Bioch : Taduction Flashcards
Principe de la traduction ?
Synthétiser quelque chose de nouveau à partir d’un ARNm pour donner des protéines au moyen d’autres ARN
Qu’est-ce que le génome ?
→ Forme de stockage et de transmission de l’information
Comment est codé le génome ?
Par un enchainement de nucléotides qui comporte des base azotées : A, T, G, C
→ Bases purique
Que permettent les codons ?
De passer d’un alphabet de 4 lettres à 20 AA
Combien de codon avons nous ?
→ 64
* 61 codant pour des AA
* 3 codon stop
Quels sont les codons stop ?
UAA, UAG et UGA
Qu’est-ce que le codon AUG ?
Code pour la méthionine et la formylméthionine
→ Presque toujours le codon initiateur
Quelles sont les caractéristiques principales du code génétiques ?
- Universel
- Dégénéré
- Non-ambigu
En quoi le code génétique est universel ?
Globalement le même dans n’importe quel organisme.
En quoi le code génétiques est dégénéré ?
Plusieurs codons peuvent coder pour le même AA → Wooble ou flottement
A quoi sert lé dégénérescence du code génétique ?
Limite l’impact des mutation de l’ADN
En quoi le code génétiques est non ambigu ?
1 codon donne toujours le même AA et 1 codon stop donne (presque) toujours un stop
Quelle est l’exception de la non ambiguïté du code génétique ?
UGA → Stop
UGA → Sélénocystéine
Rôle des ARN t ?
→ Trait d’union entre l’ARNm et la protéine
* Amènent les AA
* Reconnaissent les codon
Composition d’un ARNm procaryote ?
- Séquence codante
- 5’UTR en amont
- 3’UTR en aval
Orientation de l’ARNm procaryote ?
5’ → 3’
Composition de la séquence codante de l’ARNm procaryote ?
- AUG → codon initiateur → formylméthionine
ou - GUG → codon initiateur → valine
- Codon stop → UAA, UGA, UAG
Composition du 5’UTR de l’ARNm chez les procaryotes ?
Seq Shine Dalgarno → GGAGGU → 5 nucléotides en amont de AUG
Caractéristiques de l’ARNm procaryote ?
- ARN polycistronique
- Possède des cadres ouvert ou chevauchants
Que signifie “l’ARN est polycistronique” ?
Plusieurs séquences codantes au sein d’un même ARN → plusieurs gènes co-transcrit à partir du même promoteur
Avantages des cadres ouverts ?
Condensation du génome :
→ ARNm + petits → génome + petit → production de + protéines
Inconvénient des cadres ouverts ?
Si il y a une mutation sur une zone de chevauchement → 2 protéines muté
Similitude entre ARNm eucaryote et procaryote ?
- Seq codante
- AUG = codon initiateur = méthionine
- Codon stop
- Lecture 5’→3’
- Régions 5’UTR et 3’UTR
Principale différence de l’ARNm eucaryote en 3’ avec l’ARNm procaryote ?
Queue poly A
Différence en 5’ des ARNm eucaryote avec les ARNm procaryote ?
- Séquence de Kozak
- Coiffe
Qu’est-ce que la séquence de kozak ?
Spécifie où doit débuter la traduction → Indique la localisation du “BON” AUG
Qu’est-ce que la coiffe (5’) ?
Méthylation de la région 5’ UTR → Reconnue par le ribosome
Quelles sont les particularité de l’ARNm eucaryote ?
- Exon
- Introns
Part des ribosomes dans une cellule ?
ARNr → 85%
Que sont les ribosomes ?
Assemblage macromoléculaire d’ARNr + prot ribosomales spécifiques
→ Ribonucléoprotéine
Caractéristiques des ribosomes procaryotes ?
→ 70 s
+ petit car partie ARN est + petite → contient - de facteurs protéiques
Numéro du ribosome eucaryote ?
80S
Fonction de la grande sous unité du ribosome ?
Activité peptidyl-transférase → Réalise la liaison entre les AA
Composition du ribosome procaryote ?
- Grande sous unité 50S → 2 ARN
- Petite sous unité 30S → ARNr 16S
Composition de la grande sous unité du ribosome procaryote ?
- ARN 23 S
- ARN 5S
→ 34 protéines associés
Combien de protéines comporte la petite sous unité du ribosome procaryote ?
21
Composition du ribosome eucaryote ?
- Grande sous unité 60S → 3 ARN
- Petite sous unité 40S → ARNr 18S
Composition de la grande sous unité du ribosome eucaryote ?
- ARN 28S
- ARN 5S
- ARN 5,8S
→ 49 protéines associées
Combien de protéine comporte la petite sous unité du ribosome eucaryote ?
33
Qu’est-ce qu’un polysome ?
1 même brin d’ARN traduit par plusieurs Ribosomes en même temps
Où se trouve les site de fixation aux ARNt ?
Dans la grande sous unité ribosomale
Quels sont les sites de fixation à l’ARN t ?
- A
- P
- E
Rôle du site de fixation A ?
→ Fixe l’Aminoacyl ARNt
Comment se fait le transport de l’aminoacyl ARNt ?
Par le facteur d’élongation EFTu consommateur de GTP
Rôle du site de liaison P ?
→ Fait la liaison avec Peptidyl ARNt
Qu’est-ce que le peptidyl ARNt ?
Porteur du peptide en cours de synthèse
Rôle du site de fixation E ?
Site par lequel transitent les ARNt déacylés avant d’ê complètement éjectés du ribosome
Structure secondaire des ARNt ?
Trèfle → rassemble les extrémités 5’ et 3’
Structure tertiaire des ARNt ?
“L” inversé
Organisation de l’ARNt en forme de trèfle ?
→ 5 régions
* Bras accepteur
* Tige boucle D
* Tige boucle anti codon
* Tige boucle T
* Bras supplémentaire
Organisation du bras accepteur de l’ARNt ?
- Comporte CCA (3’)
- Liaison à l’AA par l° ester covalente
- Peut comporter un appareillement bancal → GU
Organisation de la boucle D ?
- Appareillement de 3/4 pdb
- 1 boucle de 4 nucléotides
- Possède 2 bases modifiées Diydo-uridine
Organisation de la tige boucle anticodon ?
- “En bas”
- Contient séq complémentaire du codon sur l’ARNm
- Lecture dans le sens 5’→3’
- Appareillement de 5 pdb + 1 boucle très conservée
Organisation de la tige boucle T ?
- Appariment de 5 nucléotide sur la boucle
- Appariement de 5 pdb et 7 PAIRES de nucléotides pour ribose Thymine
- Contient un résidu de pseudo uridine
Quelles enzymes réalisent la liaison entre les AA et les ARNt isoaccepteurs ?
Aminoacyl-ARNt synthétase → création de liaison ester
Particularité de l’aminoacyl-ARNt synthétase ?
1 ARS ne reconnait qu’1 AA mais reconnait tous les ARNt qui peuvent lier cet AA
Déroulé de la réaction d’aminoacylation ?
→ 2 étapes
* Activation de l’AA
* Charge de l’ARNt
Taux d’erreur de la réaction d’aminoacylation ?
1 / 60 000 → très faible
Quels sont les facteurs de la traduction chez les procaryotes ?
- IF : IF1, IF2, IF3
- EF : EF-Tu, EF-Ts, EF-G et EF-P
- RF : RF1, RF2, RF3
Rôle de IF 1 ?
→ Facteur de dissociation du ribosome 70S
Mode d’action du facteur IF1 ?
L° avec la sous unité 30S au site A → empêche l’arrivée de la grosse SU
Rôle du facteur IF2 ?
Assure la fidélité de reconnaissance entre l’ARNt initiateur et le ribosome
Rôle de IF3 ?
- Nécessaire à la fixation spécifique de 30S sur l’ARNm
- Contrôle de l’équilibre entre forme associée et dissociée du ribosome
→ lié à EF1
Rôle de EF-Tu ?
Entrée de l’ARNt d’aminoacylé dans un site libre du ribosome
Rôle du EF-Ts ?
- Facteur déchange de guanine pour EF-Tu
- Catalyse la libération de GDP
Rôle de EF-G ?
Catalyse translocation de ARNt et ARNm dans le ribosome à la fin de chaque cycle d’élongation
Rôle de EF-P ?
Stimule la formation de peptides en catalysant la 1ère étape de synthèse entre le 1er AA et le 2ème
Rôle de RF1 ?
Reconnait UAA et UAG
Rôle de RF2 ?
Reconnait UAA et UGA
Rôle de RF3 ?
Stimule l’activité de RF1 et RF2
Caractéristiques des facteur de traduction chez les eucaryotes ?
→ Nomenclature ≠ (eIF….eRF…)
→ Ils sont plus nombreux
Quelles sont les principales étapes de la traduction ?
- Initiation
- Elongation
- Terminaison
- Recyclage des ribosomes
Caractéristique de la traduction chez les procaryotes ?
Transcription/traduction couplée → pas de compartimentation cellulaire !
Caractéristique de la traduction eucaryote ?
Pas de couplage car transcription dans le noyau et traduction dans le cytosol
Définition des ATB ?
- Substance élaborée par des µorganismes ou synthétique
- Bactériostatique ou bactéricide à dose faible
Comment peut être limité la toxicité des ATB pour les cellules eucaryotes ?
Choix de cibles cellulaire suffisamment ≠ pour ne pas affecter les eucaryotes
Quelles peuvent être les cible d’action des ATB sur la traduction ?
- Inhiber la sous unité 30S
- Inhiber la SU 50S
- Inhiber le facteur d’élongation
Que sont les aminosides ?
Sucres aminés reliés au centre par une liaison glycosidique → Inhibe SU 30S
Caractéristiques des aminosides ?
ATB à spectre large
Mécanisme d’action des aminosides ?
- Fixation sur P de la SU 30S
- Inhibe la fixation de l’ARNt initiateur, perturbe la lecture de l’ARNm
- Pas de relargage des facteurs de traduction
Caractéristiques des Tétracyclines ?
- Inhibiteur de la SU 30S
- ATB à spectre large
Mécanisme d’action des tétracyclines ?
- Fixation à ARNr 16S (site A petite SU)
- Bloque la fixation des ARNt aminoacylés
- Bloque l’élongation de la traduction
Caractéristiques des macrolides ?
- Action sur la sous unité 50S
- Spectre étroit (gram + seulement)
Mécanisme d’action des macrolides ?
- L° à 50S
- Fixation à l’ARNr 23S
- Inhibe l’activité peptidyl-transférase
- Bloque la sortie de la prot néosynthétisée
Molécule de référence pour les macrolides ?
Erythromycine
Caractéristiques des phénicolés ?
- Inhibiteurs de la sous unité 50S
- ATB spectre large
Mécanisme d’action des phénicolés ?
- Fixation à l’ARNr 23S
- Inhibe fixation de ARNt
- Inhibe activité peptidyl-transférase
- Bloque la traduction au niveau de l’élongation
Caractéristiques des Oxazolidinones ?
- Inhibiteurs de la SU 50S
- ATB spectre étroit Gram +
Mécanisme d’action des oxazolidinones ?
- Fixation ai niveau de ARNr 23S dans site A
- Inhibition de la fixation ARNt aminoacylés
Caractéristique de l’acide fusidique ?
- Inhibiteur du facteur EF-G
- ATB spectre large
Mécanisme d’action de l’acide fusidique ?
- Fixation à EF-G
→ Empêche la “recharge” du GDP en GTP en séquestrant EF-G
