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{P2} UE6.1 > Bioch : Protéines > Flashcards

Bioch : Protéines Flashcards

1
Q

Définition d’une protéine ?

A

Polymère linéaire de résidu d’AA unis par une liaison peptidique

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Q

Absorbance des AA ?

A
  • Général : 230 nm
  • Aromatiques : 250 à 300 nm
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Q

Classification des composés d’AA ?

A
  • Peptide : - 20 résidus AA
  • Petite prot : 20 à 100 résidus AA
  • Prot : +100 résidus AA
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4
Q

Classification des protéines ?

A
  • Protéines simple AA seulement
  • Protéines Complexe : AA + glucide/lipide
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5
Q

Quels sont les endroit ionisable d’une protéine ?

A

Ses extrémités et ses chaines latérales

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6
Q

Relation entre la taille de la chaine et la ionisation de la protéine ?

A

+ la chaine est courte + les extrémités jouent un rôle important dans l’ionisation

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7
Q

Quels sont ≠ niveaux d’organisation des protéines ?

A

Structures :
* Primaire
* Secondaire
* Tertiaire
* Quaternaire

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8
Q

Qu’est-ce que le plan amide ?

A

le plan de la protéine où dont situé l’ensemble des atomes

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9
Q

Rôle de la liaison peptidique ?

A

Caractère de double liaison => STABILITE et RIGIDITE

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10
Q

Rotation possible entre les plans ?

A
  • Rotation ϕ : Cα et N
  • Rotation ᴪ : Cα et C
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11
Q

Structure secondaire = 1er…

A

Degrés de repliement

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12
Q

Stabilisation de la structure secondaire ?

A

Liaison Hydrogènea

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13
Q

Quelles sont les formes existante de structure secondaire ?

A
  • Hélice α
  • Feuillet β
  • Coude β
  • Structure supère-secondaire
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14
Q

Caractéristique de l’hélice α ?

A
  • Hélice droite
  • Selon un axe
  • Liaison hydrogène
  • 12 à 35 résidu/hélice
  • Caractère élastique
  • Amphipathique
  • Chaines latérale à l’extérieur de l’hélice
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15
Q

… Résidu /pas d’hélice

A

3,6

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16
Q

Le pas de l’hélice est de …

A

0,54 nm

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17
Q

La largeur de l’hélice est de …

18
Q

L’hélice α est faite d’une succession d’angles …

A
  • ᴪ de - 47°
  • ϕ de - 57°
19
Q

≠ Feuillets β parallèles et antiparallèles ?

A
  • Parallèle : relié par enjambement (ϕ -119° ; ψ +113°)
  • Antiparallèle : relié par un coude (ϕ -139° ; ψ +135°)
20
Q

Caractéristique du feuillet β ?

A
  • Structure zig zag
  • 15 résidus /feuillet
  • Liaison H (≠ de hélice α)
  • Feuillet antiparallèle + stable
21
Q

Résidu fard des hélices α ?

A

Glutamate (E)

22
Q

Résidu fard des feuillets β ?

23
Q

Caractéristique du coude β ?

A
  • Liaison H en O du n et H du NH3 n+3
  • 4 résidu très serrés
  • Existe coude β : I, II, III et IV
  • Angle de torsion des résidu n+1 et n+2 légèrement ≠
24
Q

Résidu fard des coudes β ?

A

Proline et Glycine

25
Caractéristique du collagène ?
* Protéine fibreuse * 25 à 30 % de masse protéique de l'homme * Os, tendons, peau, cartilages * Hélice gauche ++ de 1000 résidus d'AA * Glycine et proline ++ * Procollagène → tropocollagène → collagène
26
Exemple de maladie liée au collagène ?
* Scorbut * Ostéogénèse imparfaite
27
Caractéristiques des protéines globulaire ?
* Forme sphérique ou patatoïde * Cœur en résidus AA hydrophobe * Hydrosoluble * + grande variété d'activité biologique que les prot fibreuses
28
Quelles sont les structures que l'on peut retrouver en structure super secondaire ?
* Motif α * Motif β * Motif mixte ou motif β-α-β
29
Qu'est-ce que la structure tertiaire ?
Agencement stables dans l'espace des structures secondaires => Structure +compacte et +globulaire
30
Quelles peuvent être les fonctions des prot (structure III) ?
* Régulation * Transport * Protection * Enzymes * Stockage * Mouvement et contraction
31
Définition d'un domaine ?
Ensemble de structures secondaires
32
Quelles sont les forces maintenant les structures tertiaire ?
* Liaisons covalentes * Liaisons ioniques * Liaison hydrogène * Interactions hydrophobes * Forces de Van der Waals
33
Protéine ayant un rôle dans la formation des ponts disulfures des autres protéines ?
PDI => Protéine disulfure isomérase
34
Qu'est-ce qu'un prion ?
Agent pathogène de nature protéique
35
Qu'est-ce que la structure quaternaire ?
Association de plusieurs chaines peptidiques
36
Caractéristique de la structure quaternaire ?
* Multimères désignés par des lettres grecques * Liaisons H, interaction hydrophobes, pont disulfures, liaisons ioniques
37
Rôle de la phosphatase alcaline ?
Clive liaison photoester en libérant un groupe hydroxyle et un phosphate
38
Importance de la phosphatase alcaline en biologie clinique ?
* Minéralisation de l'os * En dosage quand suspicion maladie hépatique ou osseuse
39
Symptôme de la drépanocytose ?
* Crise vaso-occlusive * Anémie hémolytique * Sensibilité aux infection, pneumocoque et méningocoques
40
Qu'est-ce qu'une dénaturation ?
Désorganisation de la structure spatiale sans rupture de liaison covalente => dépliement de la chaine polypeptidique
41
Facteurs conduisant à une dénaturation des protéines ?
* UV * T° * pH * Ultrasons * C° en électrolytes * Agent chimiques

{P2} UE6.1 (33 decks)

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