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Physio SF1 > BioChimie (Enzymes) > Flashcards

BioChimie (Enzymes) Flashcards

1
Q

Est-ce que la structure 3D d’une protéine dépend du milieu dans lequel baigne la protéine ?

A

Oui.

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Q

V ou F. Chaque protéine 3D a une chaine latérale spécifique ?

A

Vrai

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3
Q

Combien de niveaux peut avoir une protéine ?

A

4.

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4
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A
  1. Protéine
  2. Présente chez les êtres vivants
  3. Elle a un pouvoir catalytique
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Q

Expliquez le mécanisme d’action d’un biocatalyseur

A
  1. Liaison spécifique a un ou des substrats (dépend du degré de spécifité, soit stricte, moins stricte ou de groupe.
  2. Abaisse l’énergie d’activation
  3. Accélère la vitesse de réaction
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6
Q

V ou F. Une fois l’enzyme fini son processus catalyseur, elle peut devenir comme avant et recommencer le processus ?

A

Vrai.

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7
Q

V ou F. Il y a beaucoup plus de molécules qui ont assez d’énergie en présence d’une enzyme pour atteinte l’état de transition que de molécules qui ont assez d’énergie SANS une enzyme pour atteindre l’état de transition.

A

Vrai.

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8
Q

C’est quoi une enzyme simple ?

A

Uniquement des AA (sans amis), protéine seule

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9
Q

C’est quoi une holoenzyme

A

= Apoenzyme + cofacteur

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10
Q

C’est quoi une apoenzyme

A

partie protéique de l’holoenzyme.

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11
Q

Est-ce qu’une apoenzyme peut être active ?

A

Seulement avec la présence d’un cofacteur. Seule, elle est inactive.

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12
Q

C’est quoi un cofacteur

A

Ion métallique ou coenzyme.

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13
Q

Pourquoi on s’intéresse au fonctionnement des enzymes

A

Cela nous permet d’établir des diagnostics (ex. si on retrouve beaucoup de tropine dans le sang, alors on pourrait penser qu’il y a eu infarctus). Aussi, cela nous sert comme suivi de l’activité catalytique enzymatique.

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14
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante ?

A

Plus il y aura de concentration de substrat, plus j’occupe l’ensemble des enzymes jusqu’à Vmax. L’idée c’est d’occuper toutes les enzymes.

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15
Q

Que signifie la Vmax ?

A

Que toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat.

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16
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée (saturante; en excès par rapport aux concentrations d’enzyme) ?

A

La Vmax va être en fonction de la concentration d’enzymes si la concentration de substrat est saturante.

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17
Q

V ou F. La vitesse est directement proportionnelle au nb d’enzymes à condition que j’ai suffisamment assez de substrat pour occuper toutes mes enzymes

A

VRAI. (Si le substrat n’est pas saturant, la Vmax sera fonction de la concentration d’enzymes)

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18
Q

Tant et aussi longtemps que la quantité de substrat est saturante, plus il y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)

A

VRAI

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19
Q

Comment on évalue la quantité d’enzymes en circulation ? En mesurant le nombre de molécules d’enzymes ?

A

FAUX. En mesurant l’ACTIVITÉ enzymatique.

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20
Q

Quels sont les effets d’une variation du pH du milieu dans lequel agit une enzyme?

A

Si on se déplace trop vers une zone acide, déformation de la protéine et enzyme donc réactions moins efficaces. Vers le côté alcalin même chose.

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21
Q

Quels sont les effets d’une variation de la T du milieu dans lequel agit une enzyme?

A

IDEM que le pH. Si T trop grande -» dénaturation de la protéine / enzyme donc perte de fonction. Hypothermie l’enzyme devient rigide et le substrat ne peut plus s’incorporer dans l’enzyme.

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22
Q

Le maïs (blé d’Inde) fraîchement cueilli a un goût sucré à cause de la haute teneur en sucres de ses grains. Après quelques jours, ce bon goût sucré diminue parce que plus de 50% de sucres libres des grains sont transformés en amidon. Pour conserver le goût sucré du maïs frais, les épis sont plongés dans l’eau bouillante durant quelques minutes et refroidis dans l’eau froide. Les épis ainsi traités et emmagasinés au froid conservent leur goût sucré. L’explication biochimique de cette technique est donnée dans un des énoncés suivants. Lequel ?

A. Le passage rapide du chaud au froid fait cristalliser les sucres libres qui ne peuvent plus se transformer en amidon
B. La chaleur dénature l’enzyme qui catalyse la polymérisation des sucres libres en amidon. L’enzyme perd alors son activité.
C. Le froid empêche la formation des liaisons entre les glucides libres.
D. Le froid diminue l’activité de l’enzyme qui ne peut plus catalyser la formation d’amidon.

A

B. La chaleur dénature l’enzyme qui catalyse la polymérisation des sucres libres en amidon. L’enzyme perd alors son activité.

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23
Q

Nommez les 2 grands concepts de contrôle de CERTAINES réactions enzymatiques

A
  1. Soit on modifie la quantité d’enzymes
  2. Soit on modifie l’efficacité des enzymes.
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24
Q

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue ?

A

INDUCTION : Plus d’enzymes
RÉPRESSION : Moins d’enzymes

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25
Q

Est-ce que l’induction a une limite ?

A

Oui.

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26
Q

La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle?

A

NON. Les enzymes constitutives ont une synthèse constante et leur activité n’est dépendante que de la présence ou non de substrat.

27
Q

Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes.

A

Allostérie
Modification covalente

28
Q

Expliquez l’allostérie

A

Présence d’un effecteur allostérique positif ou négatif. Cela augmente l’affinité pour le substrat ou le diminue. Donc cela augmente l’efficacité de l’enzyme sans devoir augmenter le nombre d’enzymes. Cela est RÉVERSIBLE

29
Q

V ou F. Fin mécanisme, l’enzyme allostérique est très active selon la [ ] du modulateur

A

FAUX. Elle est plus ou moins active.

30
Q

Expliquez la modification covalente

A

Mécanisme de tout ou rien.

31
Q

En quoi un cofacteur est différent d’un effecteur

A

Le cofacteur : agit au site catalytique.
L’effecteur : c’est une molécule tout autre. Qui a son propre site à elle sur l’enzyme (différent du site catalytique).

32
Q

Aller voir Tableau de la modulation de l’activité de certaines enzymes hépatiques.

A

A

33
Q

Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à un de ces deux mécanismes de contrôle? (Allostérie ou modification covalente)

A

Non. Ce n’est qu’une minorité des enzymes qui peuvent se résumer dans le tableau.

34
Q

V ou F. La majorité des enzymes sont contrôlés ?

A

FAUX

35
Q

Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôles de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel (lesquels) permet (permettent) :

  • une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?
A
  1. Allostérie
  2. Modification covalente (faut ajouter un groupement et retirer un groupement)
36
Q

Parmi tous les mécanismes de contrôle (augmentation du taux de synthèse, contrôles de l’efficacité) de l’activité enzymatique, lequel (lesquels) permet (permettent) :

  • une adaptation à long terme ?
A

induction et répression (jours, semaines, années)

37
Q

V ou F. Plusieurs médicaments sont des inhibiteurs compétitifs de réactions enzymatiques.

A

VRAI

38
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la vitesse maximale de la réaction ?

A
  1. L’inhibiteur compétitif fait la compétition au substrat pour se lier au site actif.
  2. La vitesse sera plus lente selon le temps MAIS la Vmax inchangée s’il y a une plus grande quantité de susbtrat)
39
Q

Est-ce qu’un inhibiteur compétitif peut se faire tasser ?

A

Oui. Si assez de substrat.

40
Q

Quel type d’inhibiteur sont : médicaments mais aussi des insecticides, des herbicides, des agents polluants comme le monoxyde de carbone ou des métaux lourds

A

Inhibiteurs non compétitifs irréversibles d’enzymes.

41
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif et quel est son effet sur la Vmax de la réaction ?

A
  1. C’est un inhibiteur qui se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour soit modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer.
  2. Vmax diminuée.

L’effet de l’inhibiteur c’est de diminuer le nombre d’enzymes actives. Celles qui ne sont pas affectées par l’inhibiteur gardent leur affinité.

42
Q

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?

A

Oui. Il peut se lier directement à l’enzyme et cela modifie la structure tertiaire de l’ezyme ce qui affecte le site actif.

Aussi, il peut se lier directement au site actif de façon covalente, non délogeable.

43
Q

Quelle type de liaison a un inhibiteur non compétitif irréversible ?

A

Liaison covalente.

44
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

A
  1. Déversé dans le duodénum
  2. Contient des enzymes digestives
  3. Contient aussi du bicarbonate
45
Q

C’est quoi une pro-enzyme et pourquoi elle n’est pas active ?

A

Une pro-enzyme est une protéine qui n’est pas active afin d’éviter que le pancréas ne s’auto-digère.

46
Q

Les enzymes pancréatiques (protéines) : On va avoir la trypsinogène qui va être activer sous forme de trypsine. V ou F. Elle a la capacité de s’auto-activé ?

A

Vrai.

47
Q

V ou F. C’est la trypsine qui iras activer tout le reste des autres pro-enzymes ?

A

VRAI

48
Q

Expliquer les étape de digestion des protéines alimentaires

A

Protéines alimentaires -» peptides (cette transformation est fait par la trypsine) (les peptides ne sont pas absorbables, trop gros) -» AA (a/n intestinale en distale) (transformation faite par les autres enzymes protéolytiques activés par la trypsine).

49
Q

Expliquez les enzymes pancréatiques (pour les glucides)

A

Amylase (dans la salive) -» attaque les parties linéaires de l’amidon -» dextrine, maltriose et maltose -» glucose a/n de l’intestin grêle.

50
Q

Expliquez les enzymes pancréatiques (pour les lipides)

A

Lipase -» digère les triglycérides -» acides gras et en monoaglycérols.

51
Q

V ou F. La lipase hydrolyse les triacyl- glycérols en acides gras et 2- monoacylglycérols ?

A

VRAI.

51
Q

La digestion des lipides a une seule étape et c’est la plus difficile ? (entres les protéines et glucides). Cette réaction se fait où ?

A
  1. Vrai
  2. Pancréas
52
Q

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ?

  • Quel en est l’avantage pour le pancréas ?
A
  1. Sous forme de Pro-enzymes
  2. Éviter une auto-digestion
53
Q

Pourquoi le pancréas rejette du bicarbonate ?

A

Car juste en haut, l’estomac rejette son suc gastrique très acide. Donc, pour alcalinisé le pH.

54
Q

Comparez le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine, une enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac.

A

Enzymes protéolytique : pH alcalin (7,5 à 8,5. Élastase même pH 10.

Enzyme digestive, la pepsine, pH 1 à 2.

Chacun sa place, chacun son rôle.

55
Q

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.

A
  • Saccharase
  • Lactase
56
Q

Où ces enzymes (saccharase et lactase) sont-elles
synthétisées et où agissent-elles?

A
  • Synthétisées dans les entérocytes
  • Agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités
57
Q

Quels sont les substrats et les produits de ces enzymes?

A
  • Saccharase -» digère maltose et matrotiose (substrats) -» glucose (activité maltasique de la saccharase)
  • Saccharase -» Dextrines (substrat) -» maltose, maltrotiose -» glucose
  • Saccharase -» saccharose (substrat) -» glucose et fructose
  • Lactase -» lactose (substrat) -» glucose et galactose.
58
Q

On découvre que l’ingestion d’un certain type de mollusque provoque de la malabsorption intestinale. Ces troubles sont secondaires à la présence d’une protéine dans la chair du mollusque. Cette protéine est naturellement inactive, mais dans la lumière intestinale de l’humain, elle se lie à la biotine sécrétée par la flore microbienne intestinale et elle est activée.
 Quelle est la nature de cette protéine telle que retrouvée chez le mollusque ?

A

Une apoenzyme. (une fois liée à la biotine = holoenzyme)

Ce n’est pas une pro-enzyme. Car pour être une pro-enzyme il faut couper un bout de la structure primaire. Or, ici on coupe rien.

59
Q

La modification de Proenzyme à Enzyme est un processus irréversible. Est-ce la même chose pour la modification covalente ?

A

Non. C’est réversible. Je peux mettre le groupement phosphate, comme je peux l’enlever.

60
Q

Immédiatement après une gastro- entérite, pourquoi est-il préférable de ne pas consommer des produits laitiers pendant quelques jours ?

A

Parce que je vais continuer à avoir la diarrhée et/ou des ballonnements et/ou des gaz. La lactase part avec la diarrhée pendant une gastro. Donc faut laisser du temps pour qu’elle se regénère.

61
Q

V ou F. Le plasma est le spécimen anticoagulé et le sérum le spécimen coagulé.

A

VRAI

62
Q

Une unité d’activité enzymatique est définie comme ?

A

Étant la quantité d’enzyme transformant une micromole de substrat par minute.

63
Q
A

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