Cours 2.3 : Structure tertiaire des protéines Flashcards
Qu’est ce que la structure tertiaire
- Repliement du polypeptide en entier , en 3 dimensions dans l’espace.
- Conformation native = biologiquement active;
- Assemblage de plusieurs motifs;
Qu’est ce que les motifs
- assemblage de plusieurs structures secondaires;
- Associé à une fonction spécifique de la protéine
Le repliement de structure tertiaire dépend de quoi
- Liaisons H;
- Liaisons électrostatiques;
- Effet hydrophobe;
- Liaisons covalentes S-S (ponts disulfures).
Ex d’une structure tertiaire : Des feuillets b et des hélices a sont assemblés dans une seule masse …
Globulaire
Donnez des exemples de motifs protéique
Hélice-tour-hélice
Coiled-coil
Helix bundle
Épingle à cheveu
Tonneau b (feuillet plisé beta antiparrallèle relier par des boucles )
Clef grecque
=> Diapo 3
Donnez un exemple de Tonneau a/B
Ex: Triosephosphate isomérase
- Assemblage de 8 feuillets b et de 8 hélices a
Le motif protéique à doigt de zinc (zinc finger)sont caractéristique de quelles protéines
Caractéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN
Quel sont trois domaines protéiques distincts
- Un domaine de liaison à l’ATP (feuillets b).
- Un domaine de liaison au substrat (hélices a et feuillets b) ;
- Un domaine régulateur de l’activité (hélices a et feuillets b);
Les domaines hydrophobe sont maintenus où
à l’intérieur de la protéine
Décrivez énergiquement le dépliement de la protéine
Énergiquement défavorable parce qu’il expose les domaines hydrophobes au milieu aqueux
Expliquer les caractéristiques des liens entre des cystéine dans un polypeptides
- Liaison covalente entre résidus cystéine à l’intérieur d’un même polypeptide ou entre différentspolypeptides
- Oxydation des groupes SH des cystéines
- Réaction réversible, les liaisons peuvent être réarrangées après la synthèse protéique
L’effet hydrophobe est responsable de quelle force dans la protéine
principale force de stabilisation de la structure protéique
Les résidus cystéine peuvent former quoi
Des ponts disulfure
Les pont disulfure sont nécessaire à quoi
À la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaines protéines
La formation des structure 3D est catalysée par quoi
La disulfide isomérase présente dans le réticulum endoplasmique
Une conformation native d’une protéine est liée à quoi
Une fct spécifique
Que se passe t’il avec une protéine dans des conditions non adéquates de pH, T°, concentration saline
dénaturation = inactivation biologique
V/F : La dénaturation d’une protéine est réversible
Vrai
Qu’est ce qui assure le repliement de la protéine
Des chaperonnes moléculaires ATP-dépendantes
=> requiert de l’ATP comme source d’énergie
Comment les chaperonnes moléculaires ATP-dépendantes se dispose
- Elles forment une super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée (ex: chaperonine, triC, groEL) ou pas (ex: protéines heat shock
- Elle vont s’associer au polypeptide nouvellement synthétisé et contribuer à la formation de la structure native des protéines
V/F : il existent plusieurs type de Chaperonnes
Vrai
Donnez les étapes d’un repliement de la protéine
1) Structure native => repliement
2) polypeptide néosynthétisée
Si => mauvais repliement
i. Agrégation ( protéine mal repliée se regroupe entre elles )
ii. Dégradation
=> Diapo 12
Quel est le role des protéasomes
assure la dégradation des protéines mal repliées (activité protéase)
Lors de la dégradation pourquoi dit -on que les protéines sont ubiquitylées
liaison de l’ubiquitine sur la chaîne latérale des lysines
=> fixer sur la chaine latéral ( signal pour reconnaitre les protéines à dégrader ( reconnu par le protéasome)
Qu’est ce qui est responsable de la spécificité de dégradation pour la protéine cible
Une Ubiquitine ligase E3
