Kolokwium I - enzymy cz.1 Flashcards
Czym są enzymy?
biokatalizatorami
Jakie wyróżniamy rodzaje enzymów ze względu na strukturę jaka je tworzy?
- białka (globularne)
- rybozymy (kwasy rybonukleinowe)
Czy enzymy białkowe katalizują reakcję same czy z udziałem innych czynników?
- część enzymów funkcjonuje samodzielnie (bez dodatkowego udziału czynników niebiałkowych)
- cześć enzymów wymaga udziału niebiałkowych kofaktorów
Jak nazywamy enzym, który działa przy udziale kofaktora w stanie niezwiązanym z kofaktorem = nieaktywnym?
apoenzym
Jak nazywa się apoenzym związany z kofaktorem?
holoenzym = aktywny
Co to jest kofaktor?
niebiałkowy związek chemiczny, potrzebny danemu enzymowi do katalizowania określonej reakcji chemicznej
Jakie wyróżniamy rodzaje kofaktorów?
- grupy prostetyczne
- koenzymy
- jony metali
Czym charakteryzują się grupy prostetyczne?
są silnie, kowalencyjnie związane z enzymami
Czym charakteryzują się koenzymy?
- są luźno, niekowalencyjnie związane z enzymami
- są pochodnymi witamin
Jakie jony metali mogą występować jako kofaktory?
Zn2+, Mg2+, Mn2+, Cu+/2+, Mo2+, Ca2+
Z ilu podjednostek składają się enzymy?
mogą być jedno- lub wielopodjednostkowe
Co jest szczególnie ważną częścią enzymu?
miejsce aktywne
Jakie zadanie pełni miejsce aktywne enzymu?
ułatwia zajście reakcji
Co ma wpływ na aktywność miejsca aktywnego enzymu?
kształt i środowisko chemiczne
Z czego składa się centrum aktywne enzymu?
- szczelina lub zagłębienie (niedostępne dla cząsteczek wody)
- układ przestrzenny reszt aminokwasowych z grupami polarnymi
Jaką funkcję pełni szczelina lub zagłębienie miejsca aktywnego enzymu, które są niedostępne dla cząsteczek wody?
zapewnia hydrofobowe mikrośrodowisko
Jaką funkcję pełni układ przestrzenny reszt aminokwasowych z polarnymi grupami miejsca aktywnego enzymu?
grupy polarne biorą udział w wiązaniu substratu i katalizie
Jaki jest stosunek wielkości enzymu do swoistych substratów?
enzymy są dużo większe
Jakie bariery termodynamiczne i fizykochemiczne musi pokonać enzym by utworzyć kompleks enzym-substrat?
- rozproszenie i ruchliwość cząsteczek
- uwodnienie substratu
- stabilność utrwalonej struktury substratów
Jakie wyróżniamy modele oddziaływania enzym-substrat?
- model zamka i klucza
- model wzbudzonego dopasowania
Jakie efekty wiążą się ze zbliżeniem i odpowiednim ustawieniem substratów względem centrum aktywnego enzymu?
efekty entropijne
Jakie znaczenie ma istnienie hydrofobowego mikrośrodowiska w centrum aktywnym enzymu?
wzmacnia oddziaływania wewnątrz centrum
Jakie znaczenie ma wywołanie naprężeń i odkształceń w substracie podczas działania enzymu?
uzyskanie i stabilizacja stanu przejściowego
O czym stanowi wejście do miejsca aktywnego enzymu?
o swoistości enzymu
Jak działają enzymy?
katalizują reakcję obniżając energię aktywacji
Czy mechanizm reakcji ma wpływ na ΔG?
nie
W jaki sposób enzymy wpływają na stabilność stanu przejściowego i jaki to ma wpływ na szybkość reakcji?
enzymy przyspieszają reakcję przez stabilizację stanu przejściowego