HC 6.6 Zuurbase evenwicht en transport van bloedgassen Flashcards

1
Q

Waarom draagt Hb niet bij en albumine wel aan de oncotische druk (colloïd osmotische druk) van bloed?

A

Oncotische druk = druk die veroorzaakt wordt door eiwitten, die een aanzuigende kracht hebben. Hemoglobine zit in de erytrocyten en draagt dus niet bij aan de oncotische druk van het bloedplasma. Albumine zit in het plasma dus die draagt wel bij.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Wat is het verbruik van zuurstof in het lichaam en hoeveel kan er per min worden getransporteerd in arterieel bloed?

A

O2 verbruik: 250 ml/min: Er kan maar 3 ml zuurstof per liter bloed opgelost worden, met ongeveer 5L bloed in je lichaam kan er 15 ml/min zuurstof worden getransporteerd in arterieel bloed.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Wat is de productie van koolstofdioxide in het lichaam en hoeveel kan er per min worden getransporteerd in veneus bloed?

A

CO2 productie: Bij het verbruiken van 250 ml/min zuurstof wordt er 200 ml/min CO2 geproduceerd: Er wordt 33 ml per liter bloed CO2 opgenomen en er is dan 165 ml/min CO2 opgelost in veneus bloed.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

De extractie van O2 in het lichaam is niet volledig, leg uit.

A

De extractie van O2 in het lichaam is iet volledig. In de arteriën is er een pO2 van 100 mmHg, terwijl dit in de venen nog steeds 40 mmHg is.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Wat gebeurt er met de afname van de pCO2 in de longen? Is dat veel of weinig?

A

Bij CO2 is dit respectievelijk 40 en 46. In de longen wordt de pCO2 dus maar verminderd met 6 mmHg. Dit wil zeggen dat er maar een kleine hoeveelheid van het opgeloste CO2 wordt afgegeven in de longen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hoe kunnen deze grote hoeveelheden CO2 en O2 toch worden vervoerd?

A

Om toch deze hoeveelheden te kunnen transporteren, wordt gebruik gemaakt van het eiwit Hb dat in de erytrocyten zit.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hoeveel zuurstof kan er maximaal vrij in het bloed worden opgelost? En waarom kan er toch meer worden opgelost?

A

Er kan maximaal 3 ml zuurstof vrij in het bloed opgelost worden. Gelukkig zijn er stoffen zoals Hb, die een binding aan kunnen gaan met O2. Hierdoor kan er meer O2 worden getransporteerd dan alleen die 3 ml.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hoeveel zuurstof kan er getransporteerd worden in het bloed door beide mechanismen samen?

A

Beide mechanismen bij elkaar resulteert in 200 ml/L opgeloste O2 in het bloed.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Hoeveel procent van het opgeloste zuurstof is er afgegeven aan het lichaam?

A

Het bloed dat via de vena cava het hart weer binnen komt, heeft een pO2 van 40 mmHg. In de figuur is te zien dat 25% van al het opgeloste O2 dan is afgegeven in het lichaam.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Met hoeveel ml zuurstof per liter komt die 25% overeen?

A

De 25% komt overeen met 50 ml O2 per liter wat correspondeert met 250 ml O2 per 5 liter bloed. Zo heb je precies genoeg O2 afgegeven in rust.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Tot hoe ver kan de pO2 dalen bij inspanning in een veneus vat?

A

Bij inspanning kan de pO2 in een veneus vat dalen tot 20 mmHg om aan al het O2 behoefte te voldoen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Wat is de verhouding tussen de pO2 en de binding tussen Hb en zuurstof?

A

Hoe hoger de pO2 hoe meer zuurstof er gebonden is aan Hb.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Wat is hemoglobine? En waaruit bestaat het?

A

Het hemoglobine is een rood eiwit, waarvan de concentratie in een erytrocyt heel hoog is. Het is een tetrameer en bestaat meestal uit twee alfa en twee bèta subunits (α- en β-globines).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Waaruit bestaan de subunits van hemoglobine? En hoe binden de subunits zuurstof?

A

In elke subunit zit een heemgroep met een Fe2+-ion/ferro-ion (bij Fe3+-ionen/ferri-ionen is hemoglobine niet werkzaam). Dit ferro-ion bindt O2 zonder dat er oxidatie plaatsvindt, zo kan één erytrocyt vier O2-ionen vervoeren: oxygeneren. Als O2 heeft gebonden aan Hb: oxy-Hb.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Welke soorten hemoglobine zijn er?

A

Er zijn drie soorten hemoglobine namelijk: normaal HbA1 = α2β2 (97%), HbA2 = α2δ2 (2%) en foetaal HbF = α2γ2 (1%). HbA2 bevat twee deltagroepen in plaats van bètagroepen. HbF bevat twee γ-subunits in plaats van de normale bèta-subunits in Hb.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Wat is HbF?

A

HbF is foetaal hemoglobine, komt amper voor bij volwassen en bindt zuurstof beter dan HbA1. Hierdoor geeft het moeilijker O2¬ af aan de spieren.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hoeveel valenties heeft ijzer?

A

6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Hoe ziet een heemgroep eruit?

A

Vier van de zes valenties van ijzer worden gebruikt om het ijzer in de porphyrine ring te binden, met ijzer ventraal gelegen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Wat bindt er aan de vijfde en zesde valentie van ijzer in een heem molecuul?

A

Aan de vijfde valentie bindt het globine eiwit. De zesde valentie wordt gebruikt om zuurstof te binden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hoe bindt zuurstof aan ijzer in hemoglobine? En hoe komt dat?

A

Zuurstof bindt onder een (niet optimale) hoek aan het ijzer in hemoglobine. Als deze binding wel onder een ideale hoek (rechtstandig) zou zijn, zou zuurstof nooit meer los komen van hemoglobine en dus ook niet aan weefsels kunnen worden afgegeven. Door de niet optimale bindingshoek als gevolg van een allosterische hindering door de histidine groep wordt de affiniteit van O2 veel lager en kan het weer afgegeven worden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Waarom bindt CO beter aan Hb dan O2?

A

Koolmonoxide kan veel efficiënter binden (250x beter) aan de ijzergroep, omdat deze veel kleiner is. Ervaart minder hinder van de histidine groep en kan dus rechtstandiger binden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Wat is het verband tussen de pO2 en de loslating van zuurstof door hemoglobine?

A

Bij een lagere pO2 neemt de binding van O2 aan Hb af. Zuurstof wordt makkelijk losgelaten op de plaatsen waar dat nodig is en waar weinig zuurstof aanwezig is. Hierbij is sprake van een sigmoïdaal verband (S-vormige grafiek)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Waar komt myoglobine voor en wat is het?

A

In spieren komt myoglobine voor. Dit is eigenlijk één bèta subunit van hemoglobine, maar dan in losse vorm en kan indien nodig als zuurstofreservoir een functie hebben. Het is een monomeer. Het kan eveneens zuurstof binden, maar gaat een sterkere binding aan met zuurstof dan hemoglobine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Wat zijn eigenschappen van myoglobine?

A

Myoglobine is niet allosterisch en heeft een hyperbool verband tussen de zuurstofspanning en -binding.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Waarom bindt myoglobine sterker aan zuurstof dan hemoglobine?

A

Als een subunit van hemoglobine aan zuurstof wilt binden, dan moet die subunit een conformatie ondergaan. Myoglobine (monomeer) bindt zuurstof veel sterker dan hemoglobine, omdat de conformatie veel makkelijker verloopt.

26
Q

Waarom is myoglobine niet geschikt voor de bloedsomloop? En wat is daarom de functie van myoglobine?

A

Voor het loslaten van zuurstof door myoglobine moet de pO2 veel lager zijn dan bij hemoglobine. Myoglobine zou dus niet geschikt zijn in de bloedsomloop en kent dan ook de functie van zuurstofopslag in plaats van zuurstoftransport.

27
Q

Waarom is er verschil in affiniteit tussen myoglobine en hemoglobine?

A

Dit verschil in affiniteit tussen een monomeer (myoglobine) en een tetrameer (hemoglobine) komt door de allosterische eigenschap van hemoglobine. Als zuurstof is gebonden aan hemoglobine, is er sprake van de R-vorm. Na binding van een zuurstof molecuul bindt het volgende molecuul makkelijker. Als er geen zuurstof is gebonden, verkeert het hemoglobine zich in de T-vorm. Er is dus een vormverandering van de heemgroep, die wordt doorgegeven aan de andere subunits.

28
Q

Waar is de vorm van hemoglobine van afhankelijk?

A

De vorm waarin hemoglobine verkeerd, is afhankelijk van 2,3-BPG. Als dit bindt aan hemoglobine wordt zuurstof vrijgegeven. De reactie tussen hemoglobine en 2,3-BPG is als volgt: Hb(O2)4 + 2,3-BPG <–> deoxyHb-BPG + 4 O2

29
Q

Wat is 2,3-BPG?

A

2,3-BPG is 2,3-difosfoglyceraat. Dit is een negatief geladen zuur die een product vormt uit een zijtak van de glycolyse. De stof 2,3-BPG kan worden gemaakt uit 1,3-BPG dat vrijkomt in de glycolyse.

30
Q

Wat is de verhouding tussen 2,3-BPG en Hb in een erytrocyt?

A

In de erytrocyt is de hoeveelheid 2,3-BPG ongeveer gelijk aan de hoeveelheid hemoglobine.

31
Q

Wat gebeurt er als de pO2 daalt met 2,3-BPG?

A

Zodra de pO2 daalt en er zuurstof moet worden vrijgegeven bindt 2,3-BPG aan de hemoglobine. 2,3-BPG zorgt voor verlaging van de zuurstofbinding aan hemoglobine. Wanneer 2,3-BPG gebonden is, verschuift het evenwicht naar rechts, dit leidt tot meer zuurstof afgifte.

32
Q

Waar zorgt 2,3-BPG voor?

A

Het sigmoïdale verband van de pO2 en de binding aan hemoglobine wordt met name veroorzaakt door 2,3-BPG.

33
Q

Waar is de daling van de affiniteit van hemoglobine van afhankelijk?

A

Een daling van de affiniteit van hemoglobine is dus afhankelijk van pO2 en 2,3-BPG.

34
Q

Wat is het Bohr-effect?

A

Bij inspanning hebben spieren meer zuurstof nodig, waardoor de pO2 daalt en de koolstofdioxide productie zal stijgen. Bij een lagere pO2 is er sprake van een hogere pCO2 en een zuurdere omgeving, waardoor de bindingsaffiniteit voor zuurstof aan hemoglobine ook vermindert: Bohr-effect.

35
Q

Wat ontstaat er als CO2 bindt aan Hb?

A

Als CO2 bindt aan hemoglobine is er sprake van carbaminohemoglobine.

36
Q

Waar bindt CO2 aan hemoglobine? En wat is hiervan het gevolg?

A

CO2 bindt op een andere plaats aan Hb, wat leidt tot een vormverandering. De affiniteit voor O2 daalt hierdoor. De bindingscurve van O2 verschuift hierdoor naar rechts, want wanneer hemoglobine een binding aangaat met een ander molecuul, zal er meer O2 afgegeven worden. De verzuring helpt dus om extra zuurstof vrij te maken uit hemoglobine.

37
Q

Hoe bevindt koolstofdioxide zich in de bloedbaan?

A

Van alle koolstofdioxide in het bloed is slechts 10% opgelost in de bloedbaan, komt 69% voor als bicarbonaat (HCO3-) en is 21% eiwitgebonden (carbamino-).

38
Q

Wat is de reactie voor het ontstaan van bicarbonaat in het bloedplasma?

A

CO2 + H2O <–> H2CO3 <–> H+ + HCO3-

39
Q

CO2 + H2O <–> H2CO3 <–> H+ + HCO3-
Wat kun je zeggen over deze reactie? En wat is hiervoor de oplossing?

A

Deze reactie verloopt te langzaam om de grote hoeveelheid geproduceerde koolstofdioxide weg te voeren in het bloed in de vorm van bicarbonaat. In de erytrocyt zit een enzym: koolzuuranhydrase, die deze reactie katalyseert. De reactie die verloopt onder invloed van koolzuuranhydrase is: CO2 + OH- <–> HCO3-

40
Q

Wat gebeurt er met de CO2 die wordt opgenomen door de erytrocyt?

A

Wordt omgezet tot carbaminohemoglobine of wordt omgezet tot dicarbonaat.

41
Q

Wat gebeurt er met het dicarbonaat dat is ontstaan in de erytrocyt?

A

Het bicarbonaat dat op deze wijze ontstaat in de erytrocyt wordt via een exchanger verwisselt met Cl-, zodat de bicarbonaat niet ophoopt in de erytrocyt (wat de reactie van koolzuuranhydrase remt) en de elektronegativiteit in de erytrocyt niet wordt verstoord.

42
Q

Hoe komt er OH- voor de koolzuuranhydrase vrij en wat gebeurt er met de H+?

A

Voor ieder OH¬- die wordt gebruikt voor de reactie komt er ook een H+ in de cel (vanuit H2O). Deze wordt weggevangen door binding aan de hemoglobine. Binding van H+ aan hemoglobine zorgt dat hemoglobine zuurstof loslaat. Daardoor komt O2 vrij in het weefsel waardoor CO2 geproduceerd wordt.

43
Q

Wat is de verhouding tussen CO2 productie en zuurstof?

A

Hoe meer CO2 er geproduceerd wordt, des te meer O2 er vrijkomt.

44
Q

Wat zijn voorbeelden van verworven aandoeningen die de gastransport verstoren?

A

Anemie, CarboxyHb en MetHb

45
Q

Wat is anemie?

A

Anemie (hemolytisch/erytropoëtisch) = bloedarmoede. Hierbij is er een verminderde O2-capaciteit, is het aantal erytrocyten verminderd, maar is het Hb normaal.

46
Q

Wat is carboxyHb?

A

CarboxyHb = vergiftiging door koolmonoxide (bindt 250x sterker aan Hb dan O2). Dit zorgt er niet alleen voor dat zuurstof niet meer kan binden, maar ook dat het zuurstof dat nog wel kan binden moeilijker los laat.

47
Q

Wat is MetHb?

A

MetHb = oxidatie van Fe2+ naar Fe3+. Aan MetHb kan geen zuurstof binden.

48
Q

Hoe ziet een druk-volume grafiek eruit bij iemand met anemie?

A

Bij iemand met anemie is in de druk-volume grafiek net als in de normale toestand een sigmoïdaal verband te zien. Dit verband ligt echter lager dan de normale lijn.

49
Q

Hoe ziet een druk-volume grafiek eruit bij iemand met carboxyhemoglobine?

A

Bij carboxyhemoglobine is een afwijkende vorm te zien, waarbij zuurstof moeilijker wordt afgegeven dan normaal. De vorm is niet meer sigmoïdaal, maar hyperbool. Hierdoor zou de pO2 moeten dalen naar ongeveer 10 mmHg (in plaats van 40 mmHg) om zuurstof af te geven.

50
Q

De niet werkzame hemoglobine variant MetHb wordt altijd wel een beetje gevormd. Hoe kan dit ongedaan worden gemaakt? En wanneer werkt dit niet goed genoeg?

A

Met NADH en MetHb-reductase kan dit weer ongedaan worden gemaakt. Bij een vergiftiging met een stof die de oxidatie van hemoglobine stimuleert, is MetHb-reductase niet snel genoeg.

51
Q

Wat zijn voorbeelden van aangeboren afwijkingen aan de gasuitwisseling?

A

Sikkelcelanemie en thalassemia.

52
Q

Wat is sikkelcelanemie?

A

Afwijkend β-globine (sikkelcelanemie HbS (Glu6Val)). Zorgt in een O2-arme omgeving ervoor dat de Hb moleculen aan elkaar klippen en de erytrocyt van vorm veranderd en de capillairen netwerken verstoord. Dit leidt tot O2-crisis in perifere weefsels.

53
Q

Wat is thalassemia?

A

Ontbreken van β-globine (β-Thalassemia) of α-globine (α-Thalassemia). Hierbij is de balans tussen alfa en bèta verstoord. Met als gevolg ineffectieve erythropoiesis en haemolysis met daarmee minder O2-transport capaciteit. Als er door een genetisch defect te weinig β-globines worden gemaakt, kan het voorkomen dat het hemoglobine uit enkel twee α-globines bestaat. Hierdoor wordt de vorm van de erytrocyten afwijkend en worden de eyrtrocyten sneller afgebroken. Hierdoor ontstaat er een tekort aan erytrocyten wat anemie-achtige klachten veroorzaakt.

54
Q

Wat is de pH? en waarmee hangt deze samen?

A

De pH is een bloedgaswaarde, omdat deze samenhangt met de [CO2]. Voor iedere bicarbonaat die ontstaat als CO2 zich in water bevindt, ontstaat er ook een H+.

55
Q

Hoe kun je de pH berekenen?

A

De pH kan je berekenen met de Henderson-Hasselbalch vergelijking. Deze is als volgt: pH = pKa’ + 10log([HCO3-]/[CO2]).

56
Q

Wat monitoren de perifere chemosensoren? Waar bevinden ze zich?

A

De perifere chemosensoren die de ademhaling regelen, monitoren de pO2 (vooral die), pCO2 en pH. Deze bevinden zich in de aortaboog en in de bifurcatie van de a. carotis en worden goed doorbloed.

57
Q

Hoe werken de perifere chemosensoren?

A

Bij een prikkeling van de glomus cellen door een verlaging van de pO2 worden de kaliumkanalen geremd, waardoor er prikkels richting het centrale zenuwstelsel gaan. De gevoeligheid van deze cellen neemt wel toe als de pH daalt en de pCO2 toeneemt, dan gaan ze eerder signalen doorgeven.

58
Q

Wat meten de centrale chemosensoren?

A

De centrale chemosensoren in de hersenstam meten alleen de pCO2, omdat de bloed-hersenbarrière alle ionen tegenhoudt. CO2 kan wel diffunderen. De pCO2 zorgt namelijk voor een verandering van de pH in het hersenvocht dat kan worden gemeten door de chemoreceptoren.

59
Q

Hoe presenteren ademhalingsstoornissen zich?

A

Afwijkingen als hypo- en hyperventilatie zijn in eerste instantie niet direct terug te zien als verandering in de pO2, maar vooral als een verandering in de pCO2 en pH. Het handhaven van de pCO2 en de pH zijn daarom in eerste instantie belangrijker om constant te houden.

60
Q

Waar heeft een respiratoire stoornis invloed op en welke stoornissen zijn er?

A

Een respiratoire stoornis heeft invloed op de pCO2.
- Hypoventilatie: arterieel pO2 daalt, pCO2 stijgt en pH daalt: respiratoire acidose
- Hyperventilatie: pO2 stijgt, pCO2 daalt en pH stijgt: respiratoire alkalose.