Cours 2.1 : Structure primaire des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est ce que la structure primaire d’une protéine

A
  • arrangement linéaire des acides aminés (A.A.). au sein du polypeptide
  • Condensation de 2 A.A. pour former un dipeptide
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Q

Le lien peptidique se trouve où dans une structure primaire

A

Le lien peptidique est situé entre le C=O d’une premier A.A. et le N-H d’un second A.A.

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3
Q

Comment se forme un lien peptidique

A

Avec la libération d’une molécule d’eau

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4
Q

V/F : les chaînes latérales ne sont (habituellement)pas
impliquées dans le lien peptidique.

A

Vrai

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5
Q

Donner un exemple atypique de lien peptidique

A

Glutathion (GSH) :
tripeptide implique un lien peptidique atypique entre le carboxyle du Cg(au lieu du carboxyle du Ca) de l’acide glutamique (Glu) et l’amine de la cystéine (Cys).

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6
Q

Les électrons libres autour du lien peptidique peuvent se déplacer pour se partager de quel manière

A

partager uniformément entre les atomes

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7
Q

V/F : le lien peptidique à un caractère partiel de liaison double

A

Vrai : il est planaire et peut ainsi adopter une isomérie cis ou trans:

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8
Q

Expliquer la configuration cis et trans

A
  • Configuration trans : Cα des résidus peptidiques occupent les coins opposés au groupe peptidique
  • Configuration cis : Cα des résidus peptidiques sur le même côté du groupe peptidique => plus proches
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9
Q

Quelle configuration est favorisée

A

La configuration trans est plus étirée => forme plus favorisée (moins d’encombrement stérique), forme la plus abondante dans la protéine

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10
Q

Quelle acide aminé à pas de forme favorisé

A

Proline: conformationscis et trans ~ même énergie

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11
Q

Expliquer le C alpha sert à quoi dans le plans de rotation

A

Le Cα sert de «rotule» entre deux plans peptidiques voisins ( permet une rotation de 360 degrés )

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12
Q

Quels sont les angles dièdres

A
  • Angle Φ (phi) entre N (de N-H) et Cα
  • Angle Ψ (psi) entre Cα et C (de C=O)
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13
Q

Les angles dièdres dépendent de quoi

A

Dépendent de l’encombrement stérique entre les oxygènes carbonyles du lien peptidique et les atomes de la chaîne latérale

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14
Q

Qu’on en particulier les angles de la prolines

A

les angles autour de la liaison N-Cα sont fixes à cause du cycle de la chaîne latérale

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15
Q

Est ce que tous les angles entre les plans de rotation sont permis dans un polypeptide

A

FAUX

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16
Q

Qu’est ce que le graphique de Ramachandran

A

Indique les paires d’angles (phi et psy) qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les acides aminés d’une protéine donnée

17
Q

Les angles entre les plans de rotation définissent quoi

A

les diverses structures secondaires adoptées par les chaînes de polypeptides

18
Q

Les parties rouge, brun et jaune du graphique indique quoi

A

PCNA humain (à gauche)
=> Rouge: angles permis et favorisés
=> Brun et jaune: angles permis

19
Q

Expliquer ce que sont les structures secondaires

A

formation locale de structures tridimensionnelles impliquant plusieurs A.A. au sein du même polypeptide ( n’impliquant juste une portion des a.a.)

20
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire

A

assemblage de plusieurs structures secondaires en motifs protéiques formant la configuration native de la protéine

21
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire

A

assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle