L'HÉMOGLOBINE Flashcards
Q1 : Quelle est la variante d’hémoglobine la plus prévalente (chez l’adulte) ?
Q2 : QSJ ? Je suis un tétramère, la combinaison de 4 chaînes polypeptidiques.
Q1 : Hémoglobine A
Q2 : la globine
🛑Expliquer la relation entre la globine, l’hème, l’oxygène et le fer dans la structure de l’hémologobine.
4 chaînes polypeptidiques se combinent pour former la globine.
Chacune de ces 4 chaînes est attachée une molécule d’hème.
L’hème, une structure plate, comporte en son centre un atome de fer (fe2+). Cet atome se fixe à 1 molécule d’oxygène.
Q1 : Combien de molécules d’oxygène peut-on mettre sur chaque molécule d’hémoglobine ?
Q2 : VF ? L’hémoglobine fixe le CO2 sur les atomes de fer.
Q1 : 4
Q2 : FAUX
sur des groupements aminés latéraux de la globine
Q1 : Quelles sont les 4chaînes composant l’hémoglobine A ?
Q2 :Quelles sont les 4chaînes composant l’hémoglobine F ?
- 2 chaînes alpha
- 2 chaines beta
Q2 : alpha 2-gamma 2.
Lequel de ces énoncés décrit la structure PRIMAIRE de l’hémoglobine ?
A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.
B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.
C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.
D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.
C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.
Lequel de ces énoncés décrit la structure SECONDAIRE de l’hémoglobine ?
A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.
B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.
C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.
D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.
A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.
Lequel de ces énoncés décrit la structure TERTIAIRE de l’hémoglobine ?
A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.
B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.
C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.
D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.
D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.
Lequel de ces énoncés décrit la structure QUATERNAIRE de l’hémoglobine ?
A - Les chaînes de l’Hb s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure comportant 8 segments en spirale.
B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.
C - Des centaines d’acides aminés, constituant les chaînes, sont reliés par des liaisons peptidiques.
D- Des liaisons de
nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci.
B- La réunion des 4 chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire.
Par qui et où est synthétisé l’hème ?
par qui : érythroblastes
où : moelle osseuses
Q1 : Dans quelle structure de l’hémoglobine peut-on voir la poche de l’hème ?
a) primaire
b) secondaire
c) tertiaire
d) quaternaire
Q2 : VF ? La myoglobine a une plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine.
Q1 : c) tertiaire
Q2 : VRAI
Pourquoi dit-on que l’hémoglobine doit posséder une affinité pour l’oxygène ni insuffisante ni excessive ?
Car elle doit capter avec la plus grande efficacité les molécules d’oxygène lors du passage du sang au poumon, mais aussi libérer avec empressement ces molécules d’oxygène lors du passage du sang dans les tissus périphériques.
Lorsqu’une 1ère molécule d’oxygène est fixée à un groupement hème, une rotation des chaînes ___ autour des chaînes ___ se produit, avec glissement des unes sur les autres qui augmente l’affinité des groupes hème résiduels pour l’oxygène.
Ces déplacements intramoléculaires, qui surviennent au niveau des liaisons ___ entre les chaînes alpha et bêta, produisent une ___ de l’ensemble à l’état désoxygéné, et une ___ à l’état oxygéné.
bêta
alpha
faibles
dilatation
contraction
🛑En bref, Qu’Est-ce que l’effet de Bohr ?
C’est un effet influençant l’affinité del ‘hémoglobine pour l’oxygène.
Lorsque le pH diminue (par exemple, par une hausse du CO2 -acidose), l’affinité pour l’oxygène est réduite, ce qui facilite son relargage dans les tissus
Q1 : Quel est l’effet de l’effet de Bohr sur la courbe de saturation de l’hémoglobine ?
Q2 : La molécule 2,3-DPG peut se fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état …
a) oxygéné
b) désoxygéné
Q1 : Déplace la courbe vers la droite
Q2 : b) désoxygéné
Q1 : Où dans la molécule d’hémoglobine retrouve -t-on la 2,3-DPG ?
Q2 : Quel est l’effet de la 2,3-DPG sur l’affinité pour l’oxygène ?
a) augmente
b) diminue
Q1 : poche centrale située entre les quatre
chaînes polypeptidiques de la globine
Q2 : b) diminue
Q1 : Quel est l’effet de la 2,3-DPG sur la courbe de saturation de l’hémoglobine ?
Q2 : À partir de quel âge survient l’Hémoglobine A ?
Q1 : Déplace la courbe vers la droite
tout comme dans l’Effet de Bohr
Q2 : 6 mois jusqu’à l’âge adulte
🛑Quelles sont les 2 conséquences physiologiques avantageuses de l’effet de Bohr ?
1) dans les tissus périphériques, la baisse du pH due à la captation du CO2 réduit l’affinité de l’Hb pour l’oxygène, facilitant ainsi le relargage; et,
2) au poumon, l’élimination du CO2 relève le pH, accroissant de ce fait l’affinité de l’hémoglobine pour
l’oxygène.
Énumérer les 5 globines normales qui existent.
hémoglobine A hémoglobine Gower 1 hémoglobine Gower 2 hémoglobine A2 hémoglobine Foetale
Q1 : VF ? À l’état normal, la synthèse des chaînes alpha et non-alpha est déséquilibrée en faveur de la chaîne alpha.
Q2 :
Q1 :FAUX
À l’état normal, la synthèse des chaînes alpha et non-alpha est équilibrée, de telle sorte qu’il n’y a pas d’excès relatif des unes par rapport aux autres.
Q2 :
🛑Énumérer les 4 principales conséquences des anomalies de la biosynthèse de globine.
- hémoglobine instable
- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha
- anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’Hb pour l’O2
- anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine
Lequel de ces énoncés se rapporte à la thalassémie ?
a- hémoglobine instable
b- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha
c- anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’Hb pour l’O2
d- anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine
b- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha
Lequel de ces énoncés se rapporte à l’anémie falciforme ?
a- hémoglobine instable
b- déséquilibre du taux de synthèse des chaînes polypeptidiques alpha vs non-alpha
c- anomalies qui vont modifier en plus ou en moins l’affinité de l’Hb pour l’O2
d- anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine
a- hémoglobine instable
Concernant les troubles de l’hémoglobine, lequel ou lesquels de ces énoncés sont VRAIS ?
a) Les anomalies du taux de 2,3-DPG sont presque toujours congénitales.
b) L’hyperphosphatémie conduit ultimement à une diminution de l’affinité avec l’oxygène.
c) Les porphyrines sont des molécules précurseurs de l’hème.
d) le monoxyde de carbone possède une plus grande affinité plus grande que l’oxygène pour le fer.
b) L’hyperphosphatémie conduit ultimement à une diminution de l’affinité avec l’oxygène.
c) Les porphyrines sont des molécules précurseurs de l’hème.
d) L’oxyde de carbone possède une plus grande affinité plus grande que l’oxygène pour le fer.
Qu’est-ce qu’une porphyrie ?
production excessive de porphyrines ou de certains de leurs précurseurs.
