L'HÉMOGLOBINE

Question 1

Q1 : Quelle est la variante d’hémoglobine la plus prévalente (chez l’adulte) ?

Q2 : QSJ ? Je suis un tétramère, la combinaison de 4 chaînes polypeptidiques.

Answer 1

Q1 : Hémoglobine A

Q2 : la globine

Question 2

🛑Expliquer la relation entre la globine, l’hème, l’oxygène et le fer dans la structure de l’hémologobine.

Answer 2

4 chaînes polypeptidiques se combinent pour former la globine.

Chacune de ces 4 chaînes est attachée une molécule d’hème.

L’hème, une structure plate, comporte en son centre un atome de fer (fe2+). Cet atome se fixe à 1 molécule d’oxygène.

Question 3

Q1 : Combien de molécules d’oxygène peut-on mettre sur chaque molécule d’hémoglobine ?

Q2 : VF ? L’hémoglobine fixe le CO2 sur les atomes de fer.

Answer 3

Q1 : 4

Q2 : FAUX
sur des groupements aminés latéraux de la globine

Question 4

Q1 : Quelles sont les 4chaînes composant l’hémoglobine A ?

Q2 :Quelles sont les 4chaînes composant l’hémoglobine F ?

Answer 4

• 2 chaînes alpha
• 2 chaines beta

Q2 : alpha 2-gamma 2.

Question 5

Lequel de ces énoncés décrit la structure PRIMAIRE de l’hémoglobine ?

A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.

B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.

C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.

D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.

Answer 5

C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.

Question 6

Lequel de ces énoncés décrit la structure SECONDAIRE de l’hémoglobine ?

A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.

B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.

C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.

D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.

Answer 6

A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.

Question 7

Lequel de ces énoncés décrit la structure TERTIAIRE de l’hémoglobine ?

A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.

B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.

C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.

D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.

Answer 7

D- Des liaisons de

nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.

Question 8

Lequel de ces énoncés décrit la structure QUATERNAIRE de l’hémoglobine ?

A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.

B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.

C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.

D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.

Answer 8

B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.

Question 9

Par qui et où est synthétisé l’hème ?

Answer 9

par qui : érythroblastes

où : moelle osseuses

Question 10

Q1 : Dans quelle structure de l’hémoglobine peut-on voir la poche de l’hème ?

a) primaire
b) secondaire
c) tertiaire
d) quaternaire

Q2 : VF ? La myoglobine a une plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine.

Answer 10

Q1 : c) tertiaire

Q2 : VRAI

Question 11

Pourquoi dit-on que l’hémoglobine doit posséder une affinité pour l’oxygène ni insuffisante ni excessive ?

Answer 11

Car elle doit capter avec la plus grande efficacité les molécules d’oxygène lors du passage du sang au poumon, mais aussi libérer avec empressement ces molécules d’oxygène lors du passage du sang dans les tissus périphériques.

Question 12

Lorsqu’une 1ère molécule d’oxygène est fixée à un groupement hème, une rotation des chaînes ___ autour des chaînes ___ se produit, avec glissement des unes sur les autres qui augmente l’affinité des groupes hème résiduels pour l’oxygène.

Ces déplacements intramoléculaires, qui surviennent au niveau des liaisons ___ entre les chaînes alpha et bêta, produisent une ___ de l’ensemble à l’état désoxygéné, et une ___ à l’état oxygéné.

Answer 12

bêta
alpha

faibles

dilatation
contraction

Question 13

🛑En bref, Qu’Est-ce que l’effet de Bohr ?

Answer 13

C’est un effet influençant l’affinité del ‘hémoglobine pour l’oxygène.

Lorsque le pH diminue (par exemple, par une hausse du CO2 -acidose), l’affinité pour l’oxygène est réduite, ce qui facilite son relargage dans les tissus

Question 14

Q1 : Quel est l’effet de l’effet de Bohr sur la courbe de saturation de l’hémoglobine ?

Q2 : La molécule 2,3-DPG peut se fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état …

a) oxygéné
b) désoxygéné

Answer 14

Q1 : Déplace la courbe vers la droite

Q2 : b) désoxygéné

Question 15

Q1 : Où dans la molécule d’hémoglobine retrouve -t-on la 2,3-DPG ?

Q2 : Quel est l’effet de la 2,3-DPG sur l’affinité pour l’oxygène ?

a) augmente
b) diminue

Answer 15

Q1 : poche centrale située entre les quatre
chaînes polypeptidiques de la globine

Q2 : b) diminue

Question 16

Q1 : Quel est l’effet de la 2,3-DPG sur la courbe de saturation de l’hémoglobine ?

Q2 : À partir de quel âge survient l’Hémoglobine A ?

Answer 16

Q1 : Déplace la courbe vers la droite
tout comme dans l’Effet de Bohr

Q2 : 6 mois jusqu’à l’âge adulte

Question 17

🛑Quelles sont les 2 conséquences physiologiques avantageuses de l’effet de Bohr ?

Answer 17

1) dans les tissus périphériques, la baisse du pH due à la captation du CO2 réduit l’affinité de l’Hb pour l’oxygène, facilitant ainsi le relargage; et,

2) au poumon, l’élimination du CO2 relève le pH, accroissant de ce fait l’affinité de l’hémoglobine pour
l’oxygène.

Question 18

Énumérer les 5 globines normales qui existent.

Answer 18

hémoglobine A
hémoglobine Gower 1 
hémoglobine Gower 2
hémoglobine A2
hémoglobine Foetale

Question 19

Q1 : VF ? À l’état normal, la synthèse des chaînes alpha et non-alpha est déséquilibrée en faveur de la chaîne alpha.

Q2 :

Answer 19

Q1 :FAUX

À l’état normal, la synthèse des chaînes alpha et non-alpha est équilibrée, de telle sorte qu’il n’y a pas d’excès relatif des unes par rapport aux autres.

Q2 :

Question 20

🛑Énumérer les 4 principales conséquences des anomalies de la biosynthèse de globine.

Answer 20

• hémoglobine instable
• déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha
• anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’Hb pour l’O2
• anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine

Question 21

Lequel de ces énoncés se rapporte à la thalassémie ?

a- hémoglobine instable

b- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha

c- anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’Hb pour l’O2

d- anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine

Answer 21

b- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha

Question 22

Lequel de ces énoncés se rapporte à l’anémie falciforme ?

a- hémoglobine instable

b- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha

c- anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’Hb pour l’O2

d- anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine

Answer 22

a- hémoglobine instable

Question 23

Concernant les troubles de l’hémoglobine, lequel ou lesquels de ces énoncés sont VRAIS ?

a) Les anomalies du taux de 2,3-DPG sont presque toujours congénitales.
b) L’hyperphosphatémie conduit ultimement à une diminution de l’affinité avec l’oxygène.
c) Les porphyrines sont des molécules précurseurs de l’hème.
d) le monoxyde de carbone possède une plus grande affinité plus grande que l’oxygène pour le fer.

Answer 23

b) L’hyperphosphatémie conduit ultimement à une diminution de l’affinité avec l’oxygène.
c) Les porphyrines sont des molécules précurseurs de l’hème.
d) L’oxyde de carbone possède une plus grande affinité plus grande que l’oxygène pour le fer.

Question 24

Qu’est-ce qu’une porphyrie ?

Answer 24

production excessive de porphyrines ou de certains de leurs précurseurs.

Question 25

🛑Quelle est la conséquence principale de l’oxydation du fer ?

Answer 25

Diverses maladies provoquent l’oxydation de l’atome de fer, qui passe de l’état ferreux (Fe ++) à l’état ferrique (Fe +++).

Cette oxydation du fer produit une forme de dénaturation de l’hémoglobine inapte au
transport de l’oxygène : c’est la méthémoglobine.

Question 26

Pour quelle raison la bilirubine libre est-elle neurotoxique?

Answer 26

Parce qu’elle est liposoluble. Ainsi, elle peut se déposer dans les substances lipidiques du système nerveux.

Question 27

🛑 Comment peut-on expliquer la forme sigmoïdale de la courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine humaine normale ?

Answer 27

La forme sigmoïdale de la courbe provient de l’interaction particulière entre les
chaînes alpha et bêta de l’hémoglobine humaine normale, notamment aux sites
de liaison de faible affinité.

Ces faibles liaisons permettent un changement dans
la configuration spatiale de la molécule d’hémoglobine selon qu’elle est plus ou moins chargée en oxygène. Plus elle se charge en O2, plus elle en est avide, alors
que plus elle libère son O2, plus elle veut s’en débarrasser, d’où la forme sigmoïdale de la courbe.

La myoglobine ou les chaînes alpha ou bêta isolées ne possèdent pas cette propriété de « respiration » du tétramère normal de l’hémoglobin-A humaine.

Question 28

Un indicateur indirect de la concentration du 2, 3-DPG érythrocytaire est la mesure de la P50 corrigée pour un pH de 7,4 une PCO2 de 40 mmHg et une température de 37°C.

Expliquez pourquoi.

Answer 28

Une fois que l’on a tenu compte de la PCO2, du pH et de la température, il ne reste, à vrai dire, pour un type donné d’hémoglobine, que le 2, 3-DPG pour influencer de façon notable la courbe de dissociation de l’hémoglobine.

À ce moment les changements de la P50 sont dans le même sens et proportionnels aux
changements de la concentration du 2, 3-DPG. Plus la concentration de DPG augmente, plus la P50 sera élevée, plus l’hémoglobine voudra se départir de son oxygène; à l’inverse, si le taux de DPG diminue, la P50 diminuera et l’hémoglobine deviendra plus avide d’oxygène (voir la figure 4 de ce chapitre).

Question 29

Q1 : Quelle est la fonction principale des monocytes?

Q2 : Nomme les deux mesures relatives de la masse sanguine.

Answer 29

Q1 : phagocytose

Q2 :
= Hématocrite
= Plasmacrite

Question 30

Par quel type de métabolisme le globule rouge assure-t-il ses fonctions?

Answer 30

glycolyse anaérobique

Question 31

🛑En ce qui concerne les leucocytes, quelles sont les 2 principales différences entre la FSC d’un adulte et celle d’un enfant?

Answer 31

Chez l’enfant:

> Prédominance lymphocytaire
Leucocytose totale plus élevée

Question 32

Q1 : Quel élément ne correspond PAS à une protéine sérique qui peut être mise en évidence par électrophorèse?

a- Albumine
b- Alpha-1-globuline
c- Bêta-globuline
d- Gamma-globuline
e- Delta-globuline

Q2 : Quel facteur principal influence la pression oncotique du plasma sanguin?

a- tension artérielle systolique
b- tension artérielle diastolique
c- albuminémie
d- lymphocytes sanguins

Answer 32

Q1 : e- Delta-globuline

Q2 : c- albuminémi
La pression oncotique du plasma et directement proportionnelle à sa teneur en protéines, surtout en albumine.

Question 33

QSJ ? Je suis une méthode pour séparer et évaluer les protéines sériques. Le sérum est soumis à un champ magnétique sur un support d’acétate de cellulose.

Answer 33

électrophorèse