Week 1: HC.6 Transport bloedgassen Flashcards
Hoe zit het met zuurstof en CO2 transport?
heel weinig opgelost in bloed, hemoglobine doet meeste werk
Hemoglobine?
rood eiwit in erytrocyten (draagt dus niet bij aan colloïd osmotische druk);
tetrameer: meestal 2 alfa en 2 beta subunits (globines) In elke subunit zit een heemgroep met een Fe-ion
OxyHb?
als zuurstof aan Hb is gebonden
MetHb?
geoxydeerd Hb (Fe3+ ipv 2+) > zuurstof kan dan niet meer binden
Drie soorten hemoglobine?
- HbA1 = a2b2 (97%)
- HbA2 = a2d2 (2%)
- HbF (foetaal) = a2y2 (1%) > bindt O2 beter dan HbA1
Hoe wordt affiniteit van Hb voor zuurstof geregeld?
Zuurstof bindt onder niet optimale hoek aan ijzer in Hb, komt door allosterische hindering door histodinegroep
Zuurstofafgifte bij toename behoefte?
door daling pO2 > groter afgifte O2 van Hb
affiniteit Hb voor zuurstof lager
Wat voor verband tussen mmHg zuurstof en gebondenO2 aan hemoglobine?
sigmoïdaal
Myoglobine?
is een losse beta-subunit > bindt zuurstof heel sterk = niet allosterische en heeft hyperbool verband tussen zuurstofspanning en binding, dus veel lager pO2 nodig voor loslaten zuurstof
R-vorm/T-vorm?
relax-vorm: zuurstof is gebonden aan hemoglobine
tense-vorm: geen zuurstof gebonden
na 1 O2 molecuul binding, gaan de volgende bindingen makkelijker
Waarvan is de vorm van Hb afhankelijk?
van 2,3-BPG > negatief geladen zuur, is product uit zijtak van glycolyse > als het bindt aan Hb wordt O2 afgegeven
Reactie tussen Hb en 2,3-BPG?
Hb(O2)4 + 2,3-BPG => deoxyHb.BPG + 4O2
Verschil myoglobine en hemoglobine?
Myo: 1 heemgroep, in spier, O2 opslag
Hemo: 4 heemgroep, in rodebloedcel, O2/CO2 transport
Bohr-effect?
Vormverandering van Hb-verzadigingscurve als gevolg van bijvoorbeeld een stijging van CO2 of daling van pH > bindingsaffiniteit zuurstof vermindert
CO2 en H+ kunnen namelijk binden aan Hb > zuurstofafgifte wordt vermakkelijkt
Reactie voor ontstaan bicarbonaat?
CO2 + H2O >/< H2CO3 >/< HCO3-
Snellere reactie om bicarbonaat te maken?
CO2 + OH- >/< HCO3-
oiv enzym genaamd koolzuuranhydrase
Wat gebeurt er met bicarbonaat in erytrocyt?
bicarbonaat ontstaan in erytrocyt wordt via exchanger verwisselt met Cl-. Voor iedere OH- gebruikt in reactie komt er ook een H+ in de cel (vanuit H2O) > wordt weggevangen door binding van Hb. Binding H+ aan Hb zorgt ervoor dat Hb O2 loslaat.
Verworven aandoeningen?
- anemie = bloedarmoede: minder erytrocyten, normale Hb
- carboxyhemoglobine = CO vergiftiging > bindt 250x sterker aan Hb > zuurstof kan minder binden en laat moeilijker los
- MetHb = oxidatie Fe2+ naar Fe3+ > geen O2 binding (wordt altijd wel beetje gevormd)
Druk-volume grafiek bij anemie?
sigmoïdaal verband, ligt alleen lager dan normale lijn
Grafiek bij carboxyhemoglobine?
hyperbole grafiek > pO2 dalen naar 10mmHg voor O2-afgifte
Aangeboren aandoeningen?
- afwijkend beta-globine (sikkelcelanemie) (Hb moleculen klitten aan elkaar > verstoring capillaire netwerken)
- ontbreken beta-globine of alfa-globine (Hb uit alleen alfa bv; vorm erytrocyten afwijkend, worden sneller afgebroken > tekort erytrocyten > anemie-achtige klachten)
pH?
ook bloedgaswaarde ; nauw samen met pCO2
Perifere chemosensoren?
aortaboog, sinus carotis > monitoren pO2, pCO2 en pH (gevoeligheid voor pO2 beïnvloed door pCO2 en pH) > prikkeling glomuscellen door verlaging pO2 > kaliumkanalen geremd > prikkels riching CZS
Centrale chemosensoren?
in hersenstam: meten allen pCO2 > bloed-hersenbarriere houdt ionen tegen > pCO2 zorgt voor verandering pH in hersenvocht, dit kan worden gemeten door chemoreceptoren
