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Biología molecular > Traducción > Flashcards

Traducción Flashcards

1
Q

En el ribosoma, los codones de mRNA interactúan con los anticodones de los tRNA para incorporar los aminoácidos a la cadena polipeptídica

A

Traducción

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Q

Los ribosomas contienen más RNA a comparación de:

A

Las proteínas

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3
Q

El mRNA encaja entre o cerca de la unión de las subunidades ribosomales, cubriéndose unas 35 bases (V/F)

A

Verdadero

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4
Q

tRNAs quedan en puntos interiores a través de:

A

Las subunidades ribosomales

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5
Q

Sitio aceptor para la entrada de aminoacil-tRNA

A

Sitio A

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6
Q

Sitio donante, ocupado por el peptidil-tRNA

A

Sitio P

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7
Q

Sitio de salida. En procariotas

A

Sitio E

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8
Q

Reacciones que precenden de la formación de la unión peptídica entre los dos primeros aminoácidos de la proteína

A

iniciación

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9
Q

Reacciones a partir de la primera unión peptídica hasta la adición del último aminoácido

A

elongación

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10
Q

Pasos necesarios para liberar la cadena polipeptídica completada. Al mismo tiempo el ribosoma se disocia.

A

Terminación

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11
Q

La iniciación de la traducción no es una función de los ribosomas:

A

Intactos completos

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12
Q

Los ribosomas liberados en la terminación se disocian generando:

A

Subunidades libres

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13
Q

Se encuentran en el complejo de iniciación junto con 30S, se liberan al unirse a la subunidad 50S

A

Factores de iniciación

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14
Q

Estabilización del complejo de iniciación

A

IF-1

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15
Q

Une al tRNA especial de iniciación. Se asocia al sitio P. Asegura que solo el tRNA iniciador comience la traducción. Actividad GTPasa. Hidrólisis del GTP cuando se une a 50S

A

IF-2

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16
Q

Estabiliza a 30S libre (factor antiasociación). Necesario para que 30S se una a los puntos de iniciación del mRNA

A

IF-3

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17
Q

La síntesis de todas las proteínas comienzan con:

A

La metionina
Codón de iniciación AUG

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18
Q

Tipos de Met-tRNA

A

Uno para la iniciación y otro para la elongación

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19
Q

tRNA iniciador formilado en bacterias y organelos eucariotas, no es estrictamente necesaria, pero mejora la unión a IF-2 (F/V)

A

Verdadero

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20
Q

Elimina el formilo de la proteína

A

desformilasa

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21
Q

Elimina la Met (50% proteínas)

A

Aminopeptidasa

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22
Q

En el mRNA en la secuencia líder del transcrito que antecede al codón de iniciación (en el 5’ de la región codificante)

A

Secuencia Shine-Dalgarno

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23
Q

40S se une al 5’ del mRNA y va buscando el punto de iniciación. Luego se une 60S (F/V)

A

Verdadero

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24
Q

Extremo conductor 5’ UTR es por lo general menor a:

A

100 bases

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25
Q

3’ UTR largo es mayor a:

A

1000 bases

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26
Q

5’-GCC A/G CCAUGG-3’

A

Secuencia de kozak

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27
Q

fosforilado en 2´OH de la ribosa que la base 64. Si se quita la fosforilación, puede servir en la elongación

A

Met-tRNA iniciador

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28
Q

Participa en la formación del complejo ternario

A

elF2

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29
Q

El complejo ternario se asocia con la subunidad 40S libre formando:

A

El complejo de iniciación

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30
Q

Une al cap 5’. Regulación por fosforilación

A

elF-4E

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31
Q

Andamio. Unión al complejo de iniciación. Se une a PABP y facilita la circulación y estabilidad del mRNA

A

elF-4G

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32
Q

helicasa/ATPasa RNA-dependiente. Quita estructura secundaria en 15 primeras bases

A

elF-4A

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33
Q

Mantienen disociada la subunidad 40S

A

elF-3

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34
Q

Estabiliza disociada a la subunidad 40S

A

elF-6

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35
Q

Carga el aminoacil-tRNA en el sitio A y se libera como EF-Tu-GDP

A

EF-Tu-GTP

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36
Q

Reconoce a todos los aminoacil-tRNAs excepto al Met-tRNA de iniciación

A

EF-Tu

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37
Q

Sustituye GDP POR GTP en EF-Tu

A

EF-Ts

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38
Q

La hidrólisis del GTP es lenta para permitir que se verifique si el aminoacil-tRNA es el correcto (F/V)

A

Verdadero

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39
Q

La actividad responsable de la formación del enlace peptídico se llama:

A

peptidil transferasa

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40
Q

El extremo aminoacil de los tRNAs se mueven hacia los nuevos lugares

A

Modelo del estado híbrido

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41
Q

La región de emparejamiento codón-anticodón en 30S continua enseguida el movimiento (F/V)

A

verdadero

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42
Q

Se une al ribosoma para favorecer la traslocación

A

Factor de elongación EF-G

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43
Q

La hidrólisis del GTP acelera el movimiento en el ribosoma liberando a la vez a EF-G (F/V)

A

Verdadero

44
Q

Se parece al aminoacil-tRNA por lo que puede entrar al ribosoma y formar enlaces peptídico con el péptido naciente, provocando su liberación del ribosoma

A

puromicina

45
Q

Codones de terminación

A

UAG (ambar)
UAA (ocre)
UGA (ópalo)

46
Q

Colocados inmediatamente después del codón que representa el C-terminal

A

Codones de terminación

47
Q

No incorporan ningún aminoácido y son reconocidos por factores proteicos

A

Codones de término

48
Q

Activan al ribosoma para hidrolizar el peptidil -tRNA

A

Factores de liberación
RF-1, RF-2, RF-3, RRF, IF3

49
Q

Los ribosomas pueden continuar con la síntesis proteica y se degradan las proteínas truncas potencialmente adversas por ser insoluble y no tener regulación de su actividad (F/V)

A

Verdadero

50
Q

Se requiere para que tmRNA pueda asociarse establemente al ribosoma

A

La proteína smpB

51
Q

En eucariotas los mRNAs truncos no poseen el 3’ poliA necesario para su traducción (F/V)

A

verdadero

52
Q

Con esta enzima prepararon un polinucleotido sintético que contenía únicamente un tipo de base y lo adicionaron a un sistema de incorporación de aminoácidos libres de células de E-coli

A

polinucleotido fosforilasa

53
Q

Descifraron el código genético

A

Marshall Warren
Nirenberg
Mathei
severo Ochoa

54
Q

El número de codones pro cada aminoácido no se correlaciona con la frecuencia con la que se usa el aminoácido en las proteínas (F/V)

A

Verdadero

54
Q

Existen 61 tripletes codificantes y tres de terminación (paro) que no especifican ningún aminoácido

A

Código genético

55
Q

Una fase de lectura que consiste exclusivamente en tripletes que representan aminoácidos en una proteína funcional

A

Marco abierto de lectura (ORF)

56
Q

Secuencia de RNA comprendida entre un codón de iniciación y uno de terminación de la traducción, sin contar los posibles intrones, flanqueado por los UTRs

A

ORF

57
Q

Los ribosomas no se encuentran permanentemente unidos a la membrana del RER, ¿v o f?

A

Verdadero

58
Q

Puede dirigir al ribosoma a la membrana

A

Péptido señal

59
Q

Dónde se encuentran las proteínas solubles

A
  • Citoplasma
  • Lumen del retículo endoplásmico
60
Q

Regiones hidrofóbicas transmembrana de uno o múltiples pasos. Unión covalente a lípidos de membrana. Unión a glicosilfosfatidilinositol .

A

Proteínas integrales de membrana

61
Q

Interacciones no covalentes con otras proteínas de membrana. Pueden ser removidas mediante fuerza iónica

A

Proteínas periféricas

62
Q

Transporte selectivo o difusión libre a través del poro nuclear

A

Transporte regulado

63
Q

Tráfico proteico:

A
  • Transporte regulado
  • Transporte transmembrana
  • Transporte vesicular
63
Q

Translocadores proteicos hacia un espacio topológicamente distinto

A

Transporte transmembrana

64
Q

Desde el lumen de un compartimiento al lumen de otro (espacios topológicamente equivalentes)

A

Transporte vesicular

65
Q

Transporte vesicular:

A
  • Mantiene la polaridad de la membrana
  • Orientación original del compartimiento dador se mantiene en el compartimiento diana
  • Materiales solubles son transferidos de lumen a lumen
66
Q

Es el entorno molecular de cada una de las caras de la bicapa lipídica que permanece inalterado por transformaciones continuas

A

Topología de la membrana

67
Q

Grupo completo de proteínas elaboradas por un organismo en cantidades y tiempos diferentes

A

Proteoma

68
Q

La información sobre el proteoma puede ayudar a:

A

encontrar las proteínas involucradas en enfermedades y a producir fármacos que impidan su acción

69
Q

El 5% del proteoma son:

A

enzimas que realizan más de 200 tipos de modificaciones postraduccionales

70
Q

Las modificaciones postraduccionales pueden determinar:

A
  • El plegamiento correcto
  • La estabilidad
  • Localización
  • Actividad
  • Marcaje para degradación
  • Interacción con otras moléculas
71
Q

Asociada a la activación utilizando adenosín trifosfato

A

Fosforilación

72
Q

La fosforilación es realizada por:

A

Proteín cinasas principalmente en residuos de serina, treonina o tirosina

73
Q

Remueven los grupos fosfato:

A

Fosfatasas

74
Q

Polipéptido de 76aa/8KDa que se une al ε-NH2 de la lisina de la proteína a través de su C-t glicina

A

Ubiquitina

75
Q

La ubiquitinación es reconocida por el proteasoma y cataliza:

A

la degradación de la proteína reciclando la ubiquitina

76
Q

Forma un polímero de ubiquitina

A

Poliubiquitinación

77
Q

¿Las proteínas en el citoplasma forman puentes disulfuro?

A

No

78
Q

¿En dónde forman puentes disulfuro las proteínas?

A

En el lumen del retículo endoplásmico por acción de la Proteína disulfuro isomerasa

79
Q

La mayoría de las proteínas del citoplasma están glicosiladas y las del retículo endoplásmico no lo están, ¿verdadero o falso?

A

Falso, las proteínas del citoplasma no están glicosiladas, en el retículo endoplásmico sí

80
Q

Transfiere un bloque preformado de 14 residuos de azúcar

A

Transferasa de oligosacárido

81
Q

Las variantes en glicosilaciones se hacen a partir del núcleo precursor tanto en el retículo endoplásmico como en el…

A

complejo de Golgi

82
Q

Lípido de la membrana del retículo endoplásmico. Transporta oligosacáridos hasta una proteína que haya sido sintetizada en el retículo endoplásmico

A

Dolicol

83
Q

Unión de polisacáridos a las proteínas que provienen del retículo endoplásmico

A

Modificaciones postraduccionales en Aparato de Golgi

84
Q

A diferencia de los eucariontes, las células procariontes no pueden…

A

realizar modificaciones postraduccionales

85
Q
  • Permiten controlar la función de una proteína
  • Algunos polisacáridos sirven como señal de localización para otros compartimentos
A

Glicosilación

86
Q
  • Heterogéneos
  • Dos, tres o cuatro ramas terminales
  • Se mantiene la región central y se adicionan varias N-acetilglucosaminas, galactosas y ácido siálico, a veces fucosa
A

Oligosacáridos complejos

87
Q
  • Dos N-acetilglucosaminas y varios residuos de manosa
  • Se mantiene la región central más unos residuos de manosa del bloque preformado de 14 residuos de azúcar
  • No presenta azucares adicionales que se hayan unido en Golgi
A

Oligosacáridos ricos en manosa

88
Q

Oligosacáridos que se procesan en Golgi:

A
  • Oligosacáridos ricos en manosa
  • Oligosacáridos complejos
89
Q

Proteínas de membrana lisosomal altamente glicosiladas para protegerse de la degradación por proteasas lisosomales

A

Enzimas lisosomales

90
Q

La membrana lisosomal posee transportadores para…

A

que los productos de degradación sean evacuados y reutilizados

91
Q

Hidrolasas ácidas:

A
  • Nucleasas
  • Proteasas
  • Glucosidasas
  • Lipasas
  • Fosfatasas
  • Sulfatasas
  • Fosfolipasas
92
Q

pH del citosol:

A

7.2 aprox

93
Q

Une en el lugar catalítco a los N-oligosacáridos ricos en manosa y al UDP-GlcNAc

A

GlcNAc- fosfatotransferasa

94
Q

Se reconoce en las hidrolasas lisosomales:

A

Región señal

95
Q

Ayudan a concentrar a las hidrolasas lisosomales en vesículas de transporte especificas

A

Receptores de M6P

96
Q

Evita que las enzimas se unan al receptor y vuelvan a Golgi

A

Eliminación del fosfato de la manosa

97
Q

Las proteínas que salen de la red trans del Golgi tienen como destino:

A
  • Vía endosoma tardío (Lisosomas)
  • Vía secretora regulada (Vesículas de secreción)
  • Vía secretora constitutiva (Superficie celular)
98
Q

En células especializadas. Se almacenan a la espera de la señal para fusionarse con la membrana plasmática y liberar su contenido:

A

Vesículas de secreción, vía secretora regulada

99
Q
  • Vía por defecto
  • Las proteínas no necesitan ninguna señal determinada para seguirla
  • Se digieren inmediatamente a la membrana
  • En todas las células
A

Vía secretora constitutiva

100
Q

Provoca la acumulación de los sustratos no digeridos de las enzimas en los lisosomas y la secreción de las enzimas no modificadas con M6P

A

Enfermedades de acúmulo lisosomal

101
Q

Enfermedades de acúmulo lisosomal

A
  • Enfermedad de Hurler
  • Enfermedad celular-I
102
Q
  • Enzima alfa-L-iduronidasa
  • Tejido conectivo (cartílago, hueso)
  • Retraso del desarrollo motor y mental acompañado de deformidades del esqueleto
A

Enfermedad de Hurler (Mucopolisacaridosis tipo I)

103
Q
  • Defecto o ausencia en la GlcNAc-fosfotransfersa
  • Las enzimas no son captadas por los receptores de M6P
  • Hidrolasas lisosomales en la sangre
A

Enfermedad celular-I (mucopolisacaridosis tipo II)

Biología molecular (41 decks)

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