

58
Q

Jak nazwiemy atomy wiązania peptydowego ze względu na brak rotacji?

A

koplanarne = współpłaszczyznowe

59
Q

Wokół których wiązań zachodzi swobodna rotacja w łańcuchu peptydowym?

A

wokół wiązań łączących węgiel α z atomem grupy -NH i atomem węgla grupy karbonylowej

60
Q

W jaki sposób można przeprowadzić hydrolizę wiązań peptydowych?

A

działając gorącym HCl

61
Q

W jaki sposób należy przeprowadzić analizę składu aminokwasowego materiału biologicznego?

A
  1. hydroliza wiązań peptydowych
  2. traktowanie mieszaniny wolnych aminokwasów 6-aminocholino-N-hydroksybursztynyloimidokarbaminianem
  3. rozdzielenie i identyfikacja
62
Q

Z którą grupą wolnych aminokwasów reaguje 6-aminocholino-N-bursztynyloimidokarbamin?

A

α-aminowymi

63
Q

Co powstaje w wyniku reakcji grup α-aminowych wolnych aminokwasów z 6-aminocholino-N-bursztynyloimidokarbaminem?

A

fluorescensyjne pochodne

64
Q

Za pomocą czego identyfikuje się fluorescencyjne pochodne wolnych aminokwasów?

A

za pomocą wysokociśnieniowej chromatografii cieczowej

65
Q

Jaka substancja jest powszechnie stosowana do wykrywania aminokwasów?

A

ninhydryna

66
Q

Jakie produkty i z jakimi aminokwasami tworzy ninhydryna?

A
  • purpurowe produkty z α-aminokwasami

- żółte związki addycyjne z grupami iminolowymi proliny i hydroksyproliny

67
Q

Pochodnymi którego końca aminokwasów są składowe łańcucha peptydowego?

A

pochodne C-końcowych reszt aminokwasowych

68
Q

Od którego końca aminokwasów rozpoczyna się łańcuch aminokwasów?

69
Q

Co powoduje koplanarność atomów wiązania peptydowego?

A

ogranicza liczbę możliwych konformacji peptydu

70
Q

Czym są iminy?

A

związki zawierające grupę iminową

71
Q

Jak wygląda grupa iminowa?

72
Q

Czym są zasady Schiffa?

A

trwała imina z aromatyczną lub sterycznie rozbudowaną grupą alkilową

Biochemia (35 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions