Cours 2.2 : Structure secondaire

Question 1

Qu’est ce que la structure secondaire

Answer 1

Repliement local de plusieurs acides aminés (A.A.) pour former des motifs

Question 2

Les motifs des structures secondaire sont maintenu par quoi

Answer 2

Les motifs sont maintenus par des interactions non covalentes entre A.A.

Question 3

Quels sont les types de motifs possible

Answer 3

Hélices α
Feuillets plissés β

Question 4

Les structures hélice alpha sont lié par quel liaison situé où

Answer 4

Des liaisons H entre le groupe aminé de l’A.A. et le groupe carboxyle de l’A.A. n-4 permettent la formation de l’hélice

Question 5

Quel est le rapport entre le nbre a.a. et les tours d’hélice

Answer 5

36 A.A. engagés => 10 tours d’hélice

Question 6

Quel type d’hélice alpha est favorisée

Answer 6

L’hélice est généralement right handed car les left handed causent plus d’encombrement stérique

Question 7

La structure de l’hélice alpha est validée par quoi

Answer 7

cristallographie

Question 8

Quels sont les angles dièdre de l’hélice alpha

Answer 8

Formée d’un groupe d’acides aminés consécutifs présentant des angles phi et psi d’environ -60° et -50

Question 9

Quel acide aminés sont favorable vs défavorables à la formation d’hélice alpha

Answer 9

• favorables (Ala, Glu, Leu, Met)
• défavorables (Pro, Gly)

Question 10

Pourquoi Gly et Pro sont défavorables à l’hélice alpha

Answer 10

• Gly : faibles contraintes   dues à l’absence de chaîne latérale; très flexible
• Pro : fortes contraintes   causent une distorsion (bend) de l’hélice
• Pro: pas de H sur N du lien peptidique, donc pas de pont H possible avec l’AA n-4
• Gly et Pro peuvent être aux extrémités de l’hélice

Question 11

Les structures du feuillet plissé B sont composé de quoi ,disposé comment

Answer 11

Composé de chaînes polypeptidiques (5-8 A.A) disposées parallèlement ou antiparallèlement

Question 12

Quel configuration est plus stable

Answer 12

Feuillets disposés antiparallèlement

Question 13

Comment sont liés les chaines de polypeptides dans un feuillet plissé bêta

Answer 13

Les groupes NH et C=O de chaque A.A.sont liés aux groupes NH et C=Odes A.A. d’un polypeptide aligné

Question 14

Les chaînes latérales sont projetées comment par rapport au plan du feuillet

Answer 14

alternativement au-dessus et en-dessous du plan

Question 15

Les feuillets plissé B sont formés de combien de segment de polypeptide

Answer 15

2 à 15 segments polypeptidiques (avec 6 A.A en moyenne)

Question 16

Donner un exemple de protéine fibreuse constituée de feuillets β

Answer 16

Fibroïne de la soie:
- Feuillets b anti-parallèles
- Polypeptides Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala (petites chaines latérales Ala et Gly diminuent/limitent l’encombrement stérique).
- Inextensible dans une direction (résistant), souple dans l’autre direction.

Question 17

Les structures secondaires régulières (hélices a et feuillets B)correspondent, en moyenne, à quel proportion d’une protéine globulaire

Answer 17

La moitié

Question 18

Les segments restants de la protéine globulaire ont quelle conformation

Answer 18

En solénoïde (coil) ou en boucle.

Question 19

Quels sont les caractéristiques des boucles dans les protéines globulaires

Answer 19

Les boucles qui relient les structures secondaires sont de longueur et de forme variable (mais sont prédéterminées par la séquence primaire)