Bioch : Protéines

Question 1

Définition d’une protéine ?

Answer 1

Polymère linéaire de résidu d’AA unis par une liaison peptidique

Question 2

Absorbance des AA ?

Answer 2

• Général : 230 nm
• Aromatiques : 250 à 300 nm

Question 3

Classification des composés d’AA ?

Answer 3

• Peptide : - 20 résidus AA
• Petite prot : 20 à 100 résidus AA
• Prot : +100 résidus AA

Question 4

Classification des protéines ?

Answer 4

• Protéines simple AA seulement
• Protéines Complexe : AA + glucide/lipide

Question 5

Quels sont les endroit ionisable d’une protéine ?

Answer 5

Ses extrémités et ses chaines latérales

Question 6

Relation entre la taille de la chaine et la ionisation de la protéine ?

Answer 6

+ la chaine est courte + les extrémités jouent un rôle important dans l’ionisation

Question 7

Quels sont ≠ niveaux d’organisation des protéines ?

Answer 7

Structures :
* Primaire
* Secondaire
* Tertiaire
* Quaternaire

Question 8

Qu’est-ce que le plan amide ?

Answer 8

le plan de la protéine où dont situé l’ensemble des atomes

Question 9

Rôle de la liaison peptidique ?

Answer 9

Caractère de double liaison => STABILITE et RIGIDITE

Question 10

Rotation possible entre les plans ?

Answer 10

• Rotation ϕ : Cα et N
• Rotation ᴪ : Cα et C

Question 11

Structure secondaire = 1er…

Answer 11

Degrés de repliement

Question 12

Stabilisation de la structure secondaire ?

Answer 12

Liaison Hydrogènea

Question 13

Quelles sont les formes existante de structure secondaire ?

Answer 13

• Hélice α
• Feuillet β
• Coude β
• Structure supère-secondaire

Question 14

Caractéristique de l’hélice α ?

Answer 14

• Hélice droite
• Selon un axe
• Liaison hydrogène
• 12 à 35 résidu/hélice
• Caractère élastique
• Amphipathique
• Chaines latérale à l’extérieur de l’hélice

Question 15

… Résidu /pas d’hélice

Answer 15

3,6

Question 16

Le pas de l’hélice est de …

Answer 16

0,54 nm

Question 17

La largeur de l’hélice est de …

Answer 17

0,5 nm

Question 18

L’hélice α est faite d’une succession d’angles …

Answer 18

• ᴪ de - 47°
• ϕ de - 57°

Question 19

≠ Feuillets β parallèles et antiparallèles ?

Answer 19

• Parallèle : relié par enjambement (ϕ -119° ; ψ +113°)
• Antiparallèle : relié par un coude (ϕ -139° ; ψ +135°)

Question 20

Caractéristique du feuillet β ?

Answer 20

• Structure zig zag
• 15 résidus /feuillet
• Liaison H (≠ de hélice α)
• Feuillet antiparallèle + stable

Question 21

Résidu fard des hélices α ?

Answer 21

Glutamate (E)

Question 22

Résidu fard des feuillets β ?

Answer 22

Valine

Question 23

Caractéristique du coude β ?

Answer 23

• Liaison H en O du n et H du NH3 n+3
• 4 résidu très serrés
• Existe coude β : I, II, III et IV
• Angle de torsion des résidu n+1 et n+2 légèrement ≠

Question 24

Résidu fard des coudes β ?

Answer 24

Proline et Glycine

Question 25

Caractéristique du collagène ?

Answer 25

• Protéine fibreuse
• 25 à 30 % de masse protéique de l’homme
• Os, tendons, peau, cartilages
• Hélice gauche ++ de 1000 résidus d’AA
• Glycine et proline ++
• Procollagène → tropocollagène → collagène

Question 26

Exemple de maladie liée au collagène ?

Answer 26

• Scorbut
• Ostéogénèse imparfaite

Question 27

Caractéristiques des protéines globulaire ?

Answer 27

• Forme sphérique ou patatoïde
• Cœur en résidus AA hydrophobe
• Hydrosoluble
• • grande variété d’activité biologique que les prot fibreuses

Question 28

Quelles sont les structures que l’on peut retrouver en structure super secondaire ?

Answer 28

• Motif α
• Motif β
• Motif mixte ou motif β-α-β

Question 29

Qu’est-ce que la structure tertiaire ?

Answer 29

Agencement stables dans l’espace des structures secondaires => Structure +compacte et +globulaire

Question 30

Quelles peuvent être les fonctions des prot (structure III) ?

Answer 30

• Régulation
• Transport
• Protection
• Enzymes
• Stockage
• Mouvement et contraction

Question 31

Définition d’un domaine ?

Answer 31

Ensemble de structures secondaires

Question 32

Quelles sont les forces maintenant les structures tertiaire ?

Answer 32

• Liaisons covalentes
• Liaisons ioniques
• Liaison hydrogène
• Interactions hydrophobes
• Forces de Van der Waals

Question 33

Protéine ayant un rôle dans la formation des ponts disulfures des autres protéines ?

Answer 33

PDI => Protéine disulfure isomérase

Question 34

Qu’est-ce qu’un prion ?

Answer 34

Agent pathogène de nature protéique

Question 35

Qu’est-ce que la structure quaternaire ?

Answer 35

Association de plusieurs chaines peptidiques

Question 36

Caractéristique de la structure quaternaire ?

Answer 36

• Multimères désignés par des lettres grecques
• Liaisons H, interaction hydrophobes, pont disulfures, liaisons ioniques

Question 37

Rôle de la phosphatase alcaline ?

Answer 37

Clive liaison photoester en libérant un groupe hydroxyle et un phosphate

Question 38

Importance de la phosphatase alcaline en biologie clinique ?

Answer 38

• Minéralisation de l’os
• En dosage quand suspicion maladie hépatique ou osseuse

Question 39

Symptôme de la drépanocytose ?

Answer 39

• Crise vaso-occlusive
• Anémie hémolytique
• Sensibilité aux infection, pneumocoque et méningocoques

Question 40

Qu’est-ce qu’une dénaturation ?

Answer 40

Désorganisation de la structure spatiale sans rupture de liaison covalente => dépliement de la chaine polypeptidique

Question 41

Facteurs conduisant à une dénaturation des protéines ?

Answer 41

• UV
• T°
• pH
• Ultrasons
• C° en électrolytes
• Agent chimiques