Traducción Flashcards
En el ribosoma, los codones de mRNA interactúan con los anticodones de los tRNA para incorporar los aminoácidos a la cadena polipeptídica
Traducción
Los ribosomas contienen más RNA a comparación de:
Las proteínas
El mRNA encaja entre o cerca de la unión de las subunidades ribosomales, cubriéndose unas 35 bases (V/F)
Verdadero
tRNAs quedan en puntos interiores a través de:
Las subunidades ribosomales
Sitio aceptor para la entrada de aminoacil-tRNA
Sitio A
Sitio donante, ocupado por el peptidil-tRNA
Sitio P
Sitio de salida. En procariotas
Sitio E
Reacciones que precenden de la formación de la unión peptídica entre los dos primeros aminoácidos de la proteína
iniciación
Reacciones a partir de la primera unión peptídica hasta la adición del último aminoácido
elongación
Pasos necesarios para liberar la cadena polipeptídica completada. Al mismo tiempo el ribosoma se disocia.
Terminación
La iniciación de la traducción no es una función de los ribosomas:
Intactos completos
Los ribosomas liberados en la terminación se disocian generando:
Subunidades libres
Se encuentran en el complejo de iniciación junto con 30S, se liberan al unirse a la subunidad 50S
Factores de iniciación
Estabilización del complejo de iniciación
IF-1
Une al tRNA especial de iniciación. Se asocia al sitio P. Asegura que solo el tRNA iniciador comience la traducción. Actividad GTPasa. Hidrólisis del GTP cuando se une a 50S
IF-2
Estabiliza a 30S libre (factor antiasociación). Necesario para que 30S se una a los puntos de iniciación del mRNA
IF-3
La síntesis de todas las proteínas comienzan con:
La metionina
Codón de iniciación AUG
Tipos de Met-tRNA
Uno para la iniciación y otro para la elongación
tRNA iniciador formilado en bacterias y organelos eucariotas, no es estrictamente necesaria, pero mejora la unión a IF-2 (F/V)
Verdadero
Elimina el formilo de la proteína
desformilasa
Elimina la Met (50% proteínas)
Aminopeptidasa
En el mRNA en la secuencia líder del transcrito que antecede al codón de iniciación (en el 5’ de la región codificante)
Secuencia Shine-Dalgarno
40S se une al 5’ del mRNA y va buscando el punto de iniciación. Luego se une 60S (F/V)
Verdadero
Extremo conductor 5’ UTR es por lo general menor a:
100 bases
3’ UTR largo es mayor a:
1000 bases
5’-GCC A/G CCAUGG-3’
Secuencia de kozak
fosforilado en 2´OH de la ribosa que la base 64. Si se quita la fosforilación, puede servir en la elongación
Met-tRNA iniciador
Participa en la formación del complejo ternario
elF2
El complejo ternario se asocia con la subunidad 40S libre formando:
El complejo de iniciación
Une al cap 5’. Regulación por fosforilación
elF-4E
Andamio. Unión al complejo de iniciación. Se une a PABP y facilita la circulación y estabilidad del mRNA
elF-4G
helicasa/ATPasa RNA-dependiente. Quita estructura secundaria en 15 primeras bases
elF-4A
Mantienen disociada la subunidad 40S
elF-3
Estabiliza disociada a la subunidad 40S
elF-6
Carga el aminoacil-tRNA en el sitio A y se libera como EF-Tu-GDP
EF-Tu-GTP
Reconoce a todos los aminoacil-tRNAs excepto al Met-tRNA de iniciación
EF-Tu
Sustituye GDP POR GTP en EF-Tu
EF-Ts
La hidrólisis del GTP es lenta para permitir que se verifique si el aminoacil-tRNA es el correcto (F/V)
Verdadero
La actividad responsable de la formación del enlace peptídico se llama:
peptidil transferasa
El extremo aminoacil de los tRNAs se mueven hacia los nuevos lugares
Modelo del estado híbrido
La región de emparejamiento codón-anticodón en 30S continua enseguida el movimiento (F/V)
verdadero
Se une al ribosoma para favorecer la traslocación
Factor de elongación EF-G
La hidrólisis del GTP acelera el movimiento en el ribosoma liberando a la vez a EF-G (F/V)
Verdadero
Se parece al aminoacil-tRNA por lo que puede entrar al ribosoma y formar enlaces peptídico con el péptido naciente, provocando su liberación del ribosoma
puromicina
Codones de terminación
UAG (ambar)
UAA (ocre)
UGA (ópalo)
Colocados inmediatamente después del codón que representa el C-terminal
Codones de terminación
No incorporan ningún aminoácido y son reconocidos por factores proteicos
Codones de término
Activan al ribosoma para hidrolizar el peptidil -tRNA
Factores de liberación
RF-1, RF-2, RF-3, RRF, IF3
Los ribosomas pueden continuar con la síntesis proteica y se degradan las proteínas truncas potencialmente adversas por ser insoluble y no tener regulación de su actividad (F/V)
Verdadero
Se requiere para que tmRNA pueda asociarse establemente al ribosoma
La proteína smpB
En eucariotas los mRNAs truncos no poseen el 3’ poliA necesario para su traducción (F/V)
verdadero
Con esta enzima prepararon un polinucleotido sintético que contenía únicamente un tipo de base y lo adicionaron a un sistema de incorporación de aminoácidos libres de células de E-coli
polinucleotido fosforilasa
Descifraron el código genético
Marshall Warren
Nirenberg
Mathei
severo Ochoa
El número de codones pro cada aminoácido no se correlaciona con la frecuencia con la que se usa el aminoácido en las proteínas (F/V)
Verdadero
Existen 61 tripletes codificantes y tres de terminación (paro) que no especifican ningún aminoácido
Código genético
Una fase de lectura que consiste exclusivamente en tripletes que representan aminoácidos en una proteína funcional
Marco abierto de lectura (ORF)
Secuencia de RNA comprendida entre un codón de iniciación y uno de terminación de la traducción, sin contar los posibles intrones, flanqueado por los UTRs
ORF
Los ribosomas no se encuentran permanentemente unidos a la membrana del RER, ¿v o f?
Verdadero
Puede dirigir al ribosoma a la membrana
Péptido señal
Dónde se encuentran las proteínas solubles
- Citoplasma
- Lumen del retículo endoplásmico
Regiones hidrofóbicas transmembrana de uno o múltiples pasos. Unión covalente a lípidos de membrana. Unión a glicosilfosfatidilinositol .
Proteínas integrales de membrana
Interacciones no covalentes con otras proteínas de membrana. Pueden ser removidas mediante fuerza iónica
Proteínas periféricas
Transporte selectivo o difusión libre a través del poro nuclear
Transporte regulado
Tráfico proteico:
- Transporte regulado
- Transporte transmembrana
- Transporte vesicular
Translocadores proteicos hacia un espacio topológicamente distinto
Transporte transmembrana
Desde el lumen de un compartimiento al lumen de otro (espacios topológicamente equivalentes)
Transporte vesicular
Transporte vesicular:
- Mantiene la polaridad de la membrana
- Orientación original del compartimiento dador se mantiene en el compartimiento diana
- Materiales solubles son transferidos de lumen a lumen
Es el entorno molecular de cada una de las caras de la bicapa lipídica que permanece inalterado por transformaciones continuas
Topología de la membrana
Grupo completo de proteínas elaboradas por un organismo en cantidades y tiempos diferentes
Proteoma
La información sobre el proteoma puede ayudar a:
encontrar las proteínas involucradas en enfermedades y a producir fármacos que impidan su acción
El 5% del proteoma son:
enzimas que realizan más de 200 tipos de modificaciones postraduccionales
Las modificaciones postraduccionales pueden determinar:
- El plegamiento correcto
- La estabilidad
- Localización
- Actividad
- Marcaje para degradación
- Interacción con otras moléculas
Asociada a la activación utilizando adenosín trifosfato
Fosforilación
La fosforilación es realizada por:
Proteín cinasas principalmente en residuos de serina, treonina o tirosina
Remueven los grupos fosfato:
Fosfatasas
Polipéptido de 76aa/8KDa que se une al ε-NH2 de la lisina de la proteína a través de su C-t glicina
Ubiquitina
La ubiquitinación es reconocida por el proteasoma y cataliza:
la degradación de la proteína reciclando la ubiquitina
Forma un polímero de ubiquitina
Poliubiquitinación
¿Las proteínas en el citoplasma forman puentes disulfuro?
No
¿En dónde forman puentes disulfuro las proteínas?
En el lumen del retículo endoplásmico por acción de la Proteína disulfuro isomerasa
La mayoría de las proteínas del citoplasma están glicosiladas y las del retículo endoplásmico no lo están, ¿verdadero o falso?
Falso, las proteínas del citoplasma no están glicosiladas, en el retículo endoplásmico sí
Transfiere un bloque preformado de 14 residuos de azúcar
Transferasa de oligosacárido
Las variantes en glicosilaciones se hacen a partir del núcleo precursor tanto en el retículo endoplásmico como en el…
complejo de Golgi
Lípido de la membrana del retículo endoplásmico. Transporta oligosacáridos hasta una proteína que haya sido sintetizada en el retículo endoplásmico
Dolicol
Unión de polisacáridos a las proteínas que provienen del retículo endoplásmico
Modificaciones postraduccionales en Aparato de Golgi
A diferencia de los eucariontes, las células procariontes no pueden…
realizar modificaciones postraduccionales
- Permiten controlar la función de una proteína
- Algunos polisacáridos sirven como señal de localización para otros compartimentos
Glicosilación
- Heterogéneos
- Dos, tres o cuatro ramas terminales
- Se mantiene la región central y se adicionan varias N-acetilglucosaminas, galactosas y ácido siálico, a veces fucosa
Oligosacáridos complejos
- Dos N-acetilglucosaminas y varios residuos de manosa
- Se mantiene la región central más unos residuos de manosa del bloque preformado de 14 residuos de azúcar
- No presenta azucares adicionales que se hayan unido en Golgi
Oligosacáridos ricos en manosa
Oligosacáridos que se procesan en Golgi:
- Oligosacáridos ricos en manosa
- Oligosacáridos complejos
Proteínas de membrana lisosomal altamente glicosiladas para protegerse de la degradación por proteasas lisosomales
Enzimas lisosomales
La membrana lisosomal posee transportadores para…
que los productos de degradación sean evacuados y reutilizados
Hidrolasas ácidas:
- Nucleasas
- Proteasas
- Glucosidasas
- Lipasas
- Fosfatasas
- Sulfatasas
- Fosfolipasas
pH del citosol:
7.2 aprox
Une en el lugar catalítco a los N-oligosacáridos ricos en manosa y al UDP-GlcNAc
GlcNAc- fosfatotransferasa
Se reconoce en las hidrolasas lisosomales:
Región señal
Ayudan a concentrar a las hidrolasas lisosomales en vesículas de transporte especificas
Receptores de M6P
Evita que las enzimas se unan al receptor y vuelvan a Golgi
Eliminación del fosfato de la manosa
Las proteínas que salen de la red trans del Golgi tienen como destino:
- Vía endosoma tardío (Lisosomas)
- Vía secretora regulada (Vesículas de secreción)
- Vía secretora constitutiva (Superficie celular)
En células especializadas. Se almacenan a la espera de la señal para fusionarse con la membrana plasmática y liberar su contenido:
Vesículas de secreción, vía secretora regulada
- Vía por defecto
- Las proteínas no necesitan ninguna señal determinada para seguirla
- Se digieren inmediatamente a la membrana
- En todas las células
Vía secretora constitutiva
Provoca la acumulación de los sustratos no digeridos de las enzimas en los lisosomas y la secreción de las enzimas no modificadas con M6P
Enfermedades de acúmulo lisosomal
Enfermedades de acúmulo lisosomal
- Enfermedad de Hurler
- Enfermedad celular-I
- Enzima alfa-L-iduronidasa
- Tejido conectivo (cartílago, hueso)
- Retraso del desarrollo motor y mental acompañado de deformidades del esqueleto
Enfermedad de Hurler (Mucopolisacaridosis tipo I)
- Defecto o ausencia en la GlcNAc-fosfotransfersa
- Las enzimas no son captadas por los receptores de M6P
- Hidrolasas lisosomales en la sangre
Enfermedad celular-I (mucopolisacaridosis tipo II)
