9.2 : Organification de l'azote

Question 1

Comment l’ammoniac peut être organifié

Answer 1

via la formation de glutamate et glutamine
=> Rôle mineur pour l’asparagine et le carbamoyl-phosphate

Question 2

Qu’est ce que les rct d’organification de l’azote

Answer 2

Les réactions qui couplent l’ammoniac aux composés organiques, c’est-à-dire qui attachent l’azote aux atomes des carbones,

Question 3

Les composé primaire azotés participent ensuite à quoi

Answer 3

À la synthèse de :
- a.a. => via au aminotransférase
- les purines
- les pyrimidine
- les sucres
- les lipides aminés

Question 4

Nommez les 5 réactions pour organifié l’ammoniac et chez quel organisme elles se déroulent

Answer 4

1. Glutamine synthétase (tous les organismes
2. Glutamate synthase (chez les procaryotes et les plantes)
3. Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
4. Asparagine synthétase (voie secondaire)
5. Carbamoyl-phosphate synthétase (tous les organismes)

Question 5

La réaction de la glutamine synthétase est la plus importante pour l’assimilation de l’azote chez qui

Answer 5

Les plantes et les microorganisme

Question 6

Donner l’équation de la réaction de la glutamine synthétase

Answer 6

Glutamate + Ammoniac =Glutamine synthétase => Glutamine

Question 7

L’enzyme utilise quoi pour former la glutamine à partir du glutamate et de l’ammoniac

Answer 7

L’hydrolyse de l’ATP en ADP

Question 8

Qu’est ce qui inhibe la glutamine synthétase

Answer 8

Le glufosinate, un métabolite bactérien

Question 9

Quel est le rôle de la glutamine synthétase chez les mammifères ( autres que l’assimilation de l’Azote )

Answer 9

sert à la neutralisation des ions NH3 toxiques en transportant de l’ammoniac vers le foie et les reins

Question 10

Est ce que la glutamine synthétase peut travailler toute seule pour assimiler l’ammoniac ? Quelle réaction l’aide à former ses réactifs ?

Answer 10

Non, parce que la réaction a besoin d’une mole de glutamate pour chaque mole d’ammoniac assimilée
=> La Glutamate Synthase assure la disponibilité de glutamate pour la réaction de la GS.

Question 11

Donnez l’équation de la réaction de glutamate synthase ( GOGAT )

Answer 11

Glutamine + α-cétoglutarate + NADPH + H+ => 2 glutamates + NADP+

Question 12

Les produit de la rct de glutamate synthase sont utilisé où après

Answer 12

Une molécule regénère le glutamate pour la réaction de la GS, l’autre est utilisée comme source d’azote pour former d’autres molécules azotées.

Question 13

Chez les bactéries , la glutamine synthétase est régulée pour quoi

Answer 13

assurer l’organification de l’azote selon les besoins pour la croissance bactérienne.

Question 14

Donnez les 3 mécanismes de contrôle de l’activité de la glutamine synthétase chez les bactéries

Answer 14

1) Rétro-inhibition par les produits de fin de réactions (9 différents)

2) Modification covalente par adénylation (addition d’AMP)

3) Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme

Question 15

La glutamine synthétase bactérienne est composée de quoi

Answer 15

L’enzyme bactérienne a 12 sous-unités, chacune avec un centre actif et des sites de liaison pour les régulateurs feedback.

Question 16

L’inhibition par feedback de la GS se fait par quoi

Answer 16

se fait par plusieurs composés azotés, ce qui indique à l’enzyme si les besoins d’azote ont été comblés

Question 17

Quels sont les produits de fin de réaction qui participe à la rétro-inhibition GS ( inhibiteur produit de glutamine ou glutamate )

Answer 17

À partir de la glutamine
- Tryp
- His
- Glucosamine-6-phosphate
- CTP
- AMP
- Carbamoyl phosphate

À partir de la glutamate
- Al
- Gly
- Ser

Question 18

Quel est l’impact sur l’inhibition si l’enzyme est modifiée par adénylation (rappelons-nous que le site d’adénylation est dans le site actif)

Answer 18

elle est encore plus sensible aux inhibiteurs allostériques.

Question 19

L’inhibition de la GS peut être qualifiée comment ? On a besoin de quoi pour une inhibition complète ?

Answer 19

L’inhibition est cumulative selon le nombre d’inhibiteurs, mais la présence des neuf régulateurs allostériques est requise pour une inhibition complète

Question 20

La modification covalente ( adénylation ) lie quoi

Answer 20

• l’activité de la GS
• Niveaux de glutamine ( la disponibilité d’azote)

Question 21

Quelle enzyme catalyse les réactions d’adénylation et déadénylation

Answer 21

l’adénylyl transférase

Question 22

Expliqué le mécanisme de l’adénylyl transférase lorsque les niveaux de glutamine sont élevés

Answer 22

• l’adénylyl transférase catalyse l’adénylation :
  GS => GS-AMP ( inactive )
  Avec l’hydrolyse de l’ATP

Question 23

Expliquer la rct catalyser par la glutamate déshydrogénase

Answer 23

Alpha-cétoglutarate + NH3 =( GDH, NADPH + 2H+ ) => Glutamate

-> Rct réversible NADP+ ( agent réducteur )

Question 24

Expliquer la rct de la glutamate déshydrogénase est prioriser de quel côté de la rct selon le type de cell.

Answer 24

Plantes/bactéries => vers la droite (synthèse);

Animaux => vers la gauche (formation d’ammoniac pour l’élimination et la récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée).
* Controle de l’activité par la concentration des réactifs

Question 25

Quel sont les deux enzyme dans la rct de la glutamate déshydrogénase

Answer 25

GLUD1 et GLUD 2

Question 26

V/F : le glutamate déshydrogénase et ( glutamine synthase - glutamate synthase ) fonctionne simultanément

Answer 26

FAUX

Question 27

La Km pour l’ammoniac est beaucoup plus faible pour quelle enzyme

Answer 27

glutamine synthétase ( voie priorisé )

Question 28

La glutamate déshydrogénase ( GLUD ) ne fonctionne que quand

Answer 28

Quand les concentrations d’ammoniac sont très élevées