1.3 - Hémoglobine A Flashcards
p. 37 à 42
Globine
Vrai ou Faux
Les 4 chaînes polypeptidiques constituant la globine sont identiques.
Faux
Ne sont pas toutes identiques
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de 2 paires de chaînes polypeptidiques différentes : 1 paire de chaînes α et 1 paire de chaînes non-α.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes β et la formule est α2-β2.
Globine
Quelle est la formule des chaînes de l’hémoglobine A?
α2-β2
Globine
Quelle est la formule des chaînes de l’hémoglobine F (fœtale)?
α2- γ2
Alpha 2-Gamma 2
Globine
Quelle chaîne est la plus longue?
A. α
B. β
B. β
Les chaînes sont reliées entre elles par des liaisons peptidiques.
- Chaîne α : 141 acides aminés
- Chaîne β : 146 acides aminés
Globine
La forme secondaire de la globine, formée par l’enroulement des chaînes sur elles-mêmes, comporte combien de segments en spirale?
8 segments
Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
Globine
Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule de globine stabilisent celle-ci : c’est la structure _____.
Primaire, Secondaire, Tertiaire ou Quaternaire
Tertiaire
La réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure _____.
Primaire, Secondaire, Tertiaire ou Quaternaire
Quaternaire
Globine
Chacune des sous-unités établit des liaisons avec 2 autres sous-unités :
1. Chaque chaîne α établit des liens combien de chaînes β?
2. Chaque chaîne β établit des liaisons avec les combien de chaînes α?
- Avec 2 chaînes α
- Avec 2 chaînes β
Globine
Quelles liaisons sont les plus forte?
A. α1-β2 & α2-β1
B. α1-β1 & α2-β2
B. α1-β1 & α2-β2
α1-β2 & α2-β1 sont relativement peu nombreuses
Hème
L’hème est une porphyrine qui contient un atome de _____.
Fer
Hème
La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par quel type de cellules pour compléter la molécule d’hémoglobine?
Érythroblastes
de la moelle osseuse
Hème
Vrai ou Faux
Pratiquement tous les tissus sont capables de fabriquer l’hème.
Vrai
On retrouve également l’hème dans les cytochromes, la catalase et d’autres enzymes respiratoires, de même que dans la myoglobine.
Hème
Décrire la structure de la porphyrine de l’hème.
(Protoporphyrine III)
C’est écrit en tout petit dans les notes, je sais pas à quel point c’est pertinent.
- 4 noyaux pyrrol à sommet azote, réunis par des ponts méthène (-CH=)
- Chacun des noyaux pyrrol est complété par 2 chaînes latérales : groupements méthyl, vinyl, ou acide propionique
Hème
Le tétrapyrrol forme une molécule plane, au centre de laquelle est situé l’atome de _____ relié aux 4 azotes des noyaux pyrrol et gardant 2 valences libres.
C’est écrit en tout petit dans les notes, je sais pas à quel point c’est pertinent.
Fer
Hème
Concernant les liaisons hème-chaîne polypeptidique :
La structure tertiaire de chaque polypeptide de la globine ménage à sa surface une crevasse, appelée la “_____”, dans laquelle se loge la molécule d’hème (dont la configuration est plane).
Plusieurs mots
“Poche de l’hème”
Hème
L’attache de l’hème à la chaîne polypeptidique se fait d’une part par des liens établis entre les chaînes latérales de l’acide propionique de l’hème et le polypeptide, et d’autre part par les 2 valences libres dont dispose l’atome de fer : l’une fixera directement le fer à la chaîne polypeptidique par un résidu d’_____ appelé résidu “proximal”, et l’autre intervient sur la face opposée de la molécule d’hème pour fixer une molécule d’_____. Par le truchement de cette dernière, le fer établit un lien secondaire avec un autre résidu d’_____, le résidu “distal”.
1ère & 3e réponses sont identiques
- Histidine
- Oxygène
- Histine
Courbe de saturation en oxygène
Vrai ou Faux
Pour assumer avec la plus grande efficacité sa fonction physiologique essentielle, l’hémoglobine doit posséder une affinité pour l’oxygène la plus grande possible.
Faux
Ni insuffisante ni excessive
Idéalement, elle doit capter avec la plus grande efficacité les molécules d’oxygène lors du passage du sang au poumon, mais aussi libérer avec empressement ces molécules d’oxygène lors du passage du sang dans les tissus périphériques
Courbe de saturation en oxygène
En périphérie, l’oxygène peut être reçu par des capteurs protéiques : c’est le cas pour quels 2 types de globines?
- Myoglobine
- Hémoglobine fœtale
Elles ont toutes deux ont une affinité pour l’oxygène plus grande que celle de l’hémoglobine A.
Courbe de saturation en oxygène
La courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine A en fonction de la pression artérielle en O2 des capillaires pulmonaires et du sang artériel s’établit selon une _____ très particulière qui assure le maximum d’efficacité tant pour la fixation dans les poumons que pour la libération dans les tissus périphériques.
Sigmoïde
Courbe de saturation en oxygène
Le caractère sigmoïdal de la courbe de saturation de l’hémoglobine est dû à quoi?
2 réponses recherchées
- Association de 2 types de chaînes distinctes au sein de la molécule (α & β)
- Interaction des sous-unités entre elles au cours du processus de fixation graduelle des 4 molécules d’O2
Courbe de saturation en oxygène
Qu’arrive-t-il lorsqu’une première molécule d’O2 se fixe à un groupement hème?
Rotation des chaînes β autour des chaînes α, avec glissement des unes sur les autres → Augmente l’affinité des groupes hème résiduels pour l’O2
Courbe de saturation en oxygène
Quel est l’impact des déplacements intramoléculaires au niveau des liaisons faibles entre les chaînes α et β?
1. À l’état oxygéné
2. À l’état désoxygéné
- Oxygéné → Contraction
- Désoxygéné → Dilatation
La molécule « respire ».
Courbe de saturation en oxygène
L’allure sigmoïdale de la courbe de saturation est une caractéristique distinctive du tétramère hémoglobinique. La myoglobine et les chaînes α ou β, lorsqu’étudiées isolément, ont une courbe de saturation de type _____.
Hyperbolique
Courbe de saturation en oxygène
Qu’est-ce que l’effet Bohr?
L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène est influencée par le pH dans la zone de 6,0 à 8,5.
Courbe de saturation en oxygène
Selon l’effet Bohr, qu’arrive-t-il à l’affinité de l’hémoglobine lorsque :
1. ↓ pH
2. ↑ pH
- ↓ pH = ↓ affinité
- ↑ pH = ↑ affinité
Courbe de saturation en oxygène
L’effet Bohr a quelles 2 conséquences physiologiques avantageuses?
- Dans les tissus périphériques
- Au poumon
- Tissus périphériques : ↓ pH due à la captation du CO2 ↓ affinité de l’hémoglobine pour l’O2 → Facilite le relargage de l’O2 dans les tissus
- Poumon : Élimination du CO2 = ↑ pH = ↑ affinité de l’hémoglobine pour l’O2 → Facilite la capture de l’O2 aux poumons
Courbe de saturation en oxygène
Le 2,3-DPG, ou l’anion 2,3-diphosphoglycérate, est un produit intermédiaire de la _____, qui se retrouve à concentration élevée dans les érythrocytes (≃ 5 millimolaire), ce qui équivaut à la concentration normale du tétramère hémoglobinique dans les érythrocytes.
Glycolyse
Ce polyanion est partiellement ionisé au pH physiologique.
Courbe de saturation en oxygène
Tel qu’illustré la figure ci-dessous, il existe une poche centrale située entre les 4 chaînes polypeptidiques de la globine. Cette cavité joue un rôle important puisqu’une molécule de 2,3-DPG peut s’y fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état _____.
A. Oxygéné
B. Désoxygéné
B. Désoxygéné
Courbe de saturation en oxygène
La combinaison de 2,3-DPG à l’hémoglobine _____ de façon marquée l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.
Augmente ou Diminue
Diminue
Au cours de la fixation des molécules d’oxygène sur les 4 molécules d’hème, on assiste à une contraction de la poche centrale avec éventuellement expulsion du 2,3-DPG.
Courbe de saturation en oxygène
Vrai ou Faux
L’hémoglobine peut être considérée comme une protéine allostérique capable d’interactions avec 2 molécules, l’oxygène et le 2,3-DPG, qui en quelque sorte se font compétition à distance.
Vrai
Courbe de saturation en oxygène
- Un déficit en 2,3-DPG ou une mutation entraînant une anomalie de la poche centrale de l’hémoglobine entraîne une affinité anormalement _____ de celle-ci pour l’oxygène. (Petite ou Grande)
- Le 2,3-DPG déplace donc la courbe de saturation en oxygène vers la _____. (Droite ou Gauche)
- Anormalement grande
- Droite
Hémoglobine A affinité diminuée ↓
- Le 2,3-DPG diminue donc sensiblement l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.
- Grâce à cet ensemble de propriétés et d’interactions, l’hémoglobine réalise une performance physiologique remarquable : elle peut d’une part capter l’oxygène au poumon et d’autre part relarguer l’oxygène aux tissus périphériques moyennant des variations relativement faibles de la pression artérielle en oxygène, soit entre 100 et 40 mmHg normalement.
