Cours 2.4 : Structure quaternaire des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire des protéines

A

Assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former la structure finale de la protéine

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2
Q

V/F : les polypeptides qui composent la structure quaternaire de la protéine peuvent être identique ou différents

A

Vrai

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3
Q

Les polypeptides différents ou identiques forment quoi

A

Les sous-unités de la protéine

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4
Q

Les associations de sous-unités se répétant forment quoi

A

Les protomères de la protéine

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5
Q

Qu’est ce que la créatine kinase

A

Enzyme impliquée dans la génération de molécules énergétiques (créatine phosphate) dans les muscles et autres tissus

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6
Q

Qu’est ce qui codent des sous-unités différentes de la créatine kinases

A

Deux chromosomes codent des sous-unités différentes: sous-unité M et sous-unité B

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7
Q

Quels sont les 3 types de créatine kinases

A

MM => muscles squelettiques
MB => muscles cardiaques
BB => tube digestif et structures cérébrales

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8
Q

Comment on peut donc identifier la CK

A
  • Par prélèvement de sang
  • Lorsqu’un tissu se brise (manque d’oxygène, trauma, etc), il y a relâche de CK dans le liquide extra-cellulaire puis le sang
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9
Q

Les isoenzymes de créatine kinase permette dans le cas d’une douleur à la poitrine de déduire quoi

A

l’identification de l’isoenzyme MB permettra dedistinguer une lésion d’origine cardiaque (infarctus) de celle demuscles squelettiques (isoenzyme MM)

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10
Q

Les maladies associées à des défauts de conformation des protéines sont toutes liés à quoi

A

Dépôts amyloïdes d’agrégats de protéines mal repliées (et qui ne sont pas éliminées) dans plusieurs maladies neurodégénératives

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11
Q

Donnez des exemples de maladies neurodégénératives

A
  • Alzheimer: amyloide b
  • Parkinson: a-synucleine
  • Creutzfeldt-Jakob: prion PrPSC
  • Encéphalopathie spongiforme bovine
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12
Q

Quelle est la propriété commune aux protéines liées à des maladies

A

La possibilité de former des feuillets b qui s’empilent pour former des structures fibreuses indestructibles par les protéases cellulaires;

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13
Q

V/F : Les prions sont peux résistants au conditions

A

Faux : Prions sont très résistants: congélation, dessiccation etchaleur

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14
Q

Nommez et expliquez une maladie génétique associée à un défaut structural d’une protéine

A

Anémie falciforme:
- Une mutation de l’hémoglobinebgénérant une substitution en position 6 del’acide glutamique pour une valine cause l’anémie falciforme;​
- Cette mutation cause un changement structural entraînant la formation d’unpolymère d’hémoglobine.
- L’Hbanormale (Hbs) polymérise dans le globule rouge et le déforme. Les globules rouges «en faucille» passent difficilement à travers les plus petits vaisseaux sanguins et sont éliminés, ce qui entraîne l’anémie

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15
Q

Les protéines forment des structures qui interagissent entre elles de quelle manière

A

Spécifiquement

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16
Q

Les complexes protéiques sont maintenus principalement grâce à quoi

A

Des interaction non-covalente

17
Q

Donnez un exemple de complémentarité moléculaire

A

Reconnaissance anticorps-antigène