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Glandes Endocrines - Nutrition > Turnover des potéines et métabolisme des acides aminés > Flashcards

Turnover des potéines et métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Quels sont les différents roles des acides aminés?

A
  • Formation des molécules
    • hormones
    • bases puriques et pyrimidiques
    • neurotransmetteurs
      • ex: sérotonine
  • Role régulateur de voies biochimiques intracellulaires
    • ex: tx musculaire de leucine stimule la phosphorylation de la OK mTOR
  • Régulation de l’expression des chaînes
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2
Q

Quelles sont les deux sources de protéines?

A
  • Endogènes (principale)
  • Alimentation
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3
Q

Dans quels organes du corps sont principalement situées les protéines?

A

Dans les muscles (20% du total)

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4
Q

Quels sont les 4 caractéristiques des transporteurs des acides aminés?

A
  • Les AA sont absorbés au niveau intestinal par des transporteurs actifs
    • Consomment de l’énergie
    • Saturables
    • Spécifiques
    • Glutathion, gama-glutamile transpeptidase -> gamaglutamile transpepetidases -> glutamiles AA
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5
Q

Quels sont les 3 principales utilisation des acides aminés

A
  1. Libérés dans la circulation sanguine
    1. Transformés dans le foie et eliminés sous forme d’urée
    2. Utilisés dans la néoglucogénèse (energie au cerveau)
    3. Réabsorbés par le rein
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6
Q

Quelles sont les 5 grandes causes du turnover protéique?

A
  • Protéines endommagées (UV, mal repliées….)
  • Contrôle des activités enzymatiques (courte demi vie de certaines protéines
  • Embryogénèse
  • Adaptation physiologique (âge, jeûne, grossesse)..
  • Déficit de molécule important (hormones, nucléotides, neurotransmetteurs…)
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7
Q

Quels sont les 4 mécanismes de régulation du turnover protéique?

A
  • Role
    • Sujette à modification chimique = moins stable)
  • Certaines séquences induisent une destruction au changement:
    • PEST
    • KFERQ
      • Mécanisme sélectif de dégradation lysosomale
        • Regression de l’utérus après l’acouchement
  • Taille
    • Petite taille très stabilisant (ex méthionine)
  • Localisation
    • Cytosolique (solubles) = demi vie plus courte
      *
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8
Q

Quels sont les 2 grandes anomalies du turnover protéique?

A
  • Défaut de protéosynthèse
    • Déficit alimentaire important type Kwashiorkor / marasme
      • Fonte tissu épithéliale et donc défaut d’absorption
  • Excès de protéolyse
    • Perte protéque majeure
    • Syndrome inflammatoire:
      • Augmentation synthèse CRP vs synthèse des autres protéines (type transferrine ou albumine)
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9
Q

Quelles sont les 4 voies de dégradation des protéines?

A
  • Protéase extracellulaire (digestion)
  • Apoptose par les caspases
  • Protéolyse lysosomale
  • système Uiquitine-protéasome
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10
Q

Quels sont les roles des lysosomes? Ou se fait la dégradation?

A
  • Exocytose:
    • Libération des protéines et d’enzymes
    • Les vésicules de transport / sécrétion fusionnenet avec la membrane plasmique
  • Endocytose
    • ​Phagocytose réservée ayx cekkykes ogai=gictaures
  • ​Cyclage de récepteurs et de leur ligands
  • Elimination non sélective des protéines à durée de vie longue
    • Structurales
    • Membranaires
    • Extracellulaires
  • Actif dans
    • Foie
    • Muscle
    • Rein
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11
Q

Comment est régulée la dégradation lysosomale?

A
  • pH
    • Permet aux hydolases / protéase des lysosomes d’être actifs
  • Hormones
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12
Q

Quelles sont les cellules participants à la dégradation lysosomales?

A
  • Lysosomes primaires (de l’appareil de Golgi)
  • Le Réticulum endoplasmique
  • La Membrane plasmique
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13
Q

Qu’est ce que les calpaïnes?

A
  • Protéases cytosoliques non lysosomales
  • Activité fonction de la concentration en calcium
  • Dégradation des protéines du cytosquelette
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14
Q

Quelles sont les deux grandes classes d’enzymes responsable de al dégradation lysosomale des protéines?

A
  • Hydrolases / exopeptidase
    • Amino peptidases
      • N-term
    • Carboxypeptidases
      • C-term
  • Protéinases / endopeptidases
    • Permettent des hydrolyses spécifiques
      • serine-
      • thiol-
      • aspartyl
      • Metallo-proteinases
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15
Q

Quels sont les 4 modes de dégradation des protéines par phagie?

A
  • Crinophagie: élimination des vésicules sécrétoires en excès
    • Fusion avec les lysosomes primaires
  • Microautophagie
    • Dégradation basale des protéines de durée de vie longue
      • Invagination de la membrane des lysosome et captation des micro contenus de protéines cytosoliques
  • Macro autophagie
    • Induite par un stress
    • Elimination
      • d’un pathogène intracellulaire
      • d’une organelle vieillissante (mitochondrie)
  • Hétérophagie
    • Elimination d’éléments étrangers
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16
Q

Quels sont les 5 facteurs de régulation de la macroautophagie?

A
  • Concentration en acides aminés
  • Statut énergétique
  • Facteurs de croissances
  • Apoptose
  • Protéine kinase mTOr
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17
Q

Quelles sont les 4 grand types de protéines à dégradation rapide?

A
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18
Q

Quelles sont les étapes de la macrophagie?

A
  1. L’organelle est englobée par une enveloppe membranaire
    1. L’EM est une extension du RE
  2. L’enveloppe se scelle
  3. Les lysosomes fusionnent et libèrent leur contenu
  4. Digestion de l’organelle
  5. Expulsion du corps résiduel
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19
Q

Dans quel organe retrouve t on la dégradation des protéines par le système ubiquitine protéasome?

Pour que type de protéines?

A
  • Dans les muscles
  • Protéines
    • Normales
    • Anormales
    • Protéine taguée
  • Demande de l’énergie
  • indépendant du pH
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20
Q

Qu’est ce que le “baiser de la mort”?

A
  • “Tagging” d’une protéine par l’ubiquitine pour son élimination par le protéasome.
  • 3 protéines mises en jeu
    • E1, enzyme d’activation
    • E2, ligase
    • E3, transférase
  1. Laison trioesther entre la fonction carboxy terminale de l’ubiquitine et l’enzyme E1
  2. hydrolyse couplée du pyruphosphate par une pyruphosphatase
  3. Transfert de l’ubiquitine activée sur l’enzyme E2
  4. E3 catalyse la liaison de l’ubiquitine activée avec le groupement aminé d’une lysine de la protéine

Cycles supplémentaires -> polyubiquitiniation de la protéine cible

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21
Q

Quelles sont les 3 pathologies ou l’on observe un défaut de fonctionnement de l’enzyme E3?

A
  • Maladie de parkinson: (juvénile / précoce)
    • Accumulation de protéine (aggrégation interacellulaire)
  • Papillomavirus humains:
    • ​Renouvellement protéique trop rapide
      • ex PV:
        • code pour une protéine qui active une ligase E3 spécifique faisant l’ubiquitination de la protéine P53 et d’autres enzymes réparatrices de l’ADN
        • Destruction massive des enzymes
        • formation d’une tumeur
  • Dérèglement du cycle cellulaire (cycline B):​
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22
Q

Dans une cellule saine, quel est le rôle de la cycline B?

Comment peut elle être déréglée?

A
  • Fonctionnement normal:
  1. Cycline B active la protéine kinase cycline dépendante (cdc2)
    • permet la mise en place ‘un fuseau mtotique
    • donc l’entrée de la cellule en mitose:
  2. Pendant la mitose, la cdc 2 phosphoryle des substrat
  3. Déclenchement de la dégradation de la cycline B
  4. Poly-ubiquitiniliée, elle subit une protéolyse
  5. lLa cellule passe en anaphase
  • Fonctionnement anormal:
    • ​La cycline B est mutée
      • Résisteà l’ubiquitiniation
        • Reste associée à la protéine kinase cdc 2
        • Induit la mitose indéfiniment
        • Croissance cellulaire anarchique

​

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23
Q

Quelle est la structure du protéasome?

A
  • Empilement d’anneaux :
    • 2 anneaux de type alpha
    • 2 beta
      • Chaque anneau a 7 su
  • 2 coeurs régulateurs (19s)
  • 1 coeur catalytique
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24
Q

Quelles sont les 5 étapes de la destruction des protéines ubiquitinilées par les protéasomes?

A
  1. 1 des coeurs 19S fixe les chaînes d’ubiquitines de la protéine
    • Cette unité contient 6 ATPase activées par cette liaison
  2. Changement conformationnel de l’unité 20
    1. La protéine tagué pénètre à l’intérieur du protéasome
  3. Les groupements hydroxyles des tréonines des sous unités alpha et beta nucléophiles attaquent les groupements carbonyles des liaisons peptidiques de la protéine taguée pour former des acyl-enzymes
  4. Libération de peptides 7 à 9 aa, dégradés par d’autres protéases cellulaires
  5. L’isopeptidase du second coeur 19 s clive l’ubiquitine pour la libérer et permettre son recyclage
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25
Q

Quelles sont les 2 voies de devenir des a.a issus de la dégradation protéique?

A
  • Utilisés pour la synthèse protéique / métabolites
  • Dégradés pour rentrer dans le courant métabolique principal
    • Ne peuvent pas être stockés
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26
Q

Quels sont les deux sites de dégradation des a.a?

A
  • le foie +++
  • les mucles
    • a.a ramifiés
      • leucine
      • isoleucine
      • valine
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27
Q

Quelles sont les 2 grandes étape de la dégradation des acides aminées?

A
  1. Arrachement de la fonction aminée
    1. Utilisée dans la synthèse de l’urée dans le foie
  2. Oxydation du squelette carboné dans le cycle de Krebs
    1. Utilisé dans la synthèse de glycose, glycogène, acides gras
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28
Q

Quels sont les 7 grands types de molécles nitrogènes synthétisées à partir des a.a?

A
  • Porphyrines et hème
  • Carnitine
  • Glutathion
  • NO
  • Monoamines
  • Polyamines
  • Créatine et phosphocréatine
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29
Q

Par quelle molécule sont synthétisées les porphyrines?

A
  • Glycine
  • Succinyl-Coa
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30
Q

D’ou viennent les Hèmes? A quel groupe correspondent-ils?

A
  • Porphyrines chélaté à du fer
  • Groupement prosthétique:
    • myoglobine
    • hémoglobine
    • catalase
    • péroxydase
    • cytochrome C
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31
Q

Quel est le rôle de l’Hg?

A
  • Génèse du fer plasmatique
    • Transporté par a transferrine
    • Stocké par la ferritine
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32
Q

Quelle est la durée de vie d’un érythrocyte humain? Que contient-il ?

A
  • 120 jours
  • Contient l’Hg
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33
Q

Sous quelles formes est dégradée l’Hg à la mort du GR?

A
  1. Biliverdine (pigment vert)
  2. Bilirubine (pigment jaune)

-> explique le changement de couleur de l’ecchymose

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34
Q

Qu’est ce que la porphyrie érythropoïétique congénitale?

A
  • Pourphyries (déficit en enzyme de la voie de biosynthèse de l’hème)
  • Les érythrocytes sont prématurément détruits.
  • Urine rouge et dents fluorescentes par dépôt de porphyrine
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35
Q

Quelles sont les 2 molécules à partir desquelles est synthétisée la carnitine?

A
  • Lysine
  • Méthionine
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36
Q

Quel est le rôle de la carnitine?

A
  • Transport des acides gras (beta oxydation)
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37
Q

Quelles sont les 3 molécules formant le gluathion?

A
  • Glutamate
  • Cystéine
  • Glycine
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38
Q

Quel est le rôle du glutathion ?

A
  • Tampon sulfhydrile
  • Lutte contre le stress oxydatif
  • Role dans la détoxification, réagit avec les produits dangereux pour la voie aérobie
    • Péroxyde d’hydrogène
    • Peroxyde organique
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39
Q

Quels sont les deux éléments formant le monoxyde d’azote (NO)?

A
  • Monoxyde d’azote
  • Radical libre gazeux
  • Formé à partir d’arginine et d’oxygène (NO synthase)
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40
Q

Comment sont obtenus les mono et poly amines à partir d’acides aminés?

A

Par décarboxylation:

  • Monoamine
    • Histidine -> histamine
      • Allergies etc
  • Polyamine:
    • Ornithine -> putrescine
      • Croissance cellulaire
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41
Q

Quels sont les deux éléments permettant la formation de (phospho)créatine?

A
  • Argnine
  • Glycine
  • GLucosamine
  • 5 adénosyl-méthionine (pour son groupement méthyl)
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42
Q

Ou est synthétisée la créatine?

A

Dans le foie

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43
Q

Ou est transformée la créatine en phosphocréatine?

A
  • Dans le muscle
  • Par la créatine phosphokinase
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44
Q

Ou est éliminée la créatine ? sous quelle forme?

A
  • Dans le rein
  • => créatinine
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45
Q

A quoi sert le tryptophane?

A
  • Synthèse de sérotonine sous sa forme 5-hydroytryptophane
  • 5HTP est décarbxylé en sérotonine par une décarboxylase et vitamine B6
  • dans le tissus nerveux ou le foie
  • Effet antidépresseur
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46
Q

Quelles sont les 4 étapes de la synthèse de l’urée?

A
  1. Transamination
  2. Désamination oxydative
  3. Ammonium transport
  4. Cycle de l’urée
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47
Q
  • Comment se fait la transamination?
A
  • Echange d’un groupement alpha aminé entre un aa et un acide alpha cétonique via un mécanisme de “ping-pong”
  • Catalysé par les transaminases ou amino transférases
48
Q

Ou se trouvent les transaminases?

A
  • Dans tous les tissus
49
Q

Quel est le co-facteur indispensable à la réaction de transamination?

A
  • Le phosphate de pyridoxale
    • Dérivé de la vitamine B6
    • Présent sur le site actif de l’enzyme transaminase
50
Q

Quelles sont les 2 principales transaminases de l’organisme?

A
  • TGO (ASAT)
  • TGP (ALAT)

Marqueurs de souffrance tissulaire lorsque retrouvés en grande quantités dans le sang circulant.

  • Foie,
  • Muscle
  • Coeur
51
Q

La transamination est un réaction ré…….

En cas de carence en a.a, le sens favorisant la …… sera prépondérant.

A
  • réversible.
  • favorisant la synthèse
    • ​Alanine
    • Aspartate
52
Q

(Transamination) En cas d’abondance en aa (qui ne peuvent être stocké, le catabolisme des aa sera favorisé permettant la production de….

A
  • glutamate.
53
Q

Dans la transamination, quelle est l’accepteur?

A
  • L’acide alpha-cétoglutarate
    • Fournit le glutamate
      • Seul aa a subir une séamination oxydative à des taux élevés dans les tissus
    • Véhicule l’azote entre les tissus périphérique du foie
      • azote -> urée
54
Q

Comment se fait la formation d’ammoniac?

A
  • A partir des groupements alpha aminés
  • Par conversion de l’azote alpha aminé du glutamate
55
Q

Ou est localisée principalement la glutamate déshydrogénase?

A

Dans la mitochondrie des cellules hépatiques

56
Q

Quel est le rôle de la glutamate déshydrogénase?

A
  • Désamination oxydative
  • Séquestration de l’ion ammonium toxique dans la mitochondrie.
    • L’azote du glutamate est converti en ion ammonium
      • Utilisation de NAD ou NADP
      • Production NADH / NADPH
      • Allosétrique
      • Influencé par l’ADP et GDP (ATPdans l’autre sens)
    • FaBrication d’un acide alpha-cétoglutarate pour être utilisé dans le cycle de Krebs
57
Q

La glutamine est un transporteur de…

A

la fonction amine.

58
Q

Grâce à quelle enzyme est éliminé l’excès d’ions ammonium dans le cerveau?

A
  • La glutamine synthétase des mitochondries des astrocytes
  • Transforme le glutamate et l’ion ammonium en glutamine
    • Réaction irréversible
    • Transportée vers le foie et les reins
59
Q

Quelle enzyme libère l’ammoniaque à partir de la glutamine ?

A

La glutaminase hépatique

60
Q

Dans quelle situation l’ammoniaque peut-il être produit en grande quantité au niveau du rein?

A

Acidose métabolique

61
Q

Légender ce schéma.

62
Q

Combien d’urée est éliminée pa rjour dans les urines?

63
Q

Combien d’azote (%) contient l’urée?

64
Q

Que veut dire endergonique?

A

Nécessite de l’énergie pour fonctionner.

65
Q

Quelles sont les 5 étapes enzymatiques du cycle de l’urée?

Légender le schéma.

66
Q

Quelles sont les deux premières réactions du cycle de l’urée se déroulant dans la matrice mitochondriale?

A
  1. Couplage de l’ammoniac libre avec du bicarbonate par la carbamyl phosphatase synthtase pour former le carmoyl phosphate
    1. Irréversible
    2. 3 étapes
    3. Consomme 2 ATP
  2. Groupement caramyl transféré sur l’ornithine pour former la citruline
    1. e. ornithine transcarbamylase (OTC)
67
Q

Quelles sont les 3 dernières réactions du cycle de l’urée se déroulant dans le cytoplasme?

A
  1. La citruline est transportée dans le cytoplasme par le transporteur citruline ornithine.
    1. aspartate + citruline => argino-succinate
      • e. argino-succinate synthétase
  2. L’argnio-succinase scince l’AC en arginine et fumarate
  3. Libération de l’urée + ornithine (formée grâce à l’arginase).
    1. L’ornithine -> mitochondrie (T. ornithine-citrulline).
68
Q

Quel est le métabolite commun au cycle de l’urée et de Krebs?

A

L’argino-succinate.

69
Q

Quel est le bilan du cycle de l’urée?

A

2NH3 + CO2 + 3 ATP + 2H2O urea + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi

Pas de perte d’énergie

70
Q

Quelle est la conséquence commune des déficites en enzyme du cycle de l’urée?

A
  • Hyperammonémie.
71
Q

Quels sont les 2 maladies héréditaires entraînant un déficit enymatique du cycle de l”urée?

A
  • Déficit en argino-succinase
    • Génétique à transmission autosomique récessive
    • Palliée par une réduction de l’apport en protéine et supplantation en arginine
  • Absence d’activité ornithine transcarbamylase (liée à l’X)
72
Q

Quels sont les symptomes des maladies génétiques entraînant l’absence de fonctionnement des enzymes du cycle de l’urée?

A
  • 1 ou 2 jours après la naissance
    • Léthargie
    • Vomissements
    • Rapide comma
    • Effet osmotique et oedème cérébral
      • Hyper production de glutamine et glutamate
73
Q

Quelles sont les principales maladies acquises entraînant une hyper ammonémie?

A
  • Cirrhose / hépatite
    • le sang de la veine porte court-circuite le foie
      • Diminution des capacités de synthèse de l’urée
      • Aggravé par une fibrose hépatique
        • Hyperpression veineuse
        • Varices oesophagiennes
        • hémorragies
          *
74
Q

Comment sont utilisés les céto-acides provenant des squelettes carbonés des acides aminés?

A
  • Synthèse d’acides gras
  • Formation de glucose ou de glycogène dans le foie
  • Formation d’énergie par l’intermédiaire du cycle de Krebs couplé à la chaîne respiratoire
75
Q

Quelles sont les 2 voies de dégradation de l’ammoniac dans le cerveau?

A
  • Le catabolisme des protéines du sang par les bactéries intestinales est augmenté
  • L’ammoniac passe la barrière hémato-méningée
  • 2 voies de dégradations:
    • La glutamate synthétase le transforme en glutamine avec du glutamate
      • Le glutamate est un neurotransmetteur et précurseur du GABA
        • coma
    • La glutamate déshydrogénase le transforme en glutamate à partir d’acide alpha-céto-glutarate​
      • l’ACG diminué empêche le bon fonctionnement du cycle de Krebs
        • Perte de production d’énergie dans les neurones
        • Accumultion d’acétylCoA
          • baisse pH sanguin (acidose métabolique)
            • Trouble nerveux
            • Halein acétonée
76
Q

Quelles sont les voies métaboliques générales avant le cycle de Krebs?

A
  • Catabolisme des glucides
    • Voie des pentoses-phosphates
    • Glycolyse
  • Catabolisme des lipides
    • Beta oxydation
  • Catabolisme des acides aminés

-> Aboutissent tous à la synthèse d’acétylCoA

77
Q

Quels sont les produits du cycle de Krebs?

A
  • GTP
  • Electrons
  • NADH
  • ubiquinol (coenzyme Q)
78
Q

Quelle molécule est libérée par les 20 acides aminés formant les protéines?

A

Alpha-céto-acide

79
Q

Vers quelles 7 molécules sont dégradées les 20 acides aminés?

A
  • Céto-formateurs / cétogènes:
    • AcetylCoA
    • AcetoAcetylCoa
  • Gluco-formateurs / glucogéniques
    • Pyruvate
    • Oxaloacétate
    • Fumarate
    • Succinyl CoA
    • Alpha Ceto glutarate
80
Q

Quelles sont les produits des acides aminés glucogéniques ou gluco-formateurs?

A
  • Pyruvate
  • Oxaloacétate
  • Fumarate
  • Succinyl CoA
  • Alpha-ceto-glutarate
81
Q

Quels sont les deux acides aminés uniquement cétogènes?

A
  • Lysine
  • Leucine
82
Q

Quels sont les 4 acides aminés à la fois cétogènes et glucogènes?

A
  • l’Isoleucine
  • Tryptophane
  • Phénylalanine
  • Tyrosine
83
Q

Quels sont les acides aminés essentiels?

A

Le très lyrique Tristan fait vachement marrer Yseult

  • Méthionine
  • Thréonine
  • Valine
  • Isoleucine
  • Phénylalanine
  • Tryptophan
  • Leucine
  • Lysine

+ chez l’enfant:

  • Histidine
  • Arginine
84
Q

Quels sont les deux acides aminés essentiels chez l’enfant qui ne le sont pas chez l’adulte?

A
  • Arginine
  • Histidine
85
Q

Quels sont les acides aminés non essentiels chez l’adulte?

A
  • Alanine
  • Asparagine
  • Aspartate
  • Cystéine
  • Glutamate
  • Glutamine
  • Glycine
  • Proline
  • Sérine

+

  • Arginine
  • Histidine
86
Q

Quels sont les 4 acides aminés glucogéniques à trois carbone?

En quoi sont-ils métabolisés?

A
  • Alanine
  • Serine
  • Cystéine
  • Thréonine

Métabolisés en pyruvate

87
Q

Quels sont les deux produits issus du pyruvate?

A
  • AcetylCoA
    • Après un repas
    • Favorise son entrée dans le cycle de Krebs
  • Oxaloacetat
    • En phase de jeune
    • former du phosphoenol pyruvate
    • Entrée dans la néoglucogénèse
88
Q

En quel a.a peut se transformer la glycine? Par quel moyen?

A
  • En sérine.
  • Par oxydation
89
Q

En quoi peut être métabolisé le tryptophane?

A
  • En Alanine
  • Pour entrer dans le cycle de Krebs par le pyruvate
90
Q

En quoi est métabolisée la thréonine?

A
  • Amino-céto-butyrate
    • Se transforme en pyruvate
91
Q

Quels sont les deux organes ou se fait principalement la dégradation des a.a?

A
  • Foie +++
  • Muscles
92
Q

Comment est fait la dégradation de l’ion ammonium des a.a ramifiés dégradés dans les muscles?

A
  • Transféré en pyruvate dans le muscle
    • Forme de l’alanine
      • Libérée dans la c. sanguien
        • Captée par le foie
          • Convertie en pyruvate (trans-amination)
            • Utilisé dans la néoglucogénèse etc etc
93
Q

Quelles sont les 4 portes d’entrées des acides aminés glucogéniques dans le cycle de Krebs?

A
  • l’Oxaloacétate
    • Aspargine -> Aspartate -> oxaloacetate
  • L’alpha-cetoglutarate
    • Acides aminés à 5 carbones (Glutamine, Proline, Arginine, Histidine) -> glutamate -> acide alpha cetoglutarate -> Krebs
  • Succynyl CoA
    • Acides aminés polaires (Méthionine, Valine, Isoleucine, Thréonine) + vit B12 -> succinyl CoA
  • Ion ammonium transformé en alanine
94
Q

Dans quelel réaction est engagée la vitamine B6?

A

Transamination

95
Q

Quelle réaction permet la vitamine B12?

A

Synthèse de Succinyl-co-A

96
Q

De quelle enzyem la vitamine B9 (acide folique) est elle précurseur?

A
  • tétrahydropholate (FH4, TFH6)
    • Synthèse des bases nucléiques puriques et pyrimidiques constituants des acides nucléiques du matériel génétique
    • THF intervient éalement dans la synthèse des AA
      • Methionine
      • Histidine
      • Serine
97
Q

A quelle classe d’acide aminés appartiennent la phénylalanine et le tryptophane?

Quelle est l’enzyme utilisée pour leur dégradation?

A
  • a.a gluco et cétoformateurs
  • Dégradation aromatique pas direct.
    • Oxygène utilié pour rompre le cycle aromatique (oxygénases).
98
Q

Quelles sont les étapes de la dégradation de la phénylalanine?

A
  1. Hydroxylation par la phénylalanine hydroxylase
  2. Transamination et hydroxylation par les diogénases
  3. Hydrolyse
    • -> fumarate (pd intermédiaire néoglucogénèse)
    • -> acétoactéate (-> acétylCoA -> Krebs)
99
Q

Comment se fait la dégradation du tryptophane, qui est uniquement …..?

A
  • uniquement cétoformateur
  • Plusieurs oxygénases
  • Voie de synthèse de l’lalanine
  • Génère :
    • Acétoacetyl CoA
    • Kynurénine
100
Q

Quelles sont les 4 fonctions de la kynurénine

A
  • Action tolérogène
    • Induit l’apoptose des lymphocytes T
    • Perte de fonction des CD8
    • Induction du phénotype Treg
    • Inhibe la cytotoxicité des cellules NK
101
Q

Quelle est l’enzyme produisant la kynurénine?

A
  • l’indolamine dioxygénase (IDO), dans les leucocytes
102
Q

Quel est l’impact de la kynurénine dans le fonctionnement des bactéries comme Pseudomonas Aeruginosa?

A
  • P.A possède une enzyme = IDO humaine, KynA.
    • Production de formyl-kinurénine
      • L’enzyme KynB transforme en Kynurénine l’enzyme KynU Dégrade la kynurénine en acide Anthranilique
  • ​​La Jynurénine augmente la viruelence de la bactérie en la protégeant de la bactéricidie des neutrophiles
103
Q

Quelles sont les 4 sources de squelettes carbonnés des acides aminés non essentiels?

A
  • Cycle de Krebs :
    • Pyruvate
    • alphacetoglutarate
    • Owaloacetate
  • La voie des pentoses phosphates
    • R5B
  • Les intermédiaires de la glycolyse (3-phospho-glycérate)
  • Un acide aminé : phenylalanine
104
Q

Quelles sont les 6 voies de synthèse des 12 AA?

A
  1. Pyruvate -> alanine
  2. Alpha-ceto-glutarate -> AA à 5 carbones
    1. Glutamate (transamination)
      1. Glutamine (glutamine synthase)
    2. Proline
    3. Arginine
  3. Oxaloacétate
    1. Aspartate (transamination)
      1. Glutamine
      2. Asparagine
  4. R5B -> histidine
  5. 3 phosphoglycérate
    1. Sérine
    2. Glycine
  6. Phénylalanine
    1. Thyrosine (hydroxylation)
105
Q

Dans quelle enzyme rentre la cystéine?

A
  • Composition du coenzyme A
    • Transfert de groupements acyles dans de nbres réactions
      • Krebs
      • B oxydation
  • Formation de
    • Glutathion
    • Pyruvate
106
Q

A partir de quel aa la cystéine est -elle produite?

Quelles sont les 2 enzymes entrant en jeu ?

Quels sont les 2 co-facteurs?

A
  • Origine: Sérine
  • Enzymes
    • Cystathionite synthétase
    • Cystathionase
  • Co-facteurs
    • Homocystéine
    • Vit B6
107
Q

Quels sonts les risques associés à un taux excessif d’homocystéine / homocystine sanguin?

A
  • Maladie coronarienne
  • Arthérosclérose
108
Q

Quelle est la cause génétique la plus commune à un excès d’homocyst(é)ine?

A
  • Mutation du gène codant la cystathionite synthétase
  • Endommage les cellules bordant les vaisseaux sangins
  • Augmente la croissance des cellules musculaires lisses
  • Agrave le stress oxydant
109
Q

Comment sont traités les patients présentant un excès d’homocystéine?

A
  • Vitamine B6
    • Catalyser de la cystathionine synthase
  • et B12
    • Catalyse la méthylation de l’homocystéine en méthionine
110
Q

Qu’‘est ce que la phénylcétonurie?

A
  • Déficit en phénylalanine hydroxylase
112
Q

De quels types d’hormones la phénylalanine et la tyrosines sont ils des précurseurs?

A
  • Hormones thyroïdiennes
  • Neurotransmetteurs
  • Mélanines
113
Q

Quelle est l’incidence de la phénylcétonurie?

114
Q

Quelles sont les 5 pathologies dépestiées à la naissance?

A
  • l’Hypothyroïdie congénitale
  • L’hyperplasie congénitale des surrénales
  • La drépanocytose
  • La mucoviscidose
115
Q

Quelles sont les indications thérapeutiques à a une PKU (phénylcétonurie)?

A
  • Limitation apport en phénylalaline
  • Supplémentation par un mélange d’AA sans phénylalanine
  • Controle de l’apport énergétique normal
  • Aliments interdits
    • Viandes
    • Poissons
    • Charcuterie
    • Légumes et fruits secs
    • Céréales et dérivés
    • Aspartame
  • BH4 si sensible.

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