L'Hémoglobine Flashcards
L’hémoglobine est responsable du __________________.
transport de l’oxygène
L’hémoglobine est le pigment ______ et principal des hématies.
rouge
L’hémoglobine comporte deux éléments fonctionnels: ____________ et _____________.
La Globine
L’Hème
L’hémoglobine est une chromoprotéine ___________________ fortement colorée.
porphyrinique
L’hématie normale contient __ picogrammes
d’hémoglobine.
32
La Teneur corpusculaire moyenne en hémoglobine d’une hématie normale est de _______+/- ____.
32 +/- 2 pg
L’hémoglobine fait partie de la famille des __________________.
globines
Le poids moléculaire de l’hémoglobine est de _______________ daltons.
64 500
L’hémoglobine est formée d’un _________________.
tétramère
L’hémoglobine est formée d’un tétramère constitué de 2 chaines de _______________ et 2 chaines _______________.
globine alpha
non alpha homologues
Chaque chaine d’hémoglobine fixe un groupement _____________.
héminique
Chaque groupe héminique fixe _________________.
une molécule d’O2
La forme ____________________ de l’hémoglobine fixe l’O2.
Oxyhémoglobine
La forme ___________________ de l’hémoglobine n’est pas liée à l’O2.
désoxyhémoglobine
____________ est la fraction non protéique de l’hémoglobine qui fixe l’O2.
L’Hème
L’Hème est une _______________ de type ____.
Protoporphyrine de type IX
L’Hème se compose principalement de ________________ et _____________.
04 noyaux pyrroliques
Un atome de fer ferreux
Le fer héminique est un fer _____________ qui a __ coordinences.
divalent
06
Quatre valences du fer héminique se fixent avec __________ du noyau pyrrole.
l’azote
L’une des valences se fixe à l’oxygène à _________________.
l’histidine distale
L’une des valences se fixe à la globine à ________________.
l’histidine proximale
Nombreuses ___________ liaisons sont responsables de la coloration de l’hématie.
doubles
La synthèse de l’hème a lieu au niveau des ____________ et du _____________des érythroblastes.
mitochondries
cytoplasme
La synthèse de l’hème a lieu au niveau des mitochondries et du cytoplasme des __________________.
érythroblastes
La synthèse de l’hème est effectuée à partir de deux précurseurs: ____________ et ____________.
La glycine
L’acide succinique
Synthèse de l’hème
_________________ catalyse la synthèse de l’acide-delta- aminolévulinique à partir de la glycine et du Succinyl-coenzyme A.
ALA-Synthétase
Synthèse de l’hème
ALA-Synthétase catalyse la synthèse de __________________ à partir de la glycine et du Succinyl-coenzyme A.
l’acide delta-aminolévulinique
Synthèse de l’hème
_____________ est un cofacteur de l’ALA-Synthétase.
La Vitamine B6
Synthèse de l’hème
___________________ catalyse la synthèse du Porphobilinogène à partir de l’acide delta-aminolévulinique.
ALA déhydratase
Synthèse de l’hème
ALA déhydratase catalyse la synthèse du _________________ à partir de l’acide delta-aminolévulinique.
Porphobilinogène
Synthèse de l’hème
Les réactions catalysées par ALA-synthétase et ALA-déshydratase sont (mitochondriales/cytoplasmiques).
mitochondriales
Synthèse de l’hème
______________________ catalyse la synthèse de l’Hydroxyméthylbilane à partir du Porphobilinogène.
Porphobilinogène-déaminase
Synthèse de l’hème
Porphobilinogène-déaminase catalyse la synthèse de _______________________à partir du Porphobilinogène.
l’Hydroxyméthylbilane
Synthèse de l’hème
_________________________ catalyse la synthèse de l’Uroporphyrinogène III à partir de l’Hydroxyméthylbilane.
Uroporphyrinogène III cosynthétase
Synthèse de l’hème
Uroporphyrinogène III synthétase catalyse la synthèse de _______________________à partir de l’Hydroxyméthylbilane.
Uroporphyrinogène III
Synthèse de l’hème
_________________________ catalyse la synthèse du Coproporphyrinogène III à partir de l’Uroporphyrinogène III.
Uroporphyrinogene III décarboxylase
Synthèse de l’hème
Uroporphyrinogene III décarboxylase catalyse la synthèse du _________________________à partir de l’Uroporphyrinogène III.
Coproporphyrinogène III
Synthèse de l’hème
Une ___________ catalyse la synthèse du Protoporphyrinogene III à partir du Coproporphyrinogène III.
Coproporphyrinogène III oxydase
Synthèse de l’hème
Une Coproporphyrinogène III oxydase catalyse la synthèse du _______________________à partir du Coproporphyrinogène III.
Protoporphyrinogene III
Synthèse de l’hème
Les réactions catalysées par Porphobilinogène-déaminase, Uroporphyrinogène III synthétase et Uroporphyrinogene III décarboxylase sont (cytoplasmiques/mitochondriales).
Cytoplasmiques
Synthèse de l’hème
La __________________________ catalyse la synthèse de la Protoporphyrine IX à partir du Protoporphyrinogène III.
Protoporphyrinogène III oxydase
Synthèse de l’hème
La Protoporphyrinogène III oxydase catalyse la synthèse de la _____________________ à partir du Protoporphyrinogène III.
Protoporphyrine IX
Synthèse de l’hème
Une ______________________ catalyse la synthèse de l’hème à partir de la Protoporphyrine IX et une molécule du fer ferreux (Fe2+).
Ferrochélatase
Synthèse de l’hème
Une Ferrochélatase catalyse la synthèse de l’hème à partir de la ____________________ et __________________.
Protoporphyrine IX
Molécule de fer ferreux (Fe2+)
Synthèse de l’hème
Le réactions catalysées par la Ferrochélatase, Coproporphyrinogène III oxydase et Protoporphyrinogène III oxydase sont (cytoplasmiques/mitochondriales).
mitochondriales
La synthèse de la globine se fait de la même manière que celle des ___________.
protéines
La globine résulte de la biosynthèse des protéines par les polyribosomes _________________après les étapes
de transcription et de traduction.
mitochondriales
___________________________est le premier résultat de la synthèse de la globine qui est constituée par des chaînes linéaires
variables par la séquence en acides aminés.
La structure primaire linéaire
La chaine alpha de la globine est constituée de ___________ acides aminés
141
La chaine alpha de la globine est avec _________________, ________________ ou ____________________
Chaine béta
Chaine delta
Chaine gamma
La chaine béta de la globine est constituée de _______________ acides aminées.
146
La chaine delta de la globine est constituée de _______________ acides aminées.
146
La chaine gamma de la globine est constituée de _______________ acides aminées.
146
Environ __% de la chaine de la structure primaire de la globine se replie et forme une hélice.
75%
La structure hélicoïdale secondaire de la globine est constituée par __ segments hélicoïdaux reliés entre eux par __ segments non-hélicoïdaux.
08
05
Le 8 segments hélicoïdaux de la globine sont nommés de __ à __.
A à H
Le cinq segments non hélicoïdaux de la globine sont _____, ____, _____, ______ et ________.
AB, CD, EF, GH et CE
La _____________ des segments non hélicoïdaux de la globine permettent à l’ensemble de se recourber.
souplesse
Les premier et dernier acides aminés de la molécule de globine sont notés ____et____.
AA1
AAn
GH désigne le coude entre les hélices __ et __.
G et H
Les ___________________ de chaque chaine de globine s’enroulent sur eux même pour former la structure tertiaire ou la structure hème-globine.
08 segments hélicoïdaux
Structure tertiaire de la globine
L’enroulement entraine la création d’une cavité sphérique: _____________, entre les segments E et F.
poche de l’hème
Structure tertiaire de la globine
L’enroulement entraine la création d’une cavité sphérique: la poche de l’hème, entre les segments _ et _.
E et F
La cavité sphérique de la globine est protégée contre la pénétration de l’eau par ___________________, empêchant l’oxydation du fer.
les acides aminés hydrophobes
L’enroulement des 8 segments hélicoïdaux de la globine, en plus de la poche sphérique, crée une place pour ___________________________.
l’Acide 2,3-bisphosphoglycérique (2,3DPG)
La structure quaternaire de la globine représente l’assemblage des 4 sous-unités: ______________ et ________________.
Deux chaines alpha
Deux chaines non-alpha
Selon une symétrie de tétraèdre, la structure quaternaire de l’hémoglobine entrainent 3 types d’aires de contact: ___________, ____________ et ____________.
α 1 β 1 – α 2 β 2
α 1 β 2 – α 2 β 1
α 1 α 2 –β 1 β 2
Les chaines ____________ forme la zone la plus rigide de l’hémoglobine.
α 1 β 1 – α 2 β2
Les chaines _______________ sont peu nombreuses au niveau de l’hémoglobine.
α 1 α 2 –β 1 β 2
Les chaines ___________ représente la zone la moins étendue de l’hémoglobine.
α 1 β 2 – α 2 β 1
Les chaines α 1 β 2 – α 2 β 1permettent le glissement d’une chaine sur l’autre lors de l’oxygénation et désoxygénation de l’Hémoglobine par transition _____________ de la molécule.
allostérique (déclic)
Durant la vie embryonnaire, on assiste à la synthèse des chaines _____________d’hémoglobine spécifiques de cette période de la vie.
epsilon (ϵ)
Il existe trois types d’Hémoglobine embryonnaire: _____________, ______________ et _________________.
Hémoglobine Gower 1 (ζ2 ε2) zêta et epsilon
Hémoglobine Gower 2 (α2 ε2) alpha et epsilon
Hémoglobine Portland (ζ2 γ2) zêta et gamma
Durant la vie fœtale, on a synthèse des chaines __ d’hémoglobines.
Gamma (γ)
Les chaines gamma d’hémoglobine sont détectables dès la ________________.
5ème semaine
Les chaines gamma d’hémoglobine s’unissent aux chaines _______.
alpha
L’hémoglobine fœtale est atteint entre la ___ et __ semaine.
8ème et 10ème
L’hémoglobine fœtale est (types de chaines).
α2 γ2
Un taux de __% d’Hb fœtale reste constant jusqu’à la naissance.
90%
La chaine gamma est remplacée progressivement chez le nourrisson par la chaine ___.
béta
La synthèse de la chaine alpha se fait uniquement chez le fœtus. (V/F)
F: Elle se fait chez le fœtus et chez l’adulte
Chez _____, on assiste à la synthèse des chaines béta de globine.
l’adulte
L’hémoglobine __ (_____) est majoritaire chez l’adulte.
Hémoglobine A (α2 β2)
Une synthèse minoritaire de l’Hémoglobine ___ (_____) se fait chez l’adulte.
HbA 2 (α2 δ2)
Chez le nourrisson, on retrouve trois types d’hémoglobines: _______, _________ et ______________.
Hémoglobine F (α2 γ2) ~ 80%
Hémoglobine A (α2 β2) ~ 20%
Hémoglobine A2 (α2 δ2) ~ 1,5%
Chez l’adulte, on retrouve trois types d’hémoglobine: _________, ________ et _____________.
HbA (α2 β2) 97%
HbA2 (α2 δ2) 1 – 3%
HbF (α2 γ2) Traces <1%
Les valeurs normales de l’hémoglobine chez l’homme sont de _________g/dl.
13 à 15 g/dl
Les valeurs normales de l’hémoglobine chez la femme sont de _________g/dl.
12 à 14 g/dl
Les valeurs normales de l’hémoglobine chez l’enfant sont de _________g/dl.
11 g/dl
Chaque tétramère de la molécule d’Hémoglobine fixe __ molécules d’O2 au niveau des alvéoles pulmonaires.
04
La molécule d’hémoglobine a une _____ affinité pour l’O2.
forte
Une réduction de _______________ de l’hémoglobine pour l’O2 est nécessaire pour le céder aux tissus.
réduction
Le mécanisme d’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 est illustré par une courbe de saturation de l’Hémoglobine en fonction de la____________________.
pression partielle d’O2
En faible quantité de PO 2 , le pourcentage de saturation d’Hémoglobine est ______.
faible
Les facteurs diminuant l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 déplace la courbe saturation/PO2 vers (la gauche/la droite).
la droite
Les facteurs augmentant l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 déplacer la courbe saturation/PO2 vers (la gauche/la droite).
la gauche
________________, _______________, _______________ et _______________ diminuent l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2.
● Augmentation des ions H + (acidose)
● Augmentation de la pCO2
● Augmentation de la température
● Augmentation du 2,3 DPG
________________, _______________, _______________ et _______________ augmentent l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2.
● Diminution des ions H + (alcalose)
● Diminution de la pCO2
● Diminution de la température
● Diminution du 2,3 DPG
L’Hémoglobine existe sous deux formes allostériques: ____________ et ______________.
Forme tendue
Forme relax
La forme tendue de l’hémoglobine a une (faible/forte) affinité pour l’O2.
faible
La forme tendue de l’hémoglobine est la _________________.
désoxyhémoglobine
La forme relax de l’hémoglobine a une (faible/forte) affinité pour l’O2.
forte
La forme relax de l’hémoglobine est la _________________.
oxyhémoglobine
La forme tendue permet la fixation du ________ qui contribue au changement de l’Hémoglobine qui libère l’O2 .
2,3-DPG
L’effet ___________ réside dans le changement de l’affinité de l’Hémoglobine pour l’O2 en fonction des variations du pH sanguin.
L’effet Bohr
L’affinité Hb-O2 s’abaisse quand le pH (diminue/augmente).
diminue
La stabilisation de la forme __________________ de l’Hémoglobine est expliqué par l’effet Bohr.
désoxygénée
____________________ est le chef d’orchestre du système tampon CO2/Bicarbonates au niveau du plasma.
Anhydrase carbonique
Une expulsion du CO2 par les poumons entraine une __________ du pH sanguin.
augmentation
Une augmentation du pH sanguin entraine une __________________ de l’affinité Hb-O2.
augmentation
Les gènes de globine peuvent être le siège d’anomalie moléculaires on distingue: _______________ et ______________.
Les anomalies qualitatives
Les anomalies quantitatives
Les anomalies qualitatives des globines implique une structure ___________ de la protéine codée.
anormale
La ___________________ est un exemple d’anomalie qualitative d’hémoglobine.
Drépanocytose
Les anomalies quantitatives implique un __________ de fabrication des chaines de globine.
déficit
__________________ est une anomalie quantitative d’hémoglobine.
La Thalassémie
