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Biochimie > 12 : La synthèse des protéines > Flashcards

12 : La synthèse des protéines Flashcards

1
Q

Le code génétique est composer de quoi

A

de codons

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Q

Qu’est ce qu’un codons

A
  • mots de 3 lettres ( 3 bases dans l’ARNm ( parfois dans L’ADN ))
    Ex:
    ARNm UAC = tyrosine
    ADN TAC = tyrosine
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Q

Les codons sont toujours traduits à la suite l’un de l’autre dans quel sens

A

5’=> 3’

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4
Q

V/F : les codons prescrit qu’une seule espèce d’acide aminé.

A

V

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5
Q

Comment lire le code génétique

A

Diapo 4

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6
Q

Les divers codons spécifiant un acide aminé donné sont appelés comment

A

Des codons synonymes

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7
Q

Qu’est ce que ca veut dire lorsqu’on dit que le code génétique est dégénéré

A

Pour la plupart des acides aminés, il existe plusieurs codons

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8
Q

La dégénérescence permet quoi

A

génétique atténue l’effet des mutations parce que le changement d’une seule base forme souvent un codon qui spécifie encore le même acide aminé

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9
Q

Combien de codon code pour les a.a.

A

61
=> 3 autres codon de terminaison

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10
Q

Quel est le codon de départ

A

AUG ( méth )

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11
Q

Qu’est ce que le cadre de lecture

A

Le point de départ potentiel d’une suite de codons (mots de 3 lettres). => La traduction fidèle du code génétique repose donc sur la fixation du cadre de lecture approprié à la traduction d’une région donnée de la séquence nucléotidique.

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12
Q

Qu’est ce qu’un cadre de lecture ouvert

A

la partie d’un cadre de lecture avec le potentiel d’encoder une protéine.
=>C’est une série de codons SANS codon de terminaison

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13
Q

Quel sont les types de mutation

A

Silencieuse
Faux-sens
Non-sens
Continuation

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14
Q

Qu’est ce qu’une mutation silencieuse

A

on change un nucléotide du codon sans changer l’identité de l’acide aminé

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15
Q

V/F : la mutation silencieuse ne cause pas de changement chez la protéine

A

F, possible En changeant son épissage

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16
Q

Qu’est ce qu’une mutation faux-sens

A

changent l’acide aminé et souvent ont un effet, surtout quand l’acide aminé est très différent

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17
Q

Qu’est ce qu’une mutation non-sens

A

un codon de terminaison substitue un codon qui encodait un acide aminé

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18
Q

Qu’est ce qu’une mutation de continutation

A

Un codon qui encodait substitue un codon de terminaison
=> donne une protéine avec une extension C-terminale mais fonctionnelle

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19
Q

Que se passe t’il si on perds un ntd

A

on décale le cadre de lecture, cette sorte des mutation inactive toujours la protéine sur tout si le changement est au début du cadre de lecture.

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20
Q

Quel est le rôle de l’ARNt ( selon Crick )

A

Les molécules d’ARN de transfert servent d’interprètes à la lecture du code génétique, elles sont les médiatrices-clés entre la séquence nucléotidique de l’ARNm et la séquence d’acides aminés polypeptidique

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21
Q

Le rôle de l’ARNt impose quoi dans sa structure ( sleon Crick )

A

la cellule dispose d’au moins 20 espèces différentes d’ARNt (un pour chaque acide aminé) et que chacun de ces ARNt puisse reconnaître au moins un codon de l’ARNm.

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22
Q

L’ARNt est composé de quoi

A

tige acceptrice
Lobe D
Lobe ψ
Lobe variable
Lobe anticodon
=> Diapo 11

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23
Q

la tige acceptrice de l’ARNt est formé comment

A

Les bases de l’extrémité 5’ s’apparient à celle de la région bordant l’extrémité 3

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24
Q

Lobe anticodon porte quoi

A

porte l’anticodon, séquence de 3 bases qui se fixe de façon complémentaire à un codon de l’ARNm

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25
Q

Deux des lobes de l’ARNt se distinguent par le fait qu’ils comportent des nucléotides modifiés par covalence, quel sont ces lobes et le ntds

A

Porte une thymidine (t) suivie d’une pseudo-uridine (ψ) et d’une cytidine (c)
=> lobe tψc

le lobe contenant des résidus dihydro-uridine
=> lobe D.

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26
Q

Quel est le rôle de l’Anticodon

A

Reconnaitre le codon de l’ARN

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27
Q

L’appariement codon-anti codon est fait comment

A

ANTIPARRALLÈLE
=> anticodon ( 3’=> 5’ )
=> Codon ( 5’=> 3’ )

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28
Q

Les appariements entre codons et anticodons se font comment

A

appartiennent pour la plupart au type Watson-Crick classique: A s’apparie à U, G s’apparie à C et les brins sont de sens antiparallèles dans les zones bicaténaires.
=> Il y a observé des variants tolérants d’autres types d’appariements en position 5’ de l’anticodon (G-U).

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29
Q

Qu’est ce que le Wobble

A

la position 5’ de l’anticodon possède une flexibilité de conformation ( G-U)

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30
Q

À cause du Wobble la position 5 comment on appelle cette position de l’Anticodon

A

position de flottement

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31
Q

V/F : certains ARNt peuvent reconnaître plus d’un codon

A

Vrai , si on a 61 codons possibles, pour seulement 20 acides aminés

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32
Q

Dans plusieurs molécules d’ARNt l’adénine est modifié comment

A

l’adénine en position 5’ de l’anticodon a été désaminée pour donner une inosine

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33
Q

l’inosine peut lié quoi ( modification de A sur l’ARNt )

A

laquelle peut partager des liaisons hydrogènes aussi bien avec l’adénine qu’avec la cytosine ou l’uridine.

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34
Q

Le flottement confère à certaines molécules d’ARNt la liberté de faire quoi

A

reconnaître plus d’un codon, mais il faut souvent plusieurs molécules d’ARNt pour reconnaître tous les codons synonymes

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35
Q

Qu’est ce que les ARNt isoaccepteurs

A

. Les diverses molécules d’ARNt qui portent toutes le même acide aminé
=> s’applique aussi bien aux molécules d’ARNt de même anticodon, mais de séquence nucléotidique primaire différente.

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36
Q

Lorsqu’un acide aminé déterminé se lie par covalence à l’extrémité 3’ de la molécule d’ARNt qui lui correspond le produit de la rct d’aminoacylation est quoi

A

aminoacyl-ARNt

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37
Q

la liaison ainsi formée dans l’aminoacyl-ARNt peut être décrit comment

A

Riche en énergie

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38
Q

Comment on appelle l’a.a. dans la liaison ainsi formée dans l’aminoacyl-ARNt ( d’ARNt activées )

A

on dit que l’acide aminé est activé en vue de son futur transfert à la chaîne polypeptidique en croissance

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39
Q

Quelles sont les enzymes qui catalysent cette réaction d’aminoacylation

A

aminoacyl-ARNt synthétases

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40
Q

Expliqué la rct globale de la synthèse d’aminoacyl-ARNt

A

Acide aminé + ARNt + ATP => Aminoacyl-ARNt +AMP +PPi

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41
Q

Qu’est ce que les éléments d’éléments d’identité

A

Caractéristique de l’ARNt chargé qui permettent la reconnaissance par sa synthase spécifique

42
Q

Quel sont les éléments d’identité de l’ARNt

A
  • Intéractions avec l’Anticodon
  • L’a.a.
  • Le sites d’aminoacylation
  • la face concave de la molécule d’ARNt
43
Q

Les ribosomes sont composé de quoi

A

l’assemblage de deux sous-unités:
- une petite sous-unité
- une grande sous-unité,
=> Le ribosome est fait de deux tiers d’ARN et un tiers de protéines.

44
Q

Donnez les composition en coefficient de sédimentation du ribosome et des S-U pour les eucaryote et les procaryotes

A

Eucaryotes :
60 S+ 40 S = 80 S
Procaryotes :
50S+ 30 S = 70 S

45
Q

Quel sont les site de fixation du ribosome et indiquer ce qu’elle contient

A

Site P ou site peptidyle: contient une molécule d’aminoacyl-ARNt qui porte la chaîne polypeptidique naissante. Durant la synthèse, la chaîne polypeptidique continue à émerger du tunnel creusé dans la grande sous-unité ribosomique (50S).

Site A ou site aminoacyle: contient l’autre molécule d’aminoacyl-ARNt.

46
Q

Quel sont les trois grandes étapes de la synthèse des protéines

A

1) L’initiation: consiste en l’assemblage du complexe de traduction autour du premier codon de l’ARNm.

2) L’allongement ou élongation: pendant l’allongement de la chaîne polypeptidique, les ribosomes et leurs composants associés progressent de 5’ en 3’ sur la matrice d’ARNm, en synthétisant la protéine à partir de son extrémité aminée jusqu’à son extrémité carboxyle.

3) La terminaison: dès que la protéine est complétée, l’appareil de traduction se désagrège, au cours d’une étape de terminaison distincte impliquant la dissociation des ribosomes d’avec l’ARNm

47
Q

Le démarrage de la synthèse protéique exige l’assemblage de quoi

A

d’un complexe d’initiation au départ du cadre de lecture

48
Q

Le complexe d’initiation comprends quoi

A
  • les 2 éléments du ribosome
  • L’ARNm servant de matrice à la traduction.
  • Un ARNt initiateur particulier.
  • Plusieurs protéines auxiliaires appelées facteurs d’initiation.
49
Q

Quel est un des rôles de la réaction d’initiation

A

d’imposer que le bon codon d’initiation et le bon cadre de lecture soient choisis avant que la traduction ne démarre.

50
Q

Chaque cellule possède au moins 2 types de molécules de méthionyl-ARNtMét qui reconnaissent quoi

A

Codon AUG

51
Q

Qu’est ce que l’ARNt initiateur

A

ne reconnaît que le codon AUG d’initiation

52
Q

L’Autre type de méthionyl-ARNtMét , qui ne sont pas l’ARNt initiateur reconnaisse quoi

A

les codons AUG (méthionine) à l’intérieur de la séquence codante.

53
Q

Chez les Eubactéries expliqué comment l’ARNt initiateur se nomme et elle viens de où

A

l’ARNt initiateur s’appelle ARNtfMet. L’ARNt initiateur chargé, désigné méthionyl-ARNtfMét est le substrat d’une formyl transférase qui transfert un groupe formyle du 10-formyltétrahydrofolate au résidu méthionine pour former le N-formylméthionyl-ARNtfMét (fMet-ARNtfMét).

54
Q

Chez les eucaryotes expliqué comment l’ARNt initiateur se nomme

A
  • l’ARNt initiateur n’est pas formylé et est désigné Met-ARNtiMét.
55
Q

Le premier acide aminé incorporé en tête de presque toutes les protéines est quoi chez les Eubactéries et les eucaryotes

A
  • la formylméthionine chez les Eubactéries
  • la méthionine chez les Eucaryotes.
56
Q

Donnez la première étape de l’initiation de la traduction chez les procaryotes

A

1) Les sous-unités 50S et 30S du ribosome sont assemblées et inactives, et doivent être dissociées pour initier un nouvel évènement de traduction. Le facteur d’initiation 3 (IF3) aide à la dissociation des sous-unités ribosomales. Le facteur d’initiation 1 aide aussi à cette fonction.

57
Q

Donnez la deuxième étape de la traduction chez les procaryotes

A

Complexe ternaire: ARNt-IF2-GTP. La sous-unité ribosomale 30S se lie à l’ARNm (via une interaction entre l’ARNr 16S et la séquence Shine-Dalgarno), puis le fMet-ARNtMet arrive directement dans le site P (exception) pour s’apparier avec le codon d’initiation, ainsi que le facteur d’initiation 2 (IF2), lui-même lié au GTP. Le facteur IF2 est une GTPase qui pourra hydrolyser le GTP à l’étape suivante.

58
Q

Donnez la troisième étape de l’initiation de la traduction chez les procaryote

A

À l’étape 3, le GTP est hydrolysé par IF2, les facteurs d’initiation quittent et la sous-unité ribosomale 50S se lie. Le complexe est prêt à recevoir un premier aminoacyl-ARNt pour faire l’élongation de la chaîne peptidique.

59
Q

Quel sont les facteur d’initiation chez les procaryotes et les eucaryotes

A

IF chez les procaryotes, eIF chez les eucaryotes

60
Q

Quel est le rôle de IF-1 ( procaryotes )

A

IF-1, s’attache à l’élément 30S et provoque la dissociation entre la grande et la petite sous-unité.

61
Q

Quel est le rôle de IF-2 ( procaryotes )

A

IF-2, une protéine de liaison au GTP. Lie le f-MetARNtMet initiateur et aide sa fixation à la petite sous-unité

62
Q

Quel est le rôle de IF-3 ( procaryotes )

A

fixe l’ARNm sur le ribosome. La fixation de IF-3 à la sous-unité 30S a pour conséquence d’empêcher l’association des deux sous-unités du ribosome. IF-3 empêche l’association prématurée des sous-unités 30S et 50S en ribosome 70S.

63
Q

Chez les Procaryotes, le choix du codon d’initiation dépend de quoi ( en plus de l’interaction avec l’anticodon de l’ARNt et le codon de l’ARNm )

A

l’interaction de la petite sous-unité ribosomique (30S) avec la matrice d’ARNm.

64
Q

La sous-unité 30 S des procaryotes s’attache où

A

à une région riche en purines, placée juste en amont du codon initiateur de l’ARNm

65
Q

La région où la S-U des procaryotes se lie s’appelle comment et elle est complémentaire à quoi

A

séquence de Shine-Dalgarno est complémentaire d’un segment riche en pyrimidine du bout 3’ de la molécule d’ARNr 16S

66
Q

Pendant la formation du complexe d’initiation chez les procaryotes entre l’ARNm et la S-U 30 S les nucleotide se lient en quelle structure , la structure à quel impact

A

une structure double-brin qui arrime l’ARNm au ribosome et renforce également l’appariement du codon initiateur avec l’anticodon, de façon que la synthèse protéique démarre rigoureusement au codon approprié.

67
Q

Comment est ce que les complexes d’initiation ne s’assemblent qu’au niveau des codons initiateurs, jamais au niveau des codons internes de méthionine

A

Comme les séquences de Shine-Dalgarno sont toujours placées en amont du codon d’initiation on s’est ou se trouve le codon d’initiation

68
Q

Donnez les les éléments nécessaire à l’initiation chez les eucaryotes

A
  • ARNm sont dépourvus de séquence de Shine-Delgarno
  • La sous-unité ribosomique 40S se fixe à l’extrémité 5’ du message et parcourt l’ARNm de 5’ en 3’ jusqu’à ce qu’elle rencontre un codon initiateur (Balayage).
  • Séquence Kozak consensus : Pu-Py-Py-A-U-G-Pu (ACCAUGG)
69
Q

Résumé les 4 étape de l’initiation chez les eucaryotes

A

1- Dissociation
2- Assemblage du complexe ternaire
avec 40S
3- Recrutement de 40S et balayage
4- Association 60S-40S

70
Q

Expliqué l’étape 1 de l’initiation chez les eucaryotes

A

Comme chez les procaryotes, chez les eucaryotes la première étape est aussi la dissociation des sous-unités 40S et 60S pour que la sous-unité 40S puisse participer à l’initiation d’un nouvel évènement de traduction. L’étape de dissociation fait intervenir les facteurs eIF1A et eIF3.

71
Q

Expliqué l’étape 2 de l’initiation chez les eucaryotes

A

Le complexe ternaire formé du Met-ARNtiMet, du facteur eIF2 et du GTP vient s’associer à la sous-unité 40S.

72
Q

Expliqué l’étape 3 de l’initiation chez les eucaryotes

A
  • Le complexe formé à l’étape précédente vient se lier à l’ARNm grâce à d’eIF4F. eIF4F comprend les sous-unités A, G et E.
  • permettre de former le complexe de pré-initiation et de commencer un balayage ou scanning en vue d’identifier le codon d’initiation AUG.
  • La sous-unité E permet la reconnaissance de la coiffe, tandis que la sous-unité G sert de plateforme pour lier eIF4A (hélicase qui diminue les structures secondaires de l’ARNm) et PABP, une protéine qui lie la queue poly-A (PolyA binding protein).
    =>La sous-unité E doit être libérée de la protéine
73
Q

Expliqué l’étape 4 de l’initiation chez les eucaryotes

A
  1. Une fois le site d’initiation trouvé par appariement entre codon et anticodon, le GTP va être hydrolysé par eIF2 et les différents facteurs d’initiation vont quitter, et la grande sous-unité 60S va se lier à la petite sous-unité 40S pour permettre l’élongation
74
Q

Parmi les 12 facteurs d’initiation désignés par le sigle eIF. expliquez le rôle de elF2 et elF4F et donnez leur équivalent

A

eIF2: une protéine de liaison au GTP. Lie le MetARNtMet initiateur et aide sa fixation à la petite sous-unité. Complexe ternaire

eIF4F = eIF4E, eIF4G, eIF4A, aide à fixer la petite sous-unité avec le complexe ternaire à l’ARNm

75
Q

Les types d’ARNt utilise quel site du ribosome pour la première réaction de l’élongation

A

L’ARNt initiateur occupe le site P du ribosome, le site A est prêt à recevoir un ARNt aminoacylé
=> après ce sera le peptidyl-ARNt chargé de la chaîne protéique en croissance.

76
Q

Quel sont les 3 étapes dans la phase de l’allongement

A
  1. La mise en place correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome.
  2. La formation de la liaison peptidique.
  3. La translocation, c’est-à-dire l’étape qui fait avancer le ribosome d’un codon sur l’ARNm
77
Q

Chez les procaryotes la traduction commence où

A

Chez les bactéries, la traduction s’enclenche dès que l’extrémité 5’ de l’ARNm a été synthétisée.

78
Q

Quel est le rôle du complexe EF-Tu-GTP

A
  • Reconnait des propriété communes a la structure tertiaire des molécules d’ARNt et se fixe fermement à toutes les molécules d’sminoacyl-ARNt excepté au fMét-ARNt mét
    => le complexe ternaire s’ajuste au site A du ribosome
79
Q

Au début de l’Allongement la molécule d’ARNt dans le site P sert à quoi

A

Cette molécule d’ARNt du site P sert de point d’ancrage à la chaîne naissante;

80
Q

La molécule d’ARNt portant la chaîne polypeptidique naissante est appelé comment

A

Peptidyl-ARNt

81
Q

L’allongement commence par quoi

A

le placement du prochain aminoacyl-ARNt au site A du complexe de traduction.

82
Q

Chez les bactéries le placement du prochain aminoacyl-ARNt au site A du complexe de traduction. est catalysée par quoi

A

facteur d’élongation appelé EF-Tu

83
Q

Donnez la structure de EF-Tu

A

est un monomère protéique muni d’un site de fixation pour le GTP

84
Q

Que se passe t’il si les bases de l’anticodon de l’aminoacyl-ARNt d’un complexe ternaire se sont correctement appariées au codon du site A

A

cela déclenche l’hydrolyse du GTP en GDP et Pi ainsi qu’un changement de conformation de EF-Tu-GDP qui lui fait abandonner l’aminoacyl-ARNt et quitter le complexe d’élongation

85
Q

Qui aide EF-Tu à échanger GDP pour GTP

A

EF-Ts

86
Q

Expliqué la mise en place de l’ARN dans le ribosome

A

Anticodon: 30S

Extrémités aminoacylés: 50S

Interface 30S-50S: site de fixation de l’ARNm

87
Q

V/F : on peut garce à une enzyme former une liaison peptidique avant l’hydrolyse du GTP par EF-Tu

A

FAUX , c’est impossible de former une liaison peptidique avant l’hydrolyse du GTP par EF-Tu

88
Q

L’activité enzymatique responsable de la formation de la liaison peptidique est fait par quoi

A

d’une peptidyl transférase (elle appartient à la grande sous-unité du ribosome).

89
Q

Une fois la liaison peptidique formée, EF-G catalyse quoi

A

la translocation: le ribosome glisse en direction 5’-3’, 3 nucléotides (un codon)

90
Q

Le glissement du ribosome lors de la translocations cause quoi

A

Ce glissement fait passer le peptidyl-ARNt du site A au site P

91
Q

Expliqué ou lors de la synthès protéique on a besoin d’ATP

A

Le chargement d’un acide aminé sur l’ARNt par l’aminoacyl-ARNt synthétase requiert l’équivalent de 2 ATP (passage de l’ATP à AMP), tandis que l’élongation du polypeptide utilise un GTP à deux étapes, soit 2 équivalents ATP.

92
Q

Pour charger 10 a.a. on a besoin de combien de molécule d’ATP

A

40 ATP

93
Q

L’hydrolyse du GTP pendant l’élongation assure quoi

A

assure l’irréversibilité des réactions de l’élongation

94
Q

Expliquer la terminaison chez les procaryotes

A

Après formation de la dernière liaison peptidique d’une chaîne, le peptidyl-ARNt porteur de la nouvelle chaîne passe, comme auparavant, du site A au site P. Lors de cette translocation, l’un des trois codons de terminaison (UGA, UAG, UAA) arrive en face du site A.

95
Q

Les codons de terminaison sont reconnu par quoi

A

un des facteurs de relargage;

96
Q

Quel sont les facteur de relargage ( terminaison ) chez les procaryotes et ils reconnaissent quoi

A
  • RF-1 reconnaît UAA et UAG;
  • RF-2 reconnaît UAA et UGA.
  • Le facteur RF-3 est lié à un GTP et rend plus efficace l’action des facteurs RF-1 et RF-2
97
Q

Quelle est la différence entre le terminaison chez les eucrayote et les procaryotes

A

La terminaison est la même chez les eucaryotes sauf que seulement 2 facteur sont nécessaire
Un seul facteur reconnaît les trois codons de terminaison
RF-1 reconnaît UAA et UAG et l’autre est un équivalent de RF3

98
Q

Chaque ribosome peut allonger une chaîne polypeptidique avec quelle vitesse chez les procaryotes et eucaryote

A

20 aa / s => pro
4 aa /s => eu

99
Q

La fixation de l’hétérodimère RF-3/GTP et de RF-1 ou de RF-3/GTP et de RF-2, à l’ARNm au site A lors de la terminaison crée quoi

A

modifie l’activité de la peptidyl-transférase de telle sorte qu’elle hydrolyse alors la liaison ester du peptidyl-ARNt

100
Q

À la terminaison que se passe t’il avec le GTP , les facteurs de relargage et le ribosome

A
  • hydrolyse de GTP
  • du départ des facteurs de relargage du ribosome
  • les sous-unités du ribosome se détachent de l’ARNm et se séparent

Biochimie (42 decks)

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