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{P2} UE6.1 > Bio cell : Oxydation irréversible protéines > Flashcards

Bio cell : Oxydation irréversible protéines Flashcards

1
Q

Quels sont les AA qui peuvent subir une oxydation directe ?

A
  • Soufrés +++
  • Basique
  • Aromatique
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Q

Forme oxydée de l’arginine ?

A

Glutamyl semialdhéyde

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Q

Forme oxydée de l’histidine ?

A

Oxo histidine

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4
Q

Forme oxydée de la tyrosine ?

A

Bityrosine

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Q

Formes oxydée de la méthionine ?

A
  • Méthionine sulfoxyde : 1O sur le S
  • Méthionine sulfone : 2O sur le S (oxydation + longue ou + intense)
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6
Q

Quelles sont les espèces oxydantes responsable de l’oxydation des protéines ?

A

→ ERO
* °OH
* 1O2
* HOCl
→ ERN
* ONOO-

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7
Q

Action de ONOO- sur les protéines ?

A
  • Oxydation
  • Réaction de nitrilation
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8
Q

Avec quelles espèces les protéines oxydées peuvent elles réagir ?

A
  • Aldéhydes
  • Oses oxydées
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9
Q

Quelles sont les modification que peuvent subir les cystéines oxydées ?

A
  • Cascade d’acides
  • Ponts disulfures intra/inter-protéines
  • Disulfures mixtes
  • Crosslink → fragmenta° des protéines
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10
Q

Prncipale différence entre l’oxydation des protéines et celle des lipides ?

A

Pas de propagation au sein d’un cycle → Effets directement sur la protéine

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11
Q

Que sont les AGEs ?

A

→ Advanced Glycoxidation End products

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12
Q

Quelle pathologie peut accentuer la formation des AGEs ?

A

Le diabète : surcharge en ose

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13
Q

Quels sont les résidu AA les plus touchés par la formation des AGEs ?

A
  • Lysine
  • Histidine
  • Arginine
  • Cystéine +++
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14
Q

Caractéristiques de la formation des AGEs ?

A
  • Modifications post traductionnelles
  • Pas d’enzymes
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15
Q

Différence entre la formation d’AGEs et la glycosylation ?

A

Glycosylation = enzymatique
AGEs = oxydation

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16
Q

Quels sont les différents mécanismes de formation des AGEs ?

A

→ 2
1) Formation de produit d’Amadori + oxydation
2) Intermédiaire des pdts dicarbonyles

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17
Q

Etape du 1er mécanisme de production des AGEs ?

A

→ 2 étapes
1) Glycation
2) Glycoxydation

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18
Q

Caractéristiques de la glycation ?

A
  • Avec le glucose
  • Réaction lente et REVERSIBLE à 37°C
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19
Q

Quelles sont les espèces oxydantes qui interviennent dans la glycoxydation ?

A

Radical hydroxyle & anion peroxynitrite

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20
Q

Autre nom des AGEs ?

A

Produit de Maillard

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21
Q

Caractéristiques des AGEs ?

A
  • Structure complexe
  • Assez gros
  • Fluorescent
22
Q

Mécanisme de la 2ème voie de formation des AGEs ?

A

Oxydation des oses puis formation d’adduits par liaison covalente avec les protéines

23
Q

Rôles des métaux dans la formation d’AGEs par l’intermédiaire de produits dicarbonyls ?

A

Catalyseur → Accélèrent la réaction si sous forme de trace

24
Q

Quel est le risque d’une hyperglycémie ?

A

Apport d’anion superoxyde → Le glucose est capable de s’auto oxyder

25
Exemples d'AGEs ?
* Penyosidine * Carbométhyllisyne * Méthyl glycoxal lysine dimère
26
Relation AGEs et diabète ?
Formation d'AGEs responsable de complication importante au cours du diabète
27
Quels sont mes récepteurs capables de reconnaitre les AGEs ?
* AGE récepteur 1, 2 et 3 * Récepteur RAGE → Récepteurs ubiquitaires * Récepteur Scavenger → Récepteur phagocytaire
28
Rôle des récepteurs scavengers ?
Liaison AGE → phagocytose → Internalisation des LDL, protéines → Macrophage SPUMEUX
29
Quels sont les sites de localisation des récepteurs RAGE ?
* Cell endothéliales * Cell musculaire lisse * monocyte, lymphocyte, polynucléaires * Neurones
30
Que se passe-t-il lorsque AGE se fixe sur le récepteur RAGE ?
→ Activation de voies de signalisation qui peuvent : * Déclencher stress ox par activation production d'ERO * Activer la NADPH oxydase * Entrainer la transcription du gène des iNOS * Phosphorylation des MAPkinases
31
Rôle des MAPkinases ?
Prolifération cellulaire
32
Caractéristique d'une protéine carbonylée ?
* Dispose d'une fonction CHO * Issues : - d'ox direct de certains AA - AGE - ALE
33
"Utilisation" des protéine carbonylées ?
Marqueurs utilisés pour détecté l'ox des protéines
34
Comment sont dosées les protéines carbonylées ?
* Dosage par colorimétrie → DNPH, DNP → coloration orange si liaison + fluoresce => Spectroscopie à 366 nm => Western blot → utilisation d'AC
35
Que permettent de détecter les protéines carbonylées ?
=> Stress oxydant + dysfonctionnement des protéines (origine de pathologie) /!\ Egalement marqueurs du vieillissement /!\
36
Impact de l'oxydation sur le repliement des protéines ?
Repliement anormal des prot → exposition des régions hydrophobes → Interaction entre les prot → Formation d'agrégats → Difficulté de s'en débarrasser
37
En quoi la réparation des protéines est complexe ?
Syst de réparation enzymatique → Seulement oxydation sur AA soufré (méthionine pas trop)
38
Quels sont les mécanismes cellulaire permettant de se débarrasser des "autres" AA oxydé ?
=> 2 solutions : * Protéasome * AUtophagie /!\ si trop de pb → nécrose ou apoptose /!\
39
Quelle est la condition pour la réparation des protéines oxydées ?
Protéines sous forme de disulfure
40
Quels sont les systèmes enzymatiques agissant pour la réparation des protéines oxydées ?
=> 2 * Syst thiorédoxine / thiorédoxine réductase * Syst glutarédoxine/glutathion
41
Où est localisé le syst thiorédoxine / thiorédoxine reductase ?
* Cytosol * Noyau * Mitochondries
42
Localisation du système glutarédoxine/glutathion ?
* Noyau * Cytosol * Mitochondrie
43
Comment peut être réparée une oxydation sur une méthionine ?
→ seulement la méthionine sulfoxyde → Action de la méthionine sulfoxide réductase
44
Comment est régénéré le MSR ?
→ Action de Thiorédoxine / thiorédoxine oxydase
45
Localisation des MSR ?
* Noyau * Cytosol * Réticulum endoplasmique * Mitochondries
46
Quelles sont les conséquences toxique pour la cellule de l'oxydation des protéines ?
* Modifications des fonctions protéiques * Modifications d’antigénicité * Formation de lipofuscines * Inactivation des protéasome
47
Quelle réaction peut être déclenchée par les protéines oxydées ?
→ ALE, AGE Réaction immunologique : AC contre ces protéines non reconnue → Réaction inflammatoire
48
Que sont les lipofuscines ?
Complexe de protéines oxydée liée par cross link dans les cellules phagocytaires → pigment auto fluorescent
49
Quelles sont les inconvénients des lipofuscines ?
* Non dégradé par lysosome * Pas de recyclage * Très difficile à éliminer * Chélate les métaux * Empêchent le fonctionnement normal des lysosome * Peuvent déclencher peroxydation lipidique
50
Quelles molécules engendrent l'inactivation des protéasomes ?
* ALEs * Agrégat de prot oxydées + Inactivation des l'autophagie (0 renouvellement du matériel protéique)
51
Caractéristiques des atteintes protéiques par l'oxydation ?
Caractéristiques : * Du vieillissement * Des pathologie liées à l'âge

{P2} UE6.1 (33 decks)

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