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Biología molecular > Secuenciación de proteínas y cristalografía > Flashcards

Secuenciación de proteínas y cristalografía Flashcards

1
Q

La secuencia de aminoácidos en un péptido o una proteína está especificada genéticamente, V/F

A

Verdadero

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Q

Si una proteína se aísla puede analizarse para encontrar:

A

la secuencia de aminoácidos que la conforman

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3
Q

Se clona la secuencia de ácidos nucleicos que la codifican y se clona a su vez la proteína para su estudio pudiendo hacer cambios en la secuencia

A

Análisis funcionales y/o estructurales de péptidos

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4
Q

Flujo de trabajo

A
  1. Extracción de proteínas
  2. Separación de las proteínas
  3. Procesamiento para secuenciación
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Q

Separación de las proteínas

A
  • SDS PAGE
  • 2D criterio de pureza
  • Cromatografía de exclusión molecular, de afinidad, de intercambio iónico
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6
Q

Procesamiento para secuenciación

A
  • Agentes reductores
  • Alquilación de cisteínas
  • Hidrólisis completa
  • Digestiones individuales
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7
Q

De los métodos para fragmentar cadenas polipeptídicas, todos son proteasas excepto:

A

El bromuro de cianógeno

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8
Q

Eliminan puentes disulfuro

A

-Agentes reductores

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9
Q

Evitan puentes disulfuro

A

Alquilación de cisteínas

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10
Q

La ruptura de la cadena polipeptídica puede ocurrir en

A

el extremo carboxilo o en el amino del aa indicado

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11
Q

Reacciones para identificar el aminoácido N-t

A
  • Edman
  • Sanger
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12
Q

Espectrometría de masas

A
  • MALDI
  • ESI
  • MS/MS
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13
Q
  • Reacciones para identificar el N-t
  • Espectrofotometría de masas
A

Secuenciación de proteínas

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14
Q

Reactivo de Sanger

A

2,4-dinitro-fluoro-fenilo

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15
Q

Empleada en secuenciadores automáticos

A

Degradación de Edman

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16
Q

Reactivo de Edman

A

Fenilisotiocianato

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17
Q

Con la degradación de Edman se puede hidrolizar la proteína original y realizar la secuenciación de cada fragmento, V/F

A

Verdadero

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18
Q

Reactivo de Edman

A

Fenilisotiocianato

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19
Q

Los secuenciadores automáticos solo pueden secuenciar los primeros 20 aminoácidos del extremo C-t, V/F

A

Falso, sólo pueden secuenciar los ~40 primeros aminoácidos del extremo N-t

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20
Q

La secuencia de una proteína es única

A

Huella digital de la proteína

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21
Q

Una proteína al ser cortada origina:

A

un patrón peptídico específico

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22
Q

Los valores exactos del conjunto de las masas moleculares de los péptidos es la representación única de:

A

La estructura primaria de una determinada proteína

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23
Q

Información bidimensional que representa la abundancia de los diferentes tipos de iones en función de la relación masa/carga de cada uno de ellos

A

Espectro de masas

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24
Q

El espectro de masas evidencia la relación masa/carga (m/z) de los péptidos analizados y se convierte en:

A

una huella digital de la proteína analizada

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25
Q

Componentes básicos de la espectrometría de masas

A
  1. Sistema de ionización
  2. Analizador de masas
  3. Detector de iones
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26
Q
  • Vaporización e ionización a partir de moléculas neutras
  • Requieren muy poca cantidad de muestra
A

Sistema de ionización

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27
Q

Separación de los iones en función de su relación masa/carga eléctrica, usando campos electromagnéticos en el vacío

A

Analizador de masas

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28
Q

Detección de los iones formados y registro adecuado de la información

A

Detector de iones

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29
Q

El analizador de masas permite deducir la masa de la molécula con mucha precisión, V/F

A

Verdadero

30
Q

Para muestras en fase sólida

A

MALDI

31
Q

Para muestras en fase liquida

A

ESI

32
Q

Analizadores de masas

A
  • TOF (Time of flight)
  • TOF-TOF
  • Trampa de iones tridimensional
  • Q (Quadrupolo)
33
Q

La muestra de iones se acelera antes de entrar al tubo de TOF, V/F

A

Verdadero

34
Q

TOF-TOF
El aislamiento no funciona cuando el espectro está:

A

demasiado congestionado

35
Q

Para una energía determinada, los iones más pesados se desplazan más lento, el tiempo que tardan en atravesar el tubo nos dice su masa

A

TOF

36
Q

Se puede abrir y cerrar rápidamente la compuerta de paso entre el primer tubo y el TOF tube

A

TOF-TOF

37
Q

Los iones son atrapados aplicando una radiofrecuencia en la dirección radial y un potencial continuo repulsivo en la lente de salida

A

Trampa de iones tridimensional

38
Q

Funciona como un verdadero filtro de masas

A

Quadrupolo

39
Q

En la trampa de iones, después de que se acumulan, los iones salen de la trampa mediante un voltaje auxiliar. V/F

A

Verdadero

40
Q

El quadrupolo se compone de:

A

4 barras metálicas de sección circular o hiperbólica, rectas y paralelas

41
Q

En el quadrupolo se aplica un potencial constante V que origina:

A

un movimiento lateral oscilante de los iones

42
Q

Es una técnica de estado único que proporciona iones en pulsos que se adaptan mejor a la EM de tiempo de vuelo

A

MALDI

43
Q

Es una técnica de solución que proporciona un flujo continuo, ideal para quadrupolo, trampas de iones, etc

A

ESI

44
Q

Esencialmente 2 espectrómetros en tandem

A

MS/MS

45
Q

Se detecta el flujo iónico, se amplifica y se transmite a la computadora, donde se registra en forma de un espectro de masas

A

Detección de iones e interpretación

46
Q

Qué hay en el eje de las abscisas (x)

A

La masa de los iones

47
Q

Qué hay en el eje de las ordenadas (y)

A

La intensidad (abundancia) de los iones

48
Q

El espectro de masas evidencia:

A

el número de componentes en la muestra y el peso molecular de cada componente

49
Q

En la interpretación se pueden determinar:

A
  • Cofactores unidos
  • Iones metálicos
  • Modificaciones covalentes
50
Q

Método para determinar la estructura tridimensional de una macromolécula mediante el análisis del patrón de difracción de los rayos x por un compuesto cristalino

A

Cristalografía de rayos x

51
Q

Determina la separación de los átomos en una red cristalina midiendo las ubicaciones de manchas producidas en una película fotográfica por un haz de rayos x difractado

A

La cristalografía de rayos x

52
Q

Distancia mínima a la cual el equipo puede mostrar 2 puntos como entidades separadas

A

Resolución

53
Q

La resolución depende de:

A

La longitud de onda de la luz

54
Q

A menor longitud de onda de la luz, mayor resolución. V/F

A

Verdadero

55
Q

Un haz de luz de una longitud de onda determinada no puede utilizarse para examinar detalles estructurales más pequeños que su propia longitud de onda (V o F)

A

Verdadero

56
Q

Distancia entre los puntos que resuelven

A
57
Q

Los rayos x tienen longitudes de onda comparables a

A

Las distancias atómico (0.1 nm) - moleculares (10 nm = 1x10^9 m) a 10 picometros (1x10^-12 m)

58
Q

Cómo se producen los rayos X

A

al someter una carga eléctrica a una aceleración (lanzar electrones sobre un metal)

59
Q

¿Los electrones de las proteínas emiten rayos X?

A

Si

60
Q

Los electrones oscilan (se aceleran) conforme pasa la onda. V/F

A

Verdadero

61
Q

La emisión de los electrones es en una sola dirección. V/F

A

Falso, es en todas direcciones

62
Q

Las emisiones de varios electrones experimentan interferencia en diferentes direcciones (V o F)

A

Verdadero

63
Q

En la pantalla aparece una mancha

A

Interferencia constructiva

64
Q

En la pantalla no hay señal

A

Interferencia destructiva

65
Q

Regiones brillantes

A

interferencias constructivas

66
Q

Regiones oscuras

A

interferencias destructivas

67
Q

La amplitud de las ondas se incrementa cuando:

A

se encuentran en fase

68
Q

En el patrón de difracción, veremos en la pantalla regiones brillantes y regiones oscuras en un patrón complicado que no pueden verse en una lente, pues tienen que:

A

ser interpretado por una transformación matemática

69
Q

En el patrón de difracción, veremos en la pantalla

A

regiones brillantes y regiones oscuras

70
Q

Las distancias de las manchas son:

A

Inversamente proporcional a las distancias en la red real

71
Q

En la degradación de Edman se obtiene:

A

feniltiohidantoína del aminoácido N-terminal y el resto del péptido queda intacto.

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