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{P2} UE6.1 > Bioch : Taduction > Flashcards

Bioch : Taduction Flashcards

1
Q

Principe de la traduction ?

A

Synthétiser quelque chose de nouveau à partir d’un ARNm pour donner des protéines au moyen d’autres ARN

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Q

Qu’est-ce que le génome ?

A

→ Forme de stockage et de transmission de l’information

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Q

Comment est codé le génome ?

A

Par un enchainement de nucléotides qui comporte des base azotées : A, T, G, C
→ Bases purique

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4
Q

Que permettent les codons ?

A

De passer d’un alphabet de 4 lettres à 20 AA

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Q

Combien de codon avons nous ?

A

→ 64
* 61 codant pour des AA
* 3 codon stop

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6
Q

Quels sont les codons stop ?

A

UAA, UAG et UGA

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7
Q

Qu’est-ce que le codon AUG ?

A

Code pour la méthionine et la formylméthionine
→ Presque toujours le codon initiateur

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8
Q

Quelles sont les caractéristiques principales du code génétiques ?

A
  • Universel
  • Dégénéré
  • Non-ambigu
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9
Q

En quoi le code génétique est universel ?

A

Globalement le même dans n’importe quel organisme.

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10
Q

En quoi le code génétiques est dégénéré ?

A

Plusieurs codons peuvent coder pour le même AA → Wooble ou flottement

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11
Q

A quoi sert lé dégénérescence du code génétique ?

A

Limite l’impact des mutation de l’ADN

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12
Q

En quoi le code génétiques est non ambigu ?

A

1 codon donne toujours le même AA et 1 codon stop donne (presque) toujours un stop

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13
Q

Quelle est l’exception de la non ambiguïté du code génétique ?

A

UGA → Stop
UGA → Sélénocystéine

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14
Q

Rôle des ARN t ?

A

→ Trait d’union entre l’ARNm et la protéine
* Amènent les AA
* Reconnaissent les codon

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15
Q

Composition d’un ARNm procaryote ?

A
  • Séquence codante
  • 5’UTR en amont
  • 3’UTR en aval
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16
Q

Orientation de l’ARNm procaryote ?

A

5’ → 3’

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17
Q

Composition de la séquence codante de l’ARNm procaryote ?

A
  • AUG → codon initiateur → formylméthionine
    ou
  • GUG → codon initiateur → valine
  • Codon stop → UAA, UGA, UAG
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18
Q

Composition du 5’UTR de l’ARNm chez les procaryotes ?

A

Seq Shine Dalgarno → GGAGGU → 5 nucléotides en amont de AUG

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19
Q

Caractéristiques de l’ARNm procaryote ?

A
  • ARN polycistronique
  • Possède des cadres ouvert ou chevauchants
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20
Q

Que signifie “l’ARN est polycistronique” ?

A

Plusieurs séquences codantes au sein d’un même ARN → plusieurs gènes co-transcrit à partir du même promoteur

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21
Q

Avantages des cadres ouverts ?

A

Condensation du génome :
→ ARNm + petits → génome + petit → production de + protéines

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22
Q

Inconvénient des cadres ouverts ?

A

Si il y a une mutation sur une zone de chevauchement → 2 protéines muté

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23
Q

Similitude entre ARNm eucaryote et procaryote ?

A
  • Seq codante
  • AUG = codon initiateur = méthionine
  • Codon stop
  • Lecture 5’→3’
  • Régions 5’UTR et 3’UTR
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24
Q

Principale différence de l’ARNm eucaryote en 3’ avec l’ARNm procaryote ?

A

Queue poly A

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25
Différence en 5' des ARNm eucaryote avec les ARNm procaryote ?
* Séquence de Kozak * Coiffe
26
Qu'est-ce que la séquence de kozak ?
Spécifie où doit débuter la traduction → Indique la localisation du "BON" AUG
27
Qu'est-ce que la coiffe (5') ?
Méthylation de la région 5' UTR → Reconnue par le ribosome
28
Quelles sont les particularité de l'ARNm eucaryote ?
* Exon * Introns
29
Part des ribosomes dans une cellule ?
ARNr → 85%
30
Que sont les ribosomes ?
Assemblage macromoléculaire d'ARNr + prot ribosomales spécifiques → Ribonucléoprotéine
31
Caractéristiques des ribosomes procaryotes ?
→ 70 s + petit car partie ARN est + petite → contient - de facteurs protéiques
32
Numéro du ribosome eucaryote ?
80S
33
Fonction de la grande sous unité du ribosome ?
Activité peptidyl-transférase → Réalise la liaison entre les AA
34
Composition du ribosome procaryote ?
* Grande sous unité 50S → 2 ARN * Petite sous unité 30S → ARNr 16S
35
Composition de la grande sous unité du ribosome procaryote ?
* ARN 23 S * ARN 5S → 34 protéines associés
36
Combien de protéines comporte la petite sous unité du ribosome procaryote ?
21
37
Composition du ribosome eucaryote ?
* Grande sous unité 60S → 3 ARN * Petite sous unité 40S → ARNr 18S
38
Composition de la grande sous unité du ribosome eucaryote ?
* ARN 28S * ARN 5S * ARN 5,8S → 49 protéines associées
39
Combien de protéine comporte la petite sous unité du ribosome eucaryote ?
33
40
Qu'est-ce qu'un polysome ?
1 même brin d'ARN traduit par plusieurs Ribosomes en même temps
41
Où se trouve les site de fixation aux ARNt ?
Dans la grande sous unité ribosomale
42
Quels sont les sites de fixation à l'ARN t ?
* A * P * E
43
Rôle du site de fixation A ?
→ Fixe l'Aminoacyl ARNt
44
Comment se fait le transport de l'aminoacyl ARNt ?
Par le facteur d'élongation EFTu consommateur de GTP
45
Rôle du site de liaison P ?
→ Fait la liaison avec Peptidyl ARNt
46
Qu'est-ce que le peptidyl ARNt ?
Porteur du peptide en cours de synthèse
47
Rôle du site de fixation E ?
Site par lequel transitent les ARNt déacylés avant d'ê complètement éjectés du ribosome
48
Structure secondaire des ARNt ?
Trèfle → rassemble les extrémités 5' et 3'
49
Structure tertiaire des ARNt ?
"L" inversé
50
Organisation de l'ARNt en forme de trèfle ?
→ 5 régions * Bras accepteur * Tige boucle D * Tige boucle anti codon * Tige boucle T * Bras supplémentaire
51
Organisation du bras accepteur de l'ARNt ?
* Comporte CCA (3') * Liaison à l'AA par l° ester covalente * Peut comporter un appareillement bancal → GU
52
Organisation de la boucle D ?
* Appareillement de 3/4 pdb * 1 boucle de 4 nucléotides * Possède 2 bases modifiées Diydo-uridine
53
Organisation de la tige boucle anticodon ?
* "En bas" * Contient séq complémentaire du codon sur l'ARNm * Lecture dans le sens 5'→3' * Appareillement de 5 pdb + 1 boucle très conservée
54
Organisation de la tige boucle T ?
* Appariment de 5 nucléotide sur la boucle * Appariement de 5 pdb et 7 PAIRES de nucléotides pour ribose Thymine * Contient un résidu de pseudo uridine
55
Quelles enzymes réalisent la liaison entre les AA et les ARNt isoaccepteurs ?
Aminoacyl-ARNt synthétase → création de liaison ester
56
Particularité de l'aminoacyl-ARNt synthétase ?
1 ARS ne reconnait qu'1 AA mais reconnait tous les ARNt qui peuvent lier cet AA
57
Déroulé de la réaction d'aminoacylation ?
→ 2 étapes * Activation de l'AA * Charge de l'ARNt
58
Taux d'erreur de la réaction d'aminoacylation ?
1 / 60 000 → très faible
59
Quels sont les facteurs de la traduction chez les procaryotes ?
* IF : IF1, IF2, IF3 * EF : EF-Tu, EF-Ts, EF-G et EF-P * RF : RF1, RF2, RF3
60
Rôle de IF 1 ?
→ Facteur de dissociation du ribosome 70S
61
Mode d'action du facteur IF1 ?
L° avec la sous unité 30S au site A → empêche l'arrivée de la grosse SU
62
Rôle du facteur IF2 ?
Assure la fidélité de reconnaissance entre l'ARNt initiateur et le ribosome
63
Rôle de IF3 ?
* Nécessaire à la fixation spécifique de 30S sur l'ARNm * Contrôle de l'équilibre entre forme associée et dissociée du ribosome → lié à EF1
64
Rôle de EF-Tu ?
Entrée de l'ARNt d'aminoacylé dans un site libre du ribosome
65
Rôle du EF-Ts ?
* Facteur déchange de guanine pour EF-Tu * Catalyse la libération de GDP
66
Rôle de EF-G ?
Catalyse translocation de ARNt et ARNm dans le ribosome à la fin de chaque cycle d'élongation
67
Rôle de EF-P ?
Stimule la formation de peptides en catalysant la 1ère étape de synthèse entre le 1er AA et le 2ème
68
Rôle de RF1 ?
Reconnait UAA et UAG
69
Rôle de RF2 ?
Reconnait UAA et UGA
70
Rôle de RF3 ?
Stimule l'activité de RF1 et RF2
71
Caractéristiques des facteur de traduction chez les eucaryotes ?
→ Nomenclature ≠ (eIF....eRF...) → Ils sont plus nombreux
72
Quelles sont les principales étapes de la traduction ?
* Initiation * Elongation * Terminaison * Recyclage des ribosomes
73
Caractéristique de la traduction chez les procaryotes ?
Transcription/traduction couplée → pas de compartimentation cellulaire !
74
Caractéristique de la traduction eucaryote ?
Pas de couplage car transcription dans le noyau et traduction dans le cytosol
75
Définition des ATB ?
* Substance élaborée par des µorganismes ou synthétique * Bactériostatique ou bactéricide à dose faible
76
Comment peut être limité la toxicité des ATB pour les cellules eucaryotes ?
Choix de cibles cellulaire suffisamment ≠ pour ne pas affecter les eucaryotes
77
Quelles peuvent être les cible d'action des ATB sur la traduction ?
* Inhiber la sous unité 30S * Inhiber la SU 50S * Inhiber le facteur d'élongation
78
Que sont les aminosides ?
Sucres aminés reliés au centre par une liaison glycosidique → Inhibe SU 30S
79
Caractéristiques des aminosides ?
ATB à spectre large
80
Mécanisme d'action des aminosides ?
* Fixation sur P de la SU 30S * Inhibe la fixation de l'ARNt initiateur, perturbe la lecture de l'ARNm * Pas de relargage des facteurs de traduction
81
Caractéristiques des Tétracyclines ?
* Inhibiteur de la SU 30S * ATB à spectre large
82
Mécanisme d'action des tétracyclines ?
* Fixation à ARNr 16S (site A petite SU) * Bloque la fixation des ARNt aminoacylés * Bloque l'élongation de la traduction
83
Caractéristiques des macrolides ?
* Action sur la sous unité 50S * Spectre étroit (gram + seulement)
84
Mécanisme d'action des macrolides ?
* L° à 50S * Fixation à l'ARNr 23S * Inhibe l'activité peptidyl-transférase * Bloque la sortie de la prot néosynthétisée
85
Molécule de référence pour les macrolides ?
Erythromycine
86
Caractéristiques des phénicolés ?
* Inhibiteurs de la sous unité 50S * ATB spectre large
87
Mécanisme d'action des phénicolés ?
* Fixation à l'ARNr 23S * Inhibe fixation de ARNt * Inhibe activité peptidyl-transférase * Bloque la traduction au niveau de l'élongation
88
Caractéristiques des Oxazolidinones ?
* Inhibiteurs de la SU 50S * ATB spectre étroit Gram +
89
Mécanisme d'action des oxazolidinones ?
* Fixation ai niveau de ARNr 23S dans site A * Inhibition de la fixation ARNt aminoacylés
90
Caractéristique de l'acide fusidique ?
* Inhibiteur du facteur EF-G * ATB spectre large
91
Mécanisme d'action de l'acide fusidique ?
* Fixation à EF-G → Empêche la "recharge" du GDP en GTP en séquestrant EF-G

{P2} UE6.1 (33 decks)

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