Cours 3.1- Activité enzymatique Flashcards
Nommez les modes de régulation de l’activité enzymatique
- Augmentation ou diminution de la synthèse protéique ( de l’enzyme )
- Augmentation ou diminution de la dégradation protéique ( de l’enzyme
- Changements de conformation de l’enzyme:
=>Modifications covalentes (ex.: phosphorylation, méthylation…)
=>Clivage protéique (ex.: proenzymes)
=> Association avec des inhibiteurs
=> Addition/disponibilité des co-facteurs
Donnez les caractéristiques des modification covalente ( rapidité + effectué par qui + type de modification + ex de modification covalente )
- Contrôle plus lent que modifications allostériques, mais plus rapide que synthèse/dégradation de l’enzyme
- Contrôle ON/OFF
- Effectué par des enzymes de conversion (kinases, phosphatases les deux en charge de la phosphorylation )
- Modification activatrice ou inhibitrice (variable)
- Les plus fréquents sont la phosphorylation, la méthylation, l’adénylation, l’acétylation, etc..
Expliquer la phosphorylation si on veut prioriser l’enzyme
Les enzymes de conversion comme la kinase vont favoriser l’activité enzymatique en priorisant la forme activé de l’enzyme en y ajoutant le groupement phosphate . ( le contraire serait fait grace au phosphatase )
Expliquer l’écart entre l’endroit ou les protéase sont utilisé ou où elles sont créer
Utilisées ailleurs de l’endroit ou il sont créer (ex. pancréas ( proenzyme - inactif ) => duodénum ( protéase ) )
Donné un exemple de clivage
- Protéases capables de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent
Pk on dit que les protéase sont une arme a double tranchant
pcq quand on synthétise une protéase elle peut détruire toutes les protéine que la cell. Contient ( autant elle aide avec l’activité enzymatique autant elle peut tuer la cell. )
Comment sont synthétiser les proenzyme
Synthétisées sous forme de précurseurs inactifs (proenzymes ou zymogènes)
Comment sont activée les proenzyme
Proenzymes activées par bris de liaisons covalentes et élimination de plusieurs A.A
- Au début c une autre enzyme qui cause le bris
- Ensuite la protéase activée peut causer l’activation des autres elle même
Expliquer la régulation par effecteur allostérique
Effecteur allostérique : liaison de petite molécule à des sites autres que les sites de liaison du ligand ou de subtrats ( et module l’activité de la protéine )
Donne un exemple d’activateur de l’Activité enzymatique par effecteur allostérique
La liaison de cAMP à un certains endroit de la protéine et cause le détachement des sous-unités inhibitrices et activation de l’enzyme PKA (Protein Kinase A)
Donne un exemple d’inhibiteur de l’Activité enzymatique par effecteur allostérique
un inhibiteur enzymatique non-competitif se lie à l’enzyme dans un autres site et cause une déformation du site ou se lie le substrat ce qui inhibe l’activité
À quelle étape de la voie métabolique intervient l’enzyme allostérique
Souvent à la première étape d’une voie métabolique: contrôle d’enzymes-clés du métabolisme par mécanismes allostériques (très rapides)
Ex: Si on veut passer grace a l’enzyme de A => B => C => D=>…. l’enzyme agira entre A et B
Quelle structure subit une modification à cause des effecteurs allostérique et qu’est ce que ca fait
Modifications légères de la structure 4aire (généralement) qui activent ou inhibent l’enzyme
Quel loi dicte les lien et détachement des effecteurs allostérique
Loi de l’action de masse :
- selon leur concentration respective
Quel sont les deux effet que peuvent provoqués les effecteur allostérique
- Rétro inhibition
- Pro-activation
Expliquer la liaison d’effecteur allostérique ( effet de la liaison du site allostérique sur le site actif )
La liaison d’un régulateur allostérique influence la conformation de la protéine et la liaison avec le substrat (ou le ligand) dans une région différente de l’enzyme
Activer : modifier suite à la liaison le site actif pour que l’autre molécule se lie plus ( régulation allostérique positive )
inhiber : modifier suite à la liaison le site actif pour que l’autre molécule se lie moins
Expliquer comment est ce que la liaison de l’effecteur allostérique à la protéine modifie la conformation de celle-ci
Une liaison protéine-protéine qui a lieu grâce à des interactions non-covalentes va influencer l’équilibre des interactions hydrophobes entre les acides aminés de la protéine et peut donc altérer la conformation globale de celle-ci.
Quel facteur d’une enzyme peut être affecter par les effecteurs allostérique
Km : affinité de l’enzyme pour son susbtrat ( expliquer plus haut )
V max
Qu’est ce que le principe de coopérativité ( + ex )
La somme de plusieurs effet allostérique( forme d’allotérie )
La liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2ème ligand/substrat en changeant la conformation de la 2ème sous-unité. ( où se lie le deuxième ligand )
=>La liaison du second ligand/substrat est alors + facile.
Vrai ou faux la coopérativité est juste positive
La coopérativité peut être négative ou positive
Quelle est l’effet de la coopérativité sur la sensibilité de l’enzyme en fct de la concentration ( + impact sur le graphique )
La coopérativité rend une enzyme plus sensible à de faibles variations de concentration du substrat
=> ( dans un graphique ( la courbe sigmoide ) la vélocité d’un tétramère est bcp plus grand et augemente plus rapidement qu’un monomère à la même concentration de substrat )
Quantité de substrat permet quoi en ce qui concerne l’enzyme
la meilleure régulation de la vitesse de l’enzyme
Le couple enzyme-substrat co-évolue pour optimiser la régulation ? Comment ?
soit en adaptant le fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat;
soit en adaptant la concentration du substrat dans le milieu où se trouve l’enzyme
Expliquer l’inhibiteur réversible compétitif ( que fait t’il ) Utiliser bcp ds quel milieu )
L’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le site de liaison de l’enzyme
le substrat: souvent un analogue chimique.
- Ce type d’inhibiteur est très utilisé par l’industrie pharmaceutique.
