Immunoglobulinen 1 Flashcards
Hoe is de basisstructuur van een antistof?
Eiwit opgebouwd uit verschillende moleculen. Zware en lichte ketens zijn in 2 paar aanwezig in een molecuul. De domeinen (variabel) aan de uiteinden. De constante domeinen zorgen voor de effectorfuncties, deze kunnen ook binden aan Fc receptoren. De variabele domeinen zorgen voor antigeenbinding met in totaal 6 contact punten voor binding.
- 2 identieke Ig zware ketens
- 2 identieke Ig lichte ketens (kappa of lambda)
- Ig domeinen: variabel + constant
antigeen
molecuul waartegen de adaptieve (B/T) immuunrespons gericht is
immunogeen
molecuul dat – op basis van moleculaire structuur – adaptieve immuunrespons kan opwekken
epitoop
antigene determinant = deel van antigeen waaraan antigeenreceptor (Ig/TCR) echt bindt.
Wat bepaalt het constante domein van een antistof?
domeinen zorgen voor de effectorfuncties, deze kunnen ook binden aan Fc receptoren. Constante domeinen bepalen wat de functie is na herkenning van het antigeen. Verschillende constante domeinen impact op effector functie.
Waar zorgen variabele domeinen voor bij antistof?
antigeenbinding met in totaal 6 contact punten voor binding.
IgM: pentameer
Is een molecuul die voornamelijk in de longen zit. Het is een meervoudige flexibele binding, dit maakt het mogelijk om meerdere antigenen te kunnen binden. De losse immunoglobulinen zijn aan elkaar verbonden met een zogenaamde J-keten en zwavelbruggen.
IgA: evt. monomeer, meestal dimeer
Vooral in mucosale weefsels (darm, slokdarm en neus). Is een dimeer met behulp van een J-keten, zwavelnruggen en secretoire component. Spelen een rol net onder het epitheliale weefsel. IgA kan het ook over het epitheliale weefsel uitscheiden. De secretoire component zorgt dat IgA door het epitheel van bijv. de darm gesluisd kan worden en zo in het lumen terecht komt.
IgE: monomeer
Vooral in de huid, speelt bij parasitaire infecties een rol. Ook bij allergische reacties. Bindt antigenen en bindt aan Fc receptoren op onder andere mestcellen en basofiele granulocyten. Bij binding van een antigeen aan IgE vindt degranulatie plaats.
IgG: monomeer, meerdere subklassen
Kan op alle plekken in het lichaam voorkomen en een reactie veroorzaken. Het kan de placenta passeren waardoor het eerste bescherming van de foetus verzorgt. Er zijn 4 subklassen met een lange halfwaardetijd.
Wat zijn de effectorfuncties van immunoglobulinen?
- Eiwit binden en iets neutraliseren: wegvangen van het micro-organisme of eiwit
- Complement lysis: IgG en complementfactoren binden aan het micro-organisme waardoor lysis optreedt
- Opsonisatie: binding van micro-organisme op het IgG, waarna binding aan een macrofaag
- Antilichaam-afhankelijke cellulaire cytotoxie: binding van het micro-organisme op IgG, waarna presentatie aan bijv. NK cellen of eosine granulocyten
Wat zijn therapeutische antistoffen?
Antistoftherapie, bijvoorbeeld anti-CD20 antistoffen (Rituximab).
- Target: B-cel leukemie/lymfoom of autoreactieve B-cellen
- Mechanismen: CDC (complement), ADCC (celafhankelijk)
Welke type antistoftherapie zijn er?
- Chimeer (-ximab): bestaat voor het grootste deel uit humane antistoffen, maar het grootste deel dat humane antigenen moeten herkennen komt vaak uit een muis.
- Volledig humaan (limumab)
- Muis (-mo)
- Gehumaniseerd (-zumab)
Verschil plasma- en B-cellen
De plasmacel heeft de antistof in zijn plasma en kan het uitscheiden. Een B-lymfocyt draagt de antistof op zijn membraan en kan het niet uitscheiden. Bij activatie gaat de B-cel naar de plasmacel en kan de antistof worden uitgescheiden.
Hoe gaat B-lymfocyten uitrijping?
B-lymfocyten rijpen uit in het beenmerg. B-lymfocyten kunnen overal in het lichaam kijken of er antigenen zijn. Als het een antigeen aantreft gaat hij naar de lymfeklier om de afweer in gang te zetten. De B-lymfocyten worden door intacte antigenen geactiveerd, dan gaan ze prolifereren. De B-lymfocyten kunnen uitrijpen tot plasmacellen of B-geheugencellen.
