Kolokwium I - białka osocza i immunoglobuliny Flashcards
Jakie są główne funkcje krwi?
- udział w procesie oddychania
- udział w procesie odżywiania
- udział w procesie wydalania
- utrzymywanie prawidłowej równowagi kwasowo-zasadowej
- regulacja gospodarki wodnej
- udział w termoregulacji
- udział w procesach obronnych
- transport hormonów
- krzepnięcie
W jaki sposób krew bierze udział w procesie wydalania?
transport zbędnych metabolitów do nerek, skóry, płuc i jelit (celem ich usunięcia)
W jaki sposób krew reguluje gospodarkę wodną?
wpływa na wymianę wodną między płynem tkankowym i jego pulą krążącą
W jaki sposób krew bierze udział w procesie termoregulacji?
przez dystrybucję energii cieplnej w organizmie
W jaki sposób krew bierze udział w reakcjach odpornościowych organizmu?
za pośrednictwem białych krwinek i przeciwciał
Na co wpływa krew poprzez transport hormonów?
na regulację metabolizmu
Z czego składa się osocze?
- woda
- elektrolity
- metabolity
- składniki pokarmowe
- białka
- hormony
Oznaczenia stężeń jakich elektrolitów w surowicy są pomocne w procesie leczenia wielu chorych? Jakie inne parametry surowicy są przydatne?
Na+, K+, Ca2+, Cl-, HCO3-, pCO2 i pH
Ile wynosi stężenie biała całkowitego w osoczu ludzkim?
70-75 g/l
Jakie grupy białek złożonych występują w osoczu?
gliko- i lipoproteiny
Co to jest proteom osocza?
zestaw białek osocza
Gdzie mogą występować niewielkie ilości białek rozszerzających proteom osocza?
w płynie dializacyjnym lub w osoczu chorych na raka
Na jakiej zasadzie bazują metody wysalania białek?
na charakterystycznej rozpuszczalności poszczególnych białek w różnych rozpuszczalnikach i/lub elektrolitach
Gdzie znajdują zastosowanie metody wysalania białek?
w oznaczaniu frakcji białkowych
Na jakie główne grupy można podzielić białka stosując różne stężenia siarczanu sodu lub siarczanu amonu w metodzie wysalania?
fibrynogen, albuminy i globuliny
Jaka jest powszechnie stosowana metoda rozdziału białek?
elektroforeza
Jaki nośnik dla elektroforezy najczęściej wykorzystuje się w laboratoriach klinicznych?
octan celulozy
Jakie frakcje białek osocza możemy wyróżnić dzięki elektroforezie?
albuminy α1-globuliny α2-globuliny β-globuliny γ-globuliny
Co to jest elektroforogram?
wybarwione paski octanu celulozy lub innego nośnika
Dzięki jakiemu urządzeniu możemy określić stężenia otrzymanych frakcji na elektroforogramie?
densytometr
Ile wynosi ciśnienie hydrostatyczne w tętniczkach?
37 mm Hg = 49 kPa
Ile wynosi ciśnienie płynu śródmiąższowego?
1 mm Hg = 0,13 kPa
Ile wynosi ciśnienie osmotyczne uwarunkowane białkami osocza?
25 mm Hg = 3,3 kPa
Ile wynosi wypadkowe ciśnienie w tętniczkach i co ono powoduje?
11 mm Hg = 1,5 hPa, które powoduje przemieszczanie płynów do przestrzeni śródmiąższowych
Ile wynosi ciśnienie hydrostatyczne w drobnych naczyniach żylnych?
17 mm Hg
Ile wynosi wypadkowe ciśnienie w drobnych naczyniach żylnych i co ono powoduje?
9 mm Hg = 1,2 kPa, które powoduje powrót wody do układu krążenia
Czym są siły Starlinga?
wartości ciśnień składające się na ciśnienia wypadkowe w tętniczkach i drobnych naczyniach żylnych powodujące krążenie wody
Do czego prowadzi spadek stężenia białka w osoczu uwzględniając siły Starlinga?
zahamowanie wciągania płynu z powrotem do łożyska naczyniowego → gromadzenie płynu w przestrzeni pozanaczyniowej → obrzęk
Gdzie jest syntetyzowana większość białek osocza?
w wątrobie
Przez co głównie syntetyzowane są białka osocza?
przez polirybosomy związane z błonami
Jakimi białkami złożonymi głównie są białka osocza?
glikoproteinami
Jakie łańcuchy i do czego przyłączone zawierają białka osocza?
łańcuchy oligosacharydowe przyłączone przez atomy N i/lub O
Jakie białko osocza nie zawiera reszt cukrowcowych?
albumina
Co to jest polimorfizm?
wielopostaciowość
Jaką cechą względem dziedziczenia jest polimorfizm?
mendlowską lub monogenową
W ilu fenotypach i z jaką częstością może występować białko polimorficzne?
w przynajmniej dwóch fenotypach z częstością większą niż 1-2%
W przypadku jakich białek osocza stwierdza się polimorfizm?
- α-antytrypsyna
- haptoglobina
- transferryna
- ceruloplazmina
- immunoglobuliny
Jakimi metodami można rozdzielić poszczególne formy polimorficzne?
różnymi typami elektroforezy lub ogniskowania izoelektrycznego
Jaką funkcję pełni haptoglobina?
wiąże i transportuje hemoglobinę pozakrwinkową
Jaki radioizotop wykorzystuje się do oznaczania czasu półtrwania wyizolowanego, oczyszczonego białka?
I131
Z czym łączy się radioizotop w cząsteczce białka w oznaczaniu jego okresu półtrwnia?
z resztami tyrozyny
Ile wynosi okres półtrwania albuminy?
20 dni
Ile wynosi okres półtrwania haptoglobin?
5 dni
Ile może wynosić okres półtrwania albuminy w chorobie Crohna?
jeden dzień
Kiedy zwiększa się stężenie niektórych białek osocza?
w ostrych stanach zapalnych lub wtórnie w następstwie uszkodzeń tkanek
Stężenie jakich białek osocza zwiększa się w ostrych stanach zapalnych?
białek ostrej fazy (rektantów)
Jakie białka zaliczamy do białek ostrej fazy?
- białko C-reaktywne
- α1-antytrypsyna
- haptoglobina
- kwaśna α1-glikoproteina
- fibrynogen
Czemu białko C-reaktywne zawdzięcza swoją nazwę?
reaktywności z polisacharydem C pneumokoków
Co to jest CRP?
białko C-reaktywne
Ile razy może się zwiększyć stężenie białek ostrej fazy podczas ostrych stanów zapalnych?
od 1,5 do nawet 1000 razy
Kiedy poza ostrym stanem zapalnym może być zwiększone stężenie białek ostrej fazy w osoczu?
w przewlekłych stanach zapalnych lub u chorych z nowotworami złośliwymi
Jaki czynnik jest głównym stymulatorem syntezy większości białek ostrej fazy?
IL-1
Co to jest jądrowy czynnik kappa-B?
transkrypcyjny czynnik biorący udział w pobudzaniu syntezy niektórych białek ostrej fazy
Poza pobudzaniem syntezy białek ostrej fazy w ekspresji jakich związków uczestniczy również NFkB?
- cytokiny
- chemokiny
- czynniki wzrostowe
- komórkowe białka adhezyjne
Co aktywuje działanie jądrowego czynnika kappa-B?
działanie różnych cząsteczek, np. IL-1
W jakiej formie występuje jądrowy czynnik kappa-B w cytozolu?
w formie nieaktywnej
W jakich procesach mogą być wytwarzane IL-1?
- zapalenie
- zakażenie
- uszkodzenie popromienne
Z jakich składników w głównej mierze składa się układ immunologiczny organizmu?
z limfocytów B i T
Skąd pochodzą limfocyty B?
z komórek szpiku kostnego
Skąd pochodzą limfocyty T?
z grasicy
Jakie reakcje odpornościowe należą do reakcji typu komórkowego?
- odrzucanie przeszczepu
- reakcje nadwrażliwości
- obronne przed komórkami nowotworowymi i wirusowymi
Gdzie powstają immunoglobuliny osocza?
głównie w komórkach plazmatycznych
Z jakiej linii komórek wywodzą się komórki plazmatyczne?
z limfocytów B
Kiedy komórki plazmatyczne syntetyzują i wydzielają immunoglobuliny do osocza?
w odpowiedzi na kontakt z antygenem
Z jakich łańcuchów składają się immunoglobuliny?
z dwóch łańcuchów lekkich i z dwóch łańcuchów ciężkich
Jaką masę cząsteczkową mają poszczególne łańcuchy immunoglobulin?
lekkie (L) - 23 kDa
ciężkie (H) - 53-75 kDa
Co łączy łańcuchy lekkie i ciężkie w cząsteczce immunoglobulin?
mostki disiarczkowe
Z jakich regionów składa się każdy łańcuch lekki immunoglobulin?
Vl - region zmienny
Cl - region stały
Z jakich regionów składa się każdy łańcuch ciężki immunoglobulin?
Vh - region zmienny
Ch1, Ch2, Ch3 - regiony stałe
Która część cząsteczki immunoglobuliny wiąże swoisty antygen?
fragmenty N-końcowe (regiony zmienne) obu łańcuchów
Jakie związki trawią cząsteczki immunoglobuliny?
papaina lub pepsyna
Co powstaje w wyniku trawienia cząsteczki immunoglobuliny?
dwa fragmenty wiążące antygen (Fab) i jeden fragment zdolny do krystalizacji (Fc)
Co to znaczy, że cząsteczka immunoglobuliny jest diwalentna?
może łączyć się z dwoma cząsteczkami antygenu
Jak nazywamy miejsce antygenu, które jest przyłączane przez przeciwciało?
determinanta antygenowa lub epitop
Co umożliwia region zawiasowy przeciwciała?
zapewnia elastyczność cząsteczki i umożliwia wiązanie antygenów o różnym oddaleniu od siebie
Co odróżnia IgG od pozostałych immunoglobulin?
przenikają przez łożysko
Co odróżnia IgA od pozostałych immunoglobulin?
są obecne w wydzielinach
Co odróżnia IgM od pozostałych immunoglobulin?
stanowią receptor antygenowy na limfocytach B
Co odróżnia IgE od pozostałych immunoglobulin?
udział w reakcjach alergicznych
Jakie wyróżniamy rodzaje łańcuchów lekkich immunoglobulin na podstawie różnic w strukturze regionu Cl?
- typu kappa (κ)
- typu lambda (λ)
Czy immunoglobulina może zwierać kombinację łańcuchów lekkich czy muszą to być zawsze łańcuchy tego samego typu?
muszą to być łańcuchy tego samego typu
Jakiego typu łańcuchy lekkie częściej występują w cząsteczkach ludzkich immunoglobulin?
typu kappa (κ)
Które immunoglobuliny zawierają cztery domeny w łańcuchu ciężkim?
IgM i IgE
Co określa przynależność immunoglobuliny do poszczególnych klas?
rodzaj łańcucha ciężkiego
Które klasy immunoglobulin mają zdolność wiązania dopełniacza?
IgG i IgM
Jakie funkcje pełni IgG?
- główne przeciwciało wtórnej odpowiedzi humoralnej
- opsonizacja bakterii
- neutralizuje toksyny bakteryjne i wirusowe
Jakie funkcje pełni IgA?
zapobiega przyleganiu bakterii i wirusów do błon śluzowych
Jaką funkcję pełni IgM?
- wytwarzane jako pierwotna odpowiedź na kontakt z antygenem
- tworzy receptor antygenowy na powierzchni limfocytów B
Jaką funkcję pełni IgD?
funkcja nieznana XD
Jaką funkcję pełni IgE?
- pośredniczy w rozwoju bezpośredniej reakcji nadwrażliwości
- bierze udział w reakcjach obronnych przeciwko pasożytom
- główny mechanizm obrony przed infekcją robakami jelitowymi
W jaki sposób IgE pośredniczy w rozwoju bezpośredniej reakcji nadwrażliwości?
powoduje uwalnianie mediatorów z komórek tucznych i bazofili po ich kontakcie z alergenem
W jaki sposób IgE bierze udział w reakcji obronnej przeciwko pasożytom?
powoduje uwalnianie enzymów z eozynofilii
Co ułatwia opsonizacja bakterii przez IgG?
fagocytozę bakterii
Co ułatwia wiązanie dopełniacza przez immunoglobulinę?
ułatwia zabijanie bakterii
Z jakich domen składają się regiony zmienne immunoglobulin?
Vl i Vh
W jakich obszarach regionów zmiennych znajdują się miejsca wiązania antygenu?
w regionach nadzmiennych
Ile regonów nadzmiennych posiadają poszczególne łańcuchy immunoglobulin?
L - trzy
H - cztery
Jak są określane regiony nadzmienne z powodu wyjątkowej swoistości przeciwciał?
jako determinujące komplementarność (CDR)
Jak są nazywane odcinki polipeptydowe pomiędzy regionami nadzmiennymi?
regiony szkieletowe
Ile reszt aminokwasowych tworzy w każdym regionie nadzmiennym miejsca wiążące antygen?
5 - 10
Co jest podstawą do wytwarzania przeciwciał o różnej swoistości?
różne układy miejsc CDR łańcuchów H i L
Co jest istotą oddziaływania antygenu i przeciwciała?
wzajemne dopasowanie powierzchni CDR i epitopu
Czy antygen musi oddziaływać z wszystkimi miejscami CDR by zostać związanym?
nie
Jakie oddziaływania uczestniczą w wiązaniu epiopu z miejscami CDR?
wiązania niekowalencyjne
Za co odpowiadają regiony stałe cząsteczek immunoglobulin?
za funkcje efektorowe swoiste dla poszczególnych klas
Jakie immunoglobuliny mogą występować w postaci polimerów?
IgM i IgA
Co to jest region J?
region łączący nie mający związku z łańcuchem immunoglobulin
Przeciwko jakiej ilości antygenów człowiek wytwarza przeciwciała?
1 milion różnych antygenów
Co to jest region D?
region nadzmienny
Wytworem jakich genów jest łańcuch lekki immunoglobulin?
- genu kodującego region zmienny
- genu kodującego region łączący
- genu kodującego region stały
Wytworem jakich genów jest łańcuch ciężki immunoglobulin?
- genu kodującego region zbienny
- genu kodującego region nadzmienny
- genu kodującego region łączący
- genu kodującego region stały
Od czego zależy zdolność wytwarzania ogromnej liczby różnych przeciwciał?
- występowanie wielokrotnych segmentów genów
- ich rekombinacja
- kombinacja różnych łańcuchów H i L
- mutacji somatycznych genów kodujących immunoglobuliny
- zmienność połączeniowa
Na czym polega zmienność połączeniowa?
na przyłączaniu lub odrywaniu przypadkowej ilości nukleotydów
Co to jest class switching?
molekularny mechanizm zmiany klasy tworzonych przeciwciał podczas odpowiedzi immunologicznej
Co pozostaje takie samo mimo zmian klas immunoglobulin podczas class switching?
swoistość przeciwciał
Co to jest idiotyp?
determinanta antygenowa utworzona przez określone reszty aminokwasowe w regionie nadzmiennym
Co określamy mianem szpiczaka?
klonalny rozrost nowotworowy komórek plazmatycznych
Do czego prowadzi i czym jest spowodowana agammaglobulinemia?
poważny spadek odporności spowodowany upośledzeniem wytwarzania IgG
Przez co są determinowane izotypy?
przez regiony Ch połączone z tym samym swoistym antygenowo regionem Vh
Ile białek należących do układu dopełniacza zawiera osocze?
około 20
Które białka układu dopełniacza tworzą układ atakujący błonę komórkową?
C9, które łączy się z kompleksem C5-8
Jak działa układ atakujący błonę komórkową?
wytwarza kanały w błonie na skutek rozpuszczenia lipidów błonowych i prowadzi do osmotycznej lizy komórki
Co się dzieje po uruchomieniu czynnika aktywującego układ dopełniacza?
nieczynny układ ulega aktywacji w wyniku proteolizy jednego lub kilku białek w określonej kolejności
Do czego prowadzi aktywacja układu dopełniacza?
do lizy komórek i wytwarzania peptydów lub ich fragmentów
W jakich procesach biorą udział peptydy lub ich fragmenty powstałe podczas lizy komórki w wyniku działania układu dopełniacza?
w procesach zapalnych (chemotaksja, fagocytoza)
Jakie kompleksy usuwa układ dopełniacza i skąd?
kompleksy antygen-przeciwciało z krwi
Jakimi szlakami można uczynnić układ dopełniacza?
klasycznym lub alternatywnym
Jakich oddziaływań dotyczy klasyczny szlak aktywacji układu dopełniacza?
oddziaływań C1 z kompleksami antygen-przeciwciało
Jakich oddziaływań dotyczy alternatywny szlak aktywacji układu dopełniacza?
oddziaływania powierzchni komórek bakteryjnych lub polisacharydów ze składnikiem nazwanym C3b
Jaki czynnik głownie decyduje o wewnątrznaczyniowym ciśnieniu onkotycznym?
albumina
Jakie ligandy wiąże albumina?
leki i bilrubinę
Czemu zapobiega haptoglobina?
utracie hemoglobiny z moczem
Co umożliwia zachowanie hemoglobiny w organizmie?
dalsze wykorzystanie żelaza w organizmie
Jaką funkcję pełni transferryna?
wiąże żelazo i transportuje je do miejsc, w których jest potrzebne
Jakie objawy powoduje hemochromatoza?
utrudnione wchłanianie żelaza
Z jakim pierwiastkiem związana jest ceruloplazmina?
z miedzią
Jaką funkcję pełni α1-antytrypsyna?
jest głównym inhibitorem proteaz serynowych osocza
Co w szczególności hamuje α1-antytrypsyna?
elastazę neutrofilii
Do czego prowadzi dziedziczny niedobór α1- antytrypsyny?
do rozedmy płuc i chorób wątroby
Jaką funkcję pełni α2-makroglobulina?
główny składnik osocza, który zobojętnia wiele proteaz i przenosi niektóre cytokiny do określonych narządów