Kolokwium I - enzymy cz.1 Flashcards
Czym są enzymy?
biokatalizatorami
Jakie wyróżniamy rodzaje enzymów ze względu na strukturę jaka je tworzy?
- białka (globularne)
- rybozymy (kwasy rybonukleinowe)
Czy enzymy białkowe katalizują reakcję same czy z udziałem innych czynników?
- część enzymów funkcjonuje samodzielnie (bez dodatkowego udziału czynników niebiałkowych)
- cześć enzymów wymaga udziału niebiałkowych kofaktorów
Jak nazywamy enzym, który działa przy udziale kofaktora w stanie niezwiązanym z kofaktorem = nieaktywnym?
apoenzym
Jak nazywa się apoenzym związany z kofaktorem?
holoenzym = aktywny
Co to jest kofaktor?
niebiałkowy związek chemiczny, potrzebny danemu enzymowi do katalizowania określonej reakcji chemicznej
Jakie wyróżniamy rodzaje kofaktorów?
- grupy prostetyczne
- koenzymy
- jony metali
Czym charakteryzują się grupy prostetyczne?
są silnie, kowalencyjnie związane z enzymami
Czym charakteryzują się koenzymy?
- są luźno, niekowalencyjnie związane z enzymami
- są pochodnymi witamin
Jakie jony metali mogą występować jako kofaktory?
Zn2+, Mg2+, Mn2+, Cu+/2+, Mo2+, Ca2+
Z ilu podjednostek składają się enzymy?
mogą być jedno- lub wielopodjednostkowe
Co jest szczególnie ważną częścią enzymu?
miejsce aktywne
Jakie zadanie pełni miejsce aktywne enzymu?
ułatwia zajście reakcji
Co ma wpływ na aktywność miejsca aktywnego enzymu?
kształt i środowisko chemiczne
Z czego składa się centrum aktywne enzymu?
- szczelina lub zagłębienie (niedostępne dla cząsteczek wody)
- układ przestrzenny reszt aminokwasowych z grupami polarnymi
Jaką funkcję pełni szczelina lub zagłębienie miejsca aktywnego enzymu, które są niedostępne dla cząsteczek wody?
zapewnia hydrofobowe mikrośrodowisko
Jaką funkcję pełni układ przestrzenny reszt aminokwasowych z polarnymi grupami miejsca aktywnego enzymu?
grupy polarne biorą udział w wiązaniu substratu i katalizie
Jaki jest stosunek wielkości enzymu do swoistych substratów?
enzymy są dużo większe
Jakie bariery termodynamiczne i fizykochemiczne musi pokonać enzym by utworzyć kompleks enzym-substrat?
- rozproszenie i ruchliwość cząsteczek
- uwodnienie substratu
- stabilność utrwalonej struktury substratów
Jakie wyróżniamy modele oddziaływania enzym-substrat?
- model zamka i klucza
- model wzbudzonego dopasowania
Jakie efekty wiążą się ze zbliżeniem i odpowiednim ustawieniem substratów względem centrum aktywnego enzymu?
efekty entropijne
Jakie znaczenie ma istnienie hydrofobowego mikrośrodowiska w centrum aktywnym enzymu?
wzmacnia oddziaływania wewnątrz centrum
Jakie znaczenie ma wywołanie naprężeń i odkształceń w substracie podczas działania enzymu?
uzyskanie i stabilizacja stanu przejściowego
O czym stanowi wejście do miejsca aktywnego enzymu?
o swoistości enzymu
Jak działają enzymy?
katalizują reakcję obniżając energię aktywacji
Czy mechanizm reakcji ma wpływ na ΔG?
nie
W jaki sposób enzymy wpływają na stabilność stanu przejściowego i jaki to ma wpływ na szybkość reakcji?
enzymy przyspieszają reakcję przez stabilizację stanu przejściowego
Jakie cechy określają enzymy jako katalizatory?
- sprawność
- swoistość
- funkcjonowanie w łagodnych warunkach
- możliwość regulowania aktywności
Względem czego może występować specyficzność enzymów?
- względem substratu
- względem katalizowanej reakcji
Co jest podstawą klasyfikacji enzymów?
rodzaj katalizowanej reakcji
Jakie wyróżniamy klasy enzymów?
- oksydoreduktazy
- transferazy
- hydrolazy
- liazy
- izomerazy
- ligazy (syntetazy)
Jakie wyróżniamy podklasy oksydoreduktaz?
- dehydrogenazy
- reduktazy
- oksydazy
- oksygenazy
- peroksydazy
- katalazy
Jakie wyróżniamy podklasy transferaz?
- transaldolazy i transketolazy
- metylo-, acylo-, glukozylo-, amino-, i fosfotransferazy
- kinazy
- fosfomutazy
- syntazy
Jakie wyróżniamy podklasy hydrolaz?
- esterazy
- fosfatazy
- glikozydazy
- peptydazy
- tiolazy
- fosfolipazy
- nukleazy
- lipazy
Jakie wyróżniamy podklasy liaz?
- dekarboksylazy
- aldolazy
- hydratazy
- dehydratazy
- syntazy
Jakie wyróżniamy podklasy izomeraz?
- racemazy
- epimerazy
- mutazy
Jakie wyróżniamy podklasy ligaz?
- karboksylazy
- ligazy
- syntetazy
Jakie reakcje katalizują oksydoreduktazy?
utleniania i redukcji
Jakie koenzymy są związane z podklasą dehydrogenaz?
NAD+ NADP+ FAD FMN DPT liponian
Jakie koenzymy związane są z podklasą oksydaz?
FAD i FMN
Jakie reakcje katalizują dehydrogenazy?
utleniania i redukcji z odczepieniem atomu wodoru
Jakie reakcje katalizują oksydazy?
przenoszenie wodoru na tlen w wyniku czego powstaje woda lub nadtlenek wodoru
Jakie reakcje katalizują oksygenazy?
wbudowania tlenu w cząsteczkę
Jakie wyróżniamy rodzaje oksygenaz?
monooksygenazy i dioksygenazy
Jakie koenzymy związane są z monooksygenazami?
NADP+
hem (cyt P450)
witamina C
Jakie reakcje katalizują monooksygenazy?
włączenie jednego atomu tlenu do hydroksylowanego substratu, podczas gdy drugi atom tlenu wiązany jest w cząsteczkę wody z udziałem NAD(P)H
Jakie reakcje katalizują dioksygenazy?
włączają dwa atomy tlenu do substratu
Jak inaczej nazywamy monooksygenazy?
hydroksylazy
Jaki specyficzny aminokwas zawiera peroksydaza glutationowa?
selenocysteinę
Jaką reakcję katalizuje katalaza?
2H2O2 → 2H2O + O2
Jakie reakcje katalizują peroksydazy?
utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów
Jakie reakcje katalizują transferazy?
reakcje przenoszenia fragmentów substratów
Jakie koenzymy są związane z aminotrasferazami?
fosforan pirydoksalu (PLP)
Jakie reakcje katalizują aminotransferazy?
transaminację grup α-aminowych z α-aminokwasów na α-ketokwasy
Jakie reakcje katalizują kinazy?
reakcję przeniesienia grupy fosforanowej ze związku wysokoenergetycznego (np. ATP) na właściwą cząsteczkę docelową
Jak nazywamy reakcję, którą katalizują kinazy?
fosforylacja
Jakie reakcje katalizują hydrolazy?
reakcje hydrolitycznego rozszczepienia substratów (= z udziałem cząsteczki wody)
Jakie koenzymy związane są z hydrolazami?
hydrolazy nie wiążą się z koenzymami
Jakie reakcje katalizują liazy?
odłączanie grup bez udziału cząsteczki wody lub dołączanie grup do wiązań podwójnych
Co jest koenzymem dekarboksylazy pirogronianowej?
DPT
Jakie reakcje katalizują izomerazy?
przekształcania substratu w jego izomer
Jakie reakcje katalizują racemerazy?
zmieniają położenie podstawników przy atomie węgla decydującym o przynależności do szeregu D lub L
Jakie reakcje katalizują epimerazy?
zmieniające położenie podstawników przy asymetrycznym atomie węgla
Jakie reakcje katalizują mutazy?
zmieniające położenie reszty fosforylowej
Jakie reakcje katalizują dekarboksylazy?
odłączenie dwutlenku węgla od grupy karboksylowej kwasów organicznych
Jakie reakcje katalizują ligazy?
reakcje łączenia substratów w sprzężeniu z hydrolizą związku wysokoenergetycznego
Jakie reakcje katalizują karboksylazy?
powstawanie wiązań chemicznych węgiel-węgiel (C-C) pomiędzy cząsteczkami (przy użyciu energii w postaci ATP)
Jaki koenzym jest związany z karboksylazą pirogronianu?
biotyna