coenzyme Flashcards
Coenzymes métalliques
Coenzymes métalliques sont de nature inorganique
Héxokinase : Mg++
Carboxypeptidas : Zn++
Succinodéshydrogénase = Fe
Tyrosine hydroxylase : Cu++
Coenzymes
tétrapyroliques
De nature organique,
Structure identique ou voisine de celle de l’hème de l’hémoglobine,
Contient des ions métalliques en particuliers le fer, sous forme Fe2+, Fe 3+,
Interviennent dans les réactions de transferts d’électrons, Coenzymes des cytochromes, de la catalase, de la peroxydase.
Gp
Groupements prosthétiques
Coenzyme lié à l’Apoenzyme par une liaison covalente
Cos
Cosubstrat
Coenzyme lié à l’Apoenzyme par une liaison faible
Site actif
Région privilégiée de la protéine de l’enzyme intervenant dans la réaction
Constituée de quelques AA, pouvant être très éloignés dans la structure primaire de la protéine, mais se trouvant rapprochées dans l’espace grâce aux repliements qui maintiennent la structure de l’E
site actif
Localisé au fond d’une poche de la zone interne hydrophobe de la protéine où les échanges électroniques avec le substrats peuvent se réaliser aisément.
enzyme fonctionnement
- Fonctionnement d’un enzyme
Accélération de la vitesse de la Réaction, équilibre atteint plus rapidement
E ne modifie pas l’équilibre final de la réaction, ne modifie pas la direction de cette réaction. Il permet simplement d’atteindre l’équilibre plus rapidement qu’en absence d E
Réaction scindé en des Rt partielle
E+S ES EP E+P
E fixe S au niv du centre actif, formation d’un complexe instable, avec activation de S qui devient plus apte à réagir = activation de S
S se transforme en P , lié à l’E dans le complexe EP Libérations de P, régénération de E intacte
Glc-6P-deshydrogenase maladie
anémie hémolytique
Enzyme = produit d’expression d’un gène ( ou plus)
Exception:
Ribozymes = ARN ribosomique, dotées d’activité d’endonucléase
