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{P2} UE6.1 > Bio cell : Oxydation irréversible protéines > Flashcards

Bio cell : Oxydation irréversible protéines Flashcards

1
Q

Quels sont les AA qui peuvent subir une oxydation directe ?

A
  • Soufrés +++
  • Basique
  • Aromatique
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Q

Forme oxydée de l’arginine ?

A

Glutamyl semialdhéyde

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Q

Forme oxydée de l’histidine ?

A

Oxo histidine

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4
Q

Forme oxydée de la tyrosine ?

A

Bityrosine

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Q

Formes oxydée de la méthionine ?

A
  • Méthionine sulfoxyde : 1O sur le S
  • Méthionine sulfone : 2O sur le S (oxydation + longue ou + intense)
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6
Q

Quelles sont les espèces oxydantes responsable de l’oxydation des protéines ?

A

→ ERO
* °OH
* 1O2
* HOCl
→ ERN
* ONOO-

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7
Q

Action de ONOO- sur les protéines ?

A
  • Oxydation
  • Réaction de nitrilation
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8
Q

Avec quelles espèces les protéines oxydées peuvent elles réagir ?

A
  • Aldéhydes
  • Oses oxydées
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9
Q

Quelles sont les modification que peuvent subir les cystéines oxydées ?

A
  • Cascade d’acides
  • Ponts disulfures intra/inter-protéines
  • Disulfures mixtes
  • Crosslink → fragmenta° des protéines
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10
Q

Prncipale différence entre l’oxydation des protéines et celle des lipides ?

A

Pas de propagation au sein d’un cycle → Effets directement sur la protéine

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11
Q

Que sont les AGEs ?

A

→ Advanced Glycoxidation End products

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12
Q

Quelle pathologie peut accentuer la formation des AGEs ?

A

Le diabète : surcharge en ose

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13
Q

Quels sont les résidu AA les plus touchés par la formation des AGEs ?

A
  • Lysine
  • Histidine
  • Arginine
  • Cystéine +++
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14
Q

Caractéristiques de la formation des AGEs ?

A
  • Modifications post traductionnelles
  • Pas d’enzymes
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15
Q

Différence entre la formation d’AGEs et la glycosylation ?

A

Glycosylation = enzymatique
AGEs = oxydation

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16
Q

Quels sont les différents mécanismes de formation des AGEs ?

A

→ 2
1) Formation de produit d’Amadori + oxydation
2) Intermédiaire des pdts dicarbonyles

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17
Q

Etape du 1er mécanisme de production des AGEs ?

A

→ 2 étapes
1) Glycation
2) Glycoxydation

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18
Q

Caractéristiques de la glycation ?

A
  • Avec le glucose
  • Réaction lente et REVERSIBLE à 37°C
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19
Q

Quelles sont les espèces oxydantes qui interviennent dans la glycoxydation ?

A

Radical hydroxyle & anion peroxynitrite

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20
Q

Autre nom des AGEs ?

A

Produit de Maillard

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21
Q

Caractéristiques des AGEs ?

A
  • Structure complexe
  • Assez gros
  • Fluorescent
22
Q

Mécanisme de la 2ème voie de formation des AGEs ?

A

Oxydation des oses puis formation d’adduits par liaison covalente avec les protéines

23
Q

Rôles des métaux dans la formation d’AGEs par l’intermédiaire de produits dicarbonyls ?

A

Catalyseur → Accélèrent la réaction si sous forme de trace

24
Q

Quel est le risque d’une hyperglycémie ?

A

Apport d’anion superoxyde → Le glucose est capable de s’auto oxyder

25
Q

Exemples d’AGEs ?

A
  • Penyosidine
  • Carbométhyllisyne
  • Méthyl glycoxal lysine dimère
26
Q

Relation AGEs et diabète ?

A

Formation d’AGEs responsable de complication importante au cours du diabète

27
Q

Quels sont mes récepteurs capables de reconnaitre les AGEs ?

A
  • AGE récepteur 1, 2 et 3
  • Récepteur RAGE
    → Récepteurs ubiquitaires
  • Récepteur Scavenger
    → Récepteur phagocytaire
28
Q

Rôle des récepteurs scavengers ?

A

Liaison AGE → phagocytose → Internalisation des LDL, protéines → Macrophage SPUMEUX

29
Q

Quels sont les sites de localisation des récepteurs RAGE ?

A
  • Cell endothéliales
  • Cell musculaire lisse
  • monocyte, lymphocyte, polynucléaires
  • Neurones
30
Q

Que se passe-t-il lorsque AGE se fixe sur le récepteur RAGE ?

A

→ Activation de voies de signalisation qui peuvent :
* Déclencher stress ox par activation production d’ERO
* Activer la NADPH oxydase
* Entrainer la transcription du gène des iNOS
* Phosphorylation des MAPkinases

31
Q

Rôle des MAPkinases ?

A

Prolifération cellulaire

32
Q

Caractéristique d’une protéine carbonylée ?

A
  • Dispose d’une fonction CHO
  • Issues :
    • d’ox direct de certains AA
    • AGE
    • ALE
33
Q

“Utilisation” des protéine carbonylées ?

A

Marqueurs utilisés pour détecté l’ox des protéines

34
Q

Comment sont dosées les protéines carbonylées ?

A
  • Dosage par colorimétrie → DNPH, DNP → coloration orange si liaison + fluoresce
    => Spectroscopie à 366 nm
    => Western blot → utilisation d’AC
35
Q

Que permettent de détecter les protéines carbonylées ?

A

=> Stress oxydant + dysfonctionnement des protéines (origine de pathologie)
/!\ Egalement marqueurs du vieillissement /!\

36
Q

Impact de l’oxydation sur le repliement des protéines ?

A

Repliement anormal des prot → exposition des régions hydrophobes → Interaction entre les prot → Formation d’agrégats → Difficulté de s’en débarrasser

37
Q

En quoi la réparation des protéines est complexe ?

A

Syst de réparation enzymatique → Seulement oxydation sur AA soufré (méthionine pas trop)

38
Q

Quels sont les mécanismes cellulaire permettant de se débarrasser des “autres” AA oxydé ?

A

=> 2 solutions :
* Protéasome
* AUtophagie
/!\ si trop de pb → nécrose ou apoptose /!\

39
Q

Quelle est la condition pour la réparation des protéines oxydées ?

A

Protéines sous forme de disulfure

40
Q

Quels sont les systèmes enzymatiques agissant pour la réparation des protéines oxydées ?

A

=> 2
* Syst thiorédoxine / thiorédoxine réductase
* Syst glutarédoxine/glutathion

41
Q

Où est localisé le syst thiorédoxine / thiorédoxine reductase ?

A
  • Cytosol
  • Noyau
  • Mitochondries
42
Q

Localisation du système glutarédoxine/glutathion ?

A
  • Noyau
  • Cytosol
  • Mitochondrie
43
Q

Comment peut être réparée une oxydation sur une méthionine ?

A

→ seulement la méthionine sulfoxyde
→ Action de la méthionine sulfoxide réductase

44
Q

Comment est régénéré le MSR ?

A

→ Action de Thiorédoxine / thiorédoxine oxydase

45
Q

Localisation des MSR ?

A
  • Noyau
  • Cytosol
  • Réticulum endoplasmique
  • Mitochondries
46
Q

Quelles sont les conséquences toxique pour la cellule de l’oxydation des protéines ?

A
  • Modifications des fonctions protéiques
  • Modifications d’antigénicité
  • Formation de lipofuscines
  • Inactivation des protéasome
47
Q

Quelle réaction peut être déclenchée par les protéines oxydées ?

A

→ ALE, AGE
Réaction immunologique : AC contre ces protéines non reconnue → Réaction inflammatoire

48
Q

Que sont les lipofuscines ?

A

Complexe de protéines oxydée liée par cross link dans les cellules phagocytaires → pigment auto fluorescent

49
Q

Quelles sont les inconvénients des lipofuscines ?

A
  • Non dégradé par lysosome
  • Pas de recyclage
  • Très difficile à éliminer
  • Chélate les métaux
  • Empêchent le fonctionnement normal des lysosome
  • Peuvent déclencher peroxydation lipidique
50
Q

Quelles molécules engendrent l’inactivation des protéasomes ?

A
  • ALEs
  • Agrégat de prot oxydées
    + Inactivation des l’autophagie (0 renouvellement du matériel protéique)
51
Q

Caractéristiques des atteintes protéiques par l’oxydation ?

A

Caractéristiques :
* Du vieillissement
* Des pathologie liées à l’âge

{P2} UE6.1 (33 decks)

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