regulation Flashcards
b. Les inhibiteurs chimiques irréversibles
Se lient de façon covalente à un groupement fonctionnel
indispensable à l’activité catalytique
Inhibition irréversible
b. Les inhibiteurs chimiques irréversibles
Exemple : Pénicilline= antibiotique
Liaison covalente avec résidu sérine de l’enzyme
de synthèse de la paroi bactérienne (glycoprotéine
transpeptidase)
Blocage de la synthèse de la paroi bactérienne
Lyse bactérienne
- LES EFFECTEURS CHIMIQUES
c. Les activateurs chimiques
Les activateurs se fixent sur l’enzyme et/ou augmentent
l’activité;
* Ils peuvent augmenter l’affinité (KM ) ou
augmenter l’activité maximum
* Ils peuvent être réversibles
– « A » se fixe par liaison faible (phénomène instantané)
* Ils peuvent être irréversibles
– « A » se fixe par liaison covalente (phénomène lent)
- effecteur allosterique Structure et mode d’action
Les protomères
` Site actif
Site régulateur
E polymérique: leur structure quaternaire est
composée de plusieurs chaines d’AA qui forment des
sous unités appelées protomères,
Les protomères occupent des positions équivalentes,
et présentent une symétrie les uns par rapport au autres,
Sur chaque protomère deux sites fonctionnels:
Site actif, qui fixe S et le transforme en P
Site régulateur où se fixe l’effecteur allostérique
de façon réversible
Rôles des E Allostériques:
Grande sensibilité des E Allo aux variations de [S] et
[Effecteur]
Rôle régulateur des voies métaboliques: l’E
Allostérique catalyse la première réaction limitante
d’une voie métabolique, Permettant l’adaptation du
métabolisme aux besoins de la cellule
effet coopératif
[S] diminue pas de transformation de S en P
[S] augmente V augmente:
effet coopératif = fixation de S sur un protomère
favorise la fixation de S sur la protomère suivant
augmentation de l’affinité
zone de saturation V
max
Courbe V
Courbe V = Fct (S) Forme sigmoïde en S