Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Biochemia > Kolokwium I - enzymy cz. 3 > Flashcards

Kolokwium I - enzymy cz. 3 Flashcards

1
Q

Jakie wyróżniamy podstawowe strategie katalityczne?

A
  • kataliza kowalencyjna
  • ogólna kataliza kwasowo-zasadowa
  • kataliza z udziałem jonów metali
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Co zawiera miejsce aktywne enzymów wykorzystujących katalizę kowalencyjną jako strategie katalityczna?

A

grupę reaktywna (zwykle nukleofil)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Co się dzieje z reaktywna grupa miejsca aktywnego w kowalencyjnej strategii katalitycznej?

A

podlega tymczasowej modyfikacji kowalencyjnej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Jaki enzym jest przykładem wykorzystywania katalizy kowalencyjnej jako strategii katalitycznej?

A

chymotrypsyna (enzym proteolityczny)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Co wykorzystuje chymotrypsyna aby wzmocnić nukleofilowość seryny?

A

histydynę jaki katalizator zasadowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Jakie reakcje katalizuje chymotrypsyna?

A

hydrolizę wiązań peptydowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Czy chymotrypsyna wymaga obecności koenzymu?

A

nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Jakim białkiem jest chymotrypsyna jeżeli nie wymaga obecności koenzymu?

A

białkiem prostym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Czego wynikiem jest to co się dzieje w miejscu aktywnym enzymu?

A

reakcji między polarnymi grupami reszt aminokwasowych a specyficznymi ugrupowaniami substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jaka katalityczna triada występuje w chymotrypsynie?

A

His 57, Asp 102, Ser 195

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Co to jest deacylacja?

A

odwrócenie acylacji z podstawieniem cząsteczki wody w miejsce aminowej części substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Jakie wiązania i pomiędzy jakimi resztami aminokwasowymi występują w miejscu aktywnym enzymu bez obecności substratu?

A

His 57 tworzy wiązanie wodorowe z grupą -OH Ser 195

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Jaki produkt przejściowy powstaje podczas reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę?

A

acylo-enzym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Co jest najważniejszym nukleofilem kwaśnej fosfatazy prostatowej?

A

His 12

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Jaki produkt przejściowy powstaje podczas reakcji katalizowanej przez kwaśną fosfatazę prostatową?

A

fosfohistydyna (kowalencyjny pośrednik)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Dehydratyza weglanowa (CA) jest metaloenzymem. Jakiego jonu potrzebuje do prawidłowego działania?

A

Zn2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

W jaki sposób możemy modelować aktywność enzymu?

A
  • pH
  • temperatura
  • inhibitory
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Jaka jednostka aktywności enzymów jest częściej używana: katal czy jednostka standardowa?

A

jednostka standardowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

W jaki sposób działa wiele leków (penicylina, aspiryna) i czynników toksycznych (jony metali ciężkich)?

A

przez hamowanie aktywności enzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jakie wyróżniamy typy inhibicji?

A

odwracalna i nieodwracalna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Czym charakteryzuje się inhibicja odwracalna?

A

szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Jakie wyróżniamy typy inhibicji odwracalnej?

A
  • hamowanie kompetycyjne
  • hamowania niekompetycyjne
  • hamowanie akompetycyjne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Czym charakteryzuje się Inhibicja nieodwracalna?

A

inhibitor pozostaje silnie związany z enzymem (kowalencyjnie i niekowalencyjnie)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Do czego prowadzi inhibicja nieodwracalna?

A

ze zużyciem energii (degradacja enzymu niespełniającego funkcji - kosztowne, synteza nowego białka - kosztowne)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Na czym polega inhibicja kompetycyjna?

A

na konkurencji inhibitora i substratu o miejsce aktywne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Jak działa inhibitor w hamowaniu kompetycyjnym?

A

uniemożliwia wiązanie substratu do centrum aktywnego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

W jaki sposób uniemożliwienie wiązania substratu do centrum aktywnego w inhibicji kompetycyjnej zmniejsza szybkość reakcji?

A

inhibitor zmniejsza liczbę cząsteczek enzymu wiążących substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Podaj przykłady inhibitorów kompetycyjnych:

A
  • sulfanilamid
  • ibuprofen
  • statyny
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Jaką reakcje hamują sulfanilamidy?

A

syntezę kwasu foliowego w komórkach bakterii

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Jaka reakcje hamuje ibuprofen?

A

działanie cyklooksygenazy (stan zapalny)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Jaka reakcje hamują statyny?

A

syntezę cholesterolu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Co się dzieje z Km i Vmax podczas działania inhibitora kompetycyjnego?

A

Vmax pozostaje takie samo

Km rośnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Co jest substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej?

A

bursztynian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Co jest inhibitorem dehydrogenazy bursztynianowej?

A

malonian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Jakim typem inhibitora jest malonian dla dehydrogenazy bursztynianowej?

A

inhibitorem kompetycyjnym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Gdzie jest wykorzystywany 5-fluorodeoksyurydylan?

A

w terapii nowotworowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Inhibitorem jakiego enzymu jest 5-fluorodeoksyurydylan?

A

syntazy tymidylanowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Do czego prowadzi inhibicja syntazy tymidylanowej?

A

do spowolnienia syntezy dTMP = upośledzenie replikacji DNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Jakim typem inhibicji jest inhibicja samobójcza?

A

inhibicja nieodwracalna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Co to jest DHFR?

A

reduktaza dihydrofolianowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Jakie znamy inhibitory reduktazy dihydrofolianowej?

A
  • ametopteryna (metotreksat)
  • aminopteryna
  • sulfonamid
  • azaseryna
42
Q

Jaka sile wiązania z DHFR wykazuje metotreksat w stosunku do kwasu foliowego?

A

metotreksat wiąże się z DHFR wiąże się 10 tys. razy silniej

43
Q

Do czego prowadzi związanie metotreksatu z reduktazą dihydrofolianową?

A

hamuje syntezę kwasów nukleinowych

44
Q

Gdzie w medycynie jest stosowany metotreksat?

A

w leczeniu chorób nowotworowych

45
Q

Które inhibitory DHFR występują u bakterii?

A

sulfonamid i azaseryna

46
Q

Jakie inhibitory wykorzystujemy w leczeniu nadciśnienia tętniczego?

A

inhibitory ACE

47
Q

Co to jest ACE?

A

peptydylo dipeptydaza

48
Q

Jaka reakcje katalizuje ACE?

A

hydrolizuje nieaktywną angiotensynę do angiotensyny II (aktywnej)

49
Q

Czego wymaga ACE dla swej aktywności katalitycznej?

50
Q

Jak powstaje angiotensyna II?

A

angiotensynogen → (substrat reninowy) → angiotensyna I → angiotensyna II

51
Q

Co katalizuje reakcje przekształcenia substratu reninowego w angiotensynę I?

52
Q

Z ilu aminokwasow składa się angiotensyna I?

53
Q

Z ilu aminokwasow składa się angiotensyna II?

54
Q

Na jakie narządy ma wpływ angiotensyna II?

A
  • nerki
  • mózg
  • nadnercza
  • naczynia krwionośne
55
Q

Jak angiotensyna II wpływa na nerki?

A
  • wzrost retencji

- wzrost stężenia Na+ i H20

56
Q

Jak angiotensyna II wpływa na mózg?

A
  • wydzielanie ADH

- wzrost pragnienia

57
Q

Jak angiotensyna II wpływa na nadnercza?

A

stymuluje wydzielanie aldosteronu

58
Q

Jak angiotensyna II wpływa na naczynia krwionośne?

A
  • wazokonstrykcja

- wzrost ciśnienia tętniczego krwi

59
Q

Jakie leki hamujące ACE stosujemy w leczeniu nadciśnienia?

A

kaptopril i maleinian enalaprilu

60
Q

Jak wyglada wiązanie inhibitora i substratu z enzymem w hamowaniu niekompetycyjnym?

A

inhibitor i substrat mogą się jednocześnie wiązać z cząsteczką enzymu w różnych miejscach wiążących

61
Q

Jak wpływa związanie inhibitora na powstawanie produktu w hamowaniu niekompetycyjnym?

A

spowalnia lub uniemożliwia powstawanie produktu

62
Q

Na czym polega działanie inhibitora niekompetycyjnego?

A

na zmniejszeniu liczby obrotów enzymu (a nie na zmniejszeniu liczby cząsteczek enzymu wiążących się z substratem)

63
Q

Jakie znaczenie dla organizmu ma doksycyklina?

A

jako inhibitor niekompetycyjny bakteryjnej kolagenazy, zapobiega rozwojowi i namnażaniu bakterii wywołujących choroby dziąseł

64
Q

Jaki wpływ na Vmax i Km ma inhibicja niekompetycyjna?

A

Vmax: zmniejszenie
Km: takie samo

65
Q

Jakich reakcji dotyczy głównie hamowanie akompetycyjne?

A

wielosubstratowych

66
Q

Na czym polega hamowanie akompetycyjne?

A

na wiązaniu inhibitora jedynie do kompleksu enzym-substrat

67
Q

Kiedy w kompleksie enzym-substrat jest tworzone miejsce wiązania inhibitora akompetycyjnego?

A

podczas oddziaływania enzymu i substratu

68
Q

Jaki wpływ na Vmax i Km ma inhibitor akompetycyjny?

A

Vmax: maleje
Km: maleje

69
Q

Jaki jest kąt nachylenia wykresu Lineweavera-Burka reakcji bez inhibitora i reakcji z inhibitorem akompetycyjnym?

A

takie samo

70
Q

Na czym polega inhibicja nieodwracalna?

A

na kowalencyjnej modyfikacji łańcucha bocznego aminokwasu niezbędnego dla aktywności katalitycznej enzymu

71
Q

Jak działa penicylina?

A

kowalencyjnie zmodyfikowanie transpeptydazy, zapobiegając syntezie bakteryjnych ścian komórkowych i w efekcie powodując śmierć bakterii

72
Q

Jak działa aspiryna?

A

poprzez kowalencyjne zmodyfikowanie enzymu cyklooksygenazy, zmniejsza syntezę cząsteczek sygnałowych stanu zapalnego

73
Q

Czym są gazy bojowe?

A

fosfoorganiczne związki stosowane jako środki trujące, zaliczające się do grupy środków paralityczno-drgawkowych

74
Q

Jaka ilość sarinu (fluorometylofosfonian izopropylu) prowadzi do śmierci?

A

wystarczy tylko kropla wtarta w skórę

75
Q

Jak działa acetylocholinesteraza (AChE)?

A

katalizuje rozkład acetylocholiny do choliny i kwasu octowego

76
Q

Gdzie uwidacznia się hamujące działanie sarinu?

A

blokuje przepływ impulsu nerwowego

77
Q

Do czego prowadzi zahamowanie aktywności AChE?

A

powoduje utrzymujące się pobudzenie cholinergicznych zakończeń nerwowych

78
Q

Co powoduje zahamowanie aktywności enzymów z grupą -SH w centrum aktywnym?

A
  • jodooctan
  • amid kwasu jodooctowego
  • jony metali ciężkich (H2g+)
79
Q

Do jakich antybiotyków zaliczamy antybiotyki penicylinowe?

A

do antybiotyków β-laktamowych

80
Q

Jakie podobieństwo i w stosunku do jakich struktur wykazuje penicylina G jeżeli mówimy o inhibicji transpeptydazy?

A

podobieństwo strukturalne (a nie chemiczne jak coś) do substratu i stanu przejściowego

81
Q

Jak wpływa na Vmax i Km hamowanie nieodwracalne?

A

Vmax: mniejsze
Km: takie samo

82
Q

Jakich typów hamowania nie jesteśmy w stanie od siebie odróżnić na podstawie kinetyki?

A

hamowanie niekompetycyjne i nieodwracalne

83
Q

W jaki sposób kwas acetylosalicylowy modyfikuje cyklooksygenazę?

A

acetyluje grupę -OH seryny w centrum aktywnym

84
Q

Który rząd struktury białkowej wykazują enzymy allosteryczne? Ile miejsc aktywnych posiadają?

A

czwartorzędowa struktura z wieloma miejscami aktywnymi

85
Q

Jaki kształt ma krzywa zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla enzymów allosterycznych?

A

sigmoidalna (niezgodna z krzywą Michaelisa-Menten)

86
Q

Co zamiast Km występuje przy opisywaniu enzymów alloseterycznych i jakie ma to znaczenie?

A

K0,5 - takie samo znaczenie jak Km (ale to nie jest Km)

87
Q

Na którą stronę heterotropowe aktywatory pozytywne przesuwają krzywą zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla enzymów allosterycznych?

88
Q

Na którą stronę heterotropowe efektory negatywne przesuwają krzywą zależności szybkości reakcji od stężania substratu dla enzymów allosterycznych?

89
Q

Jak działa efektor pozytywny na stężenie progowe substratu?

A

obniża je

90
Q

Jak działa efektor negatywny na stężenie progowe substratu?

A

podnosi je

91
Q

Dlaczego krzywa zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla enzymów allosterycznych ma kształt sigmoidalny?

A

ze względu na zjawisko kooperatywności, gdzie do pewnego stężenia substratu V0 jest mała, ale po jego przekroczeniu gwałtownie rośnie

92
Q

Do jakiej klasy należy zdecydowana większość enzymów allosterycznych?

A

do klasy K

93
Q

Jaki wpływ na Vmax ma efektor allosteryczny w klasie K enzymów?

A

efektory allosteryczne nie zmieniają Vmax

94
Q

Jaki wpływ na K0,5 ma efektor allosteryczny w klasie K enzymów?

A

inhibitor: zwiększa K0,5
aktywator: zmniejsza K0,5

95
Q

W jaki sposób odbywa się kontrola aktywności enzymów w organizmie?

A
  • hamowanie lub aktywacja ekspresji genów
  • kompartmentacja
  • regulacja allosteryczna
  • modyfikacja kowalencyjna
  • aktywacja zymogenowa
96
Q

Jakie metody modyfikacji kowalencyjnej wykorzystuje się do kontrolowania aktywności enzymów?

A
  • przyłączenie grupy modyfikującej
  • fosforylacja
  • metylacja Glu
97
Q

Jaka metoda modyfikacji kowalencyjnej jest główną metodą regulacji aktywności wielu białek?

A

fosforylacja

98
Q

Jeżeli mówimy o fosforylacji enzymu celem regulacji jego aktywności to mówimy o fosforylacji których aminokwasów?

A

Ser, Thr, Tyr, His

99
Q

Na czym polega aktywacja zymogenowa?

A

na przekształceniu nieaktywnego zymogenu w enzym aktywny za pomocą enzymów proteolitycznych poprzez usunięcie fragmentu propeptydu

100
Q

Jakie zymogeny są syntetyzowane w żołądku i w jakie enzymy się one przekształcają?

A

pepsynogen -pepsyna

101
Q

Jakie zymogeny są syntetyzowane w trzustce i w jakie enzymy się one przekształcają?

A
  1. chmotrypsynogen - chymotrypsyna
  2. trypsynogen - trypsyna
  3. prokarboksypeptydaza - karboksypeptydaza
  4. proelastaza - elastaza

Biochemia (35 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions