Bio cell : Mécanisme anti ox Flashcards

1
Q

Quels sont les 2 types de mécanisme anti-oxydant ?

A
  • Syst défense primaire (préventif)
  • Syst défense secondaire (curatif)
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2
Q

Efficacité des protéines antioxydante de haut poids moléculaire ?

A

=> Les plus efficaces

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3
Q

Rôle des superoxydes dismutase ?

A

Elimination de l’anion superoxyde

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4
Q

Caractéristiques des SOD ?

A

=> Métalloprotéines
* 3 ≠ :
- SOD 1
- SOD 2 ou Mn SOD
- SOD 3

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5
Q

Utilité du Cu et du Zn contenue dans les SOD ?

A
  • Cu : activité catalytique
  • Zn : Stabilité enzymatique
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6
Q

Caractéristiques de la SOD 1 ?

A
  • Présent dans le cytosol, espace intermembranaire des mitochondries
  • Contient Cu et Zn
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7
Q

Caractéristiques de SOD 2 ?

A

=> Mn SOD
* Présente matrice mitochondriale
* Inductible par ERO
* Manganèse nécessaire à l’activité catalytique (Mn)

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8
Q

Caractéristiques de la SOD 3 ?

A
  • Présente milieu extracellulaire
  • Contient Cu et Zn
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9
Q

Quelle réaction est permise par les SOD ?

A

Dismutation de l’anion superoxyde
→ Produit peroxyde d’oxygène et dioxygène

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10
Q

Avantage et inconvénient de la SOD ?

A
  • Agit très rapidement : augment de 10 000 la vitesse de réaction
  • Produit une ERO (pro-oxydant seule)
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11
Q

Quelles sont les enzyme permettant l’élimination du H2O2 ?

A
  • Catalase
  • Glutation peroxydase
  • Peroxyrédoxine
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12
Q

Action de la catalase ?

A

→ Dismutation de H2O2
Production de dioxygène et eau

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13
Q

Localisation des catalase ?

A

→ Peroxysomes seulement
(sauf mitochondries coeur de rat)

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14
Q

Caractéristique de la catalase ?

A
  • Tétramérique
  • Hémoprotéine
  • 4 hème (1/ sous unité)
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15
Q

Caractéristique de la glutathion péroxydase ?

A
  • Sélénocystéine sur le site actif
  • Glutathion = co-facteur
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16
Q

Action de la glutathion peroxydase ?

A

= H2O2 → H2O
* Oxydation du glutathion régénérer par glutathion réductase consommatrice de NADPH

17
Q

Famille des Glutathion peroxydase ?

A

=> 5 isoenzymes (2 fréquemment rencontrées) :
* GPX-1
* GPX-4

18
Q

Localisation de la GPX-1 ?

A
  • Cytosol
  • Membrane (répara° lipides oxydés)
19
Q

Localisation des GPX-4 ?

A
  • Cytosol
  • Mitochondrie → participe à la survie de la cellule (pas de catalase)
20
Q

Localisation des peroxyrédoxines ?

A

Cytosol et mitochondries

21
Q

Action des peroxyrédoxines ?

A
  • Ne fonctionnent pas seule
  • Moins efficace que GPX
  • Produisent de l’eau
  • Fonctionnent avec syst thiorédoxine/thiorédoxyne réductase
22
Q

Action parallèles des GPX et peroxyrédoxine ?

A
  • Elimine les LOOH → en LOH (fonct° alcool)
  • Elimine anion peroxynitrique → en nitrites
23
Q

Quelles molécules participent à l’élimination du fer ?

A
  • Transferrine, ferritine : stock sous forme de Fe²+ (pas réactif)
  • Hème oxygénase
24
Q

Comment l’hème oxygénase permet l’élimination du fer (rôle antiox) ?

A
  • Permet la production bilirubine : piège les ERO (anti oxydant)
  • Augmente la []° de Fe²+ dans la cell : Augmente sont stockage
25
Q

Molécules permettant l’élimination du Cu ?

A
  • Albumine (sang)
  • Céruloplasmine (sang)
  • Métallothionéine (cellules) ← inductible par le Cu
26
Q

Caractéristiques des anti oxydant de bas poids moléculaire ?

A
  • Non enzymatique
  • Piégeurs de radicaux libre ou scavenger
    • efficace que syst protéique
  • Origine endogène ou exogène
27
Q

Caractéristique de la Vit E ?

A

=> α-tocophérol
* Liposoluble → Dans les membranes
* Origine exogène → Huiles végétales
* Chain breaking

28
Q

Action de la Vit E ?

A
  • Arrête les réaction en chaine radicalaire → Chain breaking
  • Groupement OH donneur d’hydrogène
  • Formation de LOOH → besoin de GPX pour obtenir LOH
  • Obtention d’1 radicalaire stable de la vit E → Vit C permet de le recycler sous forme réduite
29
Q

Localisation de l’ubiquinol (coenzyme Q)

A

Toute les membrane cellulaire => +++ mitochondrie (chaine respiratoire)

30
Q

Action de l’ubiquinol ?

A

→ Chain breaking
Sous forme réduite elle :
* forme des LOOH
* Regénère la vit E

31
Q

Caractéristique de la vit C ?

A

=> Ac ascorbique
* Cytosolique et extra cellulaire
* Exogène
* Anti-oxydant majeur

32
Q

Action de la vit C ?

A

=> Donneur d’e- et de H+
* Donne e- à °OH et O°-
* Donne H+ à vit E pour la régénérer

33
Q

Recyclage de la vit C ?

A
  • Réduction par le glutathion
  • Réduction du glutathion par glutathion réductase (conso NADPH)
34
Q

Utilité de la “voie des pentoses” ?

A

=> Voie de survie
* Seule voie de production des NADPH via le glucose
* NADPH permet l’action continuelle des anti-oxydants

35
Q

Caractéristique du glutathion ?

A
  • Tripeptide
  • Synthèse via 2 enzymes
  • Source maj de groupement thiol
  • Synthèse cytosolique
  • Très forte concentration dans les cellules (Foie +++)
36
Q

Sous quelles formes retrouve-t-on le glutathion (hors stress ox) ?

A
  • Réduite GSH : 98%
  • Oxydée GSSG : 2%
37
Q

Localisation du glutathion ?

A
  • Cytosol : 80-85%
  • Matrice mitochondriale : 10-15%
  • Autre : noyau et RE
38
Q

Action du glutathion ?

A
  • Donneur d’H+
  • Elimination radical hydroxyle
  • Elimination anion superoxyde
  • Cofacteur de GPX (élimine H2O2 et LOOH)
  • Recyclage de Glutarédoxine, vit E et Vit C