Bioch : Protéines Flashcards
Définition d’une protéine ?
Polymère linéaire de résidu d’AA unis par une liaison peptidique
Absorbance des AA ?
- Général : 230 nm
- Aromatiques : 250 à 300 nm
Classification des composés d’AA ?
- Peptide : - 20 résidus AA
- Petite prot : 20 à 100 résidus AA
- Prot : +100 résidus AA
Classification des protéines ?
- Protéines simple AA seulement
- Protéines Complexe : AA + glucide/lipide
Quels sont les endroit ionisable d’une protéine ?
Ses extrémités et ses chaines latérales
Relation entre la taille de la chaine et la ionisation de la protéine ?
+ la chaine est courte + les extrémités jouent un rôle important dans l’ionisation
Quels sont ≠ niveaux d’organisation des protéines ?
Structures :
* Primaire
* Secondaire
* Tertiaire
* Quaternaire
Qu’est-ce que le plan amide ?
le plan de la protéine où dont situé l’ensemble des atomes
Rôle de la liaison peptidique ?
Caractère de double liaison => STABILITE et RIGIDITE
Rotation possible entre les plans ?
- Rotation ϕ : Cα et N
- Rotation ᴪ : Cα et C
Structure secondaire = 1er…
Degrés de repliement
Stabilisation de la structure secondaire ?
Liaison Hydrogènea
Quelles sont les formes existante de structure secondaire ?
- Hélice α
- Feuillet β
- Coude β
- Structure supère-secondaire
Caractéristique de l’hélice α ?
- Hélice droite
- Selon un axe
- Liaison hydrogène
- 12 à 35 résidu/hélice
- Caractère élastique
- Amphipathique
- Chaines latérale à l’extérieur de l’hélice
… Résidu /pas d’hélice
3,6
Le pas de l’hélice est de …
0,54 nm
La largeur de l’hélice est de …
0,5 nm
L’hélice α est faite d’une succession d’angles …
- ᴪ de - 47°
- ϕ de - 57°
≠ Feuillets β parallèles et antiparallèles ?
- Parallèle : relié par enjambement (ϕ -119° ; ψ +113°)
- Antiparallèle : relié par un coude (ϕ -139° ; ψ +135°)
Caractéristique du feuillet β ?
- Structure zig zag
- 15 résidus /feuillet
- Liaison H (≠ de hélice α)
- Feuillet antiparallèle + stable
Résidu fard des hélices α ?
Glutamate (E)
Résidu fard des feuillets β ?
Valine
Caractéristique du coude β ?
- Liaison H en O du n et H du NH3 n+3
- 4 résidu très serrés
- Existe coude β : I, II, III et IV
- Angle de torsion des résidu n+1 et n+2 légèrement ≠
Résidu fard des coudes β ?
Proline et Glycine
Caractéristique du collagène ?
- Protéine fibreuse
- 25 à 30 % de masse protéique de l’homme
- Os, tendons, peau, cartilages
- Hélice gauche ++ de 1000 résidus d’AA
- Glycine et proline ++
- Procollagène → tropocollagène → collagène
Exemple de maladie liée au collagène ?
- Scorbut
- Ostéogénèse imparfaite
Caractéristiques des protéines globulaire ?
- Forme sphérique ou patatoïde
- Cœur en résidus AA hydrophobe
- Hydrosoluble
- grande variété d’activité biologique que les prot fibreuses
Quelles sont les structures que l’on peut retrouver en structure super secondaire ?
- Motif α
- Motif β
- Motif mixte ou motif β-α-β
Qu’est-ce que la structure tertiaire ?
Agencement stables dans l’espace des structures secondaires => Structure +compacte et +globulaire
Quelles peuvent être les fonctions des prot (structure III) ?
- Régulation
- Transport
- Protection
- Enzymes
- Stockage
- Mouvement et contraction
Définition d’un domaine ?
Ensemble de structures secondaires
Quelles sont les forces maintenant les structures tertiaire ?
- Liaisons covalentes
- Liaisons ioniques
- Liaison hydrogène
- Interactions hydrophobes
- Forces de Van der Waals
Protéine ayant un rôle dans la formation des ponts disulfures des autres protéines ?
PDI => Protéine disulfure isomérase
Qu’est-ce qu’un prion ?
Agent pathogène de nature protéique
Qu’est-ce que la structure quaternaire ?
Association de plusieurs chaines peptidiques
Caractéristique de la structure quaternaire ?
- Multimères désignés par des lettres grecques
- Liaisons H, interaction hydrophobes, pont disulfures, liaisons ioniques
Rôle de la phosphatase alcaline ?
Clive liaison photoester en libérant un groupe hydroxyle et un phosphate
Importance de la phosphatase alcaline en biologie clinique ?
- Minéralisation de l’os
- En dosage quand suspicion maladie hépatique ou osseuse
Symptôme de la drépanocytose ?
- Crise vaso-occlusive
- Anémie hémolytique
- Sensibilité aux infection, pneumocoque et méningocoques
Qu’est-ce qu’une dénaturation ?
Désorganisation de la structure spatiale sans rupture de liaison covalente => dépliement de la chaine polypeptidique
Facteurs conduisant à une dénaturation des protéines ?
- UV
- T°
- pH
- Ultrasons
- C° en électrolytes
- Agent chimiques
