Traducción Flashcards
1
Q
En el ribosoma, los codones de mRNA interactúan con los anticodones de los tRNA para incorporar los aminoácidos a la cadena polipeptídica
A
Traducción
2
Q
Los ribosomas contienen más RNA a comparación de:
A
Las proteínas
3
Q
El mRNA encaja entre o cerca de la unión de las subunidades ribosomales, cubriéndose unas 35 bases (V/F)
A
Verdadero
4
Q
tRNAs quedan en puntos interiores a través de:
A
Las subunidades ribosomales
5
Q
Sitio aceptor para la entrada de aminoacil-tRNA
A
Sitio A
6
Q
Sitio donante, ocupado por el peptidil-tRNA
A
Sitio P
7
Q
Sitio de salida. En procariotas
A
Sitio E
8
Q
Reacciones que precenden de la formación de la unión peptídica entre los dos primeros aminoácidos de la proteína
A
iniciación
9
Q
Reacciones a partir de la primera unión peptídica hasta la adición del último aminoácido
A
elongación
10
Q
Pasos necesarios para liberar la cadena polipeptídica completada. Al mismo tiempo el ribosoma se disocia.
A
Terminación
11
Q
La iniciación de la traducción no es una función de los ribosomas:
A
Intactos completos
12
Q
Los ribosomas liberados en la terminación se disocian generando:
A
Subunidades libres
13
Q
Se encuentran en el complejo de iniciación junto con 30S, se liberan al unirse a la subunidad 50S
A
Factores de iniciación
14
Q
Estabilización del complejo de iniciación
A
IF-1
15
Q
Une al tRNA especial de iniciación. Se asocia al sitio P. Asegura que solo el tRNA iniciador comience la traducción. Actividad GTPasa. Hidrólisis del GTP cuando se une a 50S
A
IF-2
16
Q
Estabiliza a 30S libre (factor antiasociación). Necesario para que 30S se una a los puntos de iniciación del mRNA
A
IF-3
17
Q
La síntesis de todas las proteínas comienzan con:
A
La metionina
Codón de iniciación AUG
18
Q
Tipos de Met-tRNA
A
Uno para la iniciación y otro para la elongación
19
Q
tRNA iniciador formilado en bacterias y organelos eucariotas, no es estrictamente necesaria, pero mejora la unión a IF-2 (F/V)
A
Verdadero
20
Q
Elimina el formilo de la proteína
A
desformilasa
21
Q
Elimina la Met (50% proteínas)
A
Aminopeptidasa
22
Q
En el mRNA en la secuencia líder del transcrito que antecede al codón de iniciación (en el 5’ de la región codificante)
A
Secuencia Shine-Dalgarno
23
Q
40S se une al 5’ del mRNA y va buscando el punto de iniciación. Luego se une 60S (F/V)
A
Verdadero
24
Q
Extremo conductor 5’ UTR es por lo general menor a:
A
100 bases
25
3' UTR largo es mayor a:
1000 bases
26
5'-GCC A/G CCAUGG-3'
Secuencia de kozak
27
fosforilado en 2´OH de la ribosa que la base 64. Si se quita la fosforilación, puede servir en la elongación
Met-tRNA iniciador
28
Participa en la formación del complejo ternario
elF2
29
El complejo ternario se asocia con la subunidad 40S libre formando:
El complejo de iniciación
30
Une al cap 5'. Regulación por fosforilación
elF-4E
31
Andamio. Unión al complejo de iniciación. Se une a PABP y facilita la circulación y estabilidad del mRNA
elF-4G
32
helicasa/ATPasa RNA-dependiente. Quita estructura secundaria en 15 primeras bases
elF-4A
33
Mantienen disociada la subunidad 40S
elF-3
34
Estabiliza disociada a la subunidad 40S
elF-6
35
Carga el aminoacil-tRNA en el sitio A y se libera como EF-Tu-GDP
EF-Tu-GTP
36
Reconoce a todos los aminoacil-tRNAs excepto al Met-tRNA de iniciación
EF-Tu
37
Sustituye GDP POR GTP en EF-Tu
EF-Ts
38
La hidrólisis del GTP es lenta para permitir que se verifique si el aminoacil-tRNA es el correcto (F/V)
Verdadero
39
La actividad responsable de la formación del enlace peptídico se llama:
peptidil transferasa
40
El extremo aminoacil de los tRNAs se mueven hacia los nuevos lugares
Modelo del estado híbrido
41
La región de emparejamiento codón-anticodón en 30S continua enseguida el movimiento (F/V)
verdadero
42
Se une al ribosoma para favorecer la traslocación
Factor de elongación EF-G
43
La hidrólisis del GTP acelera el movimiento en el ribosoma liberando a la vez a EF-G (F/V)
Verdadero
44
Se parece al aminoacil-tRNA por lo que puede entrar al ribosoma y formar enlaces peptídico con el péptido naciente, provocando su liberación del ribosoma
puromicina
45
Codones de terminación
UAG (ambar)
UAA (ocre)
UGA (ópalo)
46
Colocados inmediatamente después del codón que representa el C-terminal
Codones de terminación
47
No incorporan ningún aminoácido y son reconocidos por factores proteicos
Codones de término
48
Activan al ribosoma para hidrolizar el peptidil -tRNA
Factores de liberación
RF-1, RF-2, RF-3, RRF, IF3
49
Los ribosomas pueden continuar con la síntesis proteica y se degradan las proteínas truncas potencialmente adversas por ser insoluble y no tener regulación de su actividad (F/V)
Verdadero
50
Se requiere para que tmRNA pueda asociarse establemente al ribosoma
La proteína smpB
51
En eucariotas los mRNAs truncos no poseen el 3' poliA necesario para su traducción (F/V)
verdadero
52
Con esta enzima prepararon un polinucleotido sintético que contenía únicamente un tipo de base y lo adicionaron a un sistema de incorporación de aminoácidos libres de células de E-coli
polinucleotido fosforilasa
53
Descifraron el código genético
Marshall Warren
Nirenberg
Mathei
severo Ochoa
54
El número de codones pro cada aminoácido no se correlaciona con la frecuencia con la que se usa el aminoácido en las proteínas (F/V)
Verdadero
54
Existen 61 tripletes codificantes y tres de terminación (paro) que no especifican ningún aminoácido
Código genético
55
Una fase de lectura que consiste exclusivamente en tripletes que representan aminoácidos en una proteína funcional
Marco abierto de lectura (ORF)
56
Secuencia de RNA comprendida entre un codón de iniciación y uno de terminación de la traducción, sin contar los posibles intrones, flanqueado por los UTRs
ORF
57
Los ribosomas no se encuentran permanentemente unidos a la membrana del RER, ¿v o f?
Verdadero
58
Puede dirigir al ribosoma a la membrana
Péptido señal
59
Dónde se encuentran las proteínas solubles
* Citoplasma
* Lumen del retículo endoplásmico
60
Regiones hidrofóbicas transmembrana de uno o múltiples pasos. Unión covalente a lípidos de membrana. Unión a glicosilfosfatidilinositol .
Proteínas integrales de membrana
61
Interacciones no covalentes con otras proteínas de membrana. Pueden ser removidas mediante fuerza iónica
Proteínas periféricas
62
Transporte selectivo o difusión libre a través del **poro nuclear**
Transporte regulado
63
Tráfico proteico:
* Transporte regulado
* Transporte transmembrana
* Transporte vesicular
63
**Translocadores proteicos** hacia un espacio topológicamente distinto
Transporte transmembrana
64
Desde el lumen de un compartimiento al lumen de otro (espacios topológicamente equivalentes)
Transporte vesicular
65
Transporte vesicular:
* Mantiene la **polaridad** de la membrana
* Orientación original del compartimiento dador se mantiene en el compartimiento diana
* Materiales solubles son transferidos de lumen a lumen
66
Es el entorno molecular de cada una de las caras de la bicapa lipídica que permanece inalterado por transformaciones continuas
Topología de la membrana
67
Grupo completo de proteínas elaboradas por un organismo en cantidades y tiempos diferentes
Proteoma
68
La información sobre el proteoma puede ayudar a:
encontrar las proteínas involucradas en enfermedades y a producir fármacos que impidan su acción
69
El 5% del proteoma son:
enzimas que realizan más de 200 tipos de modificaciones postraduccionales
70
Las modificaciones postraduccionales pueden determinar:
* El plegamiento correcto
* La estabilidad
* Localización
* Actividad
* Marcaje para degradación
* Interacción con otras moléculas
71
Asociada a la activación utilizando adenosín trifosfato
Fosforilación
72
La fosforilación es realizada por:
Proteín cinasas principalmente en residuos de serina, treonina o tirosina
73
Remueven los grupos fosfato:
Fosfatasas
74
Polipéptido de 76aa/8KDa que se une al ε-NH2 de la lisina de la proteína a través de su C-t glicina
Ubiquitina
75
La ubiquitinación es reconocida por el proteasoma y cataliza:
la degradación de la proteína reciclando la ubiquitina
76
Forma un polímero de ubiquitina
Poliubiquitinación
77
¿Las proteínas en el citoplasma forman puentes disulfuro?
No
78
¿En dónde forman puentes disulfuro las proteínas?
En el lumen del retículo endoplásmico por acción de la **Proteína disulfuro isomerasa**
79
La mayoría de las proteínas del citoplasma están glicosiladas y las del retículo endoplásmico no lo están, ¿verdadero o falso?
Falso, las proteínas del citoplasma **no** están glicosiladas, en el retículo endoplásmico **sí**
80
Transfiere un bloque preformado de 14 residuos de azúcar
Transferasa de oligosacárido
81
Las variantes en glicosilaciones se hacen a partir del núcleo precursor tanto en el retículo endoplásmico como en el...
complejo de Golgi
82
Lípido de la membrana del retículo endoplásmico. Transporta oligosacáridos hasta una proteína que haya sido sintetizada en el retículo endoplásmico
Dolicol
83
Unión de polisacáridos a las proteínas que provienen del retículo endoplásmico
Modificaciones postraduccionales en Aparato de Golgi
84
A diferencia de los eucariontes, las células procariontes no pueden...
realizar modificaciones postraduccionales
85
* Permiten controlar la función de una proteína
* Algunos polisacáridos sirven como señal de localización para otros compartimentos
Glicosilación
86
* Heterogéneos
* Dos, tres o cuatro ramas terminales
* Se mantiene la *región central* y se adicionan varias N-acetilglucosaminas, galactosas y ácido siálico, a veces fucosa
Oligosacáridos complejos
87
* Dos N-acetilglucosaminas y varios residuos de manosa
* Se mantiene la *región central* más unos residuos de manosa del bloque preformado de 14 residuos de azúcar
* No presenta azucares adicionales que se hayan unido en Golgi
Oligosacáridos ricos en manosa
88
Oligosacáridos que se procesan en Golgi:
* Oligosacáridos ricos en manosa
* Oligosacáridos complejos
89
Proteínas de membrana lisosomal **altamente glicosiladas para protegerse de la degradación** por proteasas lisosomales
Enzimas lisosomales
90
La membrana lisosomal posee transportadores para...
que los productos de degradación sean evacuados y reutilizados
91
Hidrolasas ácidas:
* Nucleasas
* Proteasas
* Glucosidasas
* Lipasas
* Fosfatasas
* Sulfatasas
* Fosfolipasas
92
pH del citosol:
7.2 aprox
93
Une en el lugar catalítco a los N-oligosacáridos ricos en manosa y al UDP-GlcNAc
GlcNAc- fosfatotransferasa
94
Se reconoce en las hidrolasas lisosomales:
**Región señal**
95
Ayudan a concentrar a las hidrolasas lisosomales en vesículas de transporte especificas
Receptores de M6P
96
Evita que las enzimas se unan al receptor y vuelvan a Golgi
Eliminación del fosfato de la manosa
97
Las proteínas que salen de la red *trans* del Golgi tienen como destino:
* Vía endosoma tardío (Lisosomas)
* Vía secretora regulada (Vesículas de secreción)
* Vía secretora constitutiva (Superficie celular)
98
En células especializadas. Se almacenan a la espera de la señal para fusionarse con la membrana plasmática y liberar su contenido:
Vesículas de secreción, vía secretora regulada
99
* Vía por defecto
* Las proteínas no necesitan ninguna señal determinada para seguirla
* Se digieren inmediatamente a la membrana
* En **todas las células**
Vía secretora constitutiva
100
Provoca la acumulación de los sustratos no digeridos de las enzimas en los lisosomas y la secreción de las enzimas no modificadas con M6P
Enfermedades de acúmulo lisosomal
101
Enfermedades de acúmulo lisosomal
* Enfermedad de Hurler
* Enfermedad celular-I
102
* Enzima alfa-L-iduronidasa
* Tejido conectivo (cartílago, hueso)
* Retraso del desarrollo motor y mental acompañado de deformidades del esqueleto
Enfermedad de Hurler (Mucopolisacaridosis tipo I)
103
* Defecto o ausencia en la GlcNAc-fosfotransfersa
* Las enzimas no son captadas por los receptores de M6P
* Hidrolasas lisosomales en la sangre
Enfermedad celular-I (mucopolisacaridosis tipo II)
