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Physio SF1 > BioChimie (AA) > Flashcards

BioChimie (AA) Flashcards

1
Q

Quelle est la structure générale des acides aminés ?

A

AA = Un carbone alpha sur lequel on retrouve un groupement aminé appelé acide alpha-aminé, un groupement carboxyle et un chaine latérale.

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2
Q

Est-ce que les chaines latérales d’un AA peuvent être hydrophobes, hydrophiles. neutres, polaires (acide et basique) ?

A

OUI.

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3
Q

Quellessontlesoriginesdesacides aminés trouvés dans le sang ?

A
  1. Digestion des protéines alimentaires
  2. Dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  3. Synthèse endogène des AA non-essentiels.
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4
Q

Donnez un Exemple de synthèse endogène d’acides aminés : Alanine et Aspartate

A
  1. Pyruvate + Glutamate -» (via ALT Pyridoxal-P) Alanine + alpha-cétoglutarate
  2. Oxaloacétate + Glutamate -» (via AST Pyridoxal-P) Aspartate + alpha-cétoglutarate.
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5
Q

Décrivez la synthèse de la tyrosine

A

Phénylalanine -» (via Phénylalanine hydroxylase) Tyrosine.

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6
Q

La synthèse de la Tyrosine est-elle réversible ou irréversible ?

La tyrosine est-elle un AA essentiel chez l’humain ?

A
  1. Irréversible
  2. Non. La tyrosine n’est pas un AA essentiel, mais la Phénylalanine l’est.
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7
Q

Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme?

A

Non. Il y a des AA essentiels (non synthétisé par l’humain, on doit les obtenir via l’alimentation.

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8
Q

Pour qu’une personne aille la Phénylcétonurie, de quelle enzyme la personne doit être déficiente ?

A

Phénylalanine Hydroxylase. L’accumulation de phénylalanine peut amener un retard mentale, nausée, convulsion etc.

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9
Q

Dans quel tissu cette enzyme (Phénylalanine Hydroxylase) est-elle retrouvée?

A

Foie principalement.

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10
Q

Quel effet provoque cette déficience enzymatique (déficience en phénylalanine hydroxylase) sur le métabolisme de la phénylalanine?

A

La phénylalanine sera transformé en :
Phénylpyruvate
Phénylactate
Phénylacétate
Phénylcétyglutamine

(Phényl… pyruvate, lactate, acétate, glutamine)

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11
Q

Pourquoi nomme-t-on cette maladie, la « phénylcétonurie »?

A

Augmentation d’une cétone contenant un groupement phényl (le phénylpyruvate) dans l’urine.

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12
Q

Pourquoi le dépistage de cette anomalie doit-il se faire au cours de la première semaine suivant la naissance et non plus tard ou dès la naissance?

A

On dépiste car il y a un traitement possible.

Surtout cat un taux élevé de phénylalanine peut provoquer des dommages irréversibles au cerveau en développement. GRAND DANGER.

  1. Le dépistage ne peut se faire dès la naissance car l’enfant n’a pas encore été confronté à une diète contenant des protéines.
    * Il faut au moins deux jours de nourriture contenant des protéines.
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13
Q

Après combien de temps les dommages d’une phénylcétonurie commencent ?

A

Dans les 2 à 3 premières semaines après la naissance. (même si les symptômes sont évidents seulement qu’un an après la naissance).

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14
Q

Commentse fait ce dépistage?

A

par le dosage de la phénylalanine et de la tyrosine dans un échantillon de sang capillaire prélevé en piquant le pied de l’enfant et déposé sur un buvard.

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15
Q

Pourquoi Michelle a-t-elle les cheveux, les yeux et le teint plus pâle que le reste de sa famille ?

A

Car du Phénylalanine -» Tyrosine -» Dopa et de la dopa on a la Mélanine. Pigments des yeux, peau et cheveux. Comme Michelle n’a pas de phénylalanine hydroxylase, moins de Mélanine.

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16
Q

Quel est le nom de cette maladie (Sauenay-Lac-St-Jean) qui fait aussi l’objet d’un dépistage néonatal systématique?

A

Tyrosinémie. (déficience enzymatique de la tyrosinémie qui est responsable de dégrader la tyrosine en fumarate et acétoacétate.

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17
Q

Quelle conséquence cette déficience enzymatique entraîne-t-elle sur la concentration sérique de la tyrosine et de la phénylalanine?

A

Augmentation de la concentration sérique de la tyrosine et quelquefois de la phénylalanine.

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18
Q

Nommez trois (3) produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans les tissus suivants et indiquer leur principale utilité :

  1. Système nerveux et médullo-surrénale
  2. La peau, les yeux et les cheveux
  3. La thyroïde
A
  1. Cathécolamines. Utilité : NT dans le système nerveux. (La dopmaine a/n du SNC. Nora a/n du SNA (sympa) et Adrénaline a/n de la médullosurrénale
  2. Mélanine. Utilité : absorbtion des rayons UV et protège les cellules du derme.
  3. Thyroxine (T4) et Triidothyronine (T3). Utilité : hormones sécrétées par la glande thyroïde.
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19
Q

Définissezlestermessuivants:

– acide aminé glucoformateur
– acide aminé cétogène
– acide aminé mixte

A
  1. précurseur de la néoglucogenèse (sa partie carbonée se retrouve sous forme de pyruvate ou d’un intermédiaire du cycle de Krebs)
  2. précurseur de la cétogenèse (sa partie carbonée est transformée en acétyl-CoA ou en acétoacétate (qui est un corps cétonique).
  3. précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse (IDEM des deux d’avant).
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20
Q

À quel groupe appartiennent la phénylalanine et la tyrosine et pourquoi ?

– acide aminé glucoformateur
– acide aminé cétogène
– acide aminé mixte

A

Acides aminés mixtes. Car la dégradation de ces AA au foie se termine en fumarate et en acétoacétate.

Le fumarate est utilisé dans la glucogénèse pour le glucose
L’acétoacétate est utilisé dans la B-Oxydation (corps cétonique)

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21
Q

Dans quelle condition métabolique ces acides aminés montrent-ils leur appartenance à ce groupe (acide aminé mixte) ?

A

La phénylalanine et la tyrosine sont simultanément cétogènes et glucoformateurs lorsque le rapport insuline/glucagon est bas, c’est-à-dire:
– chez un individu à jeun (hypoglycémie).
– chez un diabétique non traité.

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22
Q

Lorsque le rapport Insuline/Glucagon est élevée. Qu’est-ce qui ce passe avec la tyrosine et la phénylalanine ?

A

En excès, sont transformées en AG ou dégradées dans le cycle de Krebs pour former de l’ATP.

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23
Q

Où et comment les protéines alimentaires sont-elles dégradées en acides aminés?

A

Les protéines alimentaires sont dégradées dans le tube digestif par une série d’enzymes spécifiques, certaines pancréatiques, d’autres intestinales.

Ces enzymes sont des protéases et des peptidases qui hydrolysent les protéines alimentaires en peptides, puis en acides aminés qui seront absorbés au niveau de l’intestin.

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24
Q

Quelle voie les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie?

A

Le système porte.

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25
Q

L’organisme ne fait pas de réserves d’acides aminés. Les protéines ne sont pas des réserves d’acides aminés: elles ont d’autres fonctions. Les acides aminés ingérés en SURPLUS sont dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation?

A

Le foie et les muscles. (LORSQUE LES AA SONT EN SURPLUS DES BESOINS).

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26
Q

Au cours de ces réactions, soit parce qu’il y a un excès d’acides aminés ingérés, soit parce qu’on doit les utiliser comme précurseur du glucose et/ou de corps cétoniques, il y a toujours perte d’un groupement chimique qui n’entre pas dans la structure du glucose ou des corps cétoniques.

Quel est ce groupement que l’on retrouve dans la structure de tous les acides aminés ?

A

Groupement amine
(NH2)

27
Q

Lors de la dégradation de la majorité des acides aminés, les groupements α-aminés sont retrouvés tout d’abord sous forme de glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend généralement ce processus?

A
  1. 1ere étape : Transamination dans le cas de l’aspartate et alanine (AST et ALT). Groupement amine toujours là.
  2. 2ème étape où je me débarrasse de groupement amine ; Désamination oxydative via la glutamate déshydrogénase. Glutamate -» a-cétoglutarate) (libération de groupement amine).
28
Q

Quelrôlejouentl’α-cétoglutarateetle glutamate dans ce processus?

A
  1. L’α-cétoglutarate est l’accepteur du groupement α-aminé provenant d’un autre acide aminé lors des réactions de transamination.
  2. Le glutamate est désaminé (désamination oxydative) pour fournir l’ammoniaque (ion ammonium) et redevenir l’α- cétoglutarate.
29
Q

Quelledifférenceya-t-ilentreun groupement amine et un groupement amide?

A

Les groupements amides chez les acides aminés libres sont retrouvés sur les chaînes latérales. Ils n’impliquent pas le groupement carboxyle commun à tous les acides aminés.

30
Q

Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction aMide?

A

DésaMidation. ET NON désamination.

31
Q

Dans le cas de la glutamine (et/ou de l’asparagine), décrire la libération de l’azote amidé.

A

Glutamate -» (via la glutamine synthase) -» glutamine. Afin de lui donner l’azote aminé et que ce ne soit pas toxique.

L’inverse. Via la glutaminase (désamidation) on dégrade la glutamine et on libère un azote aminé.

32
Q

V ou F. Tant et aussi longtemps que l’ammoniaque est relié à la molécule de glutamine, il n’est pas toxique

A

VRAI.

33
Q

Excluant la glutamine (et l’asparagine) ainsi que le glutamate, à partir de quelles autres substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie?

A

Produits spécialisés azotés et acides aminés.

34
Q

Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation?

A
  1. Urée
  2. Foie
34
Q

V ou F. il y a d’autres réactions que celles impliquant la glutamine et le glutamate qui peuvent générer de l’ammoniaque.

A

VRAI

35
Q

Nommez la voie métabolique en cause.

A

Le cycle de l’urée

36
Q

Quels sont les principaux substrats de cette voie?

A

Ion ammonium, CO2, aspartate et (3) ATP.

37
Q

Quel est le rôle de l’aspartate dans cette voie métabolique?

A

L’urée est la forme d’excrétion principale de l’azote. L’urée contient 2 atomes d’azote. Le premier est fourni au cycle de l’urée par l’ion ammonium (provenant du glutamate en majeure partie). Le second provient de l’aspartate.

DONC fournir 1 atome d’azote à l’urée.

38
Q

Sachantquel’uréesynthétiséeparlefoie se retrouve dans le sang, par quels organes sera-t-elle principalement éliminée?

A

75% par les reins et 25% dans l’intestin.

39
Q

Quel est le sort de l’urée dans chacun de ces tissus?

A

Rein: L’urée est éliminée dans l’urine.

Intestin: L’urée est hydrolysée par l’uréase des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. Cet NH4+ retourne totalement au foie pour être retransformé en urée. Ceci est un cycle futile qui ne peut être évité.

40
Q

V ou F. L’urée traverse difficilement les membranes.

A

FAUX. Facilement.

41
Q

Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme?

A

Parce que l’ammoniaque est toxique pour l’organisme, en particulier pour le cerveau.

42
Q

L’organisme a-t-il une autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque ? Si oui, laquelle?

A

Oui, dans les urines
sous forme d’ions ammonium.

43
Q

Comment le cerveau élimine l’ammoniaque ?

A

Le cerveau se débarrasse de l’ammoniaque qui lui provient de la circulation en fabriquant de la glutamine. Par la suite, la glutamine est excrétée dans la circulation sanguine, puis va au rein, à l’intestin et un peu au foie.

44
Q

Décrivez les deux réactions métaboliques en cause.

A

a-glutamate déshydrogénase :
1. α-cétoglutarate + NH4+ + NADH → Glutamate + NAD+ + H2O
2. La glutamine synthase :
– Glutamate + ATP + NH4+ → Glutamine + ADP + Pi

45
Q

Comment le cerveau régénère-t-il l’α-cétoglutarate utilisé dans ce processus?

A

L’ α-cétoglutarate sera formé dans le cycle de Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.

46
Q

V ou F. La pyruvate carboxylase est unique au foie.

A

FAUX. Cerveau aussi. Cycle de Krebs. Réactions anaplérotique.

47
Q

Dans ce cas, quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs?

A

Les réactions de la pyruvate carboxylase et de la pyruvate déshydrogénase.

48
Q

À part le cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation?

A

Le muscle et le foie (si débordé) par les mêmes réactions qu’au cerveau.

49
Q

V ou F. La glutamine est la forme la plus commune par laquelle les tissus se débarrassent de leur ammoniaque dans la circulation sanguine. La glutamine est alors catabolisée dans la paroi intestinale, aux reins et possiblement au foie.

A

VRAI

50
Q

Comment est-elle dégradée dans la paroi intestinale?

A

Désamidation
(glutaminase)

suivie de
Transamination
(transaminase - ALT)

Glutamine -» Glutamate -» Alanine.

51
Q

Commentest-elledégradéeparlerein:
– d’un organisme normal?
– d’un organisme en état d’acidose?

A
  1. Il peut l’emmagasiner ou, si ses réserves sont suffisantes, la convertir en glutamate et en alanine comme le fait la paroi intestinale.
  2. Dans le cas d’acidose, le
    rein est porté à générer le
    plus d’ammoniaque
    possible pour éliminer les
    ions H+ sous forme de
    NH4+. C’est le cas par
    exemple du jeûne prolongé
    ou le sujet diabétique de
    type1 non traité où le foie
    produit des acides, les
    corps cétoniques.
    (Donc, désamidation suivi de désamination)
    Glutamine -» glutamate -» a-cétoglutarate via la glutamate déshydrogénase.
52
Q

Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de cette glutamine?

A
  1. Soit en captant la glutamine sanguine qui avait été
    relâchée par le cerveau, le muscle et le foie
  2. Soit en synthétisant de la glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase.
53
Q

Aprèsunrepas,quellehormoneaffectele métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets?

A

L’insuline. Favorise l’entrée des AA et la synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe la protéolyse.

54
Q

Indiquez les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne.

A

Diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes. (adrénaline par ex.)

55
Q

Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle?

A

Alanine et glutamine.

56
Q

Dites comment la majorité des acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en ces deux précurseurs.

A
  1. Transamination ou désamination oxydative
  2. Exportation de ces groupements aminés vers le foie sous la forme d’alamine et glutamine.
57
Q

Comment l’azote provenant de ces transformations est-elle exportée par le muscle?

A

L’azote est exporté majoritairement sous forme d’alanine, ensuite sous forme de glutamine (le glutamate ne franchit pas les membranes des cellules musculaires). Un peu d’azote s’échappe sous forme d’ammoniaque. Finalement, quelques acides aminés ne sont pas métabolisables dans les muscles comme par exemple la phénylalanine qui est libérée comme telle par le muscle.

58
Q

Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?

A

Lacirrhoseestuneconséquencede maladies hépatiques chroniques caractérisée par un remplacement du tissu hépatique normal par de la fibrose et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique. Il y a perte des fonctions du foie. Généralement, la cirrhose est irréversible.

59
Q

Pourquoi monsieur «Cocktail» présente- t-il une hypoalbuminémie?

A

La synthèse de l’albumine plasmatique se fait dans les hépatocytes. Comme il y a perte de fonction, la synthèse hépatique d’albumine est donc diminuée.

60
Q

Expliquez l’hyperammoniémie retrouvée (deux raisons).

A
  1. Établissement d’une communication porto-systémique faisant passer le sang provenant de l’intestin directement dans la circulation systémique. Ainsi, comme l’intestin est producteur d’ammoniaque, celle-ci passe directement dans la circulation (ne passe pas par le foie qui normalement est éliminé sous forme d’urée).
  2. Fonction hépatique d’élimination de l’ammoniaque diminuée.
61
Q

Expliquez une Hypertension portale

A

Distorsion et réduction de la microcirculation hépatique par la fibrose qui engaine les vaisseaux, associée à la compression des veines hépatiques par les nodules de régénération

62
Q

S on avait mesuré l’urée, à quel niveau devrait-on s’attendre? (cirrhose hépatique)

A

Ondevraits’attendreàavoirdesvaleurs basses car le foie a de la difficulté à en synthétiser.

63
Q

Diverses modalités de traitement de l’encéphalopathie hépatique ont été expérimentées. Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec :
- une diète pauvre en protéines
- une antibiothérapie

A
  1. Moins de protéines, moins d’AA, moins de désamination qui produit de l’ammoniaque. (limiter sans césser).
  2. Traitement principal pour un patient comateux : utilisation de lactulose. Irritation de la paroi intestinale + on appelle eau = diarrhée. C’est ce qu’on veut, et on favorise l’ammoniaque vers le NH4+.
  3. Dernier espoir. Antibiotique. Tuer flore intestinale (car c’est elle qui dégrade les protéines). Donc diminution de la flore, diminution de l’ammoniaque.

Physio SF1 (38 decks)

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