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Biochimie > Cours 3.1- Activité enzymatique > Flashcards

Cours 3.1- Activité enzymatique Flashcards

1
Q

Nommez les modes de régulation de l’activité enzymatique

A
  • Augmentation ou diminution de la synthèse protéique ( de l’enzyme )
  • Augmentation ou diminution de la dégradation protéique ( de l’enzyme
  • Changements de conformation de l’enzyme:
    =>Modifications covalentes (ex.: phosphorylation, méthylation…)
    =>Clivage protéique (ex.: proenzymes)
    => Association avec des inhibiteurs
    => Addition/disponibilité des co-facteurs
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Q

Donnez les caractéristiques des modification covalente ( rapidité + effectué par qui + type de modification + ex de modification covalente )

A
  • Contrôle plus lent que modifications allostériques, mais plus rapide que synthèse/dégradation de l’enzyme
  • Contrôle ON/OFF
  • Effectué par des enzymes de conversion (kinases, phosphatases les deux en charge de la phosphorylation )
  • Modification activatrice ou inhibitrice (variable)
  • Les plus fréquents sont la phosphorylation, la méthylation, l’adénylation, l’acétylation, etc..
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3
Q

Expliquer la phosphorylation si on veut prioriser l’enzyme

A

Les enzymes de conversion comme la kinase vont favoriser l’activité enzymatique en priorisant la forme activé de l’enzyme en y ajoutant le groupement phosphate . ( le contraire serait fait grace au phosphatase )

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4
Q

Expliquer l’écart entre l’endroit ou les protéase sont utilisé ou où elles sont créer

A

Utilisées ailleurs de l’endroit ou il sont créer (ex. pancréas ( proenzyme - inactif ) => duodénum ( protéase ) )

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Q

Donné un exemple de clivage

A
  • Protéases capables de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent
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6
Q

Pk on dit que les protéase sont une arme a double tranchant

A

pcq quand on synthétise une protéase elle peut détruire toutes les protéine que la cell. Contient ( autant elle aide avec l’activité enzymatique autant elle peut tuer la cell. )

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7
Q

Comment sont synthétiser les proenzyme

A

Synthétisées sous forme de précurseurs inactifs (proenzymes ou zymogènes)

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8
Q

Comment sont activée les proenzyme

A

Proenzymes activées par bris de liaisons covalentes et élimination de plusieurs A.A
- Au début c une autre enzyme qui cause le bris
- Ensuite la protéase activée peut causer l’activation des autres elle même

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9
Q

Expliquer la régulation par effecteur allostérique

A

Effecteur allostérique : liaison de petite molécule à des sites autres que les sites de liaison du ligand ou de subtrats ( et module l’activité de la protéine )

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10
Q

Donne un exemple d’activateur de l’Activité enzymatique par effecteur allostérique

A

La liaison de cAMP à un certains endroit de la protéine et cause le détachement des sous-unités inhibitrices et activation de l’enzyme PKA (Protein Kinase A)

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11
Q

Donne un exemple d’inhibiteur de l’Activité enzymatique par effecteur allostérique

A

un inhibiteur enzymatique non-competitif se lie à l’enzyme dans un autres site et cause une déformation du site ou se lie le substrat ce qui inhibe l’activité

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12
Q

À quelle étape de la voie métabolique intervient l’enzyme allostérique

A

Souvent à la première étape d’une voie métabolique: contrôle d’enzymes-clés du métabolisme par mécanismes allostériques (très rapides)
Ex: Si on veut passer grace a l’enzyme de A => B => C => D=>…. l’enzyme agira entre A et B

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13
Q

Quelle structure subit une modification à cause des effecteurs allostérique et qu’est ce que ca fait

A

Modifications légères de la structure 4aire (généralement) qui activent ou inhibent l’enzyme

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14
Q

Quel loi dicte les lien et détachement des effecteurs allostérique

A

Loi de l’action de masse :
- selon leur concentration respective

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15
Q

Quel sont les deux effet que peuvent provoqués les effecteur allostérique

A
  • Rétro inhibition
  • Pro-activation
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16
Q

Expliquer la liaison d’effecteur allostérique ( effet de la liaison du site allostérique sur le site actif )

A

La liaison d’un régulateur allostérique influence la conformation de la protéine et la liaison avec le substrat (ou le ligand) dans une région différente de l’enzyme

Activer : modifier suite à la liaison le site actif pour que l’autre molécule se lie plus ( régulation allostérique positive )

inhiber : modifier suite à la liaison le site actif pour que l’autre molécule se lie moins

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17
Q

Expliquer comment est ce que la liaison de l’effecteur allostérique à la protéine modifie la conformation de celle-ci

A

Une liaison protéine-protéine qui a lieu grâce à des interactions non-covalentes va influencer l’équilibre des interactions hydrophobes entre les acides aminés de la protéine et peut donc altérer la conformation globale de celle-ci.

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18
Q

Quel facteur d’une enzyme peut être affecter par les effecteurs allostérique

A

Km : affinité de l’enzyme pour son susbtrat ( expliquer plus haut )
V max

19
Q

Qu’est ce que le principe de coopérativité ( + ex )

A

La somme de plusieurs effet allostérique( forme d’allotérie )

La liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2ème ligand/substrat en changeant la conformation de la 2ème sous-unité. ( où se lie le deuxième ligand )
=>La liaison du second ligand/substrat est alors + facile.

20
Q

Vrai ou faux la coopérativité est juste positive

A

La coopérativité peut être négative ou positive

21
Q

Quelle est l’effet de la coopérativité sur la sensibilité de l’enzyme en fct de la concentration ( + impact sur le graphique )

A

La coopérativité rend une enzyme plus sensible à de faibles variations de concentration du substrat
=> ( dans un graphique ( la courbe sigmoide ) la vélocité d’un tétramère est bcp plus grand et augemente plus rapidement qu’un monomère à la même concentration de substrat )

22
Q

Quantité de substrat permet quoi en ce qui concerne l’enzyme

A

la meilleure régulation de la vitesse de l’enzyme

23
Q

Le couple enzyme-substrat co-évolue pour optimiser la régulation ? Comment ?

A

soit en adaptant le fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat;

soit en adaptant la concentration du substrat dans le milieu où se trouve l’enzyme

24
Q

Expliquer l’inhibiteur réversible compétitif ( que fait t’il ) Utiliser bcp ds quel milieu )

A

L’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le site de liaison de l’enzyme
le substrat: souvent un analogue chimique.
- Ce type d’inhibiteur est très utilisé par l’industrie pharmaceutique.

25
Q

Donnez et expliquer la formules avec l’inhibiteur compétitif

A

Enzyme peut réagir avec le substrat de manière réversible pour créer le produit ou avec l’inhibiteur de manière réversible pour créer le couple enzyme-inhibiteur ( qui s’arrête et ne crée pas de produit )
E+S <=> ES => E+P
+
I

II
V
EI

26
Q

Expliquer le déroulement des inhibiteurs réversible compétitif ( et l’effet sur le Vmax et Km )

A

I se lie uniquement à E libre,
souvent au site actif (analogue)

v = fonction (n sites occupés par [S]) = f de [S] et [I]

Vmax ne change pas
(E total accessible ) , on peut l’atteindre à très forte concentration de substrat

KM augmente
(-1/KM diminue) parce que [S] requise pour 1/2 Vmax est plus élevée

27
Q

Expliquer pourquoi km avec les IRC augmente

A

Dans ce cas ci la rct inverse est favoriser alors le K-1 augmente pcq on a besoin de plus d’enzyme libre pcq il ne manque pcq l’inhibiteur se lie également à l’enzyme et K1 va diminuer pcq il y a moins d’enzyme pour réagir avec le substrat

28
Q

Que veut dire km apparent, km et k-1 et k1

A

Km apparent => présence d’inhibiteur
Km = la concentration de substrat à Vmax/2
K^-1 ( la réaction réversible ) / K^1 ( la rct directe)

29
Q

Donnez un exemple d’Inhibiteurs réversibles compétitifs

A

Ex: Methotrexate => inhibe la DHFR , lorsque les cell. Cancéreuse se reproduise il on besoin de bcp de nucléotide alors l’ajout de methotrexate empeche l’abondance de nucléotide

30
Q

Expliquer l’inhibiteur incompétitif ( que fait t’il )

A

Ce type d’inhibiteur lie l’enzyme associée à son substrat

L’inhibiteur peut causer un changement de conformation qui empêche la réaction ES=> E+ P

31
Q

Expliquer les effets de l’inhibiteur réversible incompétitif sur le Km

A

Puisque la concentration en ES diminue, le système tend à augmenter [ES]:
le Km apparent est donc diminué => l’enzyme semble avoir une plus haute affinité pour son substrat

32
Q

Donnez et expliquer l’équation pour les inhibiteurs réversibles incompétitif

A

si [substrat]augmente => [enzyme susbtrat]augmente et [enzyme substrat-inhibiteur ]augmente
E+S <=> ES => E+P
+
I
^
II
v
ESI

33
Q

Expliquer comment les inhibiteurs réversibles incompétitifs modifient le Km et le Vmax apparents + effet de la pente

A
  • il est donc impossible de récupérer enzyme en entier =>Vmax diminue
    [subtrat ] requise pour obtenir le Vmax a diminué est par conséquent plus faible
    => KM diminue
    =>Donc la pente (KM/Vmax est constante)
34
Q

Expliquer les inhibiteurs réversibles non-compétitif

A
  • Ce type d’inhibiteur lie l’enzyme associée à son substrat ou non (d’où son nom), mais avec une affinité différente (ou non) pour les deux états
  • L’inhibiteur peut causer un changement de conformation qui empêche la réaction ES E+ P
  • L’inhibiteur peut aussi influencer la liaison au substrat
35
Q

Donner l’équation pour les inhibiteurs réversibles non-compétitif

A

E+S <=> Es => E+P
+ +
I I
^ ^
II (Ki) ll ( Ki ‘)
V v
EI + S <=> ESI

36
Q

Quel est la particularité des inhibiteurs réversibles non-compétitifs

A

I se fixe à [E] et [ES]

37
Q

Expliquer l’impact sur le Km et Vmax pour Ki = Ki’

A
  • non-compétitifs purs
    ( caractère incompétitf et compétitif est égal alors on additionne les effets de Vmax et Km des deux et ca donne :

=>Vmax diminue ( même si on met bcp de subtrat la deuxième rct va quand même le diminuer le ES )
=>KM inchangé

38
Q

Expliquer l’impact sur le Km et Vmax pour Ki < ou > Ki’

A

non compétitifs de type mixte
=>Vmax diminue
=> Km diminue ou augmente selon Ki et Ki’( selon s’il se comporte plus comme un compétitif ( ki + imp. ) ou comme uun incompétitif ( ki’ +)

39
Q

Qu’est ce que les inhibiteurs irréversibles

A

I se lie à E libre et la modifie de façon covalente ce qui cause son inactivation permanente (aussi appelée inhibition suicide)

40
Q

Donnez un exemple de inhibiteur irréversibles

A
  • AspirineTM (acide acétylsalicylique)
    =>Acétylation d’une sérine du site actif des enzymes cyclo-oxygénases (COX1/2) menant à l’inactivation irréversible de l’enzyme.
41
Q

Les inhibiteurs sont très utilisés pour déterminer quoi

A

les mécanismes d’action des enzymes (ordonnés, aléatoires ou ping-pong).

42
Q

Les inhibiteurs sont utilisés en médecine comme quoi

A

médicaments ou anti-poisons

43
Q

Donnez un exemple d’un inhibiteur utiliser en médecine

A
  • fomepizole dans l’intoxication au méthanol
  • Le méthanol est métabolisé en formaldéhyde par l’alcool déhydrogénase (ADH), puis en acide formique par la formaldéhyde déhydrogénase. L’acide formique est responsable des troubles métaboliques et de la perte de la vue associés à l’intoxication au méthanol.
  • Fomepizole = inhibiteur réversible compétitif de l’ADH
    avec Ki = 1/8000 Km méthanol
  • Fomepizole ralentit la production de métabolites toxiques permettant au foie de les éliminer, limitant ainsi leur accumulation dans le rein et les yeux

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