Cours 2.3 : Structure tertiaire des protéines

Question 1

Qu’est ce que la structure tertiaire

Answer 1

• Repliement du polypeptide en entier , en 3 dimensions dans l’espace.
• Conformation native = biologiquement active;
• Assemblage de plusieurs motifs;

Question 2

Qu’est ce que les motifs

Answer 2

• assemblage de plusieurs structures secondaires;
• Associé à une fonction spécifique de la protéine

Question 3

Le repliement de structure tertiaire dépend de quoi

Answer 3

• Liaisons H;
• Liaisons électrostatiques;
• Effet hydrophobe;
• Liaisons covalentes S-S (ponts disulfures).

Question 4

Ex d’une structure tertiaire : Des feuillets b et des hélices a sont assemblés dans une seule masse …

Answer 4

Globulaire

Question 5

Donnez des exemples de motifs protéique

Answer 5

Hélice-tour-hélice
Coiled-coil
Helix bundle
Épingle à cheveu
Tonneau b (feuillet plisé beta antiparrallèle relier par des boucles )
Clef grecque
=> Diapo 3

Question 6

Donnez un exemple de Tonneau a/B

Answer 6

Ex: Triosephosphate isomérase
- Assemblage de 8 feuillets b et de 8 hélices a

Question 7

Le motif protéique à doigt de zinc (zinc finger)sont caractéristique de quelles protéines

Answer 7

Caractéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN

Question 8

Quel sont trois domaines protéiques distincts

Answer 8

• Un domaine de liaison à l’ATP (feuillets b).
• Un domaine de liaison au substrat (hélices a et feuillets b) ;
• Un domaine régulateur de l’activité (hélices a et feuillets b);

Question 9

Les domaines hydrophobe sont maintenus où

Answer 9

à l’intérieur de la protéine

Question 10

Décrivez énergiquement le dépliement de la protéine

Answer 10

Énergiquement défavorable parce qu’il expose les domaines hydrophobes au milieu aqueux

Question 11

Expliquer les caractéristiques des liens entre des cystéine dans un polypeptides

Answer 11

• Liaison covalente entre résidus cystéine à l’intérieur d’un même polypeptide ou entre différentspolypeptides
• Oxydation des groupes SH des cystéines
• Réaction réversible, les liaisons peuvent être réarrangées après la synthèse protéique

Question 11

L’effet hydrophobe est responsable de quelle force dans la protéine

Answer 11

principale force de stabilisation de la structure protéique

Question 11

Les résidus cystéine peuvent former quoi

Answer 11

Des ponts disulfure

Question 12

Les pont disulfure sont nécessaire à quoi

Answer 12

À la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaines protéines

Question 13

La formation des structure 3D est catalysée par quoi

Answer 13

La disulfide isomérase présente dans le réticulum endoplasmique

Question 14

Une conformation native d’une protéine est liée à quoi

Answer 14

Une fct spécifique

Question 15

Que se passe t’il avec une protéine dans des conditions non adéquates de pH, T°, concentration saline

Answer 15

dénaturation = inactivation biologique

Question 16

V/F : La dénaturation d’une protéine est réversible

Answer 16

Vrai

Question 17

Qu’est ce qui assure le repliement de la protéine

Answer 17

Des chaperonnes moléculaires ATP-dépendantes
=> requiert de l’ATP comme source d’énergie

Question 18

Comment les chaperonnes moléculaires ATP-dépendantes se dispose

Answer 18

• Elles forment une super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée (ex: chaperonine, triC, groEL) ou pas (ex: protéines heat shock
• Elle vont s’associer au polypeptide nouvellement synthétisé et contribuer à la formation de la structure native des protéines

Question 19

V/F : il existent plusieurs type de Chaperonnes

Answer 19

Vrai

Question 20

Donnez les étapes d’un repliement de la protéine

Answer 20

1) Structure native => repliement
2) polypeptide néosynthétisée
Si => mauvais repliement
i. Agrégation ( protéine mal repliée se regroupe entre elles )
ii. Dégradation

=> Diapo 12

Question 21

Quel est le role des protéasomes

Answer 21

assure la dégradation des protéines mal repliées (activité protéase)

Question 22

Lors de la dégradation pourquoi dit -on que les protéines sont ubiquitylées

Answer 22

liaison de l’ubiquitine sur la chaîne latérale des lysines
=> fixer sur la chaine latéral ( signal pour reconnaitre les protéines à dégrader ( reconnu par le protéasome)

Question 23

Qu’est ce qui est responsable de la spécificité de dégradation pour la protéine cible

Answer 23

Une Ubiquitine ligase E3