peptide Flashcards
Un peptide est
une molécule formée d’un enchaînement d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques (liaison amide).
Liaison peptidique = réaction entre la fonction -COOH du 1er AA et la fonction –NH2 du 2ème AA avec élimination d’eau. C’est une liaison covalente.
Une molécule de :
o Deux AA =
o Trois AA =
o Quatre AA =
o Moins de 10 AA (< 10 AA) = -
o Moins de 100 AA (entre 50 à 100) =
De plus de 100 AA (> 100 AA) =-
dipeptide
tripeptide
tetrapeptide
oligopeptide
peptide
proteine
Un peptide (une protéine) commence par l’AA…………. et se termine par l’AA
dont le NH2 est libre (AA Nt) c’est le AA N° 1 toujours placé à gauche,
dont le COOH est libre (AA Ct) toujours placé à droite
La liaison peptidique est
o Un peptide possède de nombreux groupements
existe sous de nombreuses formes ioniques différentes,
Les peptides (sauf les di et les tripeptides mise en evidence
est hydrolysable en milieu acide concentré et à chaud.
groupements ionisables libres (extrémités N et C terminales, groupements ionisables des radicaux R)
existe sous de nombreuses formes ioniques différentes, il possède un pHi.
par la réaction du biuret (complexe violet avec les ions cuivriques en milieu alcalin
Hydrolyse acide ( HCl 6 mol.L-1, 24h à 72h, 110°C) pour couper les liaisons peptidiques
(! l’hydrolyse acide détruit le tryptophane)
o Pour détecter la tryptophane, on pratique une hydrolyse
alcaline (NaOH 4N à 100 °C) pendant 4 à 8 h
o Identification et dosage des AA par chromatographie
échangeuse d’ions, on sépare les différents AA qui sont dosés dans l’effluent de la colonne par réaction à la ninhydrine.
Structure primaire: séquence des AA dans une chaine polypeptidique
Structure secondaire: repliement de petits segments contigus de 3 à 30 résidus du polypeptide en unités géométriquement ordonnées
Structure tertiaire: assemblage des unités de structure secondaire en unités fonctionnelles de plus grande taille.
Structure quaternaire: fait réfèrence au nombre et aux types d’unités polypeptidiques des protéines oligomériques, ainsi qu’à leur agencement spatial
II. STRUCTURE DES PROTÉINES
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06/10/2020
II. STRUCTURE DES PROTÉINES
1. LA STRUCTURE PRIMAIRE OU STRUCTURE COVALENTE
. LA STRUCTURE PRIMAIRE OU STRUCTURE COVALENTE
La structure primaire ou structure covalente d’une protéine correspond à l’ordre d’enchaînement des acides aminés, reliés entre eux par des liaisons peptidiques (covalentes)
La séquence commence par l’AA Nt et se termine par l’AA Ct, cette succession correspond au sens de la traduction de la protéine
Structure primaire
La structure primaire inclus aussi les ponts disulfures
C’est la seule structure qui est génétiquement codée, les autres niveaux structuraux dérivent de modification post traductionnelle de la structure primaire
Toutes les protéines passent par ce stade, certaines vont connaitre des modifications à l’origine de formes plus compliquées alors que d’autres sont fonctionnelles à ce stade qui constituera leur forme définitive.
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 2. STRUCTURE SECONDAIRE
Résulte de l’organisation spatiale de la chaine polypeptidique grace à l’établissement de liaisons hydrogènes entre des acides aminés loins les uns des autres dans la structure primaire.
Ces liaisons hydrogènes s’établissent entre CO d’un acide aminé et NH d’un autre plus loin.
Deux types de structures secondaires sont mis en évidence : o Structure en hélice α
o Structure en feuillet plissé β
Structure hélicoidale en hélice α
Le polypeptide initiale s’enroule en une structure hélicoïdale stabilisée par des liaisons hydrogènes qui s’établissent à l’intérieur de la chaine entre l’oxygène d’un groupement carboxylique -C=O et l’hydrogène d’un groupement aminé –NH
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 2. STRUCTURE SECONDAIRE
Structure hélicoidale en hélice α
Les chaînes latérales des résidus des AA se projettent vers l’extérieur
Les hélices α rencontrées dans les protéines sont généralement droites (orientés dans le sens des aiguilles d’une montre).
Asp, Glu, Arg, et Lys stabilisent la structure en hélice α Pro entraine sa rupture
Liaison hydrogène entre C=0 d’une liaison peptidique i avec l’atome d’hydrogène (N-H) de la liaison peptidique (i+4)
StructureFeuilletβ
Les liaisons hydrogènes des atomes d’oxygène (C=0) et d’hydrogène (N-H) d’une liaison peptidique s’établissent non plus sur une portion continue de la chaîne peptidique mais entre des segments différents qui peuvent appartenir à la même chaîne ou à des chaînes différentes. C’est la structure en feuillets β (feuillets plissés) correspondant à une structure en zig zag étirée.
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 2. STRUCTURE SECONDAIRE
o StructureFeuilletβ
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 2. STRUCTURE SECONDAIRE
o StructureFeuilletβ
Le sens peptidique des deux brins adjacents peut être:
Identique de même orientation, les feuillets sont dits parallèles Contraire, d’orientation opposée, les feuillets sont dits antiparallèles.
Les brins antiparallèles sont les plus stables
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 3. STRUCTURE TERTIAIRE
c’est l’agencement dans l’espace des différents éléments secondaires.
La chaine se replie sur elle- même pour donner la forme la plus stable possible avec un nombre élevé de liaisons faibles ce qui lui donne un aspect globulaire. Elle met en relation les résidus éloignés dans la structure primaire
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 3. STRUCTURE TERTIAIRE
Les interactions permettant de maintenir cette forme globale spécifique de la protéines peuvent être de différentes natures:
o liaisoncovalente:pontdisulfure
o liaisons ioniques entre groupements chargés de signe opposé
o interactions électrostatiques type liaisons hydrogène
o Interactions hydrophobes ou forces de Van der Waals entre
groupes apolaires
I. STRUCTURE DES PROTÉINES 3. STRUCTURE TERTIAIRE
o Les chaines latérales polaires des résidus
I. STRUCTURE DES PROTÉINES 3. STRUCTURE TERTIAIRE
o Les chaines latérales polaires des résidus (R) des AA s’orientent vers la surface de la protéine, alors les chaines latérales apolaires sont dirigées vers l’intérieur pour fuir l’eau
o La structure tertiaire détermine et assure les fonctions biologiques d’une protéine. Tout traitement déstabilisant cette structure supprime la fonction biologique de la protéine : on parle d’une dénaturation
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 4. STRUCTURE QUATERNAIRE
beaucoup de protéines sont formées de sous unité +/- identiques, unies par des liaisons faibles (Interaction hydrophobe, liaisons hydrogènes, liaisons ioniques) et présentant une symétrie.
o La protéine entière = Oligomère ou polymère
o Une sous unité = Protomère ou Monomère
o La structure quaternaire est nécessaire à l’activité de ces
protéines
II. STRUCTURE DES PROTÉINES 4. STRUCTURE QUATERNAIRE
Exemple: l’hémoglobine humaine normale de l’adulte est formée de 2 chaines peptidiques α et de 2 chaines peptidiques β qui constituent 4 sous unités
Une modification structurale de l’une des sous unité, retentit sur la structure tertiaire de toute la protéinedes anémies
I. STRUCTURE DES PROTÉINES 6. DENATURATION DES PROTEINES
I. STRUCTURE DES PROTÉINES 6. DENATURATION DES PROTEINES
C’est la perte de la conformation des protéines par ruptures des liaisons secondaires.
La dénaturation est le plus souvent irréversible et entraine la perte de l’activité biologique de la protéine.
Elle peut être causée par de nombreux agents physiques et chimiques: chaleur, les pH extrêmes, détergents anioniques (SDS), urée et sels de guanidine
